THREONINE: MGA KATANGIAN, PAG-ANDAR, PAGKABULOK, MGA BENEPISYO - BIOLOGY - 2025

Ang threonine (Thr, T) o acid-Ls-threo α-amino-β-butyric, ay isa sa mga constituent amino acid ng mga cellular protein. Yamang ang tao at iba pang mga hayop ng vertebrate ay walang biosynthetic na mga ruta para sa paggawa nito, ang threonine ay itinuturing na isa sa 9 mahahalagang amino acid na dapat makuha sa pamamagitan ng diyeta.

Ang Threonine ay ang huling ng 20 karaniwang mga amino acid na natuklasan sa mga protina, isang katotohanan na naganap sa kasaysayan ng higit sa isang siglo pagkatapos matuklasan ang asparagine (1806), na siyang unang inilarawan na amino acid.

Istraktura ng amino acid Threonine (Pinagmulan: Clavecin sa pamamagitan ng Wikimedia Commons)

Natuklasan ito ni William Cumming Rose noong 1936, na pinahusay ang salitang "threonine" dahil sa pagkakapareho ng istruktura na natagpuan niya sa pagitan ng amino acid at threonic acid na ito, isang tambalang nagmula sa asukal na treose.

Bilang isang protina amino acid, ang threonine ay may maraming mga function sa mga cell, bukod sa kung saan ay ang nagbubuklod na site para sa tipikal na mga kadena ng karbohidrat ng glycoproteins at ang lugar ng pagkilala para sa mga protein kinases na may mga tiyak na pag-andar (threonine / serine kinases protein).

Katulad nito, ang threonine ay isang mahalagang sangkap ng mga protina tulad ng enamel ng ngipin, elastin at collagen at mayroon ding mahalagang mga function sa nervous system. Ginagamit ito bilang isang pandagdag sa pandiyeta at bilang "reliever" ng mga estado ng physiological ng pagkabalisa at pagkalungkot.

katangian

Ang Threonine ay kabilang sa grupo ng mga polar amino acid na mayroong isang R group o side chain na wala sa positibo o negatibong singil (hindi ipinadadala polar amino acid).

Ang mga katangian ng grupong R nito ay ginagawang isang mataas na tubig na natutunaw na amino acid (hydrophilic o hydrophilic), na totoo rin para sa iba pang mga miyembro ng pangkat na ito, tulad ng cysteine, serine, asparagine, at glutamine.

Kasama ang tryptophan, phenylalanine, isoleucine at tyrosine, ang threonine ay isa sa limang mga amino acid na may parehong pag-andar ng glucose at ketogeniko, dahil ang mga kaugnay na tagapamagitan tulad ng pyruvate at succinyl-CoA ay ginawa mula sa metabolismo nito.

Ang amino acid na ito ay may tinatayang timbang ng molekular na 119 g / mol; tulad ng marami sa hindi ipinadadala na mga amino acid, mayroon itong isang isoelectric point sa paligid ng 5.87 at ang dalas nito sa mga istruktura ng protina ay malapit sa 6%.

Ang ilang mga may-akda na grupo ay threonine kasama ang iba pang mga amino acid na may isang "matamis" na lasa, bukod sa kung saan, halimbawa, serine, glycine at alanine.

Istraktura

Ang mga amino-acid tulad ng threonine ay may pangkalahatang istraktura, iyon ay, karaniwan sa lahat. Nakikilala ito sa pagkakaroon ng isang carbon atom na kilala bilang "α carbon", na chiral at kung saan nakakabit ang apat na iba't ibang uri ng mga molekula o substituents.

Ang carbon na ito ay nagbabahagi ng isa sa mga bono nito sa isang atom na hydrogen, isa pa kasama ang R group, na katangian para sa bawat amino acid, at ang iba pang dalawa ay inookupahan ng mga grupong amino (NH2) at carboxyl (COOH), na karaniwan sa lahat amino acid.

Ang R group ng threonine ay may isang pangkat na hydroxyl na nagbibigay-daan upang mabuo ang mga bono ng hydrogen kasama ang iba pang mga molekula sa may tubig na media. Ang pagkakakilanlan nito ay maaaring matukoy bilang isang alkohol na grupo (isang etanol, na may dalawang atom na carbon), na nawala ang isa sa mga hydrogen nito upang sumali sa α carbon atom (-CHOH-CH3).

