ANG DENATURATION NG PROTINA: MGA KADAHILANAN AT KAHIHINATNAN - BIOLOGY - 2025

Ang denaturation ng mga protina ay binubuo ng pagkawala ng three-dimensional na istraktura dahil sa iba't ibang mga kadahilanan sa kapaligiran, tulad ng temperatura, pH o ilang mga ahente ng kemikal. Ang pagkawala ng istraktura ay nagreresulta sa pagkawala ng biological function na nauugnay sa protina na iyon, maging ito enzymatic, istruktura, transporter, bukod sa iba pa.

Ang istraktura ng protina ay lubos na sensitibo sa mga pagbabago. Ang destabilization ng isang solong mahahalagang hydrogen bond ay maaaring magpahiwatig ng protina. Sa parehong paraan, may mga pakikipag-ugnay na hindi mahigpit na kinakailangan upang matupad ang pag-andar ng protina, at, kung napapanatili, walang epekto sa pag-andar.

Istraktura ng mga protina

Upang maunawaan ang mga proseso ng denaturation ng protina, dapat nating malaman kung paano inayos ang mga protina. Ang kasalukuyang istruktura ng pangunahin, pangalawa, tersiyaryo at quaternary.

Pangunahing istruktura

Ito ay ang pagkakasunud-sunod ng mga amino acid na bumubuo ng sinabi na protina. Ang mga amino acid ay ang pangunahing mga bloke ng gusali na bumubuo sa mga biomolecules na ito at mayroong 20 iba't ibang uri, bawat isa ay may partikular na pisikal at kemikal na mga katangian. Ang mga ito ay magkakaugnay sa pamamagitan ng isang peptide bond.

Pangalawang istraktura

Sa istraktura na ito ang linear chain ng mga amino acid ay nagsisimula na tiklop sa mga bono ng hydrogen. Mayroong dalawang pangunahing mga pangalawang istruktura: ang α helix, hugis-spiral; at ang nakatiklop na sheet β, kapag ang dalawang magkakabit na kadena ay nakahanay sa kahanay.

Istruktura ng tersiya

Ito ay nagsasangkot ng iba pang mga uri ng mga puwersa na nagreresulta sa mga tiyak na fold ng three-dimensional na hugis.

Ang mga kadena ng R ng mga residue ng amino acid na bumubuo ng istraktura ng protina ay maaaring makabuo ng mga tulay na disulfide, at ang mga hydrophobic na bahagi ng mga protina ay magkakalakip sa loob, habang ang mga hydrophilic ay humaharap sa tubig. Ang puwersa ng van der Waals ay kumikilos bilang mga stabilizer para sa mga pakikipag-ugnay na inilarawan.

Istruktura ng kuwarter

Binubuo ito ng mga pinagsama-samang mga yunit ng protina.

Kapag ang isang protina ay denatured, nawawala ang quaternary, tertiary, at pangalawang istraktura, habang ang pangunahing ay nananatiling buo. Ang mga protina na mayaman sa disulfide bond (tersiyaryong istraktura) ay nagbibigay ng higit na pagtutol sa denaturation.

Mga kadahilanan na nagdudulot ng denaturation

Ang anumang kadahilanan na nagpapatatag sa mga bono na hindi covalent na responsable para sa pagpapanatili ng katutubong istraktura ng protina ay maaaring maging sanhi ng pag-aalis nito. Kabilang sa pinakamahalagang maaari nating banggitin:

pH

Sa sobrang matinding halaga ng pH, acidic man o basic, ang protina ay maaaring mawala ang three-dimensional na pagsasaayos nito. Ang labis ng H ⁺ at OH ^- ion sa medium ay nagpapatatag ng mga pakikipag-ugnay sa protina.

Ang pagbabagong ito sa pattern ng ionik ay nagiging sanhi ng denaturation. Ang pagtanggi sa pamamagitan ng pH ay maaaring mababalik sa ilang mga kaso, at sa iba ay hindi mababalik.

Temperatura

Ang denaturation ng thermal ay nangyayari sa pagtaas ng temperatura. Sa mga organismo na naninirahan sa average na mga kondisyon sa kapaligiran, ang mga protina ay nagsisimulang magpapabilis sa temperatura na higit sa 40 ° C. Maliwanag, ang mga protina ng mga thermophilic organismo ay maaaring makatiis sa mga saklaw ng temperatura na ito.

Ang pagtaas ng temperatura ay isinasalin sa pagtaas ng mga paggalaw ng molekular na nakakaapekto sa mga bono ng hydrogen at iba pang mga bono na hindi covalent, na nagreresulta sa pagkawala ng istrukturang tersiyaryo.

Ang mga pagtaas sa temperatura ay humantong sa isang pagbawas sa rate ng reaksyon, kung pinag-uusapan natin ang tungkol sa mga enzymes.

Mga kemikal na sangkap

Ang mga sangkap na polar - tulad ng urea - sa mataas na konsentrasyon ay nakakaapekto sa mga bono ng hydrogen. Gayundin, ang mga sangkap na nonpolar ay maaaring magkatulad na mga kahihinatnan.

Ang mga nagpapasiya ay maaari ring mapabilis ang istraktura ng protina; gayunpaman, hindi ito isang agresibong proseso at sila ay kadalasang nababaliktad.

Pagbabawas ng mga ahente

Ang Β-Mercaptoethanol (HOCH2CH2SH) ay isang ahente ng kemikal na kadalasang ginagamit sa laboratoryo upang i-denature ang mga protina. Ito ang may pananagutan sa pagbabawas ng mga tulay ng disulfide sa pagitan ng mga residue ng amino acid. Maaari itong mapabilis ang istruktura ng tersiyaryo o quaternary ng protina.

Ang isa pang pagbabawas ng ahente na may mga katulad na pag-andar ay dithiothreitol (DTT). Bukod dito, ang iba pang mga kadahilanan na nag-aambag sa pagkawala ng katutubong istraktura sa mga protina ay mabibigat na metal sa mataas na konsentrasyon at radiation ng ultraviolet.

Mga kahihinatnan

Kapag nangyayari ang denaturation, nawawala ang function ng protina. Ang mga protina ay gumana nang mahusay kapag nasa kanilang sariling estado.

Ang pagkawala ng pag-andar ay hindi palaging nauugnay sa isang proseso ng denaturation. Maaaring ito ay ang isang maliit na pagbabago sa istraktura ng protina ay humantong sa pagkawala ng pag-andar nang hindi napapagtibay ang buong three-dimensional na istraktura.

Ang proseso ay maaaring o hindi maaaring maibabalik. Sa laboratoryo, kung ang mga kondisyon ay baligtad, ang protina ay maaaring bumalik sa paunang pagsasaayos nito.

Pagbabago

Ang isa sa mga pinakatanyag at konklusyon na mga eksperimento sa pagbabagong-anyo ay napatunayan sa ribonuclease A.

Kapag idinagdag ng mga mananaliksik ang mga ahente ng denaturing tulad ng urea o β-mercaptoethanol, ang protina ay ipinakita. Kung ang mga ahente na ito ay tinanggal, ang protina ay bumalik sa katutubong pagbabagong-anyo at maaaring gampanan ang pagpapaandar nito na may kahusayan na 100%.

Ang isa sa mga pinakamahalagang konklusyon ng pananaliksik na ito ay upang ipakita ang eksperimento na ang three-dimensional na pagbubuo ng protina ay ibinibigay ng pangunahing istraktura nito.

Sa ilang mga kaso, ang proseso ng denaturation ay ganap na hindi maibabalik. Halimbawa, kapag nagluluto kami ng itlog ay inilalapat namin ang init sa mga protina (ang pangunahing isa ay albumin) na bumubuo, ang puti ay tumatagal sa isang solid at maputi na hitsura. Sa intuitively maaari nating tapusin na, kahit na pinalamig natin ito, hindi ito babalik sa paunang porma nito.

Sa karamihan ng mga kaso, ang proseso ng denaturation ay sinamahan ng pagkawala ng solubility. Binabawasan din nito ang lagkit, ang bilis ng pagsasabog at mas madaling crystallize.

Ang mga protina ng Chaperone

Ang mga chaperon o mga protina ng chaperonins ay namamahala sa pagpigil sa pagtanggi ng iba pang mga protina. Pinipigilan din nila ang ilang mga pakikipag-ugnay na hindi angkop sa pagitan ng mga protina upang matiyak ang tamang pagtitiklop ng pareho.

Kapag ang temperatura ng daluyan ay nagdaragdag, ang mga protina na ito ay nagdaragdag ng kanilang konsentrasyon at kumilos upang maiwasan ang denaturation ng iba pang mga protina. Ito ang dahilan kung bakit tinawag din silang "heat shock protein" o HSPs (Heat Shock Proteins).

Ang Chaperonins ay magkatulad sa isang hawla o isang bariles na nagpoprotekta sa protina ng interes sa loob.

Ang mga protina na tumutugon sa mga sitwasyon ng cellular stress ay naiulat sa iba't ibang mga grupo ng mga nabubuhay na organismo at lubos na natipid. Mayroong iba't ibang mga klase ng chaperonins at sila ay naiuri ayon sa kanilang timbang na molekular.

Mga Sanggunian

1. Campbell, NA, & ​​Reece, JB (2007). Biology. Panamerican Medical Ed.
2. Devlin, TM (2004). Biochemistry: aklat-aralin na may mga klinikal na aplikasyon. Baligtad ko.
3. Koolman, J., & Röhm, KH (2005). Biochemistry: teksto at atlas. Panamerican Medical Ed.
4. Melo, V., Ruiz, VM, & Cuamatzi, O. (2007). Biochemistry ng mga metabolic na proseso. Reverte.
5. Pacheco, D., & Leal, DP (2004). Medikal na biyokimika. Ang editorial Limusa.
6. Pena, A., Arroyo, A., Gómez, A., & Tapia, R. (1988). Biochemistry. Ang editorial Limusa.
7. Sadava, D., at Purves, WH (2009). Buhay: Ang Agham ng Biology. Panamerican Medical Ed.
8. Tortora, GJ, Funke, BR, & Kaso, CL (2007). Panimula sa microbiology. Panamerican Medical Ed.
9. Voet, D., Voet, JG, & Pratt, CW (2007). Mga Batayan ng Biochemistry. Panamerican Medical Ed.