FLAVIN ADENINE DINUCLEOTIDE (FAD): MGA KATANGIAN, BIOSYNTHESIS - BIOLOGY - 2025

Ang FAD (flavin adenine dinucleotide) ay isang organikong molekula, coenzyme sa ilang mga enzymes ng iba't ibang mga metabolic path. Tulad ng iba pang mga sangkap na flavin-nucleotide, ito ay kumikilos bilang isang grupo ng prosthetic ng mga oxygen-pagbabawas ng mga enzyme. Ang mga enzyme na ito ay kilala bilang flavoproteins.

Ang FAD ay mahigpit na nakagapos sa flavoprotein, sa enzim na succinate dehydrogenase; halimbawa, ito ay covalently na naka-attach sa isang residid ng histidine.

Pinagmulan: Edgar181

Ang Flavoproteins ay kumikilos sa citric acid cycle, sa electronic transport chain at ang oksihenasyon ng pagkasira ng mga amino acid at fatty acid, ang kanilang pag-andar ay ang pag-oxidize ng mga alkalina sa alkena.

katangian

Ang FAD ay binubuo ng isang heterocyclic singsing (isoaloxacin) na nagbibigay nito ng isang dilaw na kulay, na naka-attach sa isang alkohol (ribitol). Ang tambalang ito ay maaaring bahagyang nabawasan ang pagbuo ng isang matatag na radikal na FADH, o ganap na nabawasan ang paggawa ng FADH ₂ .

Kapag ito ay covalently na nakatali sa mga enzymes ay itinuturing na isang prosthetic group, iyon ay, bumubuo ito ng isang hindi amino acid na bahagi ng protina.

Ang Flavoproteins sa kanilang form na na-oxidized ay nagpapakita ng mahalagang mga band ng pagsipsip sa lugar ng nakikitang spectrum, na nagbibigay sa kanila ng isang matinding kulay na mula sa dilaw hanggang pula at berde.

Kapag ang mga enzymes ay nabawasan, nagdurusa sila ng isang pagkawalan ng kulay, dahil sa isang pagbabago sa spectrum ng pagsipsip. Ang katangian na ito ay ginagamit upang pag-aralan ang aktibidad ng mga enzymes na ito.

Ang mga halaman at ilang mga microorganism na may kakayahang synthesizing flavins, ngunit sa mas mataas na mga hayop (tulad ng tao), hindi posible ang synthesis ng isoaloxacin singsing, kaya ang mga compound na ito ay nakuha sa pamamagitan ng diyeta, tulad ng bitamina B ₂ .

Sa FAD, ang sabay-sabay na paglipat ng dalawang elektron, o sunud-sunod na paglilipat ng bawat elektron, ay maaaring mabuo upang mabuo ang nabawasan na form FADH ₂ .

FAD biosynthesis

Tulad ng nabanggit sa itaas, ang singsing na bumubuo sa coenzyme FAD ay hindi ma-synthesize ng mga hayop, upang makuha ang sinabi ng coenzyme na isang precursor na nakuha mula sa diyeta ay kinakailangan, na sa pangkalahatan ay isang bitamina. Ang mga bitamina na ito ay synthesized lamang ng mga microorganism at halaman.

Ang FAD ay nabuo mula sa bitamina B ₂ (riboflavin) sa pamamagitan ng dalawang reaksyon. Sa riboflavin, ang isang ribityl side chain ay phosphorylated sa -OH group ng C5 carbon sa pamamagitan ng enzim flavokinase.

Sa hakbang na ito, ang flavin mononucleotide (FMN) ay nabuo kung saan, sa kabila ng pangalan nito, ay hindi isang tunay na nucleotide, dahil ang chain ng ribityl ay hindi isang tunay na asukal.

Matapos ang pagbuo ng FMN at sa pamamagitan ng isang pangkat na pyrophosphate (PPi), ang pagkabit sa isang AMP ay nangyayari sa pamamagitan ng pagkilos ng enzyme FAD pyrophosphorylase, na sa wakas ay gumagawa ng coenzyme FAD. Ang mga enzim flavokinase at pyrophosphorylase ay matatagpuan nang sagana sa kalikasan.

Kahalagahan

Bagaman maraming mga enzyme ang maaaring magsagawa ng kanilang mga pag-andar ng catalytic sa pamamagitan ng kanilang sarili, mayroong ilan na nangangailangan ng isang panlabas na sangkap na nagbibigay sa kanila ng mga pag-andar ng kemikal na kulang sila sa kanilang mga polypeptide chain.

Ang mga panlabas na sangkap ay tinatawag na mga cactactor, na maaaring maging mga metal ion at organikong compound, kung saan ang mga ito ay kilala bilang mga coenzymes, tulad ng kaso sa FAD.

