PHENYLALANINE: MGA KATANGIAN, PAG-ANDAR, BIOSYNTHESIS, PAGKAIN - BIOLOGY - 2025

Ang phenylalanine (Phe, F) ay isa sa siyam na mahahalagang amino acid, ie hindi synthesized endogenously ng katawan ng tao. Sa gilid ng chain nito, ang amino acid na ito ay mayroong non-polar aromatic compound na nagpapakