PANGUNAHING ISTRUKTURA NG MGA PROTINA: MGA KATANGIAN - BIOLOGY - 2026

Ang pangunahing istraktura ng mga protina ay ang pagkakasunud-sunod kung saan ang mga amino acid ng polypeptide o polypeptides na gumawa ng mga ito ay nakaayos. Ang isang protina ay isang biopolymer na binubuo ng α-amino acid monomers na nauugnay sa mga bono ng peptide. Ang bawat protina ay may tinukoy na pagkakasunud-sunod ng mga amino acid na ito.

Ang mga protina ay nagsasagawa ng isang malawak na iba't ibang mga biological function, kabilang ang paghuhubog at pagpapanatili ng integridad ng mga cell sa pamamagitan ng cytoskeleton, pagtatanggol sa katawan mula sa mga dayuhang ahente sa pamamagitan ng mga antibodies, at pag-catalyzing mga reaksyon ng kemikal sa katawan sa pamamagitan ng mga enzymes.

Pangunahin, pangalawang, tersiyaryo at quaternary na mga istruktura ng mga protina, three-dimensional conform. Kinuha at na-edit mula sa: Alejandro Porto.

Ngayon, ang pagtukoy ng komposisyon ng mga protina at pagkakasunud-sunod kung saan ang mga amino acid ay nakaayos (pagkakasunud-sunod) ay mas mabilis kaysa sa mga taon na ang nakalilipas. Ang impormasyong ito ay idineposito sa mga internasyonal na database ng electronic, na maaaring ma-access sa pamamagitan ng internet (GenBank, PIR, at iba pa).

Mga amino acid

Ang mga amino acid ay mga molekula na naglalaman ng isang pangkat na amino at isang pangkat na carboxylic acid. Sa kaso ng α-amino acid, mayroon silang isang gitnang carbon atom (α carbon) kung saan ang parehong pangkat ng amino at ang grupo ng carboxyl ay nakalakip, bilang karagdagan sa isang hydrogen atom at isang natatanging pangkat ng R, na tinatawag na side chain.

Dahil sa pagsasaayos ng α-carbon na ito, ang mga amino acid na nabuo, na kilala bilang α-amino acid, ay chiral. Dalawang anyo ang ginawa na mga imahe ng salamin sa bawat isa at tinawag na L at D enantiomers.

Ang lahat ng mga protina sa mga nabubuhay na nilalang ay binubuo ng 20 α-amino acid ng pagsasaayos ng L. Ang mga gilid na kadena ng mga 20 amino acid ay magkakaiba at may mahusay na pagkakaiba-iba ng mga pangkat na kemikal.

Karaniwan, ang mga asido sa α-amino ay maaaring pinagsama-sama (di-makatwiran) depende sa uri ng kadena sa sumusunod na paraan.

Aliphatic amino acid

Sa pangkat na ito ay nakapaloob, ayon sa ilang mga may-akda, Glycine (Gli), Alanine (Ala), Valine (Val), Leucine (Leu) at Isoleucine (Ile). Kasama rin sa iba pang mga may-akda ang Methionine (Met) at Proline (Pro).

Ang mga amino acid na may hydroxyl- o asupre na naglalaman ng mga tanikala sa gilid

Naglalaman ito ng Serine (Ser), Cysteine ​​(Cys), Threonine (Thr) at Methionine din. Ayon sa ilang mga may-akda, dapat isama lamang ng grupo sina Ser at Thr.

Cyclic amino acid

Binubuo lamang ng Proline, na, tulad ng nabanggit na, ay kasama ng iba pang mga may-akda na kabilang sa mga aliphatic amino acid.

Aromatic amino acid

Phenylalanine (Phe), Tyrosine (Tyr) at Tryptophan (Trp).

Mga pangunahing amino acid

Histidine (Kanyang), Lysine (Lys) at Arginine (Arg)

Acidic amino acid at ang kanilang mga amides

Naglalaman ito ng Aspartic (Asp) at Glutamic (Glu) acid at pati na rin ang mga amides na Aspargine (Asn) at Glutamine (Gln). Ang ilang mga may-akda ay pinaghiwalay ang huling pangkat na ito sa dalawa; sa isang banda na ng mga acidic amino acid (ang unang dalawa), at sa iba pang mga naglalaman ng carboxylamide (ang natitirang dalawa).

Mga bono ng peptide

Ang mga amino acid ay maaaring maiugnay sa bawat isa sa pamamagitan ng mga peptide bond. Ang mga bono na ito, na tinatawag ding amide bond, ay itinatag sa pagitan ng pangkat na α-amino ng isang amino acid at ang pangkat ng α-carboxyl. Ang unyon na ito ay nabuo sa pagkawala ng isang molekula ng tubig.

Ang unyon sa pagitan ng dalawang amino acid ay nagreresulta sa pagbuo ng isang dipeptide, at kung ang mga bagong amino acid ay idinagdag, ang mga tripeptide, tetrapeptides, at iba pa ay maaaring mabuo nang sunud-sunod.

Ang mga polypeptides na binubuo ng isang maliit na bilang ng mga amino acid ay karaniwang tinatawag na oligopeptides, at kung ang bilang ng mga amino acid ay mataas, pagkatapos ay tinawag silang polypeptides.