Ang grupong -OH na ito ay maaaring magsilbing isang "tulay" o nagbubuklod na site para sa isang malawak na iba't ibang mga molekula (oligosaccharide chain, halimbawa, maaaring ma-kalakip dito sa panahon ng pagbuo ng glycoproteins) at samakatuwid ay isa sa mga responsable para sa pagbuo ng binagong derivatives ng threonine.

Ang biologically active form ng amino acid na ito ay L-threonine at ito ang nakikilahok kapwa sa pagsasaayos ng mga istruktura ng protina at sa iba't ibang mga proseso ng metabolic kung saan ito kumikilos.

Mga Tampok

Bilang isang protina amino acid, ang threonine ay bahagi ng istraktura ng maraming mga protina sa kalikasan, kung saan ang kahalagahan at yaman nito ay nakasalalay sa pagkakakilanlan at pag-andar ng protina kung saan ito pag-aari.

Bilang karagdagan sa mga istruktura ng pag-andar nito sa pagsasaayos ng pagkakasunud-sunod ng peptide na mga protina, ang threonine ay nagsasagawa ng iba pang mga pag-andar kapwa sa nervous system at sa atay, kung saan nakikilahok ito sa metabolismo ng mga taba at pinipigilan ang kanilang akumulasyon sa organ na ito.

Ang Threonine ay bahagi ng mga pagkakasunud-sunod na kinikilala ng serine / threonine kinases, na responsable para sa maraming mga proseso ng phosphorylation ng protina, mahalaga para sa regulasyon ng pagdami ng mga pag-andar at mga intracellular na mga kaganapan sa pagbibigay ng senyas.

Ginagamit din ito para sa paggamot ng ilang mga sakit sa bituka at pagtunaw at ipinakita na maging kapaki-pakinabang sa pagbabawas ng mga kondisyon ng pathological tulad ng pagkabalisa at pagkalungkot.

Ang L-threonine, gayon din, ay isa sa mga amino acid na kinakailangan upang mapanatili ang estado ng pluripotent ng mga mouse na mga embryonic stem cells, isang katotohanan na tila nauugnay sa metabolismo ng S-adenosyl-methionine at histone methylation event , na direktang kasangkot sa pagpapahayag ng mga gene.

Sa industriya

Ang isang karaniwang pag-aari para sa maraming mga amino acid ay ang kanilang kakayahang umepekto sa iba pang mga pangkat na kemikal tulad ng aldehydes o ketones upang mabuo ang katangian na "flavors" ng maraming mga compound.

Kabilang sa mga amino acid ay ang threonine, na, tulad ng serine, ay tumugon sa sucrose sa panahon ng litson ng ilang mga pagkain at nagbibigay ng "pyrazines", tipikal na aromatic compound ng mga inihaw na produkto tulad ng kape.

Ang Threonine ay naroroon sa maraming mga gamot na likas na pinagmulan at din sa maraming mga pormulasyon ng suplemento ng nutrisyon na inireseta sa mga pasyente na may malnutrisyon o may mga diyeta na hindi maganda sa amino acid na ito.

Ang isa pang pinaka kilalang-kilala na pag-andar ng L-threonine, na kung saan ay lumalagong sa paglipas ng panahon, iyon ay isang pandagdag sa paghahanda ng puro feed para sa mga baboy at industriya ng mga manok.

Ang L-threonine ay ginagamit sa mga industriya na ito bilang suplemento ng pagkain sa hindi magandang pormula mula sa punto ng protina, dahil nagbibigay ito ng mga kalamangan sa ekonomiya at nagpapagaan sa mga kakulangan sa krudo na protina na natupok ng mga hayop na sakahan.

Ang pangunahing anyo ng produksiyon ng amino acid na ito ay, karaniwan, sa pamamagitan ng microbial fermentation at ang mga figure sa paggawa ng mundo para sa mga layunin ng agrikultura para sa 2009 ay lumampas sa 75 tonelada.

Biosynthesis

Ang Threonine ay isa sa siyam na mahahalagang amino acid para sa tao, na nangangahulugang hindi ito ma-synthesize ng mga cell ng katawan at, samakatuwid, dapat itong makuha mula sa mga protina ng pinagmulan ng hayop o gulay na ibinibigay dito. pang-araw-araw na kinakain.

Ang mga halaman, fungi, at bakterya ay synthesize ang threonine sa pamamagitan ng magkatulad na mga daanan na maaaring magkakaiba sa isa't isa. Gayunpaman, ang karamihan sa mga organismo na ito ay nagsisimula mula sa aspartate bilang isang prekursor, hindi lamang para sa threonine, kundi pati na rin para sa methionine at lysine.

