TERTIARY NA ISTRAKTURA NG MGA PROTINA: PANGUNAHING KATANGIAN - BIOLOGY - 2026

Ang tersiyaryong istraktura ng mga protina ay ang three-dimensional conform na nakuha ng mga polypeptide chain kapag natiklop nila ang kanilang sarili. Ang pagbabagong ito ay lumilitaw sa pamamagitan ng mga pakikipag-ugnayan sa pagitan ng mga gilid na kadena ng mga residue ng amino acid ng polypeptide. Ang mga tanikala sa gilid ay maaaring makipag-ugnay anuman ang kanilang posisyon sa protina.

Dahil nakasalalay ito sa mga pakikipag-ugnayan sa pagitan ng mga R group, ang tertiary na istraktura ay nagpapakita ng mga hindi paulit-ulit na aspeto ng kadena, dahil ang mga pangkat na ito ay naiiba para sa bawat natitirang amino acid. Ang pangalawang istraktura, sa kabilang banda, ay nakasalalay sa mga grupo ng carboxyl at amino, na naroroon sa lahat ng mga amino acid.

Ang tersiyaryong istraktura ng protina kinase phosphatase, na may pangalawang istruktura sa alpha helix at beta sheet. Kinuha at na-edit mula sa: A2-33. Binago ni Alejandro Porto. .

Ang ilang mga may-akda ay nagmumungkahi na ang mga fibrous protein ay may isang simpleng istruktura ng tersiyaryo, ngunit gayunpaman, itinuturo ng ibang mga may-akda na ang istraktura na ito ay tipikal ng globular protein.

Malakas na protina

Sa fibrous protein, ang mga polypeptide chain ay nakaayos sa anyo ng mahabang filament o mahabang sheet; sa pangkalahatan sila ay binubuo ng isang solong uri ng pangalawang istraktura. Ang pangalawang istrukturang ito ay, sa karamihan ng mga kaso, mas mahalaga kaysa sa istruktura ng tersiyaryo sa pagtukoy ng hugis ng protina.

Ang biological function na ito ay istruktura, nagbibigay ng lakas at / o pagkalastiko sa mga organo at istraktura kung saan sila matatagpuan, habang pinapanatili ang mga ito. Ang lahat ng mga fibrous na protina ay hindi matutunaw sa tubig, dahil sa malaking halaga ng mga residue ng hydrophobic amino acid na kanilang naroroon.

Kabilang sa mga fibrous protein na ito ay ang mga keratins at collagen. Ang dating ay matatagpuan sa mga magkakaugnay na tisyu at sa mga istruktura tulad ng buhok, kuko (α-keratins), kaliskis at balahibo (β-keratins). Ang kolagen, para sa bahagi nito, ay matatagpuan sa mga buto, tendon at balat, bukod sa iba pa.

α-Keratins

Ang mga protina na ito ay bahagi ng tinatawag na intermediate filament protein, na may mahalagang papel sa cytoskeleton ng multicellular organism. Bilang karagdagan, sila ang pangunahing sangkap ng buhok, kuko, lana, sungay, hooves, at isa sa mga pangunahing protina sa balat ng hayop.

Ang istraktura ng molekula ay isang helix. Ang dalawang strands ng α-keratin ay maaaring isagawa nang magkatulad at sugat sa isa sa isa sa kanilang mga pangkat na hydrophobic R na nakikipag-ugnay sa bawat isa. Sa ganitong paraan, ang isang superhelical na istraktura o bola na may kaliwang paikot-ikot ay nilikha.

Ang istrukturang tersiyaryo ng α-keratin ay simple at pinangungunahan ng pangalawang istruktura ng α-helix. Sa kabilang banda, ang istraktura ng quaternary ay naroroon din, dahil ang dalawang molekula ay nakikilahok sa superhelical na istraktura, na nakikipag-ugnay sa pamamagitan ng mga hindi-kovalent na bono.

β-Keratins

Ang pangunahing istraktura ay katulad ng sa α-keratins, ngunit ang kanilang pangalawang istraktura ay pinangungunahan ng mga sheet ng β. Sila ang pangunahing sangkap ng reptilya scales at mga balahibo ng ibon.

Collagen

Ang protina na ito ay maaaring kumatawan ng higit sa 30% ng kabuuang dami ng protina ng ilang mga hayop. Ito ay matatagpuan sa kartilago, mga buto, tendon, kornea, at balat, bukod sa iba pang mga tisyu.

Ang pangalawang istraktura ng collagen ay natatangi, na kinakatawan ng isang kaliwang kamay ng helix na may 3.3 amino acid residues para sa bawat pagliko. Tatlong kaliwang kamay na kadena ng helix (α chain) ang nakabalot sa bawat isa na nagbibigay ng isang kanang kamay na supercoiled na molekula, na tinawag ng ilang mga may-akda na tropocollagen.

Ang mga molekula ng Tropocollagen ay nagtutulungan upang makabuo ng isang hibla ng collagen na may mataas na lakas, na higit sa bakal at maihahambing sa mataas na lakas na tanso.

Iba pang mga fibrous protein

Ang iba pang mga uri ng fibrous protein ay fibroin at elastin. Ang una ay binubuo ng β sheet, na binubuo pangunahin ng glycine, alanine at serine.

