Ang sucrase , na kilala rin bilang sucrase-isomaltase complex ay isang kumplikadong lamad na may aktibidad na enzymatic α-glycosylase na kabilang sa pangkat ng mga integral hydrolases (glycosidases at peptidases comprised).
Naroroon ito sa bituka microvilli ng maraming mga terestrial na hayop tulad ng mga mammal, ibon, at reptilya. Ayon sa iba't ibang mga mapagkukunan ng bibliographic, ang iba pang mga tinanggap na pangalan para sa enzyme na ito ay oligo-1,6-glucosidase, α-methyl glucosidase, isomaltase at oligosaccharide α-1,6-glucosidase.
Ang graphic na representasyon ng mekanismo ng pagkilos ng sucrase (Pinagmulan: NuFS, San Jose State University sa pamamagitan ng Wikimedia Commons)
Ito ay isang enzyme na may aktibidad na katulad ng invertase na matatagpuan sa mga halaman at microorganism. Ang pangunahing pag-andar nito ay upang i-hydrolyze ang glycosidic bond sa pagitan ng monosaccharides (glucose at fructose) na bumubuo ng sucrose na pinalamutihan ng pagkain.
Ito ay may napakahalagang function ng pagtunaw, dahil ang sucrose ay hindi maaaring maipadala bilang isang disaccharide sa mga selula ng bituka at, samakatuwid, ang hydrolysis nito ay nagpapahintulot sa pagsipsip ng bituka ng mga nasasakupang monosaccharides.
Ang synthesis at aktibidad ng sucrase-isomaltase sa mga selula ng bituka ng mga hayop ay kinokontrol sa maraming mga antas: sa panahon ng transkripsyon at pagsasalin, sa panahon ng glycosylation at din sa kanilang pagproseso ng post-translational.
Kapag ang alinman sa mga kaganapang ito ay nabigo o ang ilang uri ng mutation ay nangyayari sa gene na nagsasama nito, ang isang pathological na kondisyon na kilala bilang sucrose kakulangan sindrom ay nangyayari sa mga tao, na nauugnay sa kawalan ng kakayahang mag-metabolize ng disaccharides.
katangian
Ang mga disaccharides na nagsisilbing mga substrate para sa sucrase sa mga mammal ay karaniwang produkto ng hydrolytic na aktibidad ng salivary at pancreatic α-amylase enzymes. Ito ay dahil ang suklam hindi lamang hydrolyzes ang glycosidic bond ng sukrosa, kundi pati na rin ang α-1,4 na mga bono ng maltose at maltotriose at iba pang oligosaccharides.
Ang kalahati ng buhay nito ay nag-iiba sa pagitan ng 4 at 16 na oras, kaya't ang mga selula ng bituka ay namuhunan ng maraming enerhiya sa mga synthes at degradation cycle ng sucrase upang mapanatili ang aktibidad nito sa medyo pare-pareho ang mga antas.
Sintesis
Tulad ng karamihan sa mga integral na hydrolase enzymes, ang sucrase (sucrase-isomaltase o SI) ay isang glycoprotein na synthesized sa mga cell ng border border bilang isang precursor polypeptide na nagsasaad ng pro-SI.
Ang molekulang ito ay ipinadala sa apikal na ibabaw ng mga cell at doon ito naproseso ng enzymatically ng pancreatic na mga protease na naghahati nito sa dalawang magkakaibang mga subunits: ang isomaltase subunit at ang sukatang subrase.
Ang isomaltase subunit ay tumutugma sa pagtatapos ng amino terminal ng pro-SI at mayroong isang hydrophobic segment (hydrophobic anchor) sa dulo ng N-terminal nito. Pinapayagan nitong mag-ugnay sa lamad ng plasma ng mga cell ng border ng border ng bituka.
Ang gene na naka-encode sa komplikadong ito sa mga tao ay matatagpuan sa mahabang braso ng chromosome 3, at binigyan ang mahusay na pagkakasunud-sunod homology sa pagitan ng parehong mga subunits (higit sa 40%), iminungkahi na ang enzyme na ito ay lumitaw mula sa isang genetic na kaganapan sa pagkopya.
Ang parehong mga subunits, isomaltase at sucrase, ay ipinakita na may kakayahang hydrolyzing maltose at iba pang α-glucopyranosides, na ginagawang isang dimer na ito ang isang mahalagang protina sa digestion ng karbohidrat.
Istraktura
Ang paunang anyo ng sucrase ng enzyme, ang pro-SI polypeptide, ay humigit-kumulang na 260 kDa at 1827 amino acid. Gayunpaman, ang aktibidad ng proteolytic ng pancreatic na mga protease ay gumagawa ng dalawang subunits na 140 kDa at 120 kDa, na kumakatawan sa isomaltase at sucrase, ayon sa pagkakabanggit.
Ang enzyme na ito ay isang glycoprotein na may N- at O-glycosylated na mga bahagi ng saccharide at ang mga pag-aaral sa pagkakasunud-sunod nito ay nagpapakita ng pagkakaroon ng higit sa 19 na mga site ng glycosylation. Ang mga karbohidrat na bahagi ay kumakatawan sa higit sa 15% ng bigat ng protina at mahalagang binubuo ng sialic acid, galactosamine, mannose at N-acetylglucosamine.
Dahil ang dalawang mga subunits ng sukatan ng israltase ay hindi eksaktong pareho, maraming mga may-akda na isinasaalang-alang na ang enzyme na ito ay talagang isang heterodimer kung saan ang bawat subunit ay binubuo ng isang glycosylated linear polypeptide chain na nag-uugnay sa pamamagitan ng mga di-kovalent na bono.
