Ang ovalbumin ay ang pinaka-masaganang protina sa "malinaw" na mga itlog ng mga ibon. Ito ay kabilang sa pamilya ng mga protina na kilala bilang "serpin" o "serine protease inhibitor", na kung saan ay isang lubos na magkakaibang grupo ng mga eukaryotic protein (kasama ang higit sa 300 homologous protein).
Ito ay isa sa mga unang protina na nakahiwalay na may mahusay na kadalisayan at, salamat sa nakakagulat na kasaganaan nito sa mga istruktura ng reproduktibo ng mga ibon, malawak itong ginagamit bilang isang "modelo" sa paghahanda ng "mga pamantayan" para sa pag-aaral ng istraktura, ang mga katangian. ang synthesis at pagtatago ng maraming mga protina.
Molekular na istraktura ng ovalbumin (Pinagmulan: Jawahar Swaminathan at kawani ng MSD sa European Bioinformatics Institute sa pamamagitan ng Wikimedia Commons)
Sa mga termino ng porsyento, ang ovalbumin ay binubuo sa pagitan ng 60 at 65% ng kabuuang nilalaman ng protina ng puti ng itlog, ngunit hindi katulad ng iba pang mga miyembro ng pamilya ng protina Serpin, walang aktibidad ito bilang isang inhibitor ng protease.
Ang puti ng mga itlog ng manok ay mayroon ding iba pang mga protina:
- Ovotransferrin, na tinatawag ding conalbumin, na kumakatawan sa 13% ng kabuuang nilalaman ng protina ng puti
- Ovomucoid, isang glycoprotein na binubuo ng 11% ng kabuuang
- Ovomucin, isa pang sulfated glycoprotein na kumakatawan sa 3.5%
- Lysozyme o muramidase, na binubuo rin ng 3,5% ng kabuuang protina ng puti
- Globulins, na kumakatawan sa 4%
Ang synthesis ng ovalbumin ay nangyayari mula sa isang halo ng mga intermediate peptides sa panahon ng transit ng itlog sa pamamagitan ng oviduct ng mga ibon at may mga ulat na ang transkripsyon ng mga genes na kasangkot ay nangyayari lamang bilang tugon sa pagkakaroon ng estrogen, isang sex hormone.
Istraktura
Ang Ovalbumin ay isang monomeric phosphoglycoprotein na may timbang na molekular na nasa paligid ng 45 kDa at isang isoelectric point na malapit sa 4.5. Sa istraktura nito, samakatuwid, maraming mga site para sa posporasyon at glycosylation, na kung saan ay napaka-pangkaraniwang mga pagbabago sa post-translational sa mga protina.
Ang protina na ito ay naka-encode ng isang 7,700 base na pares ng gene, na nailalarawan sa pamamagitan ng pagkakaroon ng 8 exons na interspersed na may 7 introns, kaya pinaghihinalaang na ang messenger nito ay sumasailalim sa maraming mga pagbabago sa post-transcriptional upang magbunga ng mature na protina.
Ang ovalbumin mula sa mga itlog ng manok ay may 386 residue ng amino acid at ipinakita na ang dalisay na anyo ng protina na ito ay binubuo ng tatlong mga subclasses na kilala bilang A1, A2 at A3, na nailalarawan sa pamamagitan ng naglalaman ng dalawa, isa at walang pospek na grupo, ayon sa pagkakabanggit.
Tungkol sa istruktura ng tersiyaryo, ang pagkakasunud-sunod ng amino acid ng ovalbumin ay isiniwalat ang pagkakaroon ng 6 na mga residue ng cysteine, sa pagitan ng kung saan nabuo ang apat na mga tulay na disulfide. Bukod dito, ipinakita ng ilang mga pag-aaral sa istruktura na ang dulo ng N-terminal ng protina na ito ay acetylated.
S-
Kapag ang mga itlog ay nakaimbak, ang istraktura ng ovalbumin ay nabago, na bumubuo ng kilala sa panitikan bilang S-ovalbumin, na kung saan ay isang mas matatag na porma laban sa init at kung saan nabuo dahil sa mga mekanismo ng pagpapalitan sa pagitan ng mga disulfides at sulfhydryl.
Bilang karagdagan sa temperatura ng imbakan, ang "form" na ito ng ovalbumin ay nabuo din depende sa panloob na pH ng mga itlog, na maaaring asahan sa anumang uri ng protina sa kalikasan.
Ang S-ovalbumin ay, kung gayon, kung saan ang ilang mga reaksyon ng sobrang pagkasensitibo na ang ilang mga tao ay nagdurusa pagkatapos ng pag-ingest sa mga itlog ay maiugnay.
Mga Tampok
Sa kabila ng katotohanan na ang ovalbumin ay kabilang sa isang pamilya ng mga protina na nailalarawan sa kanilang aktibidad bilang mga inhibitor ng protease, wala itong aktibidad ng pag-iingat at ang pag-andar nito ay hindi ganap na napaliwanagan.
Gayunpaman, na-hypothesize na ang isang potensyal na pag-andar ng enzyme na ito ay ang transportasyon at pag-iimbak ng mga metal ions papunta at mula sa embryo. Iminungkahi ng ibang mga may-akda na gumana rin ito bilang isang mapagkukunan ng nutrisyon para sa embryo sa panahon ng paglaki nito.
