QUATERNARY NA ISTRAKTURA NG MGA PROTINA: MGA KATANGIAN - BIOLOGY - 2025

Ang istraktura ng quaternary ng mga protina ay tumutukoy sa mga spatial na relasyon sa pagitan ng bawat isa sa kanilang mga polypeptide subunits na sinamahan ng mga non-covalent na puwersa. Sa mga protina na polimeriko, ang bawat isa sa mga chain ng polypeptide na bumubuo sa kanila ay tinatawag na mga subunits o protomer.

Ang mga protina ay maaaring binubuo ng isa (monomeric), dalawa (dimeric), ilang (oligomeric), o maraming mga protomer (polymeric). Ang mga protomer na ito ay maaaring magkaroon ng isang katulad o ibang magkaibang molekular na istraktura. Sa unang kaso, sinasabing homotypic protein at sa pangalawang kaso, heterotypic.

Halimbawa ng isang istraktura ng quaternary ng isang proliferating cell nuclear antigen protein. Kinuha at na-edit mula sa: Thomas Shafee.

Sa notipikasyong pang-agham, ang mga biochemist ay gumagamit ng mga letrang Greek na letra upang ilarawan ang komposisyon ng protomer ng mga protina. Halimbawa, ang isang tetrameric homotypic protein ay itinalagang α ₄ , habang ang isang tetrameric protein na binubuo ng dalawang magkakaibang dimer ay itinalagang _{2 2} β ₂ .

Istruktura ng protina

Ang mga protina ay mga kumplikadong molekula na kumukuha sa iba't ibang mga three-dimensional na mga pagsasaayos. Ang mga kumpigurasyong ito ay natatangi sa bawat protina at pinapayagan silang magsagawa ng napaka-tiyak na mga pag-andar. Ang mga antas ng istrukturang samahan ng mga protina ay ang mga sumusunod.

Pangunahing istruktura

Tumutukoy ito sa pagkakasunud-sunod kung saan ang iba't ibang mga amino acid ay nakaayos sa polypeptide chain. Ang pagkakasunud-sunod na ito ay ibinigay ng pagkakasunud-sunod ng DNA na nagsasabing sinabi ng protina.

Pangalawang istraktura

Karamihan sa mga protina ay hindi ganap na pinahaba ang mahabang mga kadena ng mga amino acid, ngunit sa halip ay may mga rehiyon na regular na nakatiklop sa mga helix o sheet. Ang natitiklop na ito ay tinatawag na pangalawang istraktura.

Istruktura ng tersiya

Ang mga nakatiklop na lugar ng pangalawang istraktura ay maaaring, sa turn, ay nakatiklop at tipunin sa mas mga compact na istruktura. Ang huling fold ay kung ano ang nagbibigay ng protina nito na three-dimensional na hugis.

Istruktura ng kuwarter

Sa mga protina na nabuo ng higit sa isang subunit, ang mga istruktura ng quaternary ay ang mga spatial na ugnayan na umiiral sa pagitan ng bawat subunit, na kung saan ay naiugnay sa pamamagitan ng mga di-covalent bond.

Pangunahin, pangalawang, tersiyaryo at quaternary na mga istruktura ng mga protina, three-dimensional conform. Kinuha at na-edit mula sa: Alejandro Porto.

Katatagan ng istraktura ng quaternary

Ang three-dimensional na istraktura ng mga protina ay nagpapatatag sa pamamagitan ng mahina o di-covalent na pakikipag-ugnay. Habang ang mga bono o pakikipag-ugnay na ito ay mas mahina kaysa sa mga normal na covalent bond, marami sila at ang kanilang pinagsama-samang epekto ay malakas. Dito makikita natin ang ilan sa mga pinakakaraniwang pakikipag-ugnay.

Mga pakikipag-ugnay sa Hydrophobic

Ang ilang mga amino acid ay naglalaman ng hydrophobic side chain. Kapag ang mga protina ay may mga amino acid na ito, ang pagtitiklop ng molekula ay nag-uutos sa mga panig na ito patungo sa interior ng protina at pinoprotektahan sila mula sa tubig. Ang likas na katangian ng magkakaibang mga kadena sa gilid ay nangangahulugan na nag-aambag sila sa iba't ibang paraan sa epekto ng hydrophobic.

Mga pakikipag-ugnay sa Van der Waals

Ang mga pakikipag-ugnay na ito ay nangyayari kapag ang mga molekula o atomo na hindi naka-link sa pamamagitan ng mga covalent bond ay napapalapit sa bawat isa, at dahil dito ang kanilang mga panlabas na electronic orbitals ay nagsisimulang mag-overlap.

Sa oras na iyon, ang isang mapang-akit na puwersa ay itinatag sa pagitan ng mga atom na ito na mabilis na lumalaki habang papalapit ang kani-kanilang mga sentro. Ito ang tinatawag na 'van der Waals na puwersa'.

Mga pakikipag-load sa pag-load

Ito ang pakikipag-ugnay ng electrostatic na nangyayari sa pagitan ng isang pares ng mga sisingilin na mga particle. Sa mga protina, ang ganitong uri ng pakikipag-ugnay ay nangyayari, kapwa dahil sa net elektrikal na singil ng protina, at sa indibidwal na singil ng mga ion na nakapaloob sa loob nito. Ang ganitong uri ng pakikipag-ugnay ay kung minsan ay tinatawag na isang tulay ng asin.

Hydrogen bonds

Ang isang hydrogen bond ay itinatag sa pagitan ng isang hydrogen atom na covalently bonded sa isang hydrogen bond donor group at isang pares ng mga libreng elektron na kabilang sa isang pangkat na tumatanggap ng bono.

