ELECTRON TRANSPORT CHAIN: MGA BAHAGI, PAGKAKASUNUD-SUNOD, MGA INHIBITOR - BIOLOGY - 2025

Ang chain ng transportasyon ng elektron ay binubuo ng isang hanay ng mga molekula ng protina at coenzymes sa loob ng isang lamad. Tulad ng ipinahihiwatig ng pangalan nito, responsable para sa transportasyon ng mga electron mula sa coenzymes NADH o FADH2 hanggang sa panghuling receptor na O2 (molekular na oxygen).

Sa prosesong ito ng transportasyon, ang enerhiya na inilabas kapag ang mga electron ay inilipat mula sa coenzymes sa molekular na oxygen sa pamamagitan ng mga redox center na nakakabit sa mga protina, ay nauugnay sa paggawa ng enerhiya (ATP). Ang lakas na ito ay nakuha salamat sa proton gradient na nabuo sa panloob na mitochondrial membrane.

Pinagmulan: Gumagamit: Rozzychan

Ang sistemang ito ng transportasyon ay binubuo ng iba't ibang mga sangkap na maaaring matagpuan sa dalawang estado ng oksihenasyon. Ang bawat isa sa kanila ay epektibong nabawasan at reoxidized sa panahon ng paggalaw ng mga electron mula sa NADH o FADH2 hanggang O2.

Ang coenzymes NAD + at FAD ay nabawasan sa mga landas ng acid acid oxidation at ang citric acid cycle bilang isang bunga ng oksihenasyon ng iba't ibang mga substrate. Ang mga coenzymes na ito ay kasunod na oxidized sa electronic transport chain.

Kaya ang elektronikong sistema ng transportasyon ay binubuo ng isang pagkakasunud-sunod ng mga reaksyon ng pagbabawas ng oksihenasyon na konektado sa bawat isa.

Mga bahagi ng chain

Depende sa uri ng organismo, ang 3 hanggang 6 na mga sangkap ay maaaring sundin na bumubuo sa chain ng transportasyon ng elektron. Ang proseso ng transportasyon ng elektron at ang synthesis ng ATP sa pamamagitan ng oxidative phosphorylation, ay mga proseso na nagaganap sa isang lamad.

Sa kaso ng mga prokaryotic cells (aerobic bacteria), ang mga prosesong ito ay nangyayari na nauugnay sa lamad ng plasma. Sa mga eukaryotic cells nangyayari ito sa mitochondrial membrane, kaya ang mga sangkap ng transportasyon ng elektron ay matatagpuan sa panloob na bahagi ng lamad.

Ang mga elektron ay inilipat nang paunti-unti sa pamamagitan ng apat na mga kumplikadong bumubuo sa electronic transport chain.

Ang bawat kumplikado ay may ilang mga sangkap ng protina na nauugnay sa mga grupo ng prosthetic (mga di-amino acid na sangkap ng conjugated protein) redox, na pinapayagan ang kanilang mga potensyal na pagbawas.

Bilang karagdagan, ang sistemang ito ng transportasyon ay binubuo ng iba't ibang mga species ng molekular tulad ng flavoproteins; coenzyme Q na tinatawag ding ubiquinone (CoQ o UQ); iba't ibang mga cytochromes tulad ng cytochrome b, c, c1, a at a3; mga protina na may mga grupo ng Fe-S at protina na nakakabit kay Cu. Ang mga molekulang ito ay nagbubuklod sa lamad, maliban sa cytochrome c.

Kumplikado ako

Ang tinawag kong komplikadong tinatawag na NADH coenzyme quinone oxidoreductase, o NADH dehydrogenase, ay binubuo ng mga 45 na polypeptide chain at naglalaman ng isang flavin mononucleotide (FMN) na molekula at walo hanggang siyam na kumpol ng Fe-S. Tulad ng ipinahihiwatig ng pangalan nito, ang kumplikadong ito ay naglilipat ng isang pares ng mga elektron mula sa coenzyme NADH hanggang CoQ.

Ang pag-andar ng NADH dehydrogenase complex ay nagsisimula sa pagbubuklod ng NADH hanggang sa kumplikado sa gilid ng matrix ng panloob na mitochondrial membrane. Pagkatapos ay dinadala ang mga elektron mula NADH patungo sa FMN. Kasunod nito, ang mga electron ay pumasa mula sa nabawasan na flavin (FMNH2) hanggang sa mga protina na may Fe-S.