Ang bawat amino acid na idinagdag sa chain ng polypeptide ay naglabas ng isang molekula ng tubig. Ang bahagi ng amino acid na nawalan ng H + o OH-habang nagbubuklod ay tinatawag na residue ng amino acid.

Karamihan sa mga oligopeptide at polypeptide chain ay magkakaroon, sa isang dulo, isang amino-terminal group (N-terminal), at sa iba pang isang terminal carboxyl (C-terminal). Bukod dito, maaari silang maglaman ng maraming mga mahihirap na pangkat sa pagitan ng mga gilid na kadena ng mga residue ng amino acid na bumubuo sa kanila. Dahil dito, itinuturing silang polyampoliths.

Pagbubuo ng isang peptide bond sa pagitan ng dalawang amino acid. Kinuha at na-edit mula sa: Alejandro Porto.

Pagsunod-sunod ng Amino acid

Ang bawat protina ay may isang tiyak na pagkakasunud-sunod ng mga residue ng amino acid. Ang pagkakasunud-sunod na ito ay kung ano ang kilala bilang pangunahing istraktura ng protina.

Ang bawat indibidwal na protina sa bawat organismo ay tiyak na species. Iyon ay, ang myoglobin ng isang tao ay magkapareho sa ibang tao, ngunit mayroon itong maliit na pagkakaiba sa mga myoglobins ng iba pang mga mammal.

Ang dami at uri ng mga amino acid na naglalaman ng protina ay kasinghalaga ng lokasyon ng mga amino acid na ito sa loob ng chain ng polypeptide. Upang maunawaan ang mga protina, dapat munang ihiwalay at linisin ang mga biochemists sa bawat partikular na protina, pagkatapos ay gawin ang isang pagtatasa ng nilalaman ng amino acid, at sa wakas matukoy ang pagkakasunud-sunod nito.

Mayroong iba't ibang mga pamamaraan upang ihiwalay at linisin ang mga protina, bukod dito ay: sentripugasyon, kromatograma, pagsasala ng gel, dialysis at ultrafiltration, pati na rin ang paggamit ng mga katangian ng solubility ng protina sa ilalim ng pag-aaral.

Ang pagpapasiya ng mga amino acid na naroroon sa mga protina ay isinasagawa kasunod ng tatlong hakbang. Ang una ay upang sirain ang mga bono ng peptide sa pamamagitan ng hydrolysis. Kasunod nito, ang iba't ibang uri ng mga amino acid sa halo ay pinaghiwalay; at sa wakas, ang bawat isa sa mga uri ng mga amino acid na nakuha ay nasuri.

Upang matukoy ang pangunahing istraktura ng protina, maaaring magamit ang iba't ibang mga pamamaraan; ngunit sa kasalukuyan ang pinaka-malawak na ginagamit ay ang pamamaraan ng Edman, na karaniwang binubuo ng pagmamarka at paghihiwalay ng N-terminal amino acid mula sa natitirang chain, at kinikilala ang bawat amino acid na inilabas nang paisa-isa.

Protein coding

Ang pangunahing istraktura ng mga protina ay naka-encode sa mga gene ng mga organismo. Ang impormasyong genetic ay nilalaman sa DNA, ngunit para sa pagsasalin nito sa mga protina dapat itong unang ma-transcribe sa mga molekula ng mRNA. Ang bawat nucleotide triplet (codon) na mga code para sa isang amino acid.

Sapagkat mayroong 64 posibleng mga codon at 20 mga amino acid lamang ang ginagamit sa pagtatayo ng mga protina, ang bawat amino acid ay maaaring mai-encode ng higit sa isang codon. Halos lahat ng mga nabubuhay na bagay ay gumagamit ng parehong mga codon upang code para sa parehong mga amino acid. Samakatuwid, ang genetic code ay itinuturing na isang halos unibersal na wika.

Sa code na ito, mayroong mga codon na ginamit upang simulan at patigilin din ang pagsasalin ng polypeptide. Ang mga stop codon ay hindi code para sa anumang mga amino acid, ngunit itigil ang pagsasalin sa C-terminus ng chain, at kinakatawan ng mga triplets na UAA, UAG, at UGA.

Sa kabilang banda, ang AUG codon ay karaniwang gumana bilang isang panimulang signal at mga code para sa methionine.

Matapos ang pagsasalin, ang mga protina ay maaaring sumailalim sa ilang pagproseso o pagbabago, tulad ng pag -ikli sa pamamagitan ng pagkapira-piraso, upang makamit ang kanilang pangwakas na pagsasaayos.

Mga Sanggunian

1. CK Mathews, KE van Holde & KG Ahern. 2002. Biochemestry. Edisyon ng ^ika- 3 . Benjamin / Cummings Publishing Company, Inc.
2. Murray, P. Mayes, DC Granner at VW Rodwell. 1996. Biochemestry ni Harper. Appleton at Lange
3. JM Berg, JL Tymoczko & L. Stryer (nd). Biochemestry. ^Ika- 5 edisyon. WH Freeman at Company.
4. J. Koolman & K.-H. Roehm (2005). Kulay ng Atlas ng Biochemistry. ^{Edisyon ng} 2 ^nd . Thieme.
5. A. Lehninger (1978). Biochemistry. Ediciones Omega, SA
6. L. Stryer (1995). Biochemestry. WH Freeman at Company, New York.