ALPHA AMYLASE: MGA KATANGIAN, ISTRAKTURA, PAG-ANDAR - BIOLOGY - 2024

Ang alpha amylase (α-amylase) ay isang amylolytic enzyme group amylases endo na responsable para sa hydrolysis ng α-1,4 na mga bono sa pagitan ng mga nalalabi ng glucose na binubuo ng iba't ibang uri ng mga karbohidrat.

Ang sistematikong kilala bilang sistematikong kilala bilang α-1,4-glucan 4-glucanohydroles ay may malawak na pamamahagi, dahil matatagpuan ito sa mga hayop, halaman at microorganism. Sa mga tao, halimbawa, ang mga amylases na naroroon sa laway at ang mga tinago ng pancreas ay ng uri ng α-amylases.

Istraktura ng C-terminal domain ng hayop alpha amylase enzyme (Pinagmulan: Jawahar Swaminathan at kawani ng MSD sa European Bioinformatics Institute sa pamamagitan ng Wikimedia Commons)

Si Kuhn, noong 1925, ay ang unang nagbigay ng barya sa salitang "α-amylase" batay sa katotohanan na ang mga produktong hydrolysis na nagpapatawad sa mga enzymes na ito ay nagtataglay ng pagsasaayos ng α. Nang maglaon, noong 1968, napagpasyahan na ang mga kilos na ito ay mas mabuti sa mga substrate ng linear at hindi nabagong istruktura na istruktura.

Tulad ng iba pang mga amylolytic enzymes, ang α-amylase ay may pananagutan sa hydrolysis ng starch at iba pang mga kaugnay na molekula tulad ng glycogen, na gumagawa ng mas maliit na mga polimer na binubuo ng paulit-ulit na mga yunit ng glucose.

Bilang karagdagan sa mga pag-andar ng pisyolohikal na mayroon ang enzyme na ito sa mga hayop, halaman at mga microorganism na nagpapahiwatig nito, ang α-amylase, kasama ang iba pang mga umiiral na klase ng mga amylase, ay kumakatawan sa 25% ng mga enzyme na ginagamit para sa pang-industriya at biotechnological na mga layunin sa mundo. kasalukuyang merkado.

Maraming mga species ng fungi at bakterya ang pangunahing mapagkukunan ng pagkuha ng mga α-amylases na ginagamit nang mas madalas sa pag-eksperimento sa industriya at pang-agham. Pangunahin ito dahil sa kakayahang umangkop, madaling makuha, simpleng paghawak at mababang gastos na nauugnay sa paggawa nito.

katangian

Ang α-amylases na natagpuan sa kalikasan ay maaaring magkaroon ng ibang magkaibang mga saklaw na pH para sa kanilang pag-andar; halimbawa, ang pinakamabuting kalagayan para sa mga hayop at halaman α-amylases ay sa pagitan ng 5.5 at 8.0 pH na yunit, ngunit ang ilang mga bakterya at fungi ay may higit na alkalina at higit pa acidic enzymes.

Ang mga enzyme na naroroon sa laway at ang mammalian pancreas ay pinakamahusay na gumagana sa mga pH na malapit sa 7 (neutral) bilang karagdagan, nangangailangan sila ng mga i-klorida na mga ion upang maabot ang kanilang maximum na aktibidad ng enzymatic at may kakayahang magbubuklod sa mga divalent na ion ng calcium.

Parehong mga enzyme ng hayop, salivary at pancreatic, ay ginawa sa mga organismo ng mga independiyenteng mekanismo na nagsasangkot ng mga tiyak na mga cell at glandula at marahil ay hindi nauugnay sa mga enzymes na naroroon sa daloy ng dugo at iba pang mga lukab ng katawan.

Parehong ang pinakamabuting kalagayan ng pH at temperatura para sa paggana ng mga enzymes na ito ay lubos na nakasalalay sa pisyolohiya ng organismo na isinasaalang-alang, dahil mayroong mga Extremophilic microorganism na lumalaki sa partikular na mga kondisyon na may paggalang sa mga ito at maraming iba pang mga parameter.

Sa wakas, sa mga tuntunin ng regulasyon ng kanilang aktibidad, isang katangian na ibinahagi sa pagitan ng mga enzymes ng pangkat ng mga α-amylases ay ang mga ito, tulad ng iba pang mga amylases, ay maaaring mapigilan ng mabibigat na mga ion ng metal tulad ng mercury, tanso, pilak at tingga.

Istraktura

Ang Α-amylase ay isang multidomain enzyme na, sa mga hayop at halaman, ay may tinatayang timbang ng molekular na 50 kDa at iba't ibang mga may-akda na sumasang-ayon na ang mga enzyme na kabilang sa pamilyang glycohydrolases ay mga enzymes na may higit sa sampung mga istrukturang domain.

Ang gitnang domain o catalytic domain ay lubos na na-conserve at kilala bilang domain A, na binubuo ng isang simetriko na fold ng 8 β-folded sheet na nakaayos sa isang "bariles" na hugis na napapalibutan ng 8 alpha helice, kaya maaari din itong matatagpuan sa panitikan bilang (β / α) 8 o uri ng bariles na "TIM".

