AMYLASE: MGA KATANGIAN, PAG-UURI, ISTRAKTURA, PAG-ANDAR - BIOLOGY - 2025

Ang Amylase ay ang term na ginamit upang makilala ang isang mahalagang pangkat ng mga enzyme na responsable para sa hydrolysis ng mga glycosidic bond sa pagitan ng mga molekulang glucose na nasa karbohidrat, tulad ng starch at iba pang mga nauugnay, na pinapansin sa diyeta ng maraming mga nabubuhay na organismo.

Ang ganitong uri ng enzyme ay ginawa ng bakterya, fungi, hayop at halaman, kung saan sila catalyze talaga ang parehong reaksyon at may iba't ibang mga pag-andar, higit sa lahat na nauugnay sa enerhiya metabolismo.

Graphic na representasyon ng isang Alpha Amylase ng pinagmulan ng hayop (Pinagmulan: Jawahar Swaminathan at kawani ng MSD sa European Bioinformatics Institute sa pamamagitan ng Wikimedia Commons)

Ang mga produkto ng mga reaksyon ng hydrolysis ng mga glycosidic bond ay maaaring isaalang-alang bilang katangian para sa bawat uri ng amylolytic enzyme, kung bakit ito ay madalas na isang mahalagang parameter para sa kanilang pag-uuri.

Ang kahalagahan ng mga enzymes na ito, ang anthropocentrically na nagsasalita, ay hindi lamang pisyolohikal, dahil sa kasalukuyan ang ganitong uri ng mga enzyme ay may mahusay na kahalagahan ng biotechnological sa pang-industriya na produksiyon ng pagkain, papel, tela, asukal at iba pa.

Ang salitang "amylase" ay nagmula sa Griyego na "amylon", na nangangahulugang starch, at pinahusay noong 1833 ng mga siyentipiko na si Payen at Persoz, na pinag-aralan ang mga reaksyon ng hydrolytic ng enzyme na ito sa starch.

katangian

Ang ilang mga amylase ay multimeric sa kalikasan, tulad ng matamis na patatas β-amylase, na kumikilos tulad ng isang tetramer. Gayunpaman, ang tinatayang timbang ng molekular ng mga monomer ng amylase ay nasa saklaw ng 50 kDa.

Sa pangkalahatan, ang parehong mga halaman ng hayop at hayop ay may medyo "karaniwang" komposisyon ng amino acid at may pinakamainam na mga aktibidad sa pH sa pagitan ng 5.5 at 8 na yunit (na may mga amylases ng hayop na mas aktibo sa mas neutral na pH).

Ang mga amylase ay mga enzyme na may kakayahang hydrolyzing glycosidic bond ng isang malaking bilang ng mga polysaccharides, na karaniwang gumagawa ng disaccharides, ngunit hindi sila may kakayahang mag-hydrolyzing complexes tulad ng cellulose.

Mga katangian ng paghati

Ang dahilan kung bakit napakahalaga ng mga amylase sa kalikasan, lalo na sa pagtunaw ng mga karbohidrat, ay nauugnay sa ubiquitous pagkakaroon ng kanilang natural na substrate (starch) sa mga tisyu ng "mas mataas" na gulay, na nagsisilbing isang mapagkukunan ng pagkain para sa maraming uri ng mga hayop at microorganism.

Ang polysaccharide na ito ay binubuo, sa turn, ng dalawang mga macromolecular complexes na kilala bilang amylose (hindi matutunaw) at amylopectin (natutunaw). Ang mga amylose moieties ay binubuo ng mga linear chain ng mga residue ng glucose na naka-link sa pamamagitan ng α-1,4 na mga bono at pinapabagsak ng α-amylases.

Ang Amylopectin ay isang mataas na molekular na timbang na tambalan, binubuo ito ng mga branched chain ng mga residue ng glucose na sinamahan ng α-1,4 na mga bono, na ang mga sanga ay suportado ng mga bono ng α-1,6.