Biosynthetic pathway sa microbes

Ang L-threonine biosynthesis pathway sa mga microorganism tulad ng bakterya ay binubuo ng limang magkakaibang mga hakbang sa enzyme-catalyzed. Ang panimulang substrate, tulad ng tinalakay, ay aspartate, na kung saan ay phosphorylated ng isang ATP na umaasa sa aspartate kinase enzyme.

Ang reaksyon na ito ay gumagawa ng metabolite L-aspartyl phosphate (L-aspartyl-P) na nagsisilbing isang substrate para sa enzyme aspartyl semialdehyde dehydrogenase, na catalyzes ang conversion nito sa aspartyl semialdehyde sa isang paraan na nakasalalay sa NADPH.

Ang Aspartyl semialdehyde ay maaaring magamit pareho para sa biosynthesis ng L-lysine at para sa biosynthesis ng L-threonine; sa kasong ito, ang molekula ay ginagamit ng isang NADPH na nakasalalay na homoserine dehydrogenase enzyme para sa paggawa ng L-homoserine.

Ang L-homoserine ay phosphorylated sa L-homoserine phosphate (L-homoserine-P) sa pamamagitan ng isang ATP na umaasa sa homoseine kinase at sinabi ng reaksyon ng produkto, sa turn, ay isang substrate para sa enzyme threonine synthase, na may kakayahang synthesizing L-threonine.

Ang L-methionine ay maaaring synthesized mula sa L-homoserine na ginawa sa nakaraang hakbang, samakatuwid ito ay kumakatawan sa isang "mapagkumpitensya" na landas para sa synthesis ng L-threonine.

Ang L-threonine synthesized sa paraang ito ay maaaring magamit para sa synthesis ng protina o maaari rin itong magamit sa ibaba ng agos para sa synthesis ng glycine at L-leucine, dalawang amino acid din na may kaugnayan mula sa punto ng protina.

Regulasyon

Mahalagang bigyang-diin na ang tatlo sa limang mga enzymes na lumahok sa biosynthesis ng L-threonine sa bakterya ay kinokontrol ng produkto ng reaksyon sa pamamagitan ng negatibong puna. Ang mga ito ay aspartate kinase, homoserine dehydrogenase, at homoserine kinase.

Bukod dito, ang regulasyon ng biosynthetic pathway na ito ay nakasalalay din sa mga kinakailangan ng cellular ng iba pang mga produktong biosynthetic na nauugnay dito, dahil ang pagbuo ng L-lysine, L-methionine, L-isoleucine at glycine ay nakasalalay sa daanan ng produksyon ng L-threonine.

Pagkasira

Ang Threonine ay maaaring masiraan ng loob ng dalawang magkakaibang ruta upang makabuo ng pyruvate o succinyl-CoA. Ang huli ay ang pinakamahalagang produkto ng threonine catabolism sa mga tao.

Ang metabolismo ng Threonine ay nangyayari pangunahin sa atay, ngunit ang pancreas, bagaman sa isang mas mababang sukat, ay nakikilahok din sa prosesong ito. Ang landas na ito ay nagsisimula sa transportasyon ng amino acid sa kabuuan ng lamad ng plasma ng mga hepatocytes sa pamamagitan ng mga tukoy na transporter.

Ang paggawa ng pyruvate mula sa threonine

Ang conversion ng threonine sa pyruvate ay nangyayari salamat sa pagbabago nito sa glycine, na nagaganap sa dalawang mga catalytic na hakbang na nagsisimula sa pagbuo ng 2-amino-3-ketobutyrate mula sa threonine at sa pagkilos ng enzyme threonine dehydrogenase.

Sa mga tao, ang landas na ito ay kumakatawan lamang sa pagitan ng 10 at 30% ng threonine catabolism, gayunpaman, ang kahalagahan nito ay may kaugnayan sa organismo na isinasaalang-alang mula noong, sa iba pang mga mammal, halimbawa, ito ay higit na nauugnay sa catabolically. nagsasalita.

Ang paggawa ng succinyl-CoA mula sa threonine

Tulad ng methionine, valine at isoleucine, ang carbon atoms ng threonine ay ginagamit din para sa paggawa ng succunyl-CoA. Ang prosesong ito ay nagsisimula sa pag-convert ng amino acid sa α-ketobutyrate, na kasunod na ginagamit bilang isang substrate para sa α-keto acid dehydrogenase enzyme upang magbunga ng propionyl-CoA.