Mahalagang tandaan na sa C-terminal end ng β-sheet ng domain A ay natipid ang mga residue ng amino acid na kasangkot sa catalysis at substrate na nagbubuklod at na ang domain na ito ay matatagpuan sa rehiyon ng N-terminal ng protina .

Ang isa pang pinaka-pinag-aralan na mga domain ng mga enzim na ito ay ang tinatawag na B domain, na nakatayo sa pagitan ng between-nakatiklop na sheet at ang alpha helix number 3 ng domain A. Ito ay gumaganap ng isang pangunahing papel sa paghawak ng substrate at divalent calcium.

Ang mga karagdagang domain ay inilarawan para sa mga enzyme ng α-amylase, tulad ng mga domain C, D, F, G, H at ako, na matatagpuan sa harap o sa likuran ng domain A at na ang mga pag-andar ay hindi eksaktong kilala at nakasalalay sa organismo na pinag-aralan ito.

α-amylases ng mga microorganism

Ang bigat ng molekular ng α-amylases ay nakasalalay, pati na rin ang iba pang mga katangian ng biochemical at istruktura, sa organismo na pinag-aralan. Sa gayon, ang α-amylases ng maraming fungi at bakterya ay may mga timbang na may mababang 10 kDa at kasing taas ng 210 kDa.

Ang mataas na timbang ng molekular ng ilan sa mga microbial enzymes na ito ay madalas na nauugnay sa pagkakaroon ng mga glycosylations, bagaman ang glycosylation ng mga protina sa bakterya ay medyo bihirang.

Mga Tampok

Sa mga hayop, ang mga α-amylases ay may pananagutan sa mga unang hakbang sa metabolismo ng starch at glycogen, dahil responsable sila sa kanilang hydrolysis sa mas maliit na mga fragment. Ang mga organo ng sistema ng gastrointestinal na responsable para sa paggawa nito sa mga mammal ay ang mga pancreas at salivary glandula.

Bilang karagdagan sa kanyang halatang metabolic function, ang paggawa ng α-amylases na ginawa ng mga salivary glandula ng maraming mga mammal, na isinaaktibo ng pagkilos ng norepinephrine, ay itinuturing ng maraming may-akda bilang isang mahalagang «psychobiological» marker ng stress sa gitnang sistema ng nerbiyos.

Mayroon din itong pangalawang pag-andar sa kalusugan ng bibig, dahil ang aktibidad nito ay gumagana sa pag-aalis ng mga bakterya sa bibig at sa pag-iwas sa kanilang pagsunod sa mga bibig sa ibabaw.

Pangunahing pag-andar sa mga halaman

Sa mga halaman, ang α-amylases ay gumaganap ng isang mahalagang papel sa pagtubo ng binhi, dahil ang mga ito ang mga enzymes na hydrolyze ang almirol na naroroon sa endosperm na nagpapalusog sa embryo sa loob, isang proseso na mahalagang kinokontrol ng gibberellin, isang phytohormone.

Pang-industriya na aplikasyon

Ang mga enzim na kabilang sa pamilya α-amylase ay may maraming mga aplikasyon sa maraming iba't ibang mga konteksto: pang-industriya, pang-agham at biotechnological, atbp.

Sa malalaking industriya ng pagproseso ng almirol, ang mga α-amylases ay sikat na ginagamit para sa paggawa ng glucose at fructose, pati na rin para sa paggawa ng tinapay na may pinabuting mga texture at mas mataas na pag-angat.

Sa larangan ng biotechnological, maraming interes patungkol sa pagpapabuti ng mga enzymes na ginamit nang komersyal, upang mapabuti ang kanilang katatagan at pagganap sa ilalim ng magkakaibang mga kondisyon.

Mga Sanggunian

1. Aiyer, PV (2005). Amylases at ang kanilang mga aplikasyon. African Journal of Biotechnology, 4 (13), 1525–1529.
2. Bernfeld, P. (1960). Amylases, a at B. Sa Mga Enzim ng Metabolismo ng Carbohidrat (Vol. I, pp. 149–158).
3. Granger, DA, Kivlighan, KT, El, M., Gordis, EB, & Stroud, LR (2007). Salivary a-Amylase sa Pananaliksik na Biobehavioural. Kamakailang Mga Pag-unlad at Aplikasyon. Si Ann. NY Acad. Sci., 1098, 122–144.
4. Monteiro, P., & Oliveira, P. (2010). Application ng Microbial a-Amylase sa Industriya- Isang pagsusuri. Journal of Microbiology ng Brazilian, 41, 850–861.
5. Reddy, NS, Nimmagadda, A., & Rao, KRSS (2003). Isang pangkalahatang-ideya ng microbial α-amylase pamilya. African Journal of Biotechnology, 2 (12), 645–648.
6. Asin, W., & Schenker, S. (1976). Amylase- Ang klinikal na kahalagahan nito: isang Pagsusuri ng Panitikan. Gamot, 55 (4), 269–289.
7. Svensson, B., & Macgregor, EA (2001). Kaugnayan ng pagkakasunud-sunod at istraktura sa pagtutukoy sa isang-amylase pamilya ng mga enzyme. Biochimica et Biophysica Acta, 1546, 1–20.
8. Thoma, JA, Spradlin, JE, & Dygert, S. (1925). Mga Amylases ng halaman at mga hayop. Si Ann. Chem., 1, 115-189.