Ang mga side chain ng mga amino acid ay maliit sa laki, kaya maaari silang mahigpit na naka-pack. Ang resulta ay isang hibla na parehong napaka-lumalaban at napakaliit na extensible.

Sa elastin, para sa bahagi nito, pinalitan ng valine ang serine sa gitna ng pangunahing sangkap ng mga amino acid. Hindi tulad ng fibroin, ang elastin ay napaka-extensible, samakatuwid ang pangalan nito. Sa konstitusyon ng molekula, ang lysine ay kumikilos din, na maaaring makilahok sa mga crosslink na nagpapahintulot sa elastin na mabawi ang hugis nito kapag tumigil ang pag-igting.

Mga globular protein

Ang mga globular protein, hindi katulad ng mga fibrous na iyan, ay natutunaw at sa pangkalahatan ay may ilang mga uri ng pangalawang istruktura. Gayunpaman, sa mga ito, ang mga three-dimensional conformations na kanilang nakuha kapag natitiklop sa kanilang sarili ay mas mahalaga (tersiyaryong istraktura).

Ang mga partikular na three-dimensional conformations ay nagbibigay ng tiyak na biological na aktibidad sa bawat protina. Ang pangunahing pag-andar ng mga protina na ito ay regulasyon, dahil nangyayari ito sa mga enzyme.

Mga katangian ng istrukturang tersiyaryo ng globular protein

Ang tersiyaryong istraktura ng globular protein ay may ilang mahahalagang katangian:

- Ang mga globular protein ay compact salamat sa pag-iimpake sa pamamagitan ng pagtitiklop ng chain ng polypeptide.

- Ang malayong mga residue ng amino acid sa pangunahing istraktura ng mga polypeptide chain ay magkasama, na nakikipag-ugnay sa bawat isa dahil sa natitiklop.

- Ang mas malaking globular protein (ng higit sa 200 mga amino acid) ay maaaring magkaroon ng maraming mga compact na mga segment, na independiyenteng sa bawat isa at may mga partikular na pag-andar, at ang bawat isa sa mga segment na ito ay tinatawag na isang domain. Ang isang domain ay maaaring magkaroon sa pagitan ng 50 at 350 mga residu ng amino acid.

Tertiary na istraktura ng myoglobin. Kinuha at na-edit mula sa: Thomas Splettstoesser. Binago ni Alejandro Porto. .

Pangkalahatang mga patakaran ng natitiklop na globular protein

Tulad ng natukoy na, ang mga protina ay nagpapakita ng mga partikular na porma ng natitiklop, na nagbibigay din sa kanila ng mga partikular na katangian. Ang natitiklop na ito ay hindi random at pinapaboran ng pangunahing at pangalawang istraktura at ng ilang mga pakikipag-ugnay na hindi kovalent, at mayroon ding ilang mga pisikal na paghihigpit sa natitiklop, kung saan ang ilang mga patakaran ay na-formulate:

- Lahat ng mga globular protein ay tinukoy ang mga pattern ng pamamahagi, kasama ang mga pangkat na hydrophobic R na patungo sa interior ng molekula at ang nalalabi na hydrophilic sa panlabas na layer. Nangangailangan ito ng hindi bababa sa dalawang layer ng pangalawang istraktura. Ang β-α-β loop at ang α-α vertex ay maaaring magbigay ng dalawang layer na ito.

- Ang mga sheet ng pangkalahatang nakaayos sa isang kaliwang form na pinagsama.

- Sa isang chain ng polypeptide, ang iba't ibang mga liko ay maaaring mangyari mula sa isang pangalawang istraktura patungo sa isa pa, tulad ng γ o γ na lumiliko, na maaaring baligtarin ang direksyon ng kadena ng apat na mga residue ng amino acid o mas kaunti.

- Ang mga globular protein ay may α helices, α sheet, liko, at hindi regular na nakabalangkas na mga segment.

Ang denaturation ng protina

Kung ang isang protina ay nawawala ang katutubong (natural) na three-dimensional na istraktura, nawawala nito ang biological na aktibidad at karamihan sa mga tiyak na katangian nito. Ang prosesong ito ay kilala sa pamamagitan ng pangalan ng denaturation.

Maaaring mangyari ang denaturation kapag nagbabago ang natural na mga kondisyon sa kapaligiran, halimbawa sa pamamagitan ng iba't ibang temperatura o pH. Ang proseso ay hindi maiibabalik sa maraming mga protina; gayunpaman, ang iba ay maaaring kusang mabawi ang kanilang likas na istraktura kapag naibalik ang normal na mga kondisyon sa kapaligiran.

Mga Sanggunian

1. CK Mathews, KE van Holde & KG Ahern (2002). Biochemestry. 3rd edition. Benjamin / Cummings Publishing Company, Inc.
2. R. Murray, P. Mayes, DC Granner & VW Rodwell (1996). Biochemestry ng Harper. Appleton at Lange.
3. JM Berg, JL Tymoczko & L. Stryer (2002). Biochemestry. Ika-5 edisyon. WH Freeman at Company.
4. WM Becker, LJ Kleinsmith & J. Hardin (2006) Mundo ng Cell. Ika-6 na Edisyon. Pearson Education Inc.
5. A. Lehninger (1978). Biochemistry. Ediciones Omega, SA
6. T. McKee & JR McKee (2003). Biochemistry: Ang molekular na batayan ng buhay. 3rd edition. Ang McGraw-HiII Company, Inc.