Ang pagbabagong-anyo ng threonine sa α-ketobutyrate ay napalaki ng enzyme threonine dehydratase, na nagsasangkot sa pagkawala ng isang molekula ng tubig (H2O) at isa pa ng isang ammonium ion (NH4 +).

Ang Propionyl-CoA ay carboxylated sa methylmalonyl-CoA sa pamamagitan ng isang dalawang hakbang na reaksyon na nangangailangan ng pagpasok ng isang carbon atom sa anyo ng bikarbonate (HCO3-). Ang produktong ito ay nagsisilbing isang substrate para sa isang methylmalonyl-CoA mutase-coenzyme B12 na nakasalalay, na "epimerize" ang molekula upang makabuo ng succinyl-CoA.

Iba pang mga catabolic product

Bilang karagdagan, ang carbon skeleton ng threonine ay maaaring magamit catabolically para sa paggawa ng acetyl-CoA, na kung saan ay mayroon ding mahalagang mga implikasyon mula sa punto ng enerhiya ng pagtingin sa mga cell ng katawan.

Sa ilang mga organismo, ang threonine ay gumaganap din bilang isang substrate para sa ilang mga biosynthetic na mga landas, tulad ng isoleucine, halimbawa. Sa kasong ito, sa pamamagitan ng 5 mga catalytic na hakbang, ang α-ketobutyrate na nagmula sa threonine catabolism ay maaaring ituro patungo sa pagbuo ng isoleucine.

Mga pagkaing mayaman sa threonine

Bagaman ang karamihan sa mga pagkaing mayaman sa protina ay naglalaman ng isang tiyak na porsyento ng lahat ng mga amino acid, itlog, gatas, toyo, at gelatin ay natagpuan lalo na mayaman sa amino acid threonine.

Ang Threonine ay nasa karne din ng mga hayop tulad ng manok, baboy, kuneho, kordero, at iba't ibang uri ng manok. Sa mga pagkaing pinagmulan ng halaman, sagana ito sa mga cabbages, sibuyas, bawang, chard at aubergines.

Natagpuan din ito sa bigas, mais, trigo bran, butil ng legume, at sa maraming prutas tulad ng mga strawberry, saging, ubas, pinya, plum, at iba pang mga mayaman na protina tulad ng walnut o pistachios, bukod sa iba pa.

Mga pakinabang ng paggamit nito

Ayon sa komite ng eksperto ng World Food and Agriculture Health Organization (WHO, FAO), ang pang-araw-araw na pangangailangan ng threonine para sa isang average na tao na nasa edad ay nasa paligid ng 7 mg bawat kilo ng timbang ng katawan, na dapat nakuha mula sa pagkaing maselan sa pagkain.

Ang mga figure na ito ay nagmula sa mga pang-eksperimentong data na nakuha mula sa mga pag-aaral na isinasagawa sa mga kalalakihan at kababaihan, kung saan ang halagang threonine na ito ay sapat upang makamit ang isang positibong balanse ng nitrogen sa mga cell ng katawan.

Gayunpaman, ang mga pag-aaral na isinasagawa sa mga bata sa pagitan ng 6 na buwan at isang taong gulang ay ipinakita na para sa mga ito ang pinakamababang mga kinakailangan ng L-threonine ay nasa pagitan ng 50 at 60 mg bawat kilo ng timbang bawat araw.

Kabilang sa mga pangunahing benepisyo ng paggamit ng mga suplemento sa nutrisyon o mga gamot na may mga espesyal na pormulasyon na mayaman sa L-threonine ay ang paggamot ng amyotrophic lateral sclerosis o sakit na Lou Gehrig.

Ang karagdagang supply ng threonine ay pinapaboran ang pagsipsip ng mga sustansya sa bituka at nag-aambag din sa pagpapabuti ng mga function ng atay. Mahalaga rin para sa transportasyon ng mga grupo ng pospeyt sa pamamagitan ng mga cell.

Mga karamdaman sa kakulangan

Sa mga maliliit na bata ay may mga inborn na depekto sa metabolismo ng threonine na nagdudulot ng paglala ng paglaki at iba pang mga nauugnay na sakit sa metaboliko.

Ang mga kakulangan sa amino acid na ito ay nauugnay sa ilang mga pagkabigo sa pagtaas ng timbang ng sanggol, bilang karagdagan sa iba pang mga pathologies na nauugnay sa kakulangan ng pagpapanatili ng nitrogen at pagkawala nito sa ihi.

