SUPROXIDE DISMUTASE: MGA KATANGIAN, ISTRAKTURA, PAG-ANDAR - BIOLOGY - 2026

Ang superoxide dismutases ( SOD ) o superoxide oxidoreductases , ay isang pamilya ng mga enzyme na nasa lahat ng kalikasan, na ang pagpapaandar ay pangunahing nagtatanggol sa mga aerobic na organismo laban sa mga free radical ng oxygen, lalo na ang mga superoxide anionic radical.

Ang reaksyon na ginagaya ng mga enzymes na ito ay halos lahat ng mga cell na may kakayahang huminga (aerobic) at mahalaga para sa kanilang kaligtasan, dahil tinatanggal nito ang mga nakakalason na free radical mula sa oxygen, kapwa sa eukaryotes at prokaryotes.

Graphic na representasyon ng isang Cu-Zn Superoxide Dismutase (SOD) (Pinagmulan: Jawahar Swaminathan at kawani ng MSD sa European Bioinformatics Institute sa pamamagitan ng Wikimedia Commons)

Maraming mga sakit sa mga hayop ang nauugnay sa akumulasyon ng iba't ibang mga reaktibo na oxygen species, at pareho rin ito sa mga halaman, dahil ang kapaligiran ay nagpapataw ng maraming at pare-pareho ang mga uri ng oxidative stress na nadaig salamat sa aktibidad ng mga suproxide dismutases.

Ang grupong ito ng mga enzyme ay natuklasan noong 1969 nina McCord at Fridovich at mula noon ay malaki ang pagsulong na ginawa tungkol sa mga enzim na ito at ang mga reaksyong kanilang nabubuhay sa mga buhay na bagay.

katangian

Ang mga suproxide dismutases ay gumanti sa superoxide radical sa napakataas na rate, na isinasalin sa isang napaka-epektibong linya ng pagtatanggol para sa pag-alis ng mga molekula na ito.

Sa mga mamalya, hindi bababa sa tatlong mga isoform ang inilarawan para sa superoxide dismutase na kilala bilang SOD1, SOD2, at SOD3, ayon sa pagkakabanggit.

Ang dalawa sa mga isoform na ito ay may mga atogen at zinc atoms sa kanilang mga catalytic center at naiiba sa bawat isa sa kanilang lokasyon: intracellular (cytosolic, SOD1 o Cu / Zn-SOD) o may mga extracellular element (EC-SOD o SOD3).

Ang isoform ng SOD2 o Mn-SOD, na hindi katulad ng naunang dalawa, ay mayroong isang mangese atom bilang isang cofactor at ang lokasyon nito ay tila hinihigpitan sa mitochondria ng aerobic cells.

Ang SOD1 isoenzymes ay matatagpuan higit sa lahat sa cytosol, bagaman nakita din nila ang nukleyar na kompartimento at sa mga lysosome. Ang SOD 3 isoenzymes, sa kabilang banda, ay inilarawan sa plasma ng dugo ng tao, lymph, at likido sa cerebrospinal.

Ang bawat isa sa mga isoform na ito ay naka-encode ng iba't ibang mga gen, ngunit kabilang sa parehong pamilya, at ang kanilang regulasyon sa transkripsyon ay mahalagang kinokontrol ng mga extra- at intracellular na mga kondisyon, na nag-uudyok sa iba't ibang mga panloob na mga sign cortade.

Iba pang mga superoxide dismutases

Ang superoxide dismutases na may mga catalytic site na nagtataglay ng tanso at zinc o manganese ions ay hindi natatangi sa mga mammal, naroroon din sila sa iba pang mga organismo kabilang ang mga halaman at bakterya ng iba't ibang klase.

Mayroong isang karagdagang pangkat ng mga dismutases ng superoxide, na hindi matatagpuan sa mga mammal, at kung saan madaling makikilala, dahil sa kanilang aktibong site ay naglalaman sila ng bakal sa halip na alinman sa tatlong mga ion na dati nang inilarawan para sa iba pang mga klase ng superoxide dismutases.

Sa E. coli, ang iron na naglalaman ng superoxide dismutase ay isang periplasmic enzyme na responsable din sa pagtuklas at pag-aalis ng mga free radical na oxygen na nabuo sa panahon ng paghinga. Ang enzyme na ito ay katulad ng natagpuan sa mitochondria ng maraming mga eukaryotes.

Ang mga halaman ay may tatlong uri ng mga enzyme: yaong naglalaman ng tanso at zinc (Cu / Zn-SOD), ang mga naglalaman ng manganese (Mn-SOD) at ang mga naglalaman ng bakal (Fe-SOD) sa kanilang aktibong sentro at sa mga organismo na ito. nagpapatupad sila ng mga pagkakatulad na pag-andar sa mga hindi gulay na mga enzyme.

Reaksyon

Ang mga substrate ng superoxide dismutases ay superoxide anion, na kinakatawan bilang O2- at mga intermediate compound sa proseso ng pagbawas ng oxygen.

Ang reaksyong kanilang pag-catalyze ay maaaring matingnan nang malawak bilang pagbabagong-anyo (paglansag) ng mga libreng radikal upang mabuo ang molekular na oxygen at hydrogen peroxide, na pinakawalan sa daluyan o ginamit bilang isang substrate para sa iba pang mga enzyme, ayon sa pagkakabanggit.

Ang hydrogen peroxide ay maaaring pagkatapos ay tinanggal mula sa mga cell salamat sa pagkilos ng anuman sa mga enzim glutathione peroxidase at catalase, na mayroon ding mahalagang pag-andar sa proteksyon ng cell.