Mula sa isang pang-eksperimentong punto ng pananaw, ang ovalbumin ay kumakatawan sa isa sa mga pangunahing "modelo" na protina para sa iba't ibang mga sistema ng pag-aaral na istruktura, functional, synthesis at pagtatago ng protina, na kung bakit ito ay napakahalaga para sa pag-unlad sa mga bagay na pang-agham.
Mga function para sa industriya ng pagkain
Bilang karagdagan, dahil ito ay isa sa mga pinaka-masaganang protina sa puti ng itlog ng manok, ito ay isang napakahalagang protina para sa nutrisyon ng mga tao at iba pang mga hayop na kumakain ng mga itlog ng iba't ibang mga ibon.
Sa aspeto ng pagluluto, ang ovalbumin, pati na rin ang natitirang mga protina sa puti ng itlog, ay ginagamit para sa kanilang mga pag-aari ng pagganap, lalo na para sa kakayahang magbula, isang proseso kung saan ang mga polypeptides ay denatured, na bumubuo ng air interface. / matatag na likidong katangian ng nasabing estado ng pagpapakalat.
Denaturation
Dahil ang mga ovalbumin ay may maraming mga grupo ng sulfhydryl, ito ay isang medyo reaktibo at madaling denatured na protina.
Ang temperatura ng denaturasyon ng ovalbumin ay nasa pagitan ng 84 at 93 ° C, 93 ang isa na nagpapakilala sa form na S-ovalbumin, na kung saan ay mas matatag sa mas mataas na temperatura. Ang pagtanggi ng ovalbumin sa pamamagitan ng mga resulta ng init sa pagbuo ng katangian na off-white na "gels" na nakikita sa pagluluto ng itlog.
Mga piniritong itlog (Pinagmulan: WhatamIdoing sa pamamagitan ng Wikimedia Commons)
Ang PH ay isang mahalagang kadahilanan din kapag isinasaalang-alang ang denaturation ng protina na ito, pati na rin ang uri at konsentrasyon ng mga asing-gamot. Para sa ovalbumin, ang denaturing pH ay nasa paligid ng 6.6.
Sa ilalim ng iba't ibang mga kondisyon ng denaturation, ang mga molekula ng ovalbumin ay may mataas na pagkahilig upang magkasama, isang proseso na karaniwang maaaring mapabilis sa pagdaragdag ng mga asing-gamot at pagtaas ng temperatura.
Ang kakayahan ng ovalbumin at iba pang mga itlog na puting protina upang makabuo ng mga istraktura na tulad ng gel kapag pinainit, pati na rin ang kanilang kakayahang magbigkis sa mga molekula ng tubig at gumana bilang mga emulsifier, ay kung ano ang nagbibigay sa kanila ng kanilang pinakamahalagang mga katangian ng pagganap at na kung bakit sila ay pinagsamantalahan lalo na sa industriya ng pagkain.
Ang proseso ng denaturation ng protina na ito ay lubos na kapaki-pakinabang para sa pagsisiyasat ng mga mekanismo ng paglipat sa pagitan ng solidong gel at estado, pati na rin para sa pag-aaral ng epekto na ang iba't ibang uri ng mga asing-gamot ay may iba't ibang mga konsentrasyon (lakas ng ionic) sa integridad ng mga protina.
Mga Sanggunian
- Huntington, JA, & Stein, PE (2001). Istraktura at mga katangian ng ovalbumin. Journal of Chromatography B: Mga Agham sa Biomedikal at Aplikasyon, 756 (1-2), 189-198.
- Koseki, T., Kitabatake, N., & Doi, E. (1989). Hindi maibabalik na thermal denaturation at pagbuo ng mga linear na pinagsama ng ovalbumin. Food Hydrocolloids, 3 (2), 123-134.
- Nisbet, AD, SAUNDRY, RH, Moir, AJ, Fothergill, LA, & Fothergill, JE (1981). Ang kumpletong pagkakasunud-sunod ng amino-acid ng hen ovalbumin. European Journal of Biochemistry, 115 (2), 335-345.
- Phillips, GO, & Williams, PA (Eds.). (2011). Handbook ng mga protina sa pagkain. Elsevier.
- Remold-O'Donnell, E. (1993). Ang pamilya ng ovalbumin ng mga protina ng serpin. Ang mga titik ng FEBS, 315 (2), 105-108.
- Sankar, DS, & Theis, HW (1959). Biosynthesis ng ovalbumin. Kalikasan, 183 (4667), 1057.
- Sharif, MK, Saleem, M., & Javed, K. (2018). Science Science sa Pagkain sa Industriya ng Egg Powder. Sa Role of Materials Science sa Pagkain Bioengineering (pp. 505-537). Akademikong Press.
- Weijers, M., Barneveld, PA, Cohen Stuart, MA, & Visscher, RW (2003). Ang init na sapilitan na denaturasyon at pagsasama-sama ng ovalbumin sa neutral na pH na inilarawan ng hindi maibabalik na mga first-order kinetics. Siyensiya ng protina: isang publikasyon ng Protein Society, 12 (12), 2693–2703.