TYROSINE: MGA KATANGIAN, ISTRAKTURA, PAG-ANDAR, BENEPISYO - BIOLOGY - 2025

Ang tyrosine (Tyr, Y) ay isa sa 22 amino acid na bumubuo ng mga protina ng lahat ng mga cell sa mga nabubuhay na nilalang. Hindi tulad ng iba pang mga amino acid tulad ng valine, threonine, tryptophan, leucine, lysine, at iba pa, ang tyrosine ay isang "kondisyon" na mahalagang amino acid.

Ang pangalang "tyrosine" ay nagmula sa salitang Greek na "tiros", na nangangahulugang keso, dahil ang asidong amino na ito ay natuklasan sa kauna-unahang pagkakataon sa pagkaing ito. Ang termino ay coined noong 1846 ni Liebig, na naghalo ng keso na may potassium hydroxide at nakakuha ng isang hindi kilalang compound, bahagyang natutunaw sa tubig.

Ang istrukturang kemikal ng amino acid na Tyrosine (Pinagmulan: Clavecin sa pamamagitan ng Wikimedia Commons)

Matapos ang paunang paglalarawan, nakuha ng iba pang mga mananaliksik tulad ng Warren de la Rue at Hinterberger mula sa mga insekto sa coccoid at mga protina ng sungay, ayon sa pagkakasunod. Ang paghihiwalay nito mula sa hydrolysis ng iba pang mga protina na may hydrochloric acid ay inilarawan noong 1901 ni Mörner.

Karaniwan, ang amino acid na ito ay nakuha sa mga mammals salamat sa hydroxylation ng phenylalanine, kahit na ito ay nasisipsip din sa bituka mula sa mga protina na natupok ng pagkain.

Ang Tyrosine ay may maraming mga pag-andar sa katawan ng tao at kabilang sa mga pinaka may-katuturan ay, marahil, na isang substrate para sa paggawa ng mga neurotransmitters at mga hormones tulad ng adrenaline at teroydeo hormone.

katangian

Ang Tyrosine ay tumitimbang ng humigit-kumulang na 180 g / mol at ang R group o side chain nito ay may isang pare-pareho na dissociation na pKa na 10.07. Ang kamag-anak na kasaganaan nito sa mga protina ng cellular ay hindi lalampas sa 4%, ngunit mayroon itong maraming mga function na mahalaga para sa pisyolohiya ng tao.

Ang amino acid na ito ay kabilang sa pangkat ng mga aromatic amino acid, kung saan matatagpuan din ang phenylalanine at tryptophan. Ang mga miyembro ng pangkat na ito ay may mga aromatikong singsing sa kanilang mga grupo ng R o mga kadena sa gilid at sa pangkalahatan ay hydrophobic o apolar amino acid.

Tulad ng tryptophan, ang tyrosine ay sumisipsip ng ultraviolet light at isa sa mga residue ng amino acid na responsable sa pagsipsip ng ilaw sa 280 nm ng maraming mga protina, na ginagawang kapaki-pakinabang para sa pagkilala nito.

Ito ay itinuturing na isang "kondisyon" mahalagang amino acid dahil ang biosynthesis sa mga tao ay nakasalalay sa phenylalanine, isang mahalagang amino acid. Kung natutugunan ng katawan ang pang-araw-araw na mga kinakailangan ng phenylalanine, ang tyrosine ay maaaring synthesized nang walang problema at hindi isang paglilimita sa amino acid.

Gayunpaman, kung ang diyeta ay kulang sa phenylalanine, ang katawan ay hindi lamang magkaroon ng kawalan ng timbang ng amino acid na ito, kundi pati na rin ng tyrosine. Mahalagang tandaan na ang reaksyon ng tyrosine synthesis mula sa phenylalanine ay hindi mababalik, kaya ang tyrosine ay hindi maaaring matugunan ang mga kinakailangang cellular para sa phenylalanine.

Ang Tyrosine ay kabilang din sa pangkat ng mga amino acid na may dalwang tungkulin sa paggawa ng mga glycogenic at ketogenic metabolic intermediates, na kasangkot sa synthesis ng glucose para sa utak at sa pagbuo ng mga ketone na katawan sa atay.

