ASPARAGINE: MGA KATANGIAN, ISTRAKTURA, PAG-ANDAR, BIOSYNTHESIS - BIOLOGY - 2024

Ang asparagine (Asn o N) ay isang mahalagang amino acid para sa pag-sign ng cell at pagbubuklod sa pagitan ng mga protina at karbohidrat. Ito ay isa sa 22 pangunahing mga amino acid at inuri bilang hindi kinakailangan, dahil ito ay synthesized ng katawan ng mga mammal.

Ang amino acid na ito ay inuri sa loob ng grupo ng mga hindi naipadalang polar amino acid at ito ang unang natagpuan na amino acid, isang katotohanan na nangyari noong 1806, kung saan ito ay nakahiwalay mula sa katas ng asparagus (isang uri ng halaman na may halamang halaman) ng mga chemist na Pranses na Vauquelin at Robiquet.

Ang istraktura ng kemikal ng amino acid Asparagine (Pinagmulan: Borb, sa pamamagitan ng Wikimedia Commons)

Sa kabila ng maagang pagtuklas nito, ang papel na biological at nutritional asparagine ay hindi kinikilala hanggang sa higit sa 100 taon mamaya nang, noong 1932, ang pagkakaroon nito sa istraktura ng isang protina na naroroon sa mga buto ng abaka.

Ang asparagine at glutamine ay nagsisilbing mga substrate para sa mga grupo ng amide ng dalawang iba pang mga karaniwang pangkaraniwang amino acid sa mga protina: aspartate (aspartic acid) at glutamate (glutamic acid), ayon sa pagkakabanggit. Ang asparagine at glutamine ay madaling hydrolyzed sa mga amino acid sa pamamagitan ng pagkilos ng enzymatic o sa pamamagitan ng acidic at basic compound.

Maraming mga serine na protease na enzyme na nag-hydrolyze peptide bond ay may isang asparagine sa gilid chain ng kanilang aktibong site. Ang nalalabi na ito ay may isang bahagyang negatibong singil at responsable para sa pagbubuklod sa isang pantulong na paraan na may positibong singil ng mga target na peptides, na nagdadala sa kanila nang mas malapit sa site ng cleavage.

Ang enzyme na responsable para sa synthesis ng oxaloacetate mula sa asparagine ay ginagamit sa mga chemotherapeutic na paggamot at kilala bilang L-asparaginase, na responsable para sa pag-catalyzing ng hydrolytic fragmentation ng amide group ng asparagine upang mag-aspartate at ammonium.

Ang Asparaginase ay labis na ipinahayag at linisin mula sa Escherichia coli, na mai-injected sa mga pasyente ng pagkabata na may talamak na lymphoblastic leukemia, dahil ang parehong normal at nakamamatay na mga lymphocytes ay nakasalalay sa pagkuha ng asparagine sa dugo para sa kanilang paglaki at pagdami.

Mga katangian at istraktura

Ang lahat ng mga kemikal na istruktura ng mga amino acid ay may isang grupo ng carboxyl (-COOH), isang pangkat ng amino (-NH3 +), isang hydrogen (-H) at isang grupo ng R o kahalili na nakadikit sa parehong gitnang carbon atom, na kilala bilang carbon. α.

Ang mga amino acid ay naiiba sa bawat isa sa pamamagitan ng pagkakakilanlan ng kanilang mga kadena sa gilid, na kilala bilang mga grupo ng R at na maaaring magkakaiba sa laki, istraktura, functional na mga grupo, at kahit na singil ng kuryente.

Ang mga carbon atom ng R group ay kinilala sa pamamagitan ng mga titik ng alpabetong Greek. Kaya, sa kaso ng asparagine ang mga carbons ng R chain ay nakikilala bilang β at γ carbons.

Ayon sa iba pang mga uri ng mga nomenclatures, ang carbon atom sa pangkat ng carboxyl (-COOH) ay nakalista bilang C-1, kaya, na nagpapatuloy sa pag-numero, ang α-carbon ay C-2 at iba pa.

Ang isang molekula ng asparagine ay may apat na carbon atoms, kabilang ang α-carbon, carbon ng carboxyl group, at dalawang carbon atom na bahagi ng R group, na kilala bilang carboxamide (-CH2-CO-NH2).

Ang grupong carboxamide na ito ay matatagpuan lamang sa dalawang amino acid: sa asparagine at sa glutamine. Mayroon itong katangian na maaari itong mabuo ang mga bono ng hydrogen na napakadali sa pamamagitan ng pangkat na amino (-NH2) at pangkat na carbonyl (-CO).

Pag-uuri

Ang Asparagine ay kabilang sa pangkat ng mga hindi naipadalang polar amino acid, na lubos na natutunaw sa tubig at lubos na hydrophilic amino acid (dahil sa kanilang kakayahang bumubuo ng maraming mga hydrogen bond).