Ang FMNH2 ay gumagana bilang isang uri ng tulay sa pagitan ng mga protina ng NADH at Fe-S, dahil ang huli ay maaari lamang maglipat ng isang solong elektron, habang ang coenzyme NADH ay lumilipat dalawa, kaya ang mga lasa ay isinasagawa ang paglipat ng isang solong elektron na salamat sa sa estado ng redox ng semiquinone.

Sa wakas, ang mga electron ay inilipat mula sa mga kumpol ng Fe-S sa coenzyme Q, na isang mobile carron na carrier na may isoprenoid tail na ginagawang hydrophobic, na pinapayagan itong tumawid sa gitna ng mitochondrial membrane.

Komplikadong II

Ang kumplikadong II, na mas kilala bilang succinate dehydrogenase, ay isang mahalagang protina ng panloob na mitochondrial membrane, at isang enzyme na namamagitan sa citric acid cycle.

Ang kumplikadong ito ay binubuo ng dalawang hydrophilic at dalawang mga hydrophobic subunits na may mga grupo ng heme b na nagbibigay ng nagbubuklod na site para sa CoQ, bilang karagdagan sa isang flavoprotein at isang protina na may Fe-S.

Sa siklo ng acid na sitriko (Krebs o tricarboxylic acid cycle), ang succinate ay na-convert sa fumarate ng succinate dehydrogenase, binabawasan ang coenzyme FAD sa FADH2. Mula sa huling coenzyme na ito, ang mga electron ay inilipat sa mga sentro ng Fe-S na kung saan ihahatid ang mga ito sa CoQ.

Sa panahon ng mga reaksyon ng paglipat ng elektron na ito, ang standard na potensyal na redox ay napakababa, na pinipigilan ang libreng enerhiya na kinakailangan upang synthesize ang ATP mula sa pakawalan.

Nangangahulugan ito na ang kumplikadong II ay ang tanging kumplikado sa chain ng transportasyon ng elektron na walang kakayahang magbigay ng enerhiya para sa synthesis ng ATP. Gayunpaman, ang kumplikadong ito ay susi sa proseso, dahil inililipat nito ang mga electron mula sa FADH2 hanggang sa natitirang chain.

Komplikado III

Komplikadong III, cytochrome bc1 complex o CoQ cytochrome c reductase, naglilipat ng mga electron mula sa nabawasan na coenzyme Q hanggang cytochrome c. Ang paglipat na ito ay nangyayari sa pamamagitan ng isang solong landas ng redox, na kilala bilang Q cycle.

Ang kumplikadong ito ay binubuo ng isang protina na may Fe-S at tatlong magkakaibang mga cytochromes, kung saan ang atom na bakal na matatagpuan sa pangkat ng heme ay nag-iiba-iba sa siklo sa pagitan ng nabawasan (Fe2 +) at oxidized (Fe3 +) na estado.

Ang mga cytochromes ay mga hemoproteins transportasyon ng elektron, na nagtataglay ng aktibidad ng redox. Naroroon sila sa lahat ng mga organismo, maliban sa ilang mga obligadong anaerobes.

Ang mga protina na ito ay may mga pangkat na heme na pumalit sa pagitan ng dalawang estado ng oksihenasyon (Fe2 + at Fe3 +). Ang Cytochrome c ay isang mobile electron carrier na mahina na nauugnay sa panloob na lamad ng mitochondria.

Ang mga cytochromes na natagpuan sa komplikadong ito ay mga cytochromes b, c at isang, lahat ng 3 ay mga redox na aktibong protina na may mga pangkat ng hae na may iba't ibang mga katangian, na kahalili ng kanilang mga estado ng oksihenasyon sa pagitan ng Fe2 + at Fe3 +.

Ang Cytochrome c ay isang protina ng peripheral membrane na gumaganap bilang isang "shuttle" ng elektron na may cytochrome c1 at kumplikadong IV.

Kumplikado IV

Ang Cytochrome c at O2 ay ang pangwakas na mga receptor para sa mga electron na nagmula sa oksihenasyon ng organikong materyal, kaya kumplikado IV o cytochrome c oxidase ang terminal enzyme sa proseso ng transportasyon ng elektron. Tumatanggap ito ng mga electron mula sa cytochrome c at inililipat ang mga ito sa pagbawas sa O2.

Ang pag-andar ng kumplikado ay ang pag-catalyze ng mga oksihenasyon ng isang elektron ng apat na magkakasunod na molekula ng pinababang cytochrome c, iyon ay, sabay-sabay na binabawasan ang apat na mga electron ng isang molekula ng O2, na sa wakas ay gumagawa ng dalawang molekula ng H2O.