Istraktura

Tulad ng natitirang bahagi ng mga amino acid, tyrosine, o β-parahydroxyphenyl-α-amino propionic acid, ay isang acid na amino-amino na may gitnang carbon atom, na tinatawag na α carbon at iyon ay chiral, dahil ito ay naka-link sa apat magkakaibang substituent na mga atom o molekula.

Ang chiral carbon na ito ay nakakabit sa dalawang mga katangian na grupo ng mga amino acid: isang pangkat na amino (NH2) at isang pangkat ng carboxyl (COOH). Nagbabahagi din ito ng isa sa mga bono nito na may isang hydrogen atom at ang natitirang bono ay inookupahan ng R group o side chain ng bawat amino acid.

Sa kaso ng tyrosine, ang pangkat na ito ay binubuo ng isang aromatic singsing na nauugnay sa isang hydroxyl group (OH), na binibigyan ito ng kakayahang bumuo ng mga bono ng hydrogen kasama ang iba pang mga molekula at kung saan binibigyan ito ng mga mahahalagang katangian para sa ilang mga enzymes.

Mga Tampok

Ang Tyrosine ay isang pangunahing sangkap ng maraming mga protina na may mahusay na pagkakaiba-iba ng mga biological na aktibidad at pag-andar.

Sa mga tao at iba pang mga mammal, ang amino acid na ito ay ginagamit sa mga tisyu ng nerbiyos at bato para sa synthesis ng dopamine, epinephrine at norepinephrine, tatlong nauugnay na catecholaminergic neurotransmitters na may kahalagahan para sa pagpapaandar ng katawan.

Mahalaga rin ito para sa synthesis ng mga proteksyon ng ultraviolet radiation (UV) tulad ng melanin; ilang mga painkiller tulad ng mga endorphins at antioxidant molekula tulad ng bitamina E.

Sa parehong paraan, ang amino acid na ito ay nagsisilbi para sa synthesis ng tyrosine, octopamine at teroydeo hormones sa pamamagitan ng samahan ng yodo sa tyrosine nalalabi ng thyroglobulin.

Ang Tyramine ay isang molekulang vasoactive na matatagpuan sa katawan ng tao, at ang octopamine ay isang amine na may kaugnayan sa norepinephrine.

Ang lahat ng mga pag-andar na ito ng tyrosine ay posible salamat sa pagkuha mula sa mga protina sa pandiyeta o sa pamamagitan ng hydroxylation ng phenylalanine na may atay bilang pangunahing organ ng systemic na supply ng sinabi amino acid.

Mga function sa mga halaman

Ang Tyrosine at ilan sa mga tagapamagitan na nabuo sa panahon ng biosynthesis ay pinapakain ang mga biosynthetic na landas ng mga metabolites na nagdadalubhasang sa pagtatanggol, sa pag-akit ng mga pollinator, sa elektronikong transportasyon at sa suporta sa istruktura.

Biosynthesis

Sa mga tao, ang tyrosine ay nakuha mula sa diyeta o synthesized sa isang solong hakbang ng mga selula ng atay mula sa phenylalanine, isang mahalagang amino acid, sa pamamagitan ng reaksyon na napalaki ng enzyme phenylalanine hydroxylase complex.

Ang komplikadong ito ay may aktibidad na oxygenase at naroroon lamang sa atay ng mga tao o iba pang mga mammal. Ang reaksyon ng tyrosine synthesis pagkatapos ay nagsasangkot ng paglipat ng isang atom na oxygen sa para posisyon ng aromatic ring ng phenylalanine.

Ang reaksyon na ito ay nangyayari sa parehong oras na ang isang molekula ng tubig ay nabuo sa pamamagitan ng pagbawas ng isa pang molekular na oxygen ng atom at ang pagbabawas ng kapangyarihan ay ibinibigay nang direkta sa pamamagitan ng isang NADPH conjugated na may isang tetrahydropterin Molekyul, na katulad ng folic acid.

Biosynthesis sa mga halaman

Sa mga halaman, ang tyrosine ay synthesized de novo downstream ng "shikimate" na landas, na nagpapakain ng iba pang mga biosynthetic na mga landas para sa iba pang mga aromatic amino acid tulad ng phenylalanine at tryptophan.

