GLOBIN: MGA KATANGIAN, ISTRAKTURA, PAG-ANDAR AT PAGBABAGO - BIOLOGY - 2025

Ang globin ay isang istruktura ng proteinaceous na nakaayos sa pabilog o globular na hugis, kaya't ang pangalan nito. Ang istraktura na ito ay uri ng tertiary type at nailalarawan sa pagiging kumplikado, dahil ang kadena ng mga amino acid folds upang mabuo ang spheroprotein. Mayroong ilang mga uri ng mga globin chain at ang mga ito ay naiuri sa mga titik na Greek: alpha, beta, delta, gamma, epsilon, at zeta chain globin.

Ang mga amino acid na bumubuo sa pangunahing istraktura ng protina ay nag-iiba ayon sa mga species na kinabibilangan nila (mga tao o hayop). Mayroon ding mga pagkakaiba-iba sa loob ng parehong species ayon sa kasalukuyang estado ng buhay ng organismo (buhay ng embryon, pangsanggol na buhay o buhay pagkatapos ng kapanganakan).

Iba't ibang mga istraktura na naglalaman ng globin sa kanilang komposisyon. Mga Pinagmulan: Wikipedia.com/BiancaDescals / Ang orihinal na uploader ay ProteinBoxBot sa English Wikipedia. /Wikipedia.com

Ang impormasyong genetic para sa synthesis ng iba't ibang mga chain ng globin ay nakapaloob sa iba't ibang mga kromosom. Halimbawa, ang mga alpha chain globins ay matatagpuan sa kromosom 16, habang ang genetic na impormasyon para sa beta, delta, gamma, at epsilon globins ay nasa chromosome 11.

katangian

Ang Globin ay bahagi ng mga mahahalagang istruktura sa katawan, halimbawa ang pinaka may-katuturan ay: hemoglobin at myoglobin.

Ang Hemoglobin ay naglalaman ng apat na globin chain (alpha 1 at alpha 2) at (beta 1 at beta 2). Ang bawat globin ay may isang kulungan kung saan pinoprotektahan ang pangkat ng heme.

Sa kabilang banda, mayroong myoglobin. Alin ang may isang hindi gaanong kumplikadong istraktura kaysa sa hemoglobin. Nagtatanghal ito ng isang globular polypeptide ng isang solong guhit na inayos nang pangalawa.

Hanggang sa kamakailan lamang ay pinaniwalaan na ang mga ito ay ang mga sangkap lamang na naglalaman ng globin sa mas mataas na mga nilalang, ngunit ngayon dalawa pa ang nalalaman na mayroong globin sa kanilang konstitusyon: cytoglobin at neuroglobin.

Ang Cytoglobin ay naroroon sa karamihan ng mga tisyu at lalo na natagpuan sa nag-uugnay na tisyu, pati na rin ito ay natagpuan sa retina.

Kaugnay nito, ang neuroglobin ay may kagustuhan sa nerbiyos na tisyu, samakatuwid ang pangalan nito. Ang Neuroglobin ay natagpuan sa mga selula ng nerbiyos na matatagpuan sa antas ng cerebral cortex, pati na rin sa iba pang mga lokasyon tulad ng thalamus, hypothalamus, hippocampus at cerebellum.

Gayunpaman, hindi lamang sila ang mga lokasyon, tulad ng sa labas ng sistema ng nerbiyos ay matatagpuan ito sa mga isla ng Langerhans ng pancreas at sa retina.

Istraktura

Mayroong 6 iba't ibang uri ng mga globin chain na hinirang ng mga titik ng alpabetong Greek: alpha (α), beta (β), gamma (γ), delta (δ), epsilon (ε) at zeta (ζ). Ang mga kadena na ito ay kabilang sa pamilya ng globin, ngunit naiiba sila sa bawat isa sa bilang ng mga amino acid na kanilang tinatangkilik.

Ang mga polypeptides na ito ay may pangunahing, pangalawang at tersiyaryong istraktura. Ang nag-iisang kadena ng mga amino acid ay kumakatawan sa pangunahing istraktura. Kapag ang chain ay nasugatan sa mga spiral o helice ay bumubuo sila ng pangalawang istraktura.