Pag-uuri

Ang mga amylase enzymes ay inuri ayon sa site kung saan sila ay may kakayahang masira ang mga glycosidic bond bilang endoamylases o exoamylases. Ang dating hydrolyze bond sa mga panloob na rehiyon ng mga karbohidrat, habang ang huli ay maaari lamang mapalong ang hydrolysis ng mga nalalabi sa mga dulo ng polysaccharides.

Bukod dito, ang tradisyunal na pag-uuri ay nauugnay sa stereochemistry ng kanilang mga produkto ng reaksyon, kaya ang mga protina na may aktibidad na enzymatic ay inuri din bilang α-amylases, β-amylases o γ-amylases.

-Ang α-amylases (α-1,4-glucan 4-glucan hydrolases) ay mga endoamylases na kumikilos sa mga panloob na bono ng mga linear conform na substrate at kung saan ang mga produkto ay may pagsasaayos ng α at mga mixtures ng oligosaccharides.

-Ang β-amylases (α-1,4-glucan maltohydrolases) ay mga halaman exoamylases na kumikilos sa mga bono sa hindi pagbawas ng mga dulo ng polysaccharides tulad ng starch at na ang mga produktong hydrolytic ay mga nalalabi ng β-maltose.

-Linatagal, ang γ-amylases ay isang ikatlong klase ng mga amylases na tinatawag ding glucoamylases (α-1,4-glucan glucxidolases) na, tulad ng β-amylases, ay mga exoamylases na may kakayahang alisin ang mga simpleng yunit ng glucose mula sa hindi pagbabawas ng mga dulo polysaccharides at ibalik ang kanilang pagsasaayos.

Ang huling klase ng mga enzyme ay maaaring mag-hydrolyze ng parehong mga α-1,4 at α, 1-6 na mga bono, na nagko-convert ng mga substrate tulad ng starch sa D-glucose. Sa mga hayop higit sa lahat ay matatagpuan sa tisyu ng atay.

Kasalukuyang pagraranggo

Sa pagdating ng mga bagong pamamaraan sa pagsusuri ng biochemical para sa parehong mga enzyme at ang kanilang mga substrate at produkto, natukoy ng ilang mga may-akda na may hindi bababa sa anim na klase ng mga amylase enzymes:

Ang 1-Endoamylases na nag-hydrolyze ng mga bono ng α-1,4 na glucosidic at maaaring "bypass" (bypass) α-1,6 na bono. Ang mga halimbawa ng pangkat na ito ay ang mga α-amylases.

Ang 2-Exoamylases na may kakayahang mag-hydrolyzing ng α-1,4, ang mga pangunahing produkto na kung saan ay mga nalalabi na maltose at ang mga bono ng α-1,6 ay hindi maaaring "laktawan". Ang halimbawa ng pangkat ay ang mga β-amylases.

3-Exoamylases na may kakayahang hydrolyzing α-1,4 at α-1,6 na mga bono, tulad ng amyloglucosidases (glucoamylases) at iba pang mga exoamylases.

4-Amylases na hydrolyze lamang ang mga bono ng α-1,6 na glucosidic. Sa pangkat na ito ay "mga dumi" na mga enzyme at iba pa na kilala bilang pullulanases.

5-Amylases tulad ng α-glucosidases, na mas mabuti na hydrolyze ang α-1,4 na mga bono ng maikling oligosaccharides na ginawa ng pagkilos ng iba pang mga enzyme sa mga substrate tulad ng amylose o amylopectin.

6-Enzymes na hydrolyze starch sa hindi pagbabawas ng mga cyclic polymers ng D-glucosidic residue na kilala bilang mga cyclodextrins, tulad ng ilang mga bakterya na amylases.

Mga Tampok

Marami ang mga pag-andar na maiugnay sa mga enzymes na may aktibidad na amylase, hindi lamang mula sa natural o physiological point of view, kundi pati na rin mula sa komersyal at pang-industriya na pananaw, na direktang nauugnay sa tao.