Sa mga organismong ito, ang synthesis ay nagsisimula mula sa isang tambalang kilala bilang "corismate", na kung saan ay ang dulo ng produkto ng shikimate pathway at, bukod dito, ang karaniwang precursor para sa lahat ng mga aromatic amino acid, ilang mga bitamina at mga hormone ng halaman.

Ang Chorismate ay nai-convert sa prephenate sa pamamagitan ng catalytic aksyon ng enzim chorismate mutase at ito ang unang "nakatuon" na hakbang sa synthesis ng tyrosine at phenylalanine sa mga halaman.

Ang Phenate ay na-convert sa tyrosine sa pamamagitan ng oxidative decarboxylation at transamination, na maaaring mangyari sa anumang pagkakasunud-sunod.

Sa isa sa mga daanan ng biosynthetic, ang mga hakbang na ito ay maaaring mapalaki ng mga tiyak na enzymes na kilala bilang prephenate-specific tyrosine dehydrogenase (PDH) (na nagko-convert prephenate sa 4-hydroxyphenylpyruvate (HPP)) at tyrosine aminotransferase (na gumagawa ng tyrosine mula sa HPP ), ayon sa pagkakabanggit.

Ang isa pang ruta ng synthesis ng tyrosine mula sa prephenate ay nagsasangkot ng paglalagay ng prephenate sa isang non-proteinogenine amino acid na tinatawag na L-arogenate, na napalaki ng enzyme prephenate aminotransferase.

Ang L-arogenate ay kasunod na sumailalim sa oxidative decarboxylation upang mabuo ang thyroxine, isang reaksyon na inireseta ng isang tiyak na arogenate na tiyak na tyrosine dehydrogenase enzyme, na kilala rin bilang ADH.

Ginagamit ng mga halaman ang hydrogenate na ruta, samantalang ang karamihan sa mga microbes ay synthesize ang tyrosine mula sa HPP na prephenate.

Regulasyon

Tulad ng totoo para sa karamihan ng mga amino acid biosynthetic pathway, ang mga halaman ay may isang mahigpit na sistema ng regulasyon ng synthesis ng aromatic amino acid, kabilang ang tyrosine.

Sa mga organismo na ito, ang regulasyon ay nangyayari sa maraming mga antas, dahil ang mga mekanismo na kumokontrol sa shikimate pathway ay kinokontrol din ang paggawa ng tyrosine, isang landas kung saan mayroon ding mga mekanismo ng regulasyon.

Gayunpaman, ang mga kinakailangan ng tyrosine at, samakatuwid, ang pagiging mahigpit sa regulasyon ng biosynthesis nito, ay tiyak para sa bawat species ng halaman.

Pagkasira

Ang pagkasira o catabolismo ng tyrosine ay nagreresulta sa pagbuo ng fumarate at acetoacetate. Ang unang hakbang sa daang ito ay ang pag-convert ng amino acid sa 4-hydroxyphenylpyruvate ng isang cytosolic enzyme na kilala bilang tyrosine aminotransferase.

Ang amino acid na ito ay maaari ring mai-transaminated sa mitochondria ng hepatocytes ng isang enzyme na aspartate aminotransferase, bagaman ang enzyme na ito ay hindi napakahalaga sa ilalim ng normal na kondisyon ng physiological.

Sa pamamagitan ng pagkasira ng tyrosine, ang succinyl acetoacetate ay maaaring magawa, na maaaring decarboxylated upang succinyl acetate. Ang Succinyl acetate ay ang pinaka-malakas na inhibitor ng enzyme na responsable para sa synthesis ng pangkat ng heme, ang enzyme na 5-aminolevulinic acid dehydratase.

Sintesis ng epinephrine at norepinephrine

Tulad ng nabanggit, ang tyrosine ay isa sa mga pangunahing substrates para sa synthesis ng dalawang napakahalagang mga neurotransmitter para sa katawan ng tao: adrenaline at noradrenaline.

Una itong ginamit ng isang enzyme na kilala bilang tyrosine hydroxylase, na may kakayahang magdagdag ng isang karagdagang pangkat na hydroxyl sa aromatic ring ng R group ng tyrosine, at sa gayon ay bumubuo ng compound na kilala bilang dopa.