Kung ang istraktura na ito pagkatapos ay natitiklop sa sarili nang maraming beses, bumubuo ito ng isang globular na istraktura na naaayon sa istrukturang tersiyaryo.

Gayundin, makakakuha lamang sila ng form ng quaternary kapag 4 na molekula o kadena ang pinagsama sa form na tertiary.

Ito ay kung paano ito nangyayari sa kumplikadong istraktura ng hemoglobin. Gayunpaman, sa myoglobin ito ay naiiba. Sa kasong ito, ang globin ay lilitaw bilang monomer, iyon ay, mayroon itong isang solong peptide chain na nakaayos sa mga fold, na lumilikha ng 8 helice (pangalawang istraktura).

Parehong hemoglobin at myoglobin harbor isang heme group sa loob ng kanilang kumplikadong istraktura.

Hemoglobin

Sa molekula na ito 2 alpha globin chain at 2 beta chain bind. Ito ay kung paano sila perpektong isinama upang mai-bahay ang pangkat ng heme, kasama ang bakal, sa kanilang sentro.

Sa pagitan ng mga istrukturang ito ay may mga mahina na bono at malakas na bono. Ang 19 amino acid ay nakikilahok sa mga mahina na unyon at ang unyon ay nangyayari tulad ng sumusunod: ang alpha 1 chain ay sumali sa beta 2 chain at ang alpha 2 chain ay sumali sa beta 1 chain.

Samantala, 35 na mga amino acid ang nakikilahok sa mga malakas na unyon at ang mga kadena na sumali ay: ang alpha 1 chain ay sumali sa beta 1 chain at ang alpha 2 chain ay sumali sa beta 2 chain.

Ang lokasyon ng alpha 1 at alpha 2, beta 1 at beta 2 chain sa istraktura ng hemoglobin. Pinagmulan: Na-edit na imahe ng OpenStax College (isinalin sa Espanyol)

Myoglobin

Ang isang globular na grupo ng protina ay naroroon din sa myoglobin, ngunit sa kasong ito mayroong isang solong peptide chain na binubuo ng 153 amino acid. Ang spatial na pag-aayos nito ay pangalawa at mayroon itong 8 alpha helice.

Ang istrukturang protina na ito ay estratehikong naglalagay ng hydrophobic amino acid patungo sa loob ng istraktura, habang ang hydrophilic o polar amino acid ay nasa labas.

Ang disenyo na ito ay perpekto upang maipasok ang pangkat ng heme sa loob (bahagi ng hydrophobic). Nakalakip ito sa protina ng mga bono na hindi covalent.

Cytoglobin

Natuklasan ito noong 2001 at sinasabing isang uri ng hemoglobin, ngunit naiiba ito na ito ay hexacoordinated, habang ang hemoglobin at myoglobin ay pentacoordinated. Ito ay may kinalaman sa posisyon na ang amino acid histidine ay malapit sa heme group.

Neuroglobin

Ang pagkatuklas nito ay ginawa noong 2000. Ang Neuroglobin ay isang monomer na mayroong 150 amino acid, samakatuwid ito ay halos kapareho sa myoglobin. Ang istraktura ng neuroglobin ay 21% hanggang 25% na katulad ng myoglobin at hemoglobin.

Mga Tampok

Dahil ang globin ay hindi natagpuan nag-iisa sa katawan, ngunit bilang bahagi ng ilang mga istraktura, ang mga pag-andar na tinutupad ng bawat isa sa kanila ay nabanggit:

Hemoglobin

Ito ay matatagpuan sa loob ng erythrocytes. Ito ay may pananagutan para sa pag-aayos at pagdala ng oxygen mula sa baga sa mga tisyu. Pati na rin ang paglilinis ng katawan ng carbon dioxide, ginagawa ang kabaligtaran na ruta.

Myoglobin

Ang pangkat ng heme na matatagpuan sa globin ay may function ng pag-iimbak ng mga molecule ng oxygen upang mag-oxygen ng kalamnan ng puso at kalamnan ng kalansay.