Napakahalaga ng ganitong uri ng bono, dahil ang mga katangian ng maraming mga molekula, kasama na ang mga tubig at biyolohikal na molekula, ay higit sa lahat dahil sa mga bono ng hydrogen. Nagbabahagi ito ng mga katangian ng mga covalent bond (ibinahagi ang mga electron) at din ng mga pakikipag-ugnay na hindi covalent (pakikipag-ugnay sa singil).

Pakikipag-ugnay sa Dipole

Sa mga molekula, kabilang ang mga protina, na walang net singil, ang isang hindi magkakatulad na pag-aayos ng kanilang panloob na singil ay maaaring mangyari, na may isang matinding bahagyang mas negatibo kaysa sa iba pa. Ito ang kilala bilang isang dipole.

Ang kondisyon ng dipolar na ito ng molekula ay maaaring maging permanente, ngunit maaari rin itong ma-impluwensyahan. Ang mga dipoles ay maaaring maakit sa mga ions o sa iba pang mga dipoles. Kung ang mga dipoles ay permanente, ang pakikipag-ugnayan ay may isang mas malaking saklaw kaysa sa mga sapilitan na dipoles.

Bilang karagdagan sa mga pakikipag-ugnay na hindi covalent, ang ilang mga protina na oligomeric ay nagpapatatag ng kanilang istraktura ng quaternary sa pamamagitan ng isang uri ng covalent bond, ang disulfide bond. Ang mga ito ay itinatag sa pagitan ng mga grupo ng sulfhydryl ng mga cysteine ​​ng iba't ibang mga protomer.

Tumutulong din ang mga bono ng disulfide na magpatatag sa pangalawang istraktura ng mga protina, ngunit sa kasong ito, nai-link nila ang mga nalalabi na cysteinyl sa loob ng parehong polypeptide (intrapolypeptide disulfide bond).

Pakikipag-ugnayan sa pagitan ng mga protomer

Tulad ng nabanggit sa itaas, sa mga protina na binubuo ng maraming mga subunits o protomer, ang mga subunits na ito ay maaaring magkatulad (homotypic) o naiiba (heterotypic).

Mga pakikipag-ugnay sa homotypic

Ang mga subunits na bumubuo ng isang protina ay asymmetric polypeptide chain. Gayunpaman, sa mga pakikipag-ugnay sa homotypic, ang mga subunits na ito ay maaaring iugnay sa iba't ibang paraan, pagkamit ng iba't ibang uri ng simetrya.

Ang mga nakikipag-ugnay na grupo ng bawat protomer ay karaniwang matatagpuan sa iba't ibang mga posisyon, na ang dahilan kung bakit tinawag silang mga pakikipag-ugnay na heterologous. Ang mga interaksyon sa heterologous sa pagitan ng iba't ibang mga subunits ay minsan ay nangyayari sa isang paraan na ang bawat mga subunit ay baluktot na may paggalang sa nauna, na makamit ang isang helical na istraktura.

Sa iba pang mga okasyon ang mga pakikipag-ugnay ay nangyayari sa isang paraan na tinukoy ang mga grupo ng mga subunits ay nakaayos sa paligid ng isa o higit pang mga axes ng simetrya, sa kung ano ang kilala bilang point-group na simetrya. Kung mayroong maraming mga axes ng simetrya, ang bawat subunit ay umiikot na may paggalang sa kapitbahay nito na 360 ° / n (kung saan ang kumakatawan sa bilang ng mga palakol).

Kabilang sa mga uri ng simetrya na nakuha sa ganitong paraan ay, halimbawa, helical, cubic at icosahedral.

Kapag ang dalawang subunite ay nakikipag-ugnay sa pamamagitan ng isang binary axis, ang bawat yunit ay umiikot sa 180 ° na may paggalang sa iba pa, sa paligid ng axis na iyon. Ang simetrya na ito ay kilala bilang C ₂ simetrya . Sa loob nito, ang mga site ng pakikipag-ugnay sa bawat subunit ay magkapareho; sa kasong ito hindi kami nagsasalita tungkol sa isang pakikipag-ugnay ng heterologous, ngunit sa halip isang pakikipag-ugnay sa isologous.

Kung sa kabaligtaran, ang kaugnayan sa pagitan ng dalawang bahagi ng dimer ay heterologous, kung gayon ang isang kawalaan ng simetrya.

Mga pakikipag-ugnay sa heterotypic

Ang mga subunits na nakikipag-ugnay sa isang protina ay hindi palaging pareho ng kalikasan. Mayroong mga protina na binubuo ng labing dalawa o higit pang iba't ibang mga subunit.

Ang mga pakikipag-ugnay na nagpapanatili ng katatagan ng protina ay pareho sa para sa mga pakikipag-ugnay sa homotypic, ngunit ganap na nakuha ang mga asymmetric molekula.

Halimbawa, ang Hemoglobin ay isang tetramer na may dalawang magkakaibang pares ng mga subunits (α ₂ β ₂ ).

Quaternary na istraktura ng hemoglobin. Kinuha at na-edit mula sa: Benjah-bmm27. Binago ni Alejandro Porto. .

Mga Sanggunian

1. CK Mathews, KE van Holde & KG Ahern (2002). Biochemestry. 3rd edition. Benjamin / Cummings Publishing Company, Inc.
2. RK Murray, P. Mayes, DC Granner & VW Rodwell (1996). Biochemestry ng Harper. Appleton at Lange
3. JM Berg, JL Tymoczko & L. Stryer (2002). Biochemestry. Ika-5 edisyon. WH Freeman at Company.
4. J. Koolman & K.-H. Roehm (2005). Kulay ng Atlas ng Biochemistry. 2nd edition. Thieme.
5. A. Lehninger (1978). Biochemistry. Ediciones Omega, SA
6. L. Stryer (1995). Biochemestry. WH Freeman at Company, New York.