BETA GALACTOSIDASE: MGA KATANGIAN, ISTRAKTURA, PAG-ANDAR - BIOLOGY - 2025

Ang Beta galactosidase , β-galactosidase na tinawag ding β-D-o galactohololase ay isang enzyme na kabilang sa pamilya ng mga hydrolases na may kakayahang mag-hydrolyzing glycosyl galactosyl na natitira sa iba't ibang uri ng mga molekula: polymers, oligosaccharides at pangalawang metabolites, bukod sa iba pa.

Dati’y kilala bilang "lactase", ang pamamahagi nito, pati na rin ang β-galactosidated oligo- at polysaccharides na nagsisilbing isang substrate, ay malawak. Ito ay matatagpuan sa bakterya, fungi, at lebadura; sa mga halaman ay karaniwan sa mga almendras, mga milokoton, mga aprikot at mansanas, at sa mga hayop ay naroroon sa mga organo tulad ng tiyan at bituka.

Ang graphic na representasyon ng istraktura ng B-galactosidase enzyme (Pinagmulan: Jawahar Swaminathan at kawani ng MSD sa European Bioinformatics Institute sa pamamagitan ng Wikimedia Commons)

Ang pinaka-pinag-aralan na enzyme ay ang Lac operon ng E. coli, na na-encode ng lacZ gene, na ang mga pag-aaral ay naging susi sa pag-unawa sa paggana ng mga genetic operons at maraming mga regulasyong aspeto sa kanila.

Kasalukuyan itong nabibilang sa pangkat ng mga pinakamahusay na pinag-aralan na mga enzymes at ang pinakamahusay na kilalang pag-andar nito ay ang hydrolysis ng glycosidic bond ng lactose. Tinutupad nito ang mga mahahalagang metabolic function sa mga organismo na nagpapahayag nito at ginagamit din para sa iba't ibang mga hangarin sa industriya.

Kasama sa mga pang-industriya na aplikasyon ang pag-alis ng lactose mula sa mga produktong pagawaan ng gatas para sa mga taong hindi nagpapahirap sa lactose at ang paggawa ng iba't ibang mga compound ng galactosidate. Ginagamit din ang mga ito upang mapagbuti ang tamis, panlasa at pagtunaw ng maraming mga produkto ng pagawaan ng gatas.

katangian

Bilang karagdagan sa mga galactosidated na mga substrate tulad ng lactose, ang karamihan sa mga kilalang β-galactosidases ay nangangailangan ng divalent metal ions tulad ng magnesiyo at sodium. Napatunayan ito sa pagtuklas ng mga nagbubuklod na mga site para sa mga metal na ito sa kanilang istraktura.

Ang β-galactosidases na naroroon sa likas na katangian ay may iba't ibang mga saklaw ng pH kung saan maaari silang gumana. Ang fungal enzymes ay gumagana sa mga acidic na kapaligiran (2.5 hanggang 5.4), habang ang lebadura at bakterya na mga enzyme ay gumagana sa pagitan ng 6 at 7 na mga yunit ng PH.

Mga bacterial β-galactosidases

Ang mga bakterya ay may malaking galacto-hydrolytic enzymes kumpara sa iba pang mga galactosidases na nasuri. Sa mga organismo na ito, ang parehong enzyme ay catalyzes tatlong uri ng mga reaksiyong enzymatic:

- Hydrolyzes lactose sa kanyang constitutive monosaccharides: galactose at glucose.

- Ito catalyzes ang transgalactosylation ng lactose sa allolactose, isang disaccharide sugar na nakikilahok sa positibong regulasyon ng pagpapahayag ng mga genes na kabilang sa Lac operon, eç.

- Hydrolyzes allolactose sa isang katulad na paraan tulad ng ginagawa sa lactose.

Fungal β-galactosidases

Ang mga fungi ay nagtataglay ng mga β-galactosidase enzymes na mas madaling kapitan ng galactose kaysa sa mga enzymes na kabilang sa iba pang mga organismo. Gayunpaman, ang mga ito ay pinakamabilis at nagtatrabaho sa mga saklaw ng acid na pH.

Ang metabolismo ng lactose na pinagsama ng mga enzymes na ito sa fungi ay nahahati sa extracellular at cytosolic, dahil ang mga organismong ito ay maaaring gumamit ng β-galactosidase upang i-hydrolyze ang lactose extracellularly at ipakilala ang mga produkto sa mga selula o maaari silang kumuha ng disaccharide nang direkta at iproseso ito sa loob.

Istraktura

Ang bacterial β-galactosidase enzyme ay isang tetrameric enzyme (ng apat na magkatulad na subunits, AD) at ang bawat isa sa mga monomer nito ay may higit sa 1,000 na natitirang amino acid, na nangangahulugang isang molekular na bigat na higit sa 100 kDa para sa bawat isa at higit sa 400 kDa para sa kumplikadong protina.

Sa mga halaman, sa kaibahan, ang enzyme ay mas maliit sa laki at karaniwang matatagpuan bilang isang dimer ng magkaparehong mga subunits.

Ang mga domain ng bawat monomer ay nakikilala sa pamamagitan ng mga numero 1 hanggang 5. Ang domain 3 ay may istruktura na larong α / β "TIM" at may aktibong site sa pagtatapos ng C-terminal ng bariles.

Ipinapalagay na ang mga aktibong site ng complex ng enzyme ay ibinahagi sa pagitan ng mga monomer, kaya ang enzyme na ito ay biologically aktibo lamang kapag kumplikado ito bilang isang tetramer.

Ang aktibong site nito ay may kakayahang magbigkis sa D-glucose at D-galactose, ang dalawang monosaccharides na bumubuo ng lactose. Partikular na ito para sa D-galactose, ngunit hindi ito tiyak para sa glucose, kaya ang enzyme ay maaaring kumilos sa iba pang mga galactosides.

Mga Tampok

Sa mga hayop

Sa bituka ng mga tao, ang pangunahing pag-andar ng enzyme na ito ay may kinalaman sa pagsipsip ng lactose ingested na may pagkain, dahil matatagpuan ito sa luminal na bahagi ng plasma lamad ng mga bituka na may hugis ng bituka.

Bukod dito, ang lysosomal isoforms ng enzim na ito ay ipinakita upang lumahok sa pagkasira ng maraming mga glycolipids, mucopolysaccharides, at galactosidated glycoproteins, na naghahatid ng maraming mga layunin sa iba't ibang mga cellular path.

Sa mga halaman

Ang mga halaman ay nagtataglay ng mga β-galactosidase na mga enzyme sa mga dahon at buto. Ginagawa nito ang mga mahahalagang pag-andar sa catabolism ng galactolipids, na katangian ng algae at halaman sa pangkalahatan.

Sa mga organismo na ito, ang β-galactosidase ay nakikilahok sa mga proseso ng paglago ng halaman, paghihinog ng prutas at, sa mas mataas na mga halaman, ito ang tanging kilalang enzyme na may kakayahang hydrolyzing galactosyl na nalalabi mula sa galacosidated polysaccharides ng cell wall.

Sa industriya at pananaliksik

Sa industriya ng pagkain na may kaugnayan sa mga produkto ng pagawaan ng gatas, ang enzyme β-galactosidase ay ginagamit upang ma-catalyze ang hydrolysis ng lactose na naroroon sa mga produkto ng pagawaan ng gatas, na responsable para sa maraming mga depekto na may kaugnayan sa pag-iimbak ng mga produktong ito.

Ang hydrolysis ng asukal na ito ay naglalayong maiwasan ang paglagay ng mga particle, ang pagkikristal ng mga nagyeyelo na pag-iinuman ng gatas at ang pagkakaroon ng "mabuhangin" na mga texture sa karamihan ng mga komersyal na derivatives ng gatas.

Ang β-galactosidase na ginagamit nang masigasig ay karaniwang nakuha mula sa fungus Aspergillus sp., Bagaman ang enzyme na ginawa ng lebadura na Kluyveromyces lactis ay malawakang ginagamit.

Ang aktibidad na gal-galactosidase, na isinalin sa mga pang-agham na termino bilang "lactose fermentation", ay regular na nasubok para sa pagkilala ng gramatikong negatibong Enterobacteriaceae na naroroon sa iba't ibang uri ng mga sample.

Bilang karagdagan, sa mga medikal na termino, ginagamit ito para sa paggawa ng mga produkto ng pagawaan ng gatas na walang lactose at para sa pagbabalangkas ng mga tablet na ginagamit ng mga taong hindi nagpapasuso sa lactose upang matunaw ang gatas at ang mga derivatives nito (yogurt, keso, ice cream, butter, creams, atbp.) .

Ginagamit ito bilang isang "biosensor" o "biomarker" para sa iba't ibang mga layunin, mula sa mga immunoassays at toxicological analysis hanggang sa pagsusuri ng expression ng gene at diagnosis ng mga pathologies salamat sa kemikal na immobilization ng enzyme na ito sa mga espesyal na suporta.

Mga Sanggunian

1. Henrissat, B., & Daviest, G. (1997). Ang pag-uuri ng istruktura at pagkakasunod-sunod na batay sa mga glycoside hydrolases. Kasalukuyang Biology, 7, 637-644.
2. Huber, R. (2001). Beta (B) -Galactosidase. Akademikong Press, 212–214.
3. Husain, Q. (2010). β Galactosidases at ang kanilang mga potensyal na aplikasyon: isang pagsusuri. Mga Kritikal na Review sa Biotechnology, 30, 41–62.
4. Juers, DH, Matthews, BW, & Huber, RE (2012). LacZ B-galactosidase: Istraktura at pagpapaandar ng isang enzyme ng kahalagahan sa kasaysayan at molekular na kahalagahan. Science Protina, 21, 1792-1807.
5. Lee, BY, Han, JA, Im, JS, Morrone, A., Johung, K., Goodwin, C., … Hwang, ES (2006). Ang Senescence na nauugnay sa β -galactosidase ay lysosomal β -galactosidase. Magulang na Cell, 5, 187–195.
6. Matthews, BW (2005). Ang istraktura ng E. coli β-galactosidase. Mga Biology ng CR, 328, 549-556.
7. McCarter, JD, & Withers, SG (1994). Mga mekanismo ng enzymatic glycoside hydrolysis. Kasalukuyang Opinyon sa Structural Biology, 4, 885–892.
8. Richmond, M., Grey, J., & Stine, C. (1981). Beta-Galactosidase: Repasuhin ang Kamakailang Pananaliksik na Kaugnay sa Teknolohiya na Application, Nutritional Concerns, at Immobilization. J Dairy Sci, 64, 1759–1771.
9. Wallenfels, K., & Weil, R. (1972). B-Galactosidase.