Istraktura

Ang superoxide ay nag-dismutases ng mga isoenzyma sa mga tao ay maaaring magkakaiba sa bawat isa sa ilang mga istrukturang aspeto. Halimbawa, ang SOD1 isoenzyme ay may 32 kDa molekular na timbang, habang ang SOD2 at SOD3 ay mga homotetramer na 95 at 135 kDa molekular na timbang, ayon sa pagkakabanggit.

Ang iba pang grupo ng superoxide dismutases, ang Fe-SOD na naroroon sa mga halaman at organismo maliban sa mga mammal, ay dimeric enzymes na may magkaparehong mga subunits, samakatuwid nga, sila ay mga homodimer.

Sa ilang mga halaman, ang Fe-SOD na ito ay naglalaman ng isang putative N-terminal signal na pagkakasunud-sunod para sa transportasyon sa mga chloroplast at ang iba ay naglalaman ng isang C-terminal na tripeptide na pagkakasunud-sunod para sa transportasyon sa mga peroxisom, kaya ang pamamahagi nito sa subcellular ay ipinapalagay na pinaghihigpitan sa parehong mga compartment.

Ang molekular na istraktura ng tatlong uri ng superoxide dismutase enzymes ay mahalagang binubuo ng mga alpha helice at B-nakatiklop na mga sheet.

Mga Tampok

Ang superoxide ay nagtatanggal ng mga pagtatanggol sa mga cell, organo at tisyu ng katawan mula sa pinsala na maaaring magdulot ng libreng oxygen radical, tulad ng lipid peroxidation, protein denaturation, at DNA mutagenesis.

Sa mga hayop, ang mga reaktibong species na ito ay maaari ring magdulot ng pinsala sa puso, mapabilis ang pagtanda, at makilahok sa pagbuo ng mga nagpapaalab na sakit.

Ang mga halaman ay nangangailangan din ng mahahalagang aktibidad ng enzymatic ng superoxide dismutase, dahil maraming nakababahalang kondisyon sa kapaligiran ang pagtaas ng oxidative stress, iyon ay, ang konsentrasyon ng hindi kanais-nais na reaktibo na species.

Sa mga tao at iba pang mga mammal, ang tatlong isoform na inilarawan para sa superoxide dismutase ay may iba't ibang mga pag-andar. Ang SOD2 isoenzyme, halimbawa, ay nakikilahok sa pagkita ng kaibahan ng cell at tumorigenesis at din sa proteksyon laban sa hyperoxia (nakataas na konsentrasyon ng oxygen) -nagbawas ng pagkalason sa baga.

Para sa ilang mga species ng pathogenic bacteria, ang mga SOD enzymes ay gumaganap bilang "virulence factor" na nagpapahintulot sa kanila na malampasan ang maraming mga hadlang na stress ng oxidative na maaaring makakaharap nila sa proseso ng pagsalakay.

Mga kaugnay na sakit

Ang pagbaba sa superoxide dismutase na aktibidad ay maaaring mangyari dahil sa maraming mga kadahilanan, kapwa panloob at panlabas. Ang ilan ay nauugnay sa mga direktang depekto ng genetic sa mga gene na nag-encode ng mga SOD enzymes, habang ang iba ay maaaring hindi direkta, na nauugnay sa pagpapahayag ng mga molekula ng regulasyon.

Ang isang malaking bilang ng mga pathological na kondisyon sa mga tao ay nauugnay sa SOD enzymes, kabilang ang labis na katabaan, diabetes, cancer, at iba pa.

Kaugnay ng kanser, napagpasyahan na mayroong isang malaking bilang ng mga uri ng kanser sa tumor na nagtataglay ng mababang antas ng anuman sa tatlong mammalian superoxide dismutases (SOD1, SOD2, at SOD3).

Ang oxidative stress na pinipigilan ng superoxide dismutase na aktibidad, ay nauugnay din sa iba pang mga magkasanib na pathologies tulad ng osteoarthritis, rheumatoid arthritis. Marami sa mga sakit na ito ay may kinalaman sa pagpapahayag ng mga kadahilanan na pumipigil sa aktibidad ng SOD, tulad ng kadahilanan na TNF-α.

Mga Sanggunian

1. Fridovich, I. (1973). Superoxide Dismutases. Annu. Rev. Biochem. , 44, 147-159.
2. Johnson, F., & Giulivi, C. (2005). Ang mga superoxide ay nag-dismutases at ang epekto nito sa kalusugan ng tao. Mga Molekular na Aspekto ng Medisina, 26, 340-352.
3. Oberley, LW, & Bueftner, GR (1979). Papel ng Superoxide Dismutase sa Kanser: Isang Pagsusuri. Ang Pananaliksik sa Kanser, 39, 1141-1149.
4. Taylor, P., Bowler, C., Camp, W. Van, Montagu, M. Van, Inzé, D., & Asada, K. (2012). Superoxide Dismutase sa Mga Halaman. Mga Kritikal na Mga Review sa Plant Science, 13 (3), 37–41.
5. Zelko, I., Mariani, T., & Folz, R. (2002). Suproxide dismutase Multigene Family: Isang paghahambing ng CuZn-SOD (SOD1), Mn-SOD (SOD2), at EC-SOD (SOD3) Gene Structures, Ebolusyon, at Pagpapahayag. Libreng Radical Biology & Medicine, 33 (3), 337–349.