MGA PAKIKIPAG-UGNAY SA HYDROPHOBIC: ANO ITO, KAHALAGAHAN AT HALIMBAWA - BIOLOGY - 2025

Ang mga pakikipag-ugnay sa hydrophobic (HI) ay ang mga puwersa na nagpapanatili ng pagkakaisa sa pagitan ng mga apolar compound na nalubog sa isang solusyon o polar solvent. Hindi tulad ng iba pang mga pakikipag-ugnay na hindi covalent, tulad ng mga bono ng hydrogen, mga pakikipag-ugnay sa ionic o mga puwersa ng van der Waals, ang mga pakikipag-ugnay sa hydrophobic ay hindi nakasalalay sa mga intrinsic na katangian ng mga solute, ngunit sa halip na mga solvent.

Ang isang napakaglarawang halimbawa ng mga pakikipag-ugnay na ito ay maaaring ang paghihiwalay ng phase na nangyayari pagdating sa paghahalo ng tubig sa langis. Sa kasong ito, ang mga molekula ng langis ay "nakikipag-ugnay" sa bawat isa bilang resulta ng pag-aayos ng mga molekula ng tubig sa kanilang paligid.

Taba sa emulsyon ng tubig (Catrin Sohrabi, mula sa Wikimedia Commons)

Ang paniwala ng mga pakikipag-ugnay na ito ay umiiral mula noong bago ang 1940s. Gayunpaman, ang salitang "hydrophobic bond" ay pinahusay ni Kauzmann noong 1959, habang pinag-aaralan ang pinakamahalagang kadahilanan sa pag-stabilize ng three-dimensional na istraktura ng ilang mga protina.

Ang mga IS ay isa sa mga pinakamahalagang hindi nakakaugnay na pakikipag-ugnay na nagaganap sa mga biological system. Mahalaga rin ang papel nila sa isang iba't ibang mga aplikasyon ng engineering at industriya ng kemikal at parmasyutiko na alam natin ngayon.

Ano ang mga pakikipag-ugnay sa hydrophobic?

Ang pisikal na sanhi ng IH ay batay sa kawalan ng kakayahan ng mga nonpolar na sangkap upang mabuo ang mga bono ng hydrogen na may mga molekula ng tubig sa isang solusyon.

Kilala sila bilang "mga walang katuturang pakikipag-ugnay" dahil hindi sila nauugnay sa kaakibat sa pagitan ng mga solitiko na molekula, ngunit sa halip ay ang ugali ng mga molekula ng tubig upang mapanatili ang kanilang sariling mga pakikipag-ugnayan sa pamamagitan ng hydrogen bonding.

Kapag nakikipag-ugnay sa tubig, ang mga mololar ng apolar o hydrophobic ay may posibilidad na magkasama nang kusang, upang makamit ang pinakamahusay na katatagan sa pamamagitan ng pagbabawas ng lugar ng pakikipag-ugnay sa tubig.

Ang epekto na ito ay maaaring magkakamali para sa isang malakas na pang-akit, ngunit ito ay bunga lamang ng hindi pamilyar na katangian ng mga sangkap na may kaugnayan sa solvent.

Naipaliwanag mula sa isang thermodynamic point of view, ang mga kusang mga asosasyong ito ay nangyayari sa paghahanap ng isang masiglang kanais-nais na estado, kung saan mayroong hindi bababa sa pagkakaiba-iba ng libreng enerhiya (∆ G).

Isinasaalang-alang na ang ∆ G = ∆ H - T∆ S, ang pinaka-masiglang kaaya-aya na estado ay ang isa kung saan ang entropy (∆ S) ay mas malaki, iyon ay, kung saan may mas kaunting mga molekula ng tubig na ang rotational at translational na kalayaan ay nabawasan sa pamamagitan ng pakikipag-ugnay na may isang sololar na solitiko.