Sa mga hayop

Ang mga amylase sa mga hayop ay naroroon na mahalagang sa laway, atay at pancreas, kung saan pinapamagitan nila ang pagkasira ng iba't ibang mga polysaccharides na natupok sa diyeta (ng pinagmulan ng hayop (glycogens) o gulay (starches)).

Ang α-amylase na naroroon sa laway ay ginagamit bilang isang tagapagpahiwatig ng estado ng physiological ng mga glandula ng salivary, dahil ito ay bumubuo ng higit sa 40% ng produksyon ng protina ng mga glandula na ito.

Sa oral compart, ang enzyme na ito ay responsable para sa "pre-digestion" ng almirol, na gumagawa ng mga nalalabi sa maltose, maltotriose at dextrin.

Sa mga halaman

Sa mga halaman, ang almirol ay isang reserbang polysaccharide at ang hydrolysis nito, na pinapamagitan ng mga amylase enzymes, ay may maraming mahahalagang pag-andar. Kabilang sa mga ito maaari nating i-highlight:

• Pagwawasak ng mga buto ng cereal sa pamamagitan ng pagtunaw ng layer ng aleurone.
• Ang pagkasira ng mga sangkap ng reserba para sa pagkuha ng enerhiya sa anyo ng ATP.

Sa mga microorganism

Maraming mga microorganism ang gumagamit ng mga amylase upang makakuha ng carbon at enerhiya mula sa iba't ibang mga mapagkukunan ng polysaccharides. Sa industriya, ang mga microorganism na ito ay sinasamantala para sa malaking sukat ng paggawa ng mga enzymes na ito, na nagsisilbi upang masiyahan ang iba't ibang mga hinihilingang komersyal ng tao.

Pang-industriya na gamit

Sa industriya, ang mga amylase ay ginagamit para sa iba't ibang mga layunin, kabilang ang paggawa ng maltose, mataas na fructose syrups, oligosaccharide mixtures, dextrins, atbp.

Ginagamit din ang mga ito para sa direktang alkohol na pagbuburo ng starch sa ethanol sa industriya ng paggawa ng serbesa, at para sa paggamit ng wastewater na ginawa sa panahon ng pagproseso ng mga pagkaing nakabase sa halaman bilang isang mapagkukunan ng pagkain para sa paglaki ng mga microorganism, halimbawa.

Mga Sanggunian

1. Aiyer, PV (2005). Amylases at ang kanilang mga aplikasyon. African Journal of Biotechnology, 4 (13), 1525–1529.
2. Azcón-Bieto, J., & Talón, M. (2008). Mga Batayan ng Plant Physiology (ika-2 ng ed.). Madrid: McGraw-Hill Interamericana ng Spain.
3. Del Vigna, P., Trinidade, A., Naval, M., Soares, A., & Reis, L. (2008). Komposisyon at Pag-andar ng Saliva: Isang komprehensibong pagsusuri Ang Journal of Contemporary Dental Practice, 9 (3), 72-80.
4. Naidu, MA, & Saranraj, P. (2013). Bacterial Amylase: Isang Pagsusuri. International Journal of Pharmaceutical & Biological Archives, 4 (2), 274–287.
5. Asin, W., & Schenker, S. (1976). Amylase- Ang klinikal na kahalagahan nito: isang Pagsusuri ng Panitikan. Gamot, 55 (4), 269–289.
6. Saranraj, P., & Stella, D. (2013). Fungal Amylase - Isang Pagsusuri. International Journal of Microbiological Research, 4 (2), 203–211.
7. Solomon, E., Berg, L., & Martin, D. (1999). Biology (Ika-5 ed.). Philadelphia, Pennsylvania: Pag-publish sa College ng Saunders.
8. Thoma, JA, Spradlin, JE, & Dygert, S. (1925). Mga Amylases ng halaman at mga hayop. Si Ann. Chem., 1, 115-189.