Ang Dopa ay nagbibigay ng pagtaas sa dopamine sa sandaling ito ay naproseso ng isang enzyme na dopa decarboxylase, na nag-aalis ng pangkat ng carboxyl mula sa panimulang amino acid at merito ng isang molekulang pyridoxal (FDP).

Ang Dopamine ay kasunod na na-convert sa norepinephrine sa pamamagitan ng pagkilos ng enzyme dopamine β-oxidase, na nagpapatunay ng pagdaragdag ng isang pangkat na hydroxyl sa -CH na bahagi ng R grupo ng tyrosine at na gumaganap bilang isang "tulay" sa pagitan ng aromatic ring at α carbon.

Ang Epinephrine ay nagmula sa norepinephrine sa pamamagitan ng pagkilos ng phenylethanolamine N-methyltransferase, na may pananagutan sa paglipat ng S-adenosyl-methionine na umaalalay sa isang methyl group (-CH3) sa libreng amino group ng norepinephrine.

Ang mga pagkaing mayaman sa Tyrosine

Tulad ng tinalakay sa itaas, ang tyrosine ay isang "kondisyon" na mahahalagang amino acid, dahil ito ay synthesized sa katawan ng tao sa pamamagitan ng hydroxylation ng phenylalanine, isang mahalagang amino acid.

Samakatuwid, kung ang paggamit ng phenylalanine ay nakakatugon sa mga hinihingi sa katawan, ang tyrosine ay hindi isang paglilimita sa kadahilanan para sa normal na paggana ng mga cell. Ang Tyrosine, gayunpaman, ay nakuha din mula sa mga protina na natupok sa pang-araw-araw na pagkain.

Ang ilang mga pag-aaral ay nag-uulat na ang minimum na pang-araw-araw na paggamit ng parehong tyrosine at phenylalanine ay dapat na nasa pagitan ng 25 at 30 mg bawat kilo ng timbang, kaya ang isang average na tao ay dapat kumonsumo ng higit o mas kaunti 875 mg ng tyrosine bawat araw.

Ang mga pagkain na may pinakamataas na nilalaman ng tyrosine ay keso at toyo. Kasama rin dito ang karne ng baka, tupa, baboy, manok, at isda.

Ang ilang mga buto at mani tulad ng mga walnut ay nagbibigay din ng makabuluhang halaga ng amino acid na ito, tulad ng ginagawa ng mga itlog, mga produkto ng pagawaan ng gatas, mga butil, at mga cereal.

Mga pakinabang ng paggamit nito

Ang Tyrosine ay karaniwang natupok sa anyo ng mga pandagdag sa pandiyeta o nutritional, partikular para sa paggamot ng patolohiya na kilala bilang phenylketonuria, na pinagdudusahan ng mga pasyente na hindi sapat na magproseso ng phenylalanine at, samakatuwid, ay hindi makagawa ng tyrosine.

Naisip na ang isang pagtaas sa dami ng tyrosine na natupok bawat araw ay maaaring mapabuti ang mga pag-andar ng kognitibo na may kaugnayan sa pag-aaral, memorya at pagkaalerto sa ilalim ng nakababahalang mga kondisyon, dahil ang catabolism nito ay nauugnay sa synthesis ng neurotransmitters adrenaline at noradrenaline.

Ang ilang mga tao ay kumuha ng mga tablet na mayaman sa tyrosine upang manatiling alerto sa araw kung nawalan sila ng isang malaking halaga ng pagtulog.

Habang nakikilahok ang amino acid na ito sa pagbuo ng teroydeo hormone, ang pagkonsumo nito ay maaaring magkaroon ng positibong epekto sa sistematikong metabolic regulasyon.

Mga karamdaman sa kakulangan

Ang Albinism at alkaptonuria ay dalawang mga pathologies na may kaugnayan sa metabolismo ng tyrosine. Ang unang kondisyon ay nauugnay sa may sira na synthesis ng melanin mula sa tyrosine at ang pangalawa ay may kinalaman sa mga depekto sa pagkasira ng tyrosine.

