Ang catalase ay isang oxidoreductase enzyme (H2O2: H2O2 oxidoreductase) na malawak na ipinamamahagi sa kalikasan. Ito catalyzes, sa iba't ibang mga tisyu at uri ng cell, ang "breakdown" reaksyon ng hydrogen peroxide sa molekular oxygen at tubig.
Ang mga unang obserbasyon sa ganitong uri ng enzyme date noong unang bahagi ng 1810s, ngunit noong 1901 na nakilala ni Loew na ang catalase ay naroroon sa halos lahat ng umiiral na mga organismo na may buhay at sa maraming iba't ibang mga uri ng cell.
Molekular na istraktura ng enzyme Catalase (Pinagmulan: Vossman sa pamamagitan ng Wikimedia Commons)
Ang enzyme na ito, mahalaga para sa pagpapanatili ng integridad ng cellular at ang pangunahing regulator ng metabolismo ng hydrogen peroxide, ay isang pangunahing kadahilanan upang makumpirma na sa kalikasan ay may mga enzyme na kumikilos sa mga tiyak na substrates.
Ang mga mamalya at iba pang mga organismo ay nagtataglay ng mga catalase enzymes na maaari ring kumilos bilang peroxidases, catalyzing redox reaksyon ng iba't ibang mga substrate gamit ang hydrogen peroxide.
Sa karamihan ng mga eukaryote, ang mga catalase enzymes ay nakararami na matatagpuan sa mga subcellular organelles na kilala bilang "peroxisomes", at sa mga tao mayroong maraming mga pathological na kondisyon na nauugnay sa kakulangan ng enzyme na ito.
katangian
Ang aktibidad ng mga enzyme tulad ng catalase ay maaaring magkakaiba-iba depende sa uri ng tisyu na isinasaalang-alang. Sa mga mammal, halimbawa, ang aktibidad ng catalase ay makabuluhan sa parehong mga bato at atay, at mas mababa sa mga nag-uugnay na tisyu.
Kaya, ang catalase sa mga mammal ay pangunahing nauugnay sa lahat ng mga tisyu na nagpapakita ng makabuluhang aerobic metabolism.
Ang mga mamalya ay nagtataglay ng mga catalases sa parehong mitochondria at peroxisomes, at sa parehong mga compartment ang mga ito ay mga enzyme na nauugnay sa mga lamad ng organellar. Sa mga erythrocytes, sa kaibahan, ang aktibidad ng catalase ay nauugnay sa isang natutunaw na enzyme (tandaan na ang mga erythrocytes ay may ilang mga panloob na organelles).
Ang Catalase ay isang enzyme na may mataas na bilang ng turnover o catalytic na pare-pareho (napakabilis at mabisa) at ang pangkalahatang reaksyon na ito ay catalyzes ay ang sumusunod:
2H2O2 → 2H2O + O2
Sa pagkakaroon ng mababang konsentrasyon ng hydrogen peroxide, halimbawa, ang mammalian catalase, halimbawa, ay kumikilos tulad ng isang oxidase, gamit ang halip na oxygen oxygen (O2) upang mag-oxidize ng mga molekula tulad ng indole at β-phenylethylamine, mga hudyat ng amino acid tryptophan at isang neurotransmitter, ayon sa pagkakabanggit.
Ang ilang mga mapagkumpitensyang inhibitor ng aktibidad ng catalase ay kasalukuyang kilala, lalo na ang sodium azide at 3-aminotriazole. Ang Azide, sa porma ng anionic nito, ay isang makapangyarihang panghihinala ng iba pang mga protina na may mga grupo ng heme at ginagamit para sa pag-aalis o pag-iwas sa paglaki ng mga microorganism sa ilalim ng iba't ibang mga kondisyon.
Istraktura
Sa mga tao, ang catalase ay naka-encode ng isang 34 kb gene na mayroong 12 introns at 13 exons at nag-encode ng 526 amino acid protein.
Karamihan sa mga catalases na pinag-aralan ay tetrameric enzymes na may isang molekular na timbang na malapit sa 240 kDa (60 kDa para sa bawat subunit) at ang bawat monomer ay nauugnay sa isang prosthetic hemin o ferroprotoporphyrin na pangkat.
Ang istraktura nito ay binubuo ng apat na mga domain na binubuo ng pangalawang istruktura na nabuo ng alpha helices at mga beta na nakatiklop na sheet, at ang mga pag-aaral na isinasagawa sa atay enzyme ng mga tao at mga bovines ay nagpakita na ang mga protina na ito ay nakasalalay sa apat na mga molekula ng NADPH.
Ang mga molekulang NADPH na ito ay hindi lumilitaw na mahalaga para sa aktibidad ng enzymatic ng catalase (para sa paggawa ng tubig at oxygen mula sa hydrogen peroxide), ngunit tila nauugnay ito sa isang pagbawas sa pagkamaramdamin ng enzyme na ito sa mataas na konsentrasyon nito nakakalason na substrate.
Ang mga domain ng bawat subunit sa catalase ng tao ay:
-Ang non-globular na pinalawak na braso ng N-terminal, na gumagana para sa pagpapapanatag ng istraktura ng quaternary
-A β-bariles ng walong antiparallel β-nakatiklop na mga sheet, na nag-aambag ng ilan sa mga lateral na nagbubuklod na nalalabi sa pangkat ng heme
-A "isang sobre" domain na pumapalibot sa panlabas na domain, kabilang ang grupo ng heme at, sa wakas
-A domain na may alpha helix na istraktura
Ang apat na mga subunits, kasama ang apat na mga domain, ay responsable para sa pagbuo ng isang mahabang channel na ang sukat ay kritikal para sa mekanismo ng pagkilala ng hydrogen peroxide ng enzyme (na gumagamit ng mga amino acid tulad ng histidine, asparagine, glutamine at aspartic acid sa ito).
Mga Tampok
Ayon sa ilang mga may-akda, natutupad ng catalase ang dalawang function ng enzymatic:
-Ang agnas ng hydrogen peroxide sa tubig at molekular na oxygen (bilang isang tiyak na peroxidase).
-Oxidation ng proton donor, tulad ng methanol, ethanol, maraming mga phenol at formic acid, gamit ang isang nunal ng hydrogen peroxide (bilang isang hindi tiyak na peroxidase).
-Sa mga erythrocytes, ang malaking halaga ng catalase ay tila may mahalagang papel sa pangangalaga ng hemoglobin laban sa mga ahente ng oxidizing, tulad ng hydrogen peroxide, ascorbic acid, methylhydrazine at iba pa.
Ang enzyme na naroroon sa mga cell na ito ay responsable para sa pagtatanggol ng iba pang mga tisyu na may maliit na aktibidad ng catalase laban sa mataas na konsentrasyon ng hydrogen peroxide.
-Ang ilang mga insekto tulad ng bombardier beetle ay gumagamit ng catalase bilang isang mekanismo ng pagtatanggol, habang nabubulok nila ang hydrogen peroxide at ginagamit ang produktong gas na oxygen na ito ng reaksyon upang maitulak ang pag-agos ng tubig at iba pang mga kemikal na compound sa anyo ng singaw.
-Ang mga halaman, ang catalase (naroroon din sa perokisom) ay isa sa mga sangkap ng mekanismo ng photorespiration, kung saan ang phosphoglycollate na ginawa ng enzyme na RuBisCO ay ginagamit para sa paggawa ng 3-phosphoglycerate.
Kaugnay na mga pathology sa mga tao
Ang mga pangunahing mapagkukunan ng paggawa ng substrate para sa catalase, hydrogen peroxide, ay mga reaksyon na na-catalyzed ng mga oxidase enzymes, reactive oxygen species at ilang mga tumor cells.
Ang tambalang ito ay kasangkot sa mga nagpapaalab na proseso, sa pagpapahayag ng malagkit na mga molekula, sa apoptosis, sa regulasyon ng pagsasama-sama ng platelet at sa kontrol ng paglaki ng cell.
Kapag may mga kakulangan ng enzyme na ito, ang mataas na konsentrasyon ng substrate nito ay nabuo, na nagiging sanhi ng mga sugat sa lamad ng cell, mga depekto sa transportasyon ng elektron sa mitochondria, sa metabolismo ng homocysteine at sa DNA.
Kabilang sa mga sakit na nauugnay sa mutations sa coding gene para sa catalase ng tao ay:
-Mellitus diabetes
-Arterial hypertension
-Alzheimer
-Vitiligo at iba pa
Mga Sanggunian
- Agar, N., Sadrzadeh, S., Hallaway, P., & Eaton, J. (1986). Erythrocyte Catalase. Isang Somatic Oxidant Defense? J. Clin. Mamuhunan. , 77, 319–321.
- Góth, L., Rass, P., & Páy, A. (2004). Catalase Enzyme Mutations at ang kanilang Association na may mga Karamdaman. Ang Molekular na Diagnosis, 8 (3), 141–149.
- Kirkman, H., & Gaetanit, GF (1984). Catalase: Isang tetrameric enzyme na may apat na mahigpit na nakatali na mga molekula ng NADPH. Proseso. Natl. Acad. Sci. USA, 81, 4343-4347.
- Kirkman, HN, & Gaetani, GF (2006). Mammalian catalase: isang kagalang-galang enzyme na may mga bagong misteryo. Mga Uso sa Mga Pang-agham na Biochemical, 32 (1), 44–50.
- Rawn, JD (1998). Biochemistry. Burlington, Massachusetts: Mga Publisher ng Neil Patterson.
- Solomon, E., Berg, L., & Martin, D. (1999). Biology (Ika-5 ed.). Philadelphia, Pennsylvania: Pag-publish sa College ng Saunders.
- Vainshtein, B., Melik-Adamyan, W., Barynin, V., Vagin, A., & Grebenko, A. (1981). Tatlong-dimensional na istraktura ng catalase ng enzyme. Kalikasan, 293 (1), 411-412.