Ang serine, threonine, cysteine ​​at glutamine ay matatagpuan din sa pangkat ng mga hindi binibigyan na polar amino acid. Ang lahat ng ito ay mga "zwitterionic" compound, dahil mayroon silang isang polar group sa kanilang R chain na nag-aambag sa neutralisasyon ng mga singil.

Ang lahat ng hindi ipinadadala na polar amino acid ay hindi ma-ionizable sa mga pH na malapit sa 7 (neutral), iyon ay, wala silang positibo o negatibong singil. Gayunpaman, sa acidic at basic media ang mga substituents ay nag-ionize at kumuha ng singil.

Stereochemistry

Ang gitnang carbon o α carbon ng mga amino acid ay isang chiral carbon, samakatuwid, mayroon itong apat na magkakaibang mga substituents na nakakabit, na nangangahulugang mayroong hindi bababa sa dalawang nakikilala na mga stereoisomer para sa bawat amino acid.

Ang mga Stereoisomer ay mga larawan ng salamin ng isang molekula na may parehong formula ng molekula, ngunit hindi napakahusay sa bawat isa, tulad ng mga kamay (kaliwa at kanan). Ang mga ito ay ipinapahiwatig ng letrang D o L, dahil sa eksperimento ang mga solusyon ng mga amino acid na ito ay umiikot sa eroplano ng polarized na ilaw sa kabaligtaran ng mga direksyon.

Ang pangkalahatang kawalaan ng simetrya ng mga amino acid ay gumagawa ng stereochemistry ng mga compound na ito na may kahalagahan, dahil ang bawat isa ay may iba't ibang mga katangian, ay synthesized at nakikilahok sa iba't ibang mga metabolic pathway.

Ang asparagine ay matatagpuan sa form na D-asparagine o L-asparagine, ang huli ay ang pinaka-karaniwang sa kalikasan. Ito ay synthesized ng L-asparagine synthetase at sinukat ng L-asparaginase, ang parehong mga enzymes ay sagana sa atay ng mga vertebrates.

Mga Tampok

Ang kadalian ng hydrogen bonding ng asparagine ay ginagawang isang mahalagang amino acid para sa istruktura na katatagan ng mga protina, dahil maaari itong mabuo ang panloob na mga bono ng hydrogen kasama ang mga kadena ng iba pang mga amino acid na bumubuo sa kanila.

Ang asparagine ay karaniwang matatagpuan sa ibabaw ng mga tipikal na protina sa may tubig na media, na nagpapatatag ng kanilang istraktura.

Maraming mga glycoproteins ang maaaring mai-attach sa mga karbohidrat o karbohidrat sa pamamagitan ng isang asparagine, threonine, o nalalabi na serine. Sa kaso ng asparagine, ang isang acetyl galactosamine sa pangkalahatan ay unang nakakabit sa pangkat ng amino sa pamamagitan ng N-glycosylation.

Mahalagang tandaan na sa lahat ng mga N-glycosylated glycoproteins na karbohidrat ay nakakabit sa kanila sa pamamagitan ng isang nalalabi na asparagine na matatagpuan sa isang tiyak na rehiyon na tinukoy bilang Asn-X-Ser / Thr, kung saan ang X ay anumang amino acid.

Ang mga glycoproteins na ito ay tipunin sa endoplasmic reticulum, kung saan sila ay glycosylated habang sila ay isinalin.

Biosynthesis

Ang lahat ng mga eukaryotic na organismo ay nag-assimilate ammonia at ibahin ang anyo sa glutamate, glutamine, carbamyl phosphate, at asparagine. Ang asparagine ay maaaring synthesized mula sa glycolytic intermediates, sa citric acid cycle (mula sa oxaloacetate) o mula sa mga precursors na natupok sa diyeta.

Ang enzyme asparagine synthetase ay isang glutamine at ATP-dependid na amidotransferase na nag-aalis ng ATP sa AMP at hindi organikong pyrophosphate (PPi) at gumagamit ng ammonia o glutamine upang pag-catalyze ng isang amidation reaksyon at i-convert ang aspartate sa asparagine.

Ang parehong bakterya at hayop ay may isang asparagine synthetase, gayunpaman, sa bakterya ang enzyme ay gumagamit ng ammonium ion bilang isang donor na nitrogen, habang sa mga mammal asparagine synthetase ay gumagamit ng glutamine bilang pangunahing donor ng grupong nitrogen.

Ang pagkasira ng enzymatic ng molekula ng ATP sa AMP at hindi organikong pyrophosphate (PPi), kasama ang glutamine bilang donor ng grupong amide, ay ang pangunahing pagkakaiba na may paggalang sa biosynthesis ng L-glutamine sa pagitan ng iba't ibang mga organismo.