Ang Albinism ay nailalarawan sa kakulangan ng pigmentation sa balat, iyon ay, ang mga pasyente na nagdurusa dito ay may puting buhok at pinkish na balat, dahil ang melanin ay ang pigment na namamahala sa pagbibigay ng kulay sa mga istrukturang ito.

Ang patolohiya na ito ay may kinalaman sa isang kakulangan sa melanocyte na tiyak na tyrosinase enzyme, na responsable para sa pag-convert ng tyrosine sa DOPA-quinone, isang intermediate sa synthesis ng melanin.

Ang mga simtomas ng alkaptonuria ay halata habang pinalalaki (madilim) pag-ihi ng pigmentation at huli na umuunlad na sakit sa buto.

Iba pang metabolic pathologies

Bilang karagdagan, mayroong iba pang mga karamdaman na may kaugnayan sa metabolismo ng tyrosine, bukod dito ay:

- Ang uri ng tirang tyrosinemia I: nailalarawan sa pamamagitan ng progresibong pagkabulok ng atay at dysfunction ng bato

- Ang uri ng tyrosinemia type II o Richner-Hanhart syndrome: na kung saan ay maliwanag bilang keratitis at ampullary lesyon sa mga palad ng mga kamay at talampakan ng mga paa

- Tyrosinemia type III: na maaaring maging asymptomatic o naroroon bilang pag-retard sa kaisipan

- "Hawkinsinuria": nailalarawan sa pamamagitan ng metabolic acidosis sa pagkabata at ang kawalan ng kakayahan na umunlad sa paglaki

Mayroon ding iba pang mga likas na depekto sa metabolismo ng tyrosine na may kinalaman sa mga kakulangan sa mga enzymes na responsable sa pagkasira nito, tulad ng tyrosine hydroxylase, na responsable para sa unang hakbang sa synthesis ng dopamine mula sa tyrosine.

Mga Sanggunian

1. Aders Plimmer, R. (1908). Ang Chemical Constitution ng The Proteins. Bahagi I. London, UK: Longmans, Green, at CO.
2. Chakrapani, A., Gissen, P., & McKiernan, P. (2012). Mga karamdaman ng metabolismo ng tyrosine. Sa Mga Inborn Metabolic Diseases: Diagnosis at Paggamot (pp. 265–276).
3. Kretchmer, N., Levine, S., McNamara, H., & Barnett, H. (1956). Ang ilang mga aspeto ng Tyrosine Metabolismo sa Bata. I. Ang Pag-unlad ng Tyrosine Oxidizing System sa Human Liver. Ang Journal of Clinical Investigation, 35 (10), 1089–1093.
4. La Du, B., Zannoni, V., Laster, L., & Seegmiller, E. (1958). Ang Kalikasan ng Defect sa Tyrosine Metabolismo sa Alkaptonuria. Journal ng Biological Chemistry, 230, 251-260.
5. Murray, R., Bender, D., Botham, K., Kennelly, P., Rodwell, V., & Weil, P. (2009). Isinalarawan na Biochemistry ng Harper (ika-28 ed.). McGraw-Hill Medikal.
6. Nelson, DL, & Cox, MM (2009). Mga Prinsipyo ng Lehninger ng Biochemistry. Mga Edisyon ng Omega (Ika-5 ed.).
7. Schenck, CA, & Maeda, HA (2018). Tyrosine biosynthesis, metabolismo, at catabolism sa mga halaman. Phytochemistry, 149, 82-102.
8. Slominski, A., Zmijewski, MA, & Pawelek, J. (2012). L-tyrosine at L-dihydroxyphenylalanine bilang mga regulator na tulad ng hormone ng mga pag-andar ng melanocyte. Ang Pigment Cell at Melanoma Research, 25 (1), 14–27.
9. Van de, G. (2018). Linya ng Kalusugan. Nakuha noong Setyembre 16, 2019, mula sa www.healthline.com
10. Web MD. (nd). Nakuha noong Setyembre 15, 2019, mula sa www.webmd.com
11. Whitbread, D. (2019). Aking Data ng Pagkain. Nakuha noong Setyembre 15, 2019, mula sa www.myfooddata.com