OXYHEMOGLOBIN: MGA KATANGIAN, ISTRAKTURA AT KURBATANG NAGBUBUKLOD - BIOLOGY - 2025

O ang xyhemoglobin ay ang pangalang ibinigay sa hemoglobin kapag ito ay nagbubuklod sa oxygen. Ang Hemoglobin ay isang protina na matatagpuan sa loob ng mga pulang selula ng dugo na ang pangunahing pag-andar ay ang pagdala ng oxygen mula sa baga sa mga tisyu.

Ang mga unang nabubuhay na nilalang ay hindi katangi-tangi at nanirahan sa isang likidong kapaligiran kung saan sila pinangangalagaan at kung saan tinanggal ang kanilang basura, tulad ng ilan sa mga organismo na umiiral ngayon. Sa ilalim ng mga kondisyong ito, ang mga prosesong ito ay nakamit ng mga simpleng mekanismo ng pagsasabog, dahil ang cell wall ay nasa matalik na pakikipag-ugnay sa daluyan na nagbibigay nito.

Oxyhemoglobin dissociation curve (Pinagmulan: Ratznium sa English WikipediaLater bersyon ay na-upload ni Aaronsharpe sa en.wikipedia. Via Wikimedia Commons)

Ang pag-unlad ng lalong kumplikadong mga multicellular na organismo ay nagpapahiwatig na ang mga panloob na selula ay lumipat nang malaki sa kapaligiran, kaya't ang mga mekanismo ng pagsabog bilang ang tanging mapagkukunan ng supply ay naging hindi sapat.

Sa gayon, ang mga dalubhasang mga sistema ay binuo upang makakuha ng mga nutrisyon at gas tulad ng digestive system at ang sistema ng paghinga, pati na rin ang mga mekanismo ng transportasyon upang dalhin ang mga sustansya at gas na malapit sa cell: ang cardiovascular system.

Upang makagawa ng enerhiya sa anyo ng mga molekulang ATP, ang mga cell ay nangangailangan ng oxygen. Dahil hindi maiimbak ang ATP, dapat itong patuloy na synthesized, na nangangahulugang isang permanenteng demand para sa oxygen ng mga cell.

Lumitaw ang Hemoglobin, na nagsasalita ng ebolusyon, bilang isang transporter ng gas na "lutasin" ang problema ng transportasyon ng oxygen mula sa kapaligiran patungo sa cell.

Mga katangian at istraktura

Upang talakayin ang mga katangian at istraktura ng oxyhemoglobin kinakailangan na sumangguni sa hemoglobin, dahil ang oxygenhemoglobin ay walang iba kundi ang hemoglobin na nakasalalay sa oxygen. Samakatuwid, pagkatapos nito, ang magkasanib na mga katangian ng molekula sa pagkakaroon o hindi ng gas na pinag-uusapan ay ilalarawan.

Ano ang hemoglobin?

Kinakailangan ang Hemoglobin na magdala ng oxygen sa mga tisyu sa dami at bilis na ginagarantiyahan ng mga warrant na ito, na ibinigay na ang oxygen ay napakakaunti ang pagkawala ng dugo na ang transportasyon sa pamamagitan ng pagsasabog ay hindi sapat upang matustusan ang mga pangangailangan ng tisyu.

Ano ang isang molekulang hemoglobin?

Ang Hemoglobin ay isang protina ng tetrameric (na mayroong apat na subunits), ay may isang spherical na hugis at isang molekular na masa ng 64 kDa.

Ang apat na mga subunits nito ay bumubuo ng isang solong yunit ng pag-andar, kung saan ang bawat isa ay magkakasunod na nakakaimpluwensya sa isa pa. Ang bawat subunit ay binubuo ng isang polypeptide chain, globin, at isang prosthetic group, ang pangkat na heme o "heme", na kumikilos bilang isang cofactor at hindi binubuo ng mga amino acid; iyon ay, hindi ito protina sa kalikasan.

Ang Globin ay matatagpuan sa dalawang anyo: alpha globin at beta globin. Ang hemoglobin tetramer ay binubuo ng isang pares ng alpha globin chain (141 amino acid) at isang pares ng mga beta globin chain (146 amino acid).

Ang bawat isa sa apat na mga chain ng polypeptide ay nakakabit sa isang pangkat ng heme, na nasa gitna ng isang bakal na bakal sa isang ferrous state (Fe2 +).

Ano ang grupo ng heme?

Ang pangkat ng heme ay isang singsing ng porphyrin na binubuo ng apat na pyrrolic singsing (heterocyclic aromatic compound na may formula C4H5N) na naka-link sa pamamagitan ng mga tulay ng methyl. Ang bakal sa estado ng ferrous sa gitna ay nakasalalay sa istraktura sa pamamagitan ng mga naka-coordinate na mga bono ng nitrogen.

Ang bawat pangkat ng heme ay may kakayahang magbubuklod sa isang molekulang oxygen, kaya ang bawat molekulang hemoglobin ay maaari lamang magbigkis ng 4 na molekula ng gas.

Ang katawan ng tao ay naglalaman ng humigit-kumulang na 2.5 x 1013 erythrocytes, na kung saan ay ang mga selula ng dugo na gumagawa at nagdadala ng hemoglobin. Ang bawat erythrocyte ay may tungkol sa 280 milyong mga molekula ng hemoglobin at sa gayon ay maaaring magdala ng higit sa 1 bilyong molecule ng oxygen.