Pagkasira

Karamihan sa mga pag-aaral sa metabolismo ng asparagine ay isinasagawa sa mga halaman, dahil sa una ang mga pag-aaral sa mga mammal ay napahamak ng kakulangan ng sapat na sensitibong pamamaraan para sa mga amino acid assays sa antas ng mas kumplikadong mga sistema.

L-asparagine ay palaging hydrolyzed sa mammal sa pamamagitan ng L-asparaginase upang makabuo ng aspartic acid at ammonium. Ginagamit ito para sa synthesis ng glycoproteins at ito ay isa sa mga pangunahing precursor ng oxaloacetate para sa siklo ng sitriko acid.

Ang asparaginase ng enzyme ay nagpapagana ng hydrolysis ng asparagine upang mag-aspartate, pagkatapos ay ang aspartate ay transaminated na may α-ketoglutarate upang makagawa ng glutamate at oxaloacetate.

Ang asparagine synthetase, na kilala rin bilang aspartate-ammonia ligase, ay matatagpuan na sagana sa mga selulang utak ng mga may sapat na gulang.

Kung ang mababang antas ng enzyme na ito ay nakikita sa katawan, kung ano ang kilala bilang "aminoacidopathies" ay nabuo, dahil ang mga prekursor na substrate ay natipon sa cytoplasm ng mga selula ng utak.

Mga pagkaing mayaman sa asparagine

Ang mga taong may talamak na lymphoblastic leukemia ay karaniwang may mga kakulangan sa enzyme asparagine synthetase at nakasalalay sa sirkulasyon ng asparagine, kaya ang isang diyeta na mayaman sa asparagine o exogenous na supply nito ay inirerekomenda.

Kabilang sa maraming mga pagkain na may mataas na nilalaman ng asparagine ay ang mga shellfish, manok at kanilang mga itlog, mga baka ng baka, mga produkto ng pagawaan ng gatas at kanilang mga derivatives, at mga gulay tulad ng asparagus, patatas, tubers, atbp.

Mayroong mga L-asparagine concentrates na nabalangkas para sa lubos na mapagkumpitensya na mga atleta, dahil ang kanilang pagkonsumo ay nakakatulong upang mabuo ang mga protina na bumubuo sa mga tisyu.

Bilang karagdagan, ang mga taong may kakulangan sa synthesis ng amino acid ay kumukuha din ng mga tabletang ito upang maiwasan ang mga karamdaman sa kanilang gitnang sistema ng nerbiyos.

Ang asparagine ay mas madaling mag-metabolize sa pamamagitan ng form na L-asparagine, dahil marami sa mga enzymes na kasangkot sa metabolismo nito ay hindi kinikilala ang form na D-asparagine at, samakatuwid, hindi lahat ng asparagine na ingested sa pagkain ay magagamit para sa iba't ibang proseso ng katawan.

Ang masaganang paggamit ng asparagine ay maaaring maging kapaki-pakinabang, gayunpaman, inirerekomenda na huwag ubusin ito nang labis sa anyo ng mga tablet, dahil napagpasyahan na ang masaganang konsentrasyon ng L-asparagine mula sa mga gamot ay nagdaragdag ng pag-unlad ng mga cell ng tumor.

Mga Sanggunian

1. Cooney, DA, Capizzi, RL, & Handschumacher, RE (1970). Pagsusuri ng metabolismo ng L-asparagine sa mga hayop at tao. Ang pananaliksik sa kanser, 30 (4), 929-935
2. Dunlop, PC, Roon, RJ, & Kahit na, HL (1976). Paggamit ng D-asparagine ni Saccharomyces cerevisiae. Journal of Bacteriology, 125 (3), 999-1004.
3. Kambhampati, S., Ajewole, E., & Marsolais, F. (2017). Pagsulong sa metabolismo ng asparagine. Sa Pag-unlad sa Botany Tomo 79 (pp. 49-74). Springer, Cham.
4. Kornfeld, R., & Kornfeld, S. (1985). Assembly ng mga asparagine na nauugnay sa oligosaccharides. Taunang pagsusuri ng Biochemistry, 54 (1), 631-664
5. Mathews, CK, & Ahern, KG (2002). Biochemistry. Edukasyon sa Pearson.
6. Nelson, DL, Lehninger, AL, & Cox, MM (2008). Mga prinsipyo ng Lehninger ng biochemistry. Macmillan.
7. Yamada, K., Hashizume, D., Shimizu, T., & Yokoyama, S. (2007). l-Asparagine. Acta Crystallographica Seksyon E: Istraktura ng Mga Ulat Online, 63 (9), 3802-3803.