MGA ISOMERASE: MGA PROSESO, PAG-ANDAR, PANGNGALAN AT SUB-KLASE - BIOLOGY - 2025

Ang isomerases ay isang klase ng mga enzymes na kasangkot sa pag-aayos ng mga istruktura o positional isomer at stereoisomer ng iba't ibang mga molekula. Naroroon sila sa halos lahat ng mga cellular organismo, na nagtutupad ng mga pag-andar sa iba't ibang mga konteksto.

Ang mga enzyme ng klase na ito ay kumikilos sa isang solong substrate, sa kabila ng katotohanan na ang ilan ay maaaring covalently na nauugnay sa cofactors, ion, bukod sa iba pa. Samakatuwid, ang pangkalahatang reaksyon ay makikita bilang mga sumusunod:

XY → YX

Ang mga reaksyon na napalaki ng mga enzim na ito ay nagsasangkot ng isang panloob na muling pag-aayos ng mga bono, na maaaring nangangahulugang mga pagbabago sa posisyon ng mga grupong functional, sa posisyon ng dobleng mga bono sa pagitan ng mga karbeta, bukod sa iba, nang walang mga pagbabago sa molekular na pormula ng substrate.

Mekanismo ng pagkilos ng Isopentenyl Pyrophosphate Isomerase na catalyzing ang isomerization ng isopentenyl pyrophosphate upang dimethylallyl pyrophosphate (Pinagmulan: Yjlu22 sa pamamagitan ng Wikimedia Commons)

Natutupad ng isomerase ang magkakaibang mga pag-andar sa mahusay na iba't ibang mga proseso ng biological, sa loob nito posible na isama ang mga metabolic pathway, cell division, DNA replication, upang pangalanan ang iilan.

Ang mga isomerases ay ang unang nakapagpapagaling na mga enzyme para sa paggawa ng mga syrups at iba pang mga pagkaing may asukal, salamat sa kanilang kakayahang maiugnay ang mga isomer ng iba't ibang uri ng karbohidrat.

Mga proseso ng biolohikal na kung saan sila lumahok

Ang mga isomerase ay nakikilahok sa maraming mahahalagang proseso ng cellular. Kabilang sa mga pinakaprominente ay ang pagtitiklop at pag-iimpake ng DNA, na na-catalyzed ng topoisomerases. Ang mga kaganapang ito ay mahalaga para sa pagtitiklop ng nucleic acid, pati na rin para sa paghalay nito bago ang pagkahati sa cell.

Ang Glycolysis, isa sa mga sentral na landas ng metabolic sa cell, ay may kasamang hindi bababa sa tatlong isomeric enzymes, ibig sabihin, phosphoglucose isomerase, triose phosphate isomerase, at phosphoglycerate mutase.

Ang pagbabalik ng UDP-galactose sa UDP-glucose sa landas ng galactose catabolism ay nakamit sa pamamagitan ng pagkilos ng isang epimerase. Sa mga tao ang enzyme na ito ay kilala bilang UDP-glucose 4-epimerase.

Ang natitiklop na protina ay isang mahalagang proseso para sa pag-andar ng maraming mga enzyme sa kalikasan. Ang protina-disulfide isomerase enzyme ay tumutulong sa natitiklop na mga protina na naglalaman ng mga tulay ng disulfide sa pamamagitan ng pagbabago ng kanilang posisyon sa mga molekula na ginagamit nito bilang substrate.

Mga Tampok

Ang pangunahing pag-andar ng mga enzyme na kabilang sa klase ng isomerases ay makikita bilang pagbabago ng isang substrate sa pamamagitan ng isang maliit na pagbabago sa istruktura, upang gawin itong madaling kapitan sa karagdagang pagproseso ng mga enzymes sa ibaba ng tubig sa isang metabolic pathway, Halimbawa.

Ang isang halimbawa ng isomerization ay ang pagbabago mula sa pangkat na pospeyt sa posisyon 3 tungo sa carbon sa posisyon 2 ng 3-phosphoglycerate upang mai-convert ito sa 2-phosphoglycerate, na naparalisa ng enzyme phosphoglycerate mutase sa glycolytic pathway, at sa gayon ay bumubuo ng isang mas mataas na compound ng enerhiya na kung saan ay isang functional na substrate ng enolase.

Pangngalan

Ang pag-uuri ng isomerases ay sumusunod sa pangkalahatang mga panuntunan para sa pag-uuri ng mga enzim na iminungkahi ng Enzyme Commission noong 1961, kung saan ang bawat enzyme ay tumatanggap ng isang numerical code para sa pag-uuri nito.

Ang posisyon ng mga numero sa nasabing code ay nagpapahiwatig ng bawat isa sa mga dibisyon o kategorya sa pag-uuri at ang mga bilang na ito ay nauna sa mga titik na "EC".

Para sa isomerases, ang unang numero ay kumakatawan sa klase ng enzyme, ang pangalawa ay nagpapahiwatig ng uri ng isomerization na kanilang ginagawa, at ang pangatlo ang substrate kung saan sila kumikilos.

