SARCOMERE: ISTRAKTURA AT MGA BAHAGI, PAG-ANDAR AT KASAYSAYAN - ANATOMY AT PHYSIOLOGY - 2025

Ang isang sarcomere ay ang pangunahing functional unit ng kalamnan ng kalansay, iyon ay, kalansay at kalamnan ng kalamnan. Ang kalamnan ng kalansay ay ang uri ng kalamnan na ginagamit sa kusang paggalaw, at ang kalamnan ng puso ay ang kalamnan na bahagi ng puso.

Ang pagsasabi na ang sarcomere ay ang functional unit ay nangangahulugan na ang lahat ng mga sangkap na kinakailangan para sa pag-urong ay nakapaloob sa bawat sarcomere. Sa katunayan, ang kalamnan ng balangkas ay binubuo ng milyon-milyong mga maliliit na sarcomeres na indibidwal na nagpapaikli sa bawat pag-urong ng kalamnan.

Micrograph ng isang sarcomere (tuktok) at ang kinatawan nito (ibaba)

Dito matatagpuan ang pangunahing layunin ng sarcomere. Ang Sarcomeres ay may kakayahang magsimula ng malalaking paggalaw sa pamamagitan ng pagkakasundo. Ang natatanging istraktura nito ay nagbibigay-daan sa mga maliliit na yunit na mag-coordinate ng mga pag-ikot ng kalamnan.

Sa katunayan, ang mga likas na katangian ng kalamnan ay isang pagtukoy ng katangian ng mga hayop, dahil ang paggalaw ng mga hayop ay talagang makinis at kumplikado. Ang lokomosyon ay nangangailangan ng isang pagbabago sa haba ng kalamnan dahil nabaluktot ito, na nangangailangan ng isang molekular na istraktura na nagpapahintulot sa kalamnan na paikliin.

Istraktura at mga bahagi

Kung ang tisyu ng kalamnan ng kalansay ay sinuri nang mabuti, ang isang guhit na hitsura na tinatawag na striation ay sinusunod. Ang mga "guhitan" ay kumakatawan sa isang pattern ng alternating band, ilaw at madilim, na naaayon sa iba't ibang mga filament ng protina. Iyon ay, ang mga guhitan ay binubuo ng mga magkakaugnay na mga hibla ng protina na bumubuo sa bawat sarcomere.

Myofibrils

Ang mga fibers ng kalamnan ay binubuo ng daan-daang hanggang libu-libong mga organile ng contrile na tinatawag na myofibrils; Ang mga myofibrils ay nakaayos nang kahanay upang mabuo ang kalamnan ng kalamnan. Gayunpaman, ang mga myofibrils mismo ay mahalagang mga polimer, iyon ay, ang pag-uulit ng mga yunit ng mga sarcomeres.

Mahaba, mahibla ang mga istraktura at gawa sa dalawang uri ng mga filament ng protina na nakasalansan sa bawat isa.

Myosin at actin

Ang Myosin ay isang makapal na hibla na may globular head, at ang actin ay isang payat na filament na nakikipag-ugnay sa myosin sa panahon ng proseso ng pag-urong ng kalamnan.

Ang isang naibigay na myofibril ay naglalaman ng humigit-kumulang na 10,000 sarcomeres, na ang bawat isa ay humigit-kumulang na 3 microns ang haba. Bagaman maliit ang bawat sarcomere, maraming mga pinagsama-samang mga sarcomeres ang sumasaklaw sa haba ng hibla ng kalamnan.

Myofilament

Ang bawat sarcomere ay binubuo ng makapal at manipis na mga bundle ng mga protina na nabanggit sa itaas, na kung saan magkasama ay tinatawag na myofilament.

Sa pamamagitan ng pagpapalawak ng isang bahagi ng myofilament, maaaring makilala ang mga molekula na bumubuo sa kanila. Ang makapal na mga filament ay gawa sa myosin, habang ang mga pinong filament ay gawa sa actin.

Ang Actin at myosin ay mga protina ng contrile na nagiging sanhi ng pag-ikot ng kalamnan kapag nakikipag-ugnay sila sa isa't isa. Bilang karagdagan, ang manipis na mga filament ay naglalaman ng iba pang mga protina na may regulasyon na pag-andar na tinatawag na troponin at tropomyosin, na nag-regulate ng pakikipag-ugnayan sa pagitan ng mga contrile protein.

Mga Tampok

Ang pangunahing pag-andar ng sarcomere ay upang payagan ang isang kalamnan cell na magkontrata. Upang gawin ito, ang sarcomere ay dapat paikliin bilang tugon sa isang salpok ng nerbiyos.

Ang makapal at manipis na mga filament ay hindi paikliin, ngunit sa halip na slide sa paligid ng bawat isa, na nagiging sanhi ng sarcomere na paikliin habang ang mga filament ay mananatiling pareho ang haba. Ang prosesong ito ay kilala bilang ang sliding filament model ng pag-urong ng kalamnan.

Ang pag-slide ng filament ay bumubuo ng pag-igting ng kalamnan, na walang pagsala ang pangunahing kontribusyon ng sarcomere. Ang kilos na ito ay nagbibigay sa kalamnan ng kanilang pisikal na lakas.

Ang isang mabilis na pagkakatulad nito ay ang paraan ng isang mahabang hagdan ay maaaring mapalawig o nakatiklop depende sa aming mga pangangailangan, nang walang pisikal na paikliin ang mga bahagi ng metal nito.

Pakikilahok ng Myosin

Sa kabutihang palad, ang kamakailang pananaliksik ay nag-aalok ng isang magandang ideya kung paano gumagana ang slip na ito. Ang teorya ng sliding filament ay binago upang isama kung paano nagawa ng myosin ang aktor upang paikliin ang haba ng sarcomere.