Paano nabuo ang oxyhemoglobin?

Ang Oxyhemoglobin ay nabuo pagkatapos ng unyon ng isang oxygen na oxygen sa bawat atom na bakal sa ferrous state na matatagpuan sa bawat pangkat ng heme ng molekulang hemoglobin.

Ang terminong oxyhemoglobin ay tumutukoy, kung gayon, sa isang oxygenated at hindi chemically oxidized hemoglobin, dahil hindi nawawala ang isang elektron kapag pinagsasama ang oxygen at iron ay nananatili sa isang ferrous state.

Ang oksihenasyon ay gumagawa ng pagbabago sa istraktura ng quaternary ng molekula, iyon ay, isang pagbabago sa pagbabagong-anyo na maaaring maipadala mula sa mga globin chain sa pangkat ng heme at kabaligtaran.

Ano ang maximum na dami ng oxygen na maaaring dalhin ng hemoglobin?

Karamihan sa mga hemoglobin, maaaring magbigkis ng apat na molekulang oxygen sa istraktura nito. Kung ang dami ng molar ng tamang gas ay 22.4 L / nunal, ang isang nunal ng hemoglobin (64,500g) ay magbubuklod ng 89.6 litro ng oxygen (4 moles ng O2 x 22.4 L / nunal).

Kaya ang bawat gramo ng hemoglobin ay dapat magbigkis ng 1.39 ml ng O2 upang maging 100% puspos (89.6L / 64500g x (1000ml / L)).

Sa pagsasagawa, ang mga pagsusuri sa dugo ay nagbibigay ng bahagyang mas mababang mga resulta, dahil may maliit na halaga ng methemoglobin (na-oxidized hemoglobin) at carboxyhemoglobin (hemoglobin + carbon monoxide (CO)) na hindi maaaring magbigkis ng oxygen.

Isinasaalang-alang ito, ang tuntunin ng "Hüfner" ay nagsasaad na, sa dugo, ang 1g ng hemoglobin ay may isang maximum na kapasidad na magbigkis ng oxygen na 1.34ml.

Ang curve ng nagbubuklod na Oxyhemoglobin

Ang bilang ng mga molekula ng oxygen na maaaring magbigkis sa isang molekulang hemoglobin ay nakasalalay sa bahagyang presyon ng oxygen o PO2. Sa kawalan ng oxygen, ang hemoglobin ay deoxygenated, ngunit habang tumataas ang PO2, ang bilang ng mga oxygengens na nagbubuklod sa hemoglobin.

Ang proseso ng pagbubuklod ng oxygen sa hemoglobin nakasalalay sa bahagyang presyon ng oxygen. Kapag naka-plot, ang resulta ay tinawag na "oxyhemoglobin curve" at mayroong isang katangian na 'S' o sigmoid na hugis.

Depende sa PO2, ang hemoglobin ay magiging mas kaunti o higit na may kakayahang "palayain" o "paghahatid" ng oxygen na dala nito, pati na rin ang pag-load dito.

Halimbawa, sa rehiyon sa pagitan ng 10 at 60 mmHg ng presyon, nakuha ang matarik na bahagi ng curve. Sa kondisyong ito, ang hemoglobin ay madaling magbigay ng malaking halaga ng O2. Ito ang kondisyon na nakamit sa mga tisyu.

Kapag ang PO2 ay nasa pagitan ng 90 at 100 mmHg (12 hanggang 13 kPa), ang hemoglobin ay halos 100% na puspos ng O2; at kapag ang arterial PO2 ay 60 mmHg (8 kPa), ang saturation na may O2 ay mataas pa rin sa 90%.

Sa baga ito ang mga umiiral na mga kondisyon (presyon sa pagitan ng 60 at 100 mmHg), at ito ay nagpapahintulot sa mga molekulang hemoglobin na naroroon sa mga erythrocytes na sisingilin ng oxygen.

Ang hugis ng sigmoid na ito na kumukuha ng curve ng oxyhemoglobin ay tinitiyak na ang protina na ito ay kumikilos bilang isang mahusay na loader ng baga, isang napakahusay na transporter sa arterial na dugo at isang napakahusay na O2 donor sa mga tisyu, na proporsyon sa lokal na metabolic rate. iyon ay, kung hinihingi.

Mga Sanggunian

1. Fox, SI (2006). Human Physiology 9th Edition (pp. 501-502). McGraw-Hill pindutin, New York, USA.
2. Murray, RK, Granner, DK, Mayes, PA, & Rodwell, VW (2014). Isinalarawan ang biochemistry ni Harper. McGraw-Hill.
3. Rawn, JD (1998). Biochemistry (1989). Burlington, Hilagang Carolina: Neil Patterson Publisher (c) N. Lalioti, CP Ranggooulou, A. Terzis, A. Panagiotopoulos, SP Perlepes, E. Manessi-Zoupa, J. Chem. Soc. Dalton Trans, 1327.
4. Robert M. Berne, Matthew N. Levy. (2001) Physiology. (Ika-3 Ed.) Ediciones Harcourt, SA
5. Kanluran, JB (1991). Batayan ng phologicalological ng pagsasanay sa medisina. Williams at Wilkins