CARBOXYHEMOGLOBIN: MGA KATANGIAN AT EPEKTO - BIOLOGY - 2025

Ang carboxyhaemoglobin ay nakatali hemoglobin carbon monoxide (CO). Ang Hemoglobin ay ang protina na nagdadala ng oxygen sa pamamagitan ng dugo sa mga tao at maraming iba pang mga vertebrates.

Upang magdala ng oxygen, dapat itali ang hemoglobin dito. Si Max Perutz, isang chemist at Nobel laureate na ipinanganak sa Vienna noong 1914 at namatay sa Cambridge noong 2002, na tinawag na pag-uugali ng oxygen na nagbubuklod ng "immoral".

Istraktura ng hemoglobin (Pinagmulan: Bielabio sa pamamagitan ng Wikimedia Commons)

Isipin ang dalawang molekulang hemoglobin na bawat isa na may kakayahang magbubuklod ng apat na molekulang oxygen. Ang isa ay mayroon nang tatlong molekulang oxygen at ang iba wala. Kung lumilitaw ang isa pang molekulang oxygen, ang tanong ay sumusunod: sumali ba ito sa "mayaman" na mayroon nang tatlo, o ang "mahirap" na wala? Ang posibilidad ay 100 hanggang 1 na i-target nito ang mayaman na molekula.

Ngayon isipin ang dalawang iba pang mga molekulang hemoglobin. Ang isa ay may 4 na molecule ng oxygen (ito ay puspos) at ang isa ay may isa lamang. Aling molekula ang mas malamang na magbigay ng oxygen sa mga tisyu, mayaman o mahirap? Ang mas mahirap ay maghatid ng oxygen nang mas madali kaysa sa mayayaman.

Ang pamamahagi ng oxygen sa molekulang hemoglobin ay makikita bilang talinghaga sa bibliya: "… sa isang mayroon, sa kanya ay bibigyan at sa isang walang, kahit na kung ano ang mayroon siya ay aalisin …" (Mat 13:12). Mula sa pananaw ng physiological, ang "imoral" na pag-uugali na molekulang hemoglobin ay puno ng kabuluhan, dahil nag-aambag ito sa pagbibigay ng oxygen sa mga tisyu.

Ang carbon monoksid, gayunpaman, anuman ang bilang ng mga atomo ng oxygen na nakakabit sa isang molekulang hemoglobin, "pinapatay" silang lahat. Iyon ay, sa pagkakaroon ng masaganang CO, ang lahat ng oxygen na nakatali sa hemoglobin ay pinalitan ng CO.

Mga katangian ng istruktura

Upang magsalita ng carboxyhemoglobin, na kung saan ay hindi hihigit sa isang estado ng hemoglobin na nauugnay sa carbon monoxide, kinakailangan muna na sumangguni sa hemoglobin sa pangkalahatang mga termino.

Ang Hemoglobin ay isang protina na binubuo ng apat na mga subunits bawat isa na nabuo ng isang chain ng polypeptide na kilala bilang globin at isang pangkat ng kalikasan na hindi protina (prosthetic group) na tinatawag na grupong heme.

Ang bawat pangkat ng heme ay naglalaman ng isang iron atom sa estado ng ferrous (Fe ²⁺ ). Ito ang mga atoms na may kakayahang sumali sa oxygen nang walang pag-oxidizing.

Ang hemoglobin tetramer ay binubuo ng dalawang mga subunits ng alpha globin, ng 141 amino acid bawat isa, at dalawang mga subunits ng beta globin, ng 146 amino acid bawat isa.

Mga form o istruktura ng hemoglobin

Kapag ang hemoglobin ay hindi nakasalalay sa anumang atom na oxygen, ang istraktura ng hemoglobin ay mahigpit o panahunan, dahil sa pagbuo ng mga tulay ng asin sa loob nito.

Ang istraktura ng quaternary ng oxygen-free (deoxygenated) hemoglobin ay kilala bilang ang "T" o pilit na istraktura, at ang oxygenated hemoglobin (oxyhemoglobin) ay kilala bilang "R" o nakakarelaks na istraktura.

Ang paglipat mula sa istraktura ng T hanggang sa istraktura ng R ay nangyayari sa pamamagitan ng pagbubuklod ng oxygen sa ferrous iron atom (Fe ²⁺ ) ng pangkat ng heme na nakakabit sa bawat globin chain.

Pag-uugali ng kooperatiba

Ang mga subunits na bumubuo sa istraktura ng hemoglobin ay nagpapakita ng isang pag-uugali ng kooperatiba na maaaring maipaliwanag kasama ang sumusunod na halimbawa.

Ang deoxygenated hemoglobin Molekyul (sa istraktura ng T) ay maaaring isipin bilang isang bola ng lana na may mga site na nagbubuklod ng oxygen (mga grupo ng heme) na nakatago sa loob nito.

Kapag ang panahunan na istraktura na ito ay nagbubuklod sa isang oxygen na molekula, ang bilis ng pagbubuklod ay napakabagal, ngunit ang pagbubuklod na ito ay sapat na upang paluwagin ang bola nang kaunti at dalhin ang susunod na pangkat ng heme na malapit sa ibabaw, na ginagawang ang bilis na kung saan ito nagbubuklod. ang susunod na oxygen ay mas mataas, paulit-ulit ang proseso at pagdaragdag ng pagkakaugnay sa bawat bono.

Mga epekto ng karbon monoksid

Upang pag-aralan ang mga epekto ng carbon monoxide sa transportasyon ng gas ng dugo, kinakailangan munang mailalarawan ang mga katangian ng curve ng oxygenhemoglobin, na naglalarawan sa pag-asa sa bahagyang presyon ng oxygen na "singilin" o hindi sa mga molekula ng oxygen.