Kung nauugnay ang bawat molekula ng apolar, na nakagapos ng mga molekula ng tubig, ang isang mas kanais-nais na estado ay nakuha kaysa sa kung ang mga molekulang ito ay nanatiling hiwalay, ang bawat isa ay napapalibutan ng iba't ibang "hawla" ng mga molekula ng tubig.

Kahalagahan sa biyolohikal

Ang mga IP ay lubos na may kaugnayan mula nang mangyari ito sa iba't ibang mga proseso ng biochemical.

Ang mga prosesong ito ay kinabibilangan ng mga pagbabago sa conformational sa mga protina, nagbubuklod ng mga substrate sa mga enzyme, samahan ng mga subunits ng mga komplikadong enzyme, pagsasama-sama at pagbuo ng biological membranes, pag-stabilize ng mga protina sa may tubig na solusyon, at iba pa.

Sa dami ng mga termino, ang iba't ibang mga may-akda ay nagsagawa sa gawain ng pagtukoy ng kahalagahan ng HI sa katatagan ng istraktura ng isang malaking bilang ng mga protina, na nagtatapos na ang mga pakikipag-ugnay na ito ay nag-aambag ng higit sa 50%.

Maraming mga protina ng lamad (integral at peripheral) ay nauugnay sa lipid bilayers salamat sa HI kapag, sa kanilang mga istruktura, ang mga protina na ito ay mayroong mga hydrophobic domain. Bukod dito, ang katatagan ng tersiyaryong istraktura ng maraming natutunaw na mga protina ay nakasalalay sa HI.

Ang ilang mga diskarte sa pag-aaral ng Cell Biology ay nagsasamantala sa pag-aari na tinaglay ng ilang mga ionic detergents upang mabuo ang mga micelles, na kung saan ay "hemispherical" na mga istraktura ng amphiphilic compound na ang mga apolar na rehiyon ay nakikipag-ugnay sa bawat isa salamat sa HI.

Ang mga Micelles ay nagtatrabaho din sa mga pag-aaral sa parmasyutiko na kinasasangkutan ng paghahatid ng mga gamot na natutunaw sa taba at ang pagbuo nito ay mahalaga din para sa pagsipsip ng mga kumplikadong bitamina at lipids sa katawan ng tao.

Mga halimbawa ng Pakikipag-ugnay sa Hydrophobic

Mga lamad

Ang isang mahusay na halimbawa ng HI ay ang pagbuo ng mga lamad ng cell. Ang nasabing mga istraktura ay binubuo ng isang phospholipid bilayer. Ang samahan nito ay dahil sa mga HI na nangyayari sa pagitan ng mga apolar na tainga sa "repulsion" sa nakapaligid na may tubig na daluyan.

Protina

Ang mga IS ay may malaking impluwensya sa natitiklop na mga globular protein, na ang biologically active form ay nakuha pagkatapos ng pagtatatag ng isang partikular na pagsasaayos ng spatial, na pinamamahalaan ng pagkakaroon ng ilang mga residue ng amino acid sa istraktura.

• Ang kaso para sa apomyoglobin

Ang Apomyoglobin (myoglobin na kulang sa pangkat ng heme) ay isang maliit na alpha-helical protein na nagsilbing modelo upang pag-aralan ang proseso ng natitiklop at ang kahalagahan ng IH sa mga nalalabi ng apolar sa chain ng polypeptide nito.

Sa isang pag-aaral na isinagawa ni Dyson et al. Noong 2006 kung saan ginamit ang mga mutated na pagkakasunud-sunod ng apomyoglobin, ipinakita na ang pagsisimula ng mga kaganapan ng natitiklop na apomyoglobin ay nakasalalay sa mga HIs sa pagitan ng mga amino acid na may mga pangkat ng apolar ng alpha-helice.

Kaya, ang mga maliliit na pagbabago na ipinakilala sa pagkakasunud-sunod ng amino acid ay nangangahulugang mahalagang pagbabago sa istruktura ng tersiyaryo, na nagbibigay ng hindi magandang nabuo at hindi aktibong mga protina.