Cytoglobin

Ang protina na ito ay pinaniniwalaan na maiimpluwensyahan ang proteksyon ng mga estado ng hypoxic at oxidative na stress sa mga tisyu. Naisip din na maaari itong magdala ng arterial oxygen sa utak.

Neuroglobin

Ang Neuroglobin ay naisip na may kakayahang magbigkis ng oxygen, carbon monoxide, at nitric oxide.

Gayunpaman, ang pag-andar ng neuroglobin ay hindi pa nalalaman nang may katiyakan, ngunit pinaniniwalaan na nauugnay ito sa regulasyon ng hypoxia at cerebral ischemia. Lalo na ito ay kumilos bilang isang neuroprotective.

Dahil ang neuroglobin ay may katulad na istraktura sa hemoglobin at myoglobin, hinulaan na maaari itong lumahok sa supply ng oxygen sa antas ng neuronal. Pinaniniwalaan din na maalis nito ang mga libreng radikal at nitrogen na ginawa sa chain ng paghinga.

Kaugnay ng nitric oxide, naisip na inaalis ito kapag normal ang oxygen at ginagawa ito sa mga proseso ng hypoxic mula HINDI ₂ .

Mga pagbabago

Ang mga alpha at beta globin chain ay na-encode ng iba't ibang mga gen na matatagpuan sa mga chromosom 16 at 11 ayon sa pagkakabanggit.

Ang mga indibidwal na may hemoglobin S (sickle cell o sickle cell anemia) ay may depekto sa beta globin chain. Ang depekto ay binubuo ng isang pagpapalit ng mga nitrogenous base sa antas ng nucleotide number 20 ng kasangkot na gene, kung saan may pagbabago mula sa adenine hanggang thymine.

Mutations sa gene β ^s 11 dahilan ng chromosome iba't ibang haplotypes tinatawag globin: Senegal, Cameroon, Benin, Bantu o CAR at Asian o Arab-Indian.

Ang pag-alam ng uri ng haplotype na ang mga pasyente na may sakit na anemia ng cell ay mahalaga sa epidemiologically, dahil pinapayagan nitong malaman namin ang pamamahagi ng iba't ibang mga haplotypes, ngunit ang impormasyong ito ay nagbibigay din ng mahahalagang data upang malaman ang pagbabala ng sakit.

Halimbawa: ang Bantu haplotype ay kilala na mas malubha, habang ang Senegal at Asyano ay banayad.

Ang mga pagkakaiba sa pagitan ng isang haplotype at isa pang kasinungalingan sa dami ng hemoglobin F na mayroon sila. Ang mas mataas na porsyento ng hemoglobin F at ang mas mababang hemoglobin S, mas mahusay ang pagbabala. Ang mas mababang halaga ng hemoglobin F at mas mataas ang hemoglobin S, mas masahol ang pagbabala.

Ang mga mutation na ito ay minana autosomal kasama ang mutation ng hemoglobin S.

Mga Sanggunian

1. Globin. Wikipedia, Ang Malayang Encyclopedia. 19 Oktubre 2018, 13:44 UTC. 11 Jul 2019, 17:26, wikipedia.org
2. "Myoglobin." Wikipedia, Ang Malayang Encyclopedia. 7 Jul 2019, 21:16 UTC. 11 Jul 2019, 20:42, wikipedia.org
3. Durán C, Morales O, Echeverri S, Isaza M. Haplotypes ng beta globin gene sa mga carrier ng hemoglobin S sa Colombia. Biomédica 2012; 32: 103-111. Magagamit sa: scielo.org
4. Forrellat M, Hernández P. Neuroglobin: isang bagong miyembro ng pamilya ng globin. Rev Cubana Hematol Inmunol Hemoter 2011; 27 (3): 291-296. Magagamit sa: scielo.sld
5. "Cytoglobin." Wikipedia, Ang Malayang Encyclopedia. 1 Sep 2017, 17:26 UTC. 12 Jul 2019, 00:28 wikipedia.org