Ang nomenclature ng klase ng isomerases ay EC.5. Mayroon itong pitong subclass, kaya matatagpuan ang mga enzymes na may code mula EC.5.1 hanggang EC.5.6. Mayroong isang ika-anim na "sub-klase" ng isomerases na kilala bilang "iba pang isomerase", na ang code ay EC.5.99, dahil kasama nito ang mga enzymes na may iba't ibang mga function ng isomerase.

Ang denotation ng mga subclass ay isinasagawa pangunahin ayon sa uri ng isomerization na isinasagawa ng mga enzymes na ito. Sa kabila nito, maaari rin silang makatanggap ng mga pangalan tulad ng racemases, epimerases, cis-trans -isomerases, isomerases, tautomerases, mutases o cyclo isomerases.

Mga Subclass

Mayroong 7 mga klase ng mga enzyme sa loob ng pamilya isomerase:

EC.5.1 Racemases at epimerases

Kinakalkula nila ang pagbuo ng mga racemic mixtures batay sa posisyon ng α-carbon. Maaari silang kumilos sa mga amino acid at derivatives (EC.5.1.1), sa mga hydroxy acid group at derivatives (EC.5.1.2), sa mga karbohidrat at derivatives (EC.5.1.3) at iba pa (EC.5.1.99).

EC.5.2

Catalyze nila ang conversion sa pagitan ng cis at trans isomeric form ng iba't ibang mga molekula.

EC.5.3 isramerases ng Intramolecular

Ang mga enzymes na ito ay responsable para sa isomerization ng mga panloob na bahagi sa parehong molekula. Mayroong ilang mga nagsasagawa ng mga reaksyon ng redox, kung saan ang elector donor at acceptor ay ang parehong molekula, kaya hindi sila inuri bilang mga oxidoreductases.

Maaari silang kumilos sa pamamagitan ng pag-convert ng mga aldoses at ketoses (EC.5.3.1), sa keto- at enol- groups (EC.5.3.2), pagbabago ng posisyon ng CC double bond (EC.5.3.3), ng SS disulfide bond ( EC.5.3.4) at iba pang mga "oxidoreductases" (EC.5.3.99).

EC.5.4 Mga paglilipat ng Intramolecular (mutases)

Ang mga enzymes na ito ay nagpapagana ng positional pagbabago ng iba't ibang mga grupo sa loob ng parehong molekula. Inuri sila ayon sa uri ng pangkat na "lumipat" sila.

Mayroong mga phosphomuttases (EC.5.4.1), ang mga naglilipat ng mga amino na grupo (EC.5.4.2), ang mga naglilipat ng mga pangkat na hydroxyl (EC.5.4.3), at ang mga naglilipat ng iba pang mga uri ng mga grupo (EC.5.4. 99).

EC.5.5 Mga liriko ng Intramolecular

Kinakalkula nila ang "pag-aalis" ng isang pangkat na bahagi ng isang molekula, ngunit nakatatakot pa rin dito.

Ang EC.5.6 Isomerases na nagbabago ng macromolecular conform

Maaari silang kumilos sa pamamagitan ng pagpapalit ng pagbabagong-anyo ng polypeptides (EC.5.6.1) o mga nucleic acid (EC.5.6.2).

Iba pang mga isomerase

Pinagsasama ng subclass na ito ang mga enzyme tulad ng Thiocyanate isomerase at 2-hydroxychrome-2-carboxylate isomerase.

Mga Sanggunian

1. Adams, E. (1972). Mga Amino Acids Racemases at Epimerases. Ang Enzymes, 6, 479–507.
2. Boyce, S., & College, T. (2005). Pag-uuri ng Enzyme at Nomenclature. Encyclopedia ng Life Science, 1–11.
3. Cai, CZ, Han, LY, Ji, ZL, & Chen, YZ (2004). Pag-uuri ng Pamilya ng Enzyme ng Mga Makina ng Mga Makina ng Vector ng Suporta. Mga Protina: Istraktura, Pag-andar at Bioinformatics, 55, 66-76.
4. Dugave, C., & Demange, L. (2003). Cis - Trans Isomerization ng Organic Molecules at Biomolecules: Mga Implikasyon at Aplikasyon. Mga Review sa Chemical, 103, 2475-2532.
5. Encyclopedia Britannica. (2018). Nakuha noong Marso 3, 2019, mula sa britannica.com
6. Freedman, RB, Hirst, TR, & Tuite, MF (1994). Protein disulphide isomerase: pagbuo ng mga tulay sa natitiklop na protina. TIBS, 19, 331–336.
7. Murzin, A. (1996). Ang pag-uuri ng istruktura ng mga protina: mga bagong superfamily na si Alexey G Murzin. Pag-uuri ng istruktura ng mga Protina: Bagong Superfamilies, 6, 386–394.
8. Nelson, DL, & Cox, MM (2009). Mga Prinsipyo ng Lehninger ng Biochemistry. Mga Edisyon ng Omega (Ika-5 ed.).
9. Nomenclature Committee ng International Union of Biochemistry and Molecular Biology (NC-IUBMB). (2019). Nakuha mula sa qmul.ac.uk
10. Thoden, JB, Frey, PA, & Holden, HM (1996). Molekular na Istraktura ng NADH / UDP-glucose Abortive Complex ng UDP-galactose 4-Epimerase mula sa Escherichia coli: Mga Implikasyon para sa Catalytic Mechanism. Biochemistry, 35, 5137-5144.