Ang mga tao sa mga diyeta na mababa sa threonine ay maaaring mas madaling kapitan ng mataba atay at ilang mga impeksyon sa bituka na nauugnay sa amino acid na ito.

Mga Sanggunian

1. Barret, G., & Elmore, D. (2004). Amino Acids at Peptides. Cambridge: Cambridge University Press.
2. Borgonha, S., Regan, MM, Oh, SH, Condon, M., & Young, VR (2002). Ang kinakailangang Threonine ng mga malusog na may sapat na gulang, na nagmula sa isang 24-h tagapagpahiwatig na pamamaraan ng balanse ng amino acid. American Journal of Clinical Nutrisyon, 75 (4), 698-704.
3. Bradford, H. (1931). Ang Kasaysayan ng Pagtuklas ng Amino Acids. II. Isang Pagsusuri ng Mga Amino Acids na Inilarawan Mula noong 1931 bilang Mga Bahagi ng Katutubong Protein. Pagsulong sa Chemistry ng Protina, 81–171.
4. Champe, P., & Harvey, R. (2003). Amino Acids Amino Acids. Sa Mga Larawan na Inilarawan ni Lippincott: Biochemistry (3rd ed., P. 1–12). Lippincott.
5. De Lange, CFM, Gillis, AM, & Simpson, GJ (2001). Impluwensya ng paggamit ng threonine sa buong katawan ng protina ng pagpapalabas at paggamit ng threonine sa lumalaking mga baboy na pinapakain ang purified diets. Journal of Animal Science, 79, 3087–3095.
6. Edelman, A., Blumenthal, D., & Krebs, E. (1987). Protein Serine / Threonine Kinases. Annu. Pahayag, 56, 567–613.
7. Edsall, J. (1960). Amino Acids, Proteins at cancer Biochemistry (Tomo 241). London: Academic Press, Inc.
8. Bahay, JD, Hall, BN, & Brosnan, JT (2001). Ang metabolismo ng Threonine sa nakahiwalay na hepatocytes ng daga. American Journal of Physiology - Endocrinology at Metabolismo, 281, 1300-1-1307.
9. Hudson, B. (1992). Biochemistry ng mga protina sa pagkain. Springer-Science + Business Media, BV
10. Kaplan, M., & Flavin, M. (1965). Threonine Biosynthesis. Sa Landas sa Fungi at Bakterya at Mekanismo ng Isomerization Reaction. Ang Journal of Biological Chemistry, 240 (10), 3928–3933.
11. Kidd, M., & Kerr, B. (1996). L-Threonine para sa mga manok: isang Review. Inilapat na Poultry Science, Inc., 358-367.
12. Pratt, E., Snyderman, S., Cheung, M., Norton, P., & Holt, E. (1954). Ang Threonine na Kinakailangan ng normal na sanggol. Ang Journal of Nutrisyon, 10 (56), 231-255.
13. Rigo, J., & Senterre, J. (1980). Ang Optimal Threonine Intake para sa Preterm na Mga Bata na Nakakuha sa Oral o Nutrisyon ng Magulang. Journal of Parenteral and Enteral Nutrisyon, 4 (1), 15–17.
14. Shyh-Chang, N., Locasale, JW, Lyssiotis, CA, Zheng, Y., Teo, RY, Ratanasirintrawoot, S.,… Cantley, LC (2013). Impluwensya ng Threonine Metabolismo sa S-adenosylmethionine at Methoneation ng Histone. Agham, 339, 222–226.
15. Vickery, HB, & Schmidt, CLA (1931). Ang kasaysayan ng pagtuklas ng mga amino acid. Mga Review sa Chemical, 9 (2), 169-318.
16. Web MD. (nd). Nakuha noong Setyembre 10, 2019, mula sa www.webmd.com/vitamins/ai/ing sangkapmono-1083/threonine
17. Wormser, EH, & Pardee, AB (1958). Regulasyon ng threonine biosynthesis sa Escherichia coli. Mga Archive of Biochemistry at Biophysics, 78 (2), 416–432.
18. Xunyan, X., Quinn, P., & Xiaoyuan, X. (2012). Gate ng Pananaliksik. Nakuha noong Setyembre 10, 2019, mula sa www.researchgate.net/figure/The-biosynthesis-pathway-of-L-threonine-The-pathway-consists-of-fi-ve-enzymatic-steps_fig1_232320671