Ang curve ng oxyhemoglobin ay may isang sigmoid o "S" na hugis na nag-iiba bilang isang function ng bahagyang presyon ng oxygen. Ang graph ng curve ay lumitaw mula sa mga pagsusuri na ginawa sa mga sample ng dugo na ginamit upang mabuo ito.

Ang matarik na rehiyon ng curve ay nakuha gamit ang mga presyon na mas mababa sa 60 mmHg at sa mas mataas na presyur kaysa dito, ang curve ay may posibilidad na patagin, na parang umabot sa isang talampas.

Kapag sa pagkakaroon ng ilang mga sangkap, ang curve ay maaaring magpakita ng mga makabuluhang paglihis. Ang mga paglihis na ito ay nagpapakita ng mga pagbabago na nangyayari sa kaakibat ng hemoglobin para sa oxygen sa parehong PO ₂ .

Upang matukoy ang kababalaghan na ito, ang pagsukat ng kaakibat ng hemoglobin para sa oxygen ay ipinakilala, na kilala bilang halaga ng P ₅₀ , na kung saan ay bahagyang halaga ng presyon ng oxygen na kung saan ang hemoglobin ay 50% puspos; iyon ay, kapag ang kalahati ng mga pangkat ng heme nito ay nakadikit sa isang molekulang oxygen.

Sa ilalim ng karaniwang mga kondisyon, na dapat maunawaan bilang pH 7.4, bahagyang presyon ng oxygen na 40 mmHg, at temperatura ng 37 ° C, ang mababang P ₅₀ ng isang may sapat na gulang na lalaki ay 27 mm Hg o 3.6 kPa.

Anong mga kadahilanan ang maaaring makaapekto sa kaakibat ng hemoglobin para sa oxygen?

Ang pagkakaugnay para sa oxygen ng hemoglobin na nakapaloob sa mga erythrocytes ay maaaring bumaba sa pagkakaroon ng 2,3 diphosphoglycerate (2-3DPG), carbon dioxide (CO ₂ ), mataas na konsentrasyon ng mga proton, o dahil sa pagtaas ng temperatura; at ang totoo ay totoo para sa carbon monoxide (CO).

Mga implikasyon ng pag-andar

Ang carbon monoxide ay nakagambala sa pag-andar ng oxygen na gumana sa arterial blood. Ang molekulang ito ay may kakayahang magbubuklod sa hemoglobin at bumubuo ng carboxyhemoglobin. Ito ay dahil mayroon itong isang ugnayan para sa hemoglobin na humigit-kumulang na 250 beses na mas malaki kaysa sa O ₂ , kaya't pinapagana ito kahit na ito ay nakasalalay dito.

Ang katawan ay gumagawa ng carbon monoxide nang permanente, kahit na sa maliit na halaga. Ang walang kulay at walang amoy na gas na ito ay nagbubuklod sa pangkat ng heme sa parehong paraan na _{ginagawa ng} O _2, at normal na halos 1% ng hemoglobin sa dugo ay umiiral bilang carboxyhemoglobin.

Dahil ang hindi kumpletong pagkasunog ng organikong bagay ay gumagawa ng CO, ang proporsyon ng carboxyhemoglobin sa mga naninigarilyo ay mas mataas, na umaabot sa mga halaga sa pagitan ng 5 at 15% ng kabuuang hemoglobin. Ang talamak na pagtaas sa konsentrasyon ng carboxyhemoglobin ay nakakapinsala sa kalusugan.

Ang isang pagtaas sa halaga ng CO na nalalanghap na bumubuo ng higit sa 40% carboxyhemoglobin ay nagbabanta sa buhay. Kapag ang ferrous iron na nagbubuklod na site ay inookupahan ng CO, O ₂ ay hindi maaaring magbigkis .

Ang pagbubuklod ng CO ay nagiging sanhi ng paglipat ng hemoglobin sa istruktura ng R, upang ang hemoglobin ay karagdagang bawasan ang kakayahang maghatid ng O ₂ sa mga capillary ng dugo.

Ang Carboxyhemoglobin ay may ilaw na pulang kulay. Sa gayon, ang mga pasyente ng lason na nakalalason ay kulay rosas, kahit na sa isang koma at paghinga sa paghinga. Ang pinakamahusay na paggamot upang subukang i-save ang mga buhay ng mga pasyente na ito ay ang paghinga sa dalisay na oxygen, kahit na hyperbaric, upang subukang buwagin ang pagbubuklod ng bakal na may CO.

Mga Sanggunian

1. Fox, SI (2006). Human Physiology 9th Edition (pp. 501-502). McGraw-Hill pindutin, New York, USA.
2. Murray, RK, Granner, DK, Mayes, PA, & Rodwell, VW (2014). Isinalarawan ang biochemistry ni Harper. McGraw-Hill.
3. Rawn, JD (1998). Biochemistry (1989). Burlington, Hilagang Carolina: Neil Patterson Publisher (c) N. Lalioti, CP Ranggooulou, A. Terzis, A. Panagiotopoulos, SP Perlepes, E. Manessi-Zoupa, J. Chem. Soc. Dalton Trans, 1327.
4. Robert M. Berne, Matthew N. Levy. (2001) Physiology. (Ika-3 Ed.) Ediciones Harcourt, SA
5. Kanluran, JB (1991). Batayan ng phologicalological ng pagsasanay sa medisina. Williams at Wilkins