Pagkakasunud-sunod ng transportasyon ng elektron

Ang mga elektron ay inilipat mula sa mga kumplikadong I at II sa kumplikadong III salamat sa coenzyme Q, at mula doon ay pumasa sila sa kumplikadong IV sa pamamagitan ng cytochrome c. Habang ang mga elektron ay dumadaan sa apat na mga kumplikadong ito, pinatataas nila ang potensyal na pagbawas, naglalabas ng enerhiya, na kung saan ay ginamit para sa synthesis ng ATP.

Sa kabuuan, ang paglipat ng isang pares ng mga electron ay nagiging sanhi ng pag-translate ng 10 proton sa pamamagitan ng lamad; apat sa mga kumplikadong I at IV at dalawa sa kumplikadong III.

NADH dehydrogenase

Ang enzyme na ito ay catalyzes ang oksihenasyon ng coenzyme NADH sa pamamagitan ng coenzyme Q. Ang mga elektron ay lumipat mula sa NADH hanggang FMN na kung saan ay nakadikit sa hydrophilic tail ng kumplikadong I. Mga kumpol ng Fe-S paglipat ng mga electron nang paisa-isa. Ang mga pangkat na Fe-S ay nagbabawas sa CoQ, na naka-embed sa lamad, sa ubiquinol (nabawasan ang CoQ).

Sa panahon ng paglipat ng mga electron sa CoQ, apat na proton ang inilipat sa pamamagitan ng panloob na lamad sa espasyo ng intermembrane. Ang mekanismo kung saan isinasalin ang mga proton na ito ay nagsasangkot ng mga protina na matatagpuan sa hydrophobic tail ng kumplikadong I.

Ang proseso ng paglipat ng elektron sa hakbang na ito ay naglabas ng libreng enerhiya, partikular na -16.6 kcal / mol.

Ang CoQ-cytochrome c reductase at Cycle Q

Ang Coenzyme Q ay na-oxidized ng cytochrome c, sa isang reaksyon na napalaki ng coenzyme na ito. Ang oksihenasyon ng ubiquinol (nabawasan CoQ) ay nangyayari sa isang tiyak na site ng complex (Qo o oksihenasyon site) sa mitochondrial membrane, paglilipat ng dalawang elektron, isa sa protina kasama ang mga grupo ng Fe-S at ang iba pa sa mga pangkat ng heme.

Sa Q cycle, ang oksihenasyon ng CoQ ay gumagawa ng semiquinone, na kung saan ang mga elektron ay inilipat sa mga pangkat ng heme b1 at bh. Habang nangyayari ang paglipat ng elektron na ito, ang isang pangalawang CoQ ay na-oxidized sa Qo site, na inuulit ang cycle.

Ang siklo na ito ay nagiging sanhi ng paglipat ng dalawang elektron at sa pagliko ng pagsasalin ng apat na mga proton sa puwang ng intermembrane, na may paglabas ng -10.64 kcal / nunal ng libreng enerhiya.

Cytochrome c oxidase

Ang enzyme (kumplikadong IV) na ito ay catalyzes ang oksihenasyon ng cytochrome c (nabawasan) ng O2, na siyang pangwakas na tumatanggap ng electron. Ang paglipat na ito ay gumagawa ng isang H2O molekula para sa bawat pares ng mga electron na inilipat bilang karagdagan sa pagsasalin ng mga proton sa pamamagitan ng lamad.

Ang mga electron ay gumagalaw nang paisa-isa, mula sa nabawasan na cytochrome c sa isang pares ng mga ion ng CuA, pagkatapos ay ipasa sa isang pangkat ng heme at sa wakas ay maabot ang binuclear center ng kumplikadong naglalaman ng mga ion ngBB at heme a3, kung saan nangyayari ang paglilipat ng apat na mga electron hanggang oxygen.

Sa kumplikadong IV ang mga elemento ay naglilipat ng mga electron nang paisa-isa, upang ang O2 ay unti-unting nabawasan, upang ang paglabas ng ilang mga nakakalason na compound tulad ng superoxide, hydrogen peroxide o hydroxyl radical ay hindi nangyari.

Ang enerhiya na inilabas sa yugtong ito ay tumutugma sa -32 kcal / mol. Ang gradient ng electrochemical na nabuo sa panahon ng proseso ng paglipat at ang mga pagbabago sa enerhiya (ΔE) na sanhi ng isang pares ng mga electron kapag dumaan sa apat na mga kumplikado, tumutugma, sa bawat yugto, sa libreng enerhiya na kinakailangan para sa paggawa ng isang molekulang ATP.