Ang isomaltase subunit ay may isang hydrophobic na segment ng 20 mga residu ng amino acid na kasangkot sa pakikipag-ugnay nito sa lamad ng mga enterocytes (mga selula ng bituka) at kumakatawan sa isang permanenteng angkla at isang peptide signal upang mai-target ang endoplasmic reticulum.
Ang aktibong site ng parehong mga subunits, suklay at isomaltase, ay matatagpuan sa lamad ng plasma ng mga enterocytes, na nakausli sa lumen ng bituka.
Mga Tampok
Ang pangunahing metabolic function ng mga enzyme tulad ng sucrase-isomaltase ay nauugnay sa paggawa ng glucose at fructose mula sa sukrosa. Ang mga monosaccharides na dinadala sa mga selula ng bituka at na isinama sa iba't ibang mga metabolic pathway para sa iba't ibang mga layunin.
Mekanismo ng pagkilos ng Sucarase-Isomaltase sa mga mammal (Source: Areid3 sa pamamagitan ng Wikimedia Commons)
Ang glucose, kung saan may mga tiyak na transporter, ay maaaring idirekta nang intracellularly patungo sa glycolysis, halimbawa, kung saan ang oksihenasyon nito ay humahantong sa paggawa ng enerhiya sa anyo ng ATP at pagbabawas ng kapangyarihan sa anyo ng NADH.
Ang fructose, sa kabilang banda, ay maaari ding maging metabolized sa pamamagitan ng isang serye ng mga reaksyon na nagsisimula sa phosphorylation nito sa fructose 1-phosphate at na-catalyzed ng isang hepatic fructokinase. Sinisimulan nito ang pagsasama ng substrate na ito sa iba pang mga ruta ng paggawa ng enerhiya.
Bukod dito, tulad ng sa invertase enzyme sa mga halaman, ang aktibidad ng sucrase-isomaltase ay may mahahalagang implikasyon sa mga cellular na aspeto tulad ng osmotic pressure, na kadalasang nagaganap ang mga pangyayari sa physiological tulad ng paglago, pag-unlad, transportasyon ng mga molekula, at iba pa.
Mga kaugnay na sakit sa tao
Mayroong isang sakit na congenital autosomal sa mga tao na kilala bilang kakulangan ng sucrase-isomaltase o CSID (Kakulangan ng Congenital sucrase-isomaltase), na nauugnay sa mga depekto sa pagtunaw ng osmotically active oligo- at disaccharides.
Ang sakit na ito ay may kinalaman sa maraming sabay-sabay na mga kadahilanan, bukod sa kung saan ay nakilala ang hindi tamang pagproseso ng form na pro-SI precursor ng enzyme, genetic mutations, mga error sa panahon ng transportasyon, atbp.
Ang kondisyong ito ay mahirap i-diagnose, madalas na nalilito sa hindi pagpaparaan ng lactose. Samakatuwid, ito ay kilala rin bilang "sucrose intolerance."
Ito ay nailalarawan sa pamamagitan ng pag-unlad ng mga cramp ng tiyan, pagtatae, pagsusuka, sakit ng ulo na sinamahan ng hypoglycemia, kakulangan ng paglaki at pagtaas ng timbang, pagkabalisa at labis na produksyon ng gas.
Mga Sanggunian
- Brunner, J., Hauser, H., Braun, H., Wilson, K., Wecker, W., O'Neill, B., & Semenza, G. (1979). Ang mode ng Association ng Enzyme Complex Sucrase-Isomaltase kasama ang Intestinal Brush Border Membrane. Ang Journal of Biological Chemistry, 254 (6), 1821–1828.
- Cowell, G., Tranum-Jensen, J., Sjöström, H., & Norén, O. (1986). Ang topology at quaternary na istraktura ng pro-sucrase / isomaltase at panghuling-form na sukatan / isomaltase. Biochemical Journal, 237, 455-461.
- Hauser, H., & Semenza, G. (1983). Sucrase-Isomaltase: Isang Stalked Intrinsic Protein ng lamad ng Brush Border. Mga Kritikal na Review sa Bioch, 14 (4), 319–345.
- Hunziker, W., Spiess, M., Semenza, G., & Lodish, HF (1986). Ang Sucrase-lsomaltase Complex: Pangunahing istruktura, Membrane-Orientasyon, at Ebolusyon ng isang Stalked, Intrinsic Brush Border Protein. Cell, 46, 227-234.
- Naim, HY, Roth, J., Sterchi, EE, Lentze, M., Milla, P., Schmitz, J., & Hauril, H. (1988). Kakulangan sa Sucrase-Isomaltase sa Tao. J. Clin. Mamuhunan. , 82, 667-679.
- Rodriguez, IR, Taravel, FR, & Whelan, WJ (1984). Ang paggana at pag-andar ng bituka baboy sucrase-isomaltase at ang hiwalay na mga subunits. J. Biochem. , 143, 575-582.
- Schiweck, H., Clarke, M., & Pollach, G. (2012). Asukal. Sa Ullmann's Encyclopedia of Industrial Chemistry (Tomo 34, p. 72). Wiley-VCH Verlag GmbH & Co. KGaA.
- Treem, W. (1995). Kakulangan ng Congenital Sucrase-Isomaltase. Journal ng Pediatric Gastroenterology and Nutrisyon, 21, 1–14.