Mga Nagpapasiya

Ang isa pang malinaw na halimbawa ng HI ay ang mode ng pagkilos ng mga komersyal na detergents na ginagamit namin para sa mga layuning pang-domestic araw-araw.

Ang mga determinasyon ay mga ampuleath molecule (na may isang polar na rehiyon at isang rehiyon ng apolar). Maaari silang "i-emulsify" ang mga taba dahil mayroon silang kakayahang bumuo ng mga bono ng hydrogen na may mga molekula ng tubig at may mga pakikipag-ugnay sa hydrophobic na may mga lipid.

Kapag nakikipag-ugnay sa mga taba sa isang may tubig na solusyon, ang mga molekular na naglilinis ay nauugnay sa bawat isa sa paraang ang mukha ng mga apolar na humaharap sa isa't isa, na nakapaloob sa mga molekula ng lipid, at ang mga rehiyon ng polar ay nakalantad patungo sa ibabaw ng micelle, na pumapasok makipag-ugnay sa tubig.

Mga Sanggunian

1. Chandler, D. (2005). Mga pagitan at ang puwersa ng pagmamaneho ng pagpupulong ng hydrophobic. Kalikasan, 437 (7059), 640-647.
2. Cui, X., Liu, J., Xie, L., Huang, J., Liu, Q., Israelachvili, JN, & Zeng, H. (2018). Module ng Hydrophobic Pakikipag-ugnayan sa pamamagitan ng Mediating Surface Nanoscale Structure at Chemistry, hindi Monotonically sa pamamagitan ng Hydrophobicity. Angewandte Chemie - International Edition, 57 (37), 11903–11908.
3. Dyson, JH, Wright, PE, & Sheraga, HA (2006). Ang papel ng mga pakikipag-ugnay ng hydrophobic sa pagsisimula at pagpapalaganap ng natitiklop na protina. PNAS, 103 (35), 13057-13061.
4. Lodish, H., Berk, A., Kaiser, CA, Krieger, M., Bretscher, A., Ploegh, H., Amon, A., Scott, M. & Martin, K. (2003). Molekular na Cell Biology (Ika-5 ed.). Freeman, WH & Company.
5. Luckey, M. (2008). Ang biology na istruktura ng lamad: na may mga pundasyong biochemical at biophysical. Pressridge University Press. Nakuha mula sa www.cambrudge.org/9780521856553
6. Meyer, EE, Rosenberg, KJ, & Israelachvili, J. (2006). Kamakailang pag-unlad sa pag-unawa sa mga pakikipag-ugnay sa hydrophobic. Mga pamamaraan ng National Academy of Sciences, 103 (43), 15739–15746.
7. Nelson, DL, & Cox, MM (2009). Mga Prinsipyo ng Lehninger ng Biochemistry. Mga Edisyon ng Omega (Ika-5 ed.).
8. Némethy, G. (1967). Angewandte Chemie. Chem. Int., 6 (3), 195-280.
9. Otto, S., & Engberts, JBFN (2003). Mga pakikipag-ugnay sa Hydrophobic at reaktibo ng kemikal. Organic at Biomolecular Chemistry, 1 (16), 2809-2820.
10. Pace, CN, Fu, H., Fryar, KL, Landua, J., Trevino, SR, Shirley, BA, Hendricks, M., Iimura, S., Gajiwala, K., Scholtz, J. & Grimsley, GR ( 2011). Ang kontribusyon ng mga pakikipag-ugnay ng hydrophobic sa katatagan ng protina. Journal of Molecular Biology, 408 (3), 514-528.
11. Silverstein, TP (1998). Ang Tunay na Dahilan Kung Bakit Hindi Paghaluin ang Langis ng Langis. Journal of Chemical Education, 75 (1), 116–118.