Ang catalytic site ng enzyme-coenzyme complex ay tinatawag na isang holoenzyme, at ang enzyme ay kilala bilang isang apoenzyme kapag kulang ang cofactor nito, isang estado kung saan nananatili itong catalytically hindi aktibo.

Ang aktibidad ng catalytic ng iba't ibang mga enzymes (nakasalalay sa flavin) ay kailangang maiugnay sa FAD upang maisagawa ang aktibidad na catalytic. Sa kanila, ang FAD ay kumikilos bilang isang intermediate transporter ng mga electron at hydrogen atoms na ginawa sa pag-convert ng mga substrate sa mga produkto.

Mayroong iba't ibang mga reaksyon na nakasalalay sa mga lasa, tulad ng oksihenasyon ng mga bono ng carbon sa kaso ng pagbabagong-anyo ng saturated sa unsaturated fatty acid, o ang oksihenasyon ng succinate sa fumarate.

Ang Flavin-dehydrogenases at mga oxidases

Ang mga flavin na umaalalay na mga enzyme ay naglalaman ng isang matatag na naka-attach na FAD bilang isang grupo ng prosthetic. Ang mga lugar ng coenzyme na kasangkot sa redox ng iba't ibang mga reaksyon ay maaaring mabaligtad na mabawasan, iyon ay, ang molekula ay maaaring magbago nang pabaligtad sa FAD, FADH at FADH _{2 na estado} .

Ang pinakamahalagang flavoproteins ay ang mga dehydrogenases na naka-link sa transportasyon at paghinga ng elektron, at matatagpuan sa mitochondria o mga lamad nito.

Ang ilang mga enzim na nakasalalay sa flavin ay ang succinate dehydrogenase, na kumikilos sa siklo ng acid ng sitriko, pati na rin ang acyl-CoA-dehydrogenase, na namamagitan sa unang yugto ng pag-aalis ng tubig sa oksihenasyon ng mga fatty acid.

Ang mga flavoproteins na dehydrogenases ay may isang mababang posibilidad na nabawasan ang FAD (FADH ₂ ) ay maaaring maging wikang-oxygen ng molekulang oxygen. Sa kabilang banda, sa mga oxidases ng flavoprotein, ang FADH _{2 ay} madaling gustung-gusto ng wika , na gumagawa ng hydrogen peroxide.

Sa ilang mga selula ng mammalian mayroong isang flavoprotein na tinatawag na NADPH-cytochrome P450 reductase, na naglalaman ng parehong FAD at FMN (flavin mononucleotide).

Ang flavoprotein na ito ay isang lamad na enzyme na naka-embed sa panlabas na lamad ng endoplasmic reticulum. Ang FAD na nakagapos sa enzyme na ito ay ang electron acceptor para sa NADPH sa panahon ng oxygenation ng substrate.

FAD sa metabolic pathways

Ang Succinate dehydrogenase ay isang lamad na flavoprotein na matatagpuan sa panloob na mitochondrial membrane ng mga cell, na naglalaman ng covalently bound FAD. Sa siklo ng acid na citric, responsable ito para sa pag-oxidizing ng isang puspos na bono sa gitna ng molekula ng succinate, ang pagbabago ng sinabi na bono sa isang doble, upang makagawa ng fumarate.

Ang coenzyme FAD ay ang receptor ng mga electron na nagmula sa oksihenasyon ng bonong ito, binabawasan ito sa estado ng FADH ₂ . Ang mga elektron na ito ay kalaunan ay inilipat sa electronic chain chain.

Ang kumplikadong II ng chain ng electron transportasyon ay naglalaman ng flavoprotein succinate dehydrogenase. Ang pag-andar ng kumplikadong ito ay ang pagpasa ng mga electron mula sa succinate hanggang sa coenzyme Q. FADH ₂ ay na-oxidized sa FAD, kaya ang paglilipat ng mga electron.

Ang flavoprotein acyl-CoA-dehydrogenase catalyzes ang pagbuo ng isang trans dobleng bono upang mabuo ang trans-enoyl CoA sa metabolic pathway ng fatty acid β-oksihenasyon. Ang reaksyong ito ay kemikal na katulad ng isinasagawa ng succinate dehydrogenase sa citric acid cycle, kasama ang coenzyme FAD bilang receptor para sa produktong H ng dehydrogenation.

Mga Sanggunian

1. Devlin, TM (1992). Teksto ng biochemistry: na may mga klinikal na ugnayan. John Wiley & Sons, Inc.
2. Garrett, RH, & Grisham, CM (2008). Biochemistry. Thomson Brooks / Cole.
3. Nelson, DL, & Cox, MM (2006). Ika-4 na edisyon ng Lehninger Mga Prinsipyo ng Biochemistry. Ed Omega. Barcelona.
4. Rawn, JD (1989). Biochemistry (Hindi. 577.1 RAW). Ed. Interamericana-McGraw-Hill
5. Voet, D., & Voet, JG (2006). Biochemistry. Panamerican Medical Ed.