Sa teoryang ito, ang globular head ng myosin ay matatagpuan malapit sa actin sa isang lugar na tinatawag na rehiyon ng S1. Ang rehiyon na ito ay mayaman sa mga bisagra na mga segment na maaaring yumuko at sa gayon ay mapadali ang pag-urong.

Ang S1 baluktot ay maaaring maging susi sa pag-unawa kung paano nagawang "lakad" ang myosin kasama ang mga filament ng actin. Ginagawa ito sa pamamagitan ng pagbibisikleta ng fragment ng myosin S1, ang pag-urong nito, at ang pangwakas na pagpapalaya nito.

Unyon ng myosin at actiba

Kapag sumali ang myosin at actin, bumubuo sila ng mga extension na tinatawag na "mga tulay ng cross." Ang mga cross tulay na ito ay maaaring mabuo at masira sa pagkakaroon (o kawalan) ng ATP, na kung saan ay ang masiglang molekula na ginagawang posible ang pag-urong.

Kapag ang ATP ay nakagapos sa filament ng actin, inililipat ito sa isang posisyon na naglalantad ng site ng myosin-binding na ito. Pinapayagan nito ang globular head ng myosin na magbigkis sa site na ito upang mabuo ang cross-tulay.

Ang unyon na ito ang nagiging sanhi ng pangkat ng pospeyt ng ATP na mag-dissociate, at sa gayon nagsisimula ang myosin sa pagpapaandar nito. Ang myosin pagkatapos ay pumapasok sa isang mas mababang estado ng enerhiya kung saan maiksi ang sarcomere.

Upang masira ang cross-tulay at payagan ang myosin na magbigkis muli sa actin sa susunod na pag-ikot, kinakailangan ang pagbubuklod ng isa pang molekulang ATP sa myosin. Iyon ay, ang molekula ng ATP ay kinakailangan para sa parehong pag-urong at pagpapahinga.

Kasaysayan

Ang mga seksyon ng kasaysayan ng kalamnan ay nagpapakita ng mga anatomical na tampok ng sarcomeres. Ang makapal na mga filament, na binubuo ng myosin, ay nakikita at kinakatawan bilang isang band ng isang sarcomere.

Ang manipis na filament, na binubuo ng actin, ay nagbubuklod sa isang protina sa Z disk (o Z linya) na tinatawag na alpha-actinin, at naroroon sa buong haba ng bandang I at isang bahagi ng A band.

Ang rehiyon kung saan ang makapal at manipis na mga filament na overlap ay may isang siksik na hitsura, dahil may maliit na puwang sa pagitan ng mga filament. Ang lugar na ito kung saan ang manipis at makapal na mga filament na overlap ay napakahalaga para sa pag-urong ng kalamnan, dahil ito ang site kung saan nagsisimula ang paggalaw ng filament.

Ang manipis na mga filament ay hindi ganap na umaabot sa mga bandang A, na nag-iiwan ng isang gitnang rehiyon ng bandang A na naglalaman lamang ng mga makapal na filament. Ang gitnang rehiyon ng bandong A na ito ay lumilitaw na bahagyang mas magaan kaysa sa natitirang bandang A, at tinatawag na zone H.

Ang sentro ng H zone ay may isang patayong linya na tinatawag na M line, kung saan magkasama ang mga protina ng accessory.

Ang mga pangunahing sangkap ng kasaysayan ng isang sarcomere ay naitala sa ibaba:

Band A

Makapal na filament zone, na binubuo ng mga protina ng myosin.

Zone H

Central A-band zone, nang walang umaapaw na protina ng actin kapag ang kalamnan ay nakakarelaks.

Band ako

Ang manipis na filament zone, na binubuo ng mga protina ng actin (nang walang myosin).

Z discs

Ang mga ito ay mga hangganan sa pagitan ng mga katabing sarcomeres, na binubuo ng mga protina na nagbubuklod na protinid na patayo sa sarcomere.

Linya M

Ang gitnang zone ay nabuo ng mga protina ng accessory. Matatagpuan ang mga ito sa gitna ng makapal na filament ng myosin, patayo sa sarcomere.

Tulad ng nabanggit kanina, ang pag-urong ay nangyayari kapag ang makapal na mga filament ay dumulas sa mga manipis na filament sa mabilis na pagkakasunud-sunod upang paikliin ang myofibrils. Gayunpaman, ang isang mahalagang pagkakaiba na dapat tandaan ay ang mga myofilament mismo ay hindi nagkontrata; ito ay ang pag-slide ng aksyon na nagbibigay sa kanila ng kanilang kapangyarihan upang paikliin o pahabain.

Mga Sanggunian

1. Clarke, M. (2004). Ang sliding filament sa 50. Kalikasan, 429 (6988), 145.
2. Hale, T. (2004) Ehersisyo Physiology: Isang Thematic Approach (1st ed.). Wiley
3. Rhoades, R. & Bell, D. (2013). Medical Physiology: Mga Prinsipyo para sa Clinical Medicine (4th ed.). Lippincott Williams & Wilkins.
4. Spudich, JA (2001). Ang modelo ng myosin swinging cross-bridge. Mga Review ng Kalikasan ng Molecular Cell Biology, 2 (5), 387–392.
5. Thibodeau, P. (2013). Anatomy at Phisiology ( ^ika- 8 ). Mosby, Inc.
6. Tortora, G. & Derrickson, B. (2012). Mga Prinsipyo ng Anatomy at Physiology (ika-13 ed.). John Wiley & Sons Inc.