Succinate dehydrogenase

Tulad ng nabanggit, ang komplikadong ito ay may nag-iisa ngunit mahalagang function ng pagpapakilala ng mga electron ng FADH2 mula sa citric acid cycle sa chain ng transportasyon ng elektron.

Ang enzyme na ito ay catalyzes ang oksihenasyon ng coenzyme FADH2 ng coenzyme Q (na-oxidized). Sa siklo ng acid na citric, dahil ang succinate ay na-oxidized upang mag-fumarate, ang dalawang elektron at dalawang proton ay inilipat sa FAD. Kasunod nito, inililipat ng FADH2 ang mga electron na ito sa CoQ sa pamamagitan ng mga sentro ng Fe-S ng complex.

Sa wakas, mula sa CoQ ang mga electron ay inilipat sa kumplikadong III, kasunod ng mga hakbang na inilarawan sa itaas.

Ang mga kumplikado ng kadena ay malaya

Ang apat na mga kumplikadong bumubuo sa electronic transport chain ay independyente, iyon ay, sila ay matatagpuan at nagpapatakbo nang nakapag-iisa sa panloob na mitochondrial membrane, at ang paggalaw ng bawat isa sa kanila sa lamad ay hindi nakasalalay o naiugnay sa iba pang mga kumplikado.

Ang mga kumplikadong I at II ay lumipat sa lamad, paglilipat ng kanilang mga electron sa CoQ, na nagkakalat din sa lamad at inililipat ang mga ito sa kumplikadong III, mula sa kung saan ang mga electron ay pumasa sa cytochrome c, na kung saan ay din mobile sa lamad at inilalagay ang mga electron sa kumplikadong IV.

Mga Inhibitor ng electronic chain chain

Ang ilang mga tiyak na inhibitor ay kumikilos sa electronic chain chain na makagambala sa proseso nito. Ang Rotenone ay isang karaniwang ginagamit na pamatay ng insekto na nagbubuklod sa stoichiometrically sa kumplikadong I, pinipigilan ang pagbawas ng CoQ.

Ang ilang mga gamot na uri ng barbiturate, tulad ng Piericidin at Amytal, pumipigil sa kumplikadong I, nakakasagabal sa paglipat ng mga electron mula sa mga grupo ng Fe-S patungo sa CoQ.

Sa kumplikadong II, ang ilang mga compound tulad ng thenoyltrifluoroacetone at malonate ay kumikilos bilang mapagkumpitensya na mga inhibitor na may succinate, pinipigilan ang oksihenasyon nito at, naman, ang paglipat ng mga electron sa FAD.

Ang ilang mga antibiotics, tulad ng myxothiazol at stigmatellin, ay nakagapos sa mga Q na nagbubuklod na mga site ng CoQ, pinipigilan ang paglipat ng mga electron mula sa coenzyme Q hanggang sa mga sentro ng Fe-S ng mga protina.

Ang cyanide, azide (N3-), sulfuric acid, at carbon monoxide ay pumipigil sa kumplikadong IV. Ang mga compound na ito ay nagbubuklod sa mga grupo ng heme, pinipigilan ang paglipat ng mga electron sa binuclear center ng complex o sa oxygen (O2).

Sa pamamagitan ng pag-inhibit sa chain ng transportasyon ng elektron, ang produksyon ng enerhiya ay huminto sa pamamagitan ng oxidative phosphorylation, na nagiging sanhi ng malubhang pinsala at kahit na kamatayan sa katawan.

Mga Sanggunian

1. Alberts, B., Bray, D., Hopkin, K., Johnson, A., Lewis, J., Raff, M., Roberts, K. & Walter, P. (2004). Mahalagang cell biology. New York: Garland Science. 2nd Edition.
2. Cooper, GM, Hausman, RE & Wright, N. (2010). Ang cell. (pp. 397-402). Mar. Marbán.
3. Devlin, TM (1992). Teksto ng biochemistry: na may mga klinikal na ugnayan. John Wiley & Sons, Inc.
4. Garrett, RH, & Grisham, CM (2008). Biochemistry. Thomson Brooks / Cole.
5. Rawn, JD (1989). Biochemistry (Hindi. 577.1 RAW). Ed. Interamericana-McGraw-Hill
6. Voet, D., & Voet, JG (2006). Biochemistry. Panamerican Medical Ed.