ENZYME: KUNG PAANO ITO GUMAGANA AT MGA HALIMBAWA - BIOLOGY - 2025

Ang isang enzyme , biological catalyst o biocatalyst ay isang molekula, sa pangkalahatan ng pinagmulang protina, na may kakayahang mapabilis ang mga reaksiyong kemikal na nangyayari sa loob ng mga nabubuhay na nilalang. Ang mga katoliko na molekula ng protina ay mga enzyme, at ang mga katangian ng RNA ay mga ribozymes.

Sa kawalan ng mga enzymes, ang napakalaking bilang ng mga reaksyon na nagaganap sa cell at pinapayagan ang buhay na hindi mangyari. Ang mga ito ay may pananagutan para sa pagpapabilis ng proseso sa pamamagitan ng mga order ng magnitude na malapit sa 10 ⁶ - at sa ilang mga kaso mas mataas.

Ang diagram ng eskematiko ng isang key-lock junction ng isang complex ng enzyme-substrate. Pinagmulan: Competitive_inhibition_es.svg: * Competitive_inhibition.svg: Na-akda ni Jerry Crimson Mann, binago ng TimVickers, na-vectorized ni Fvasconcellosderivative na gawa: Retama (talk) na gawa ng derektibo: Bekerr

Catalysis

Ang isang katalista ay isang molekula na may kakayahang baguhin ang rate ng isang reaksyon ng kemikal nang hindi natupok sa sinabi na reaksyon.

Ang mga reaksiyong kemikal ay nagsasangkot ng enerhiya: ang paunang mga molekula na kasangkot sa reaksyon o reaksyon ay nagsisimula sa isang antas ng enerhiya. Ang isang karagdagang dami ng enerhiya ay hinihigop upang maabot ang "estado ng paglipat". Kasunod nito, ang enerhiya ay pinakawalan kasama ang mga produkto.

Ang pagkakaiba ng enerhiya sa pagitan ng mga reaksyon at mga produkto ay ipinahayag bilang ∆G. Kung ang mga antas ng enerhiya ng mga produkto ay mas mataas kaysa sa mga reaksyon, ang reaksyon ay endergonic at hindi kusang-loob. Sa kaibahan, kung ang enerhiya ng mga produkto ay mas mababa, ang reaksyon ay exergonic at kusang-loob.

Gayunpaman, dahil lamang sa isang reaksyon ay kusang-loob ay hindi nangangahulugang magaganap ito sa isang kanais-nais na rate. Ang bilis ng reaksyon ay nakasalalay sa ∆G * (ang asterisk ay tumutukoy sa enerhiya ng pag-activate).

Dapat tandaan ng mambabasa ang mga konsepto na ito upang maunawaan kung paano gumagana ang mga enzymes.

Mga Enzim

Ano ang isang enzyme?

Ang mga enzim ay biological molecule ng hindi kapani-paniwalang kumplikado, na binubuo pangunahin ng mga protina. Ang mga protina, sa turn, ay mahahabang kadena ng mga amino acid.

Ang isa sa mga kilalang katangian ng mga enzyme ay ang kanilang pagtutukoy sa target na molekula - ang molekula na ito ay tinatawag na isang substrate.

Mga katangian ng mga enzyme

Ang mga enzim ay umiiral sa iba't ibang anyo. Ang ilan ay buo na binubuo ng mga protina, habang ang iba ay may mga rehiyon ng isang di-protina na likas na tinatawag na cofactors (metal, ion, mga organikong molekula, atbp.).

Sa gayon, ang isang apoenzyme ay isang enzyme na walang cofactor nito, at ang kumbinasyon ng apoenzyme at cofactor na ito ay tinatawag na isang daloyenzyme.

Ang mga ito ay mga molekula ng isang malaking laki. Gayunpaman, ang isang maliit na site sa enzyme ay direktang kasangkot sa reaksyon kasama ang substrate, at ang rehiyon na ito ang aktibong site.

Kapag nagsimula ang reaksyon, isinasagawa ng enzyme ang substrate tulad ng isang susi na nakakasali sa lock nito (ang modelong ito ay isang gawing simple ng aktwal na proseso ng biyolohikal, ngunit nagsisilbi itong ilarawan ang proseso).

Ang lahat ng mga reaksyong kemikal na nangyayari sa ating katawan ay na-catalyzed ng mga enzyme. Sa katunayan, kung ang mga molekulang ito ay hindi umiiral, kailangan nating maghintay ng daan-daang o libu-libong taon upang makumpleto ang mga reaksyon. Samakatuwid, ang regulasyon ng aktibidad ng enzyme ay dapat na kontrolado sa isang napaka-tiyak na paraan.

Pangngalan at pag-uuri ng mga enzymes

Kapag nakakakita tayo ng isang molekula na ang pangalan ay nagtatapos sa –ase, makatitiyak tayo na ito ay isang enzyme (bagaman mayroong mga pagbubukod sa panuntunang ito, tulad ng trypsin). Ito ang pagbibigay ng pangalan sa kombensyon para sa mga enzymes.

Mayroong anim na pangunahing uri ng mga enzyme: oxidoreductases, transferases, hydrolases, lyases, isomerases, at ligases; namamahala sa: mga reaksyon ng redox, paglipat ng atom, hydrolysis, pagdaragdag ng dobleng mga bono, isomerization at unyon ng mga molekula, ayon sa pagkakabanggit.

Paano gumagana ang mga enzyme?

Sa seksyon ng catalysis nabanggit namin na ang bilis ng reaksyon ay nakasalalay sa halaga ng ∆G *. Ang mas mataas na halagang ito, mas mabagal ang reaksyon. Ang enzyme ay may pananagutan para sa pagbawas sa parameter na ito - sa gayon ang pagtaas ng bilis ng reaksyon.

Ang pagkakaiba sa pagitan ng mga produkto at mga reaksyon ay nananatiling magkapareho (ang epekto ng enzyme ay hindi nakakaapekto), tulad ng kanilang pamamahagi. Pinapagana ng enzyme ang pagbuo ng estado ng paglipat.

Mga inhibitor ng enzim

Sa konteksto ng pag-aaral ng mga enzymes, ang mga inhibitor ay mga sangkap na pinamamahalaan upang mabawasan ang aktibidad ng katalista. Ang mga ito ay naiuri sa dalawang uri: mga mapagkumpitensya at hindi mapagkumpitensya na mga inhibitor. Ang mga unang uri ay nakikipagkumpitensya sa substrate at ang iba ay hindi.

Karaniwan ang proseso ng pagsugpo ay mababalik, kahit na ang ilang mga inhibitor ay maaaring manatiling naka-attach sa enzyme na halos permanenteng.

Mga halimbawa

Mayroong malawak na halaga ng mga enzyme sa aming mga cell - at sa mga cell ng lahat ng mga nabubuhay na bagay. Gayunpaman, ang pinakamahusay na kilala ay ang mga nakikilahok sa metabolic pathways tulad ng glycolysis, Krebs cycle, at electron transport chain, bukod sa iba pa.

Ang Succinate dehydrogenase ay isang enzyme ng uri ng oxidoreductase na catalyzes ang oksihenasyon ng succinate. Sa kasong ito, ang reaksyon ay nagsasangkot sa pagkawala ng dalawang mga hydrogen atoms.

Pagkakaiba sa pagitan ng mga biological catalysts (enzymes) at mga kemikal na katalista

May mga kemikal na katalista na, tulad ng mga biological, ay nagpapataas ng bilis ng mga reaksyon. Gayunpaman, may mga kilalang pagkakaiba sa pagitan ng dalawang uri ng mga molekula.

Mas mabilis na nangyayari ang mga reaksyon na catalyzed na mas mabilis

Una, ang mga enzymes ay maaaring dagdagan ang bilis ng mga reaksyon sa pamamagitan ng mga order ng magnitude na malapit sa 10 ⁶ hanggang 10 ¹² . Ang mga katalis ng kemikal ay nagdaragdag din ng bilis, ngunit sa pamamagitan lamang ng ilang mga order ng kadakilaan.

Karamihan sa mga enzymes ay gumagana sa ilalim ng mga kondisyon ng physiological

Tulad ng mga biological reaksyon ay isinasagawa sa loob ng mga nabubuhay na nilalang, ang kanilang pinakamainam na kondisyon ay pumapalibot sa mga pinahahalagahan ng physiological ng temperatura at pH. Ang mga kimiko, para sa kanilang bahagi, ay nangangailangan ng marahas na kondisyon ng temperatura, presyon at kaasiman.

Tiyak

Ang mga enzyme ay napaka-tukoy sa mga reaksyon na nagpapatalong sa kanila. Sa karamihan ng mga kaso, gumagana lamang sila sa isa o ilang mga substrate. Nalalapat din ang pagtutukoy sa uri ng mga produktong ginagawa nila. Ang saklaw ng mga substrate para sa mga catalyst ng kemikal ay mas malawak.

Ang mga puwersa na tumutukoy sa pagiging tiyak ng pakikipag-ugnayan sa pagitan ng enzyme at substrate nito ay pareho na nagdidikta sa pagkakabuo ng protina mismo (Mga pakikipag-ugnay sa Van der Waals, electrostatic, hydrogen bonding, at hydrophobic).

Ang regulasyon ng enzim ay tumpak

Sa wakas, ang mga enzyme ay may mas malaking kapasidad ng regulasyon at ang kanilang aktibidad ay nag-iiba ayon sa konsentrasyon ng iba't ibang mga sangkap sa cell.

Kabilang sa mga mekanismo ng regulasyon ang allosteric control, covalent modification ng mga enzymes, at pagkakaiba-iba sa dami ng enzyme na synthesized.

Mga Sanggunian

1. Berg, JM, Stryer, L., & Tymoczko, JL (2007). Biochemistry. Baligtad ko.
2. Campbell, MK, & Farrell, KAYA (2011). Biochemistry. Ika-anim na edisyon. Thomson. Brooks / Cole.
3. Devlin, TM (2011). Teksto ng biochemistry. John Wiley at Mga Anak.
4. Koolman, J., & Röhm, KH (2005). Biochemistry: teksto at atlas. Panamerican Medical Ed.
5. Mga Mougios, V. (2006). Mag-ehersisyo biochemistry. Human Kinetics.
6. Müller-Esterl, W. (2008). Biochemistry. Mga pundasyon para sa agham ng gamot at buhay. Baligtad ko.
7. Poortmans, JR (2004). Mga prinsipyo ng biochemistry ng ehersisyo. Karger.
8. Voet, D., & Voet, JG (2006). Biochemistry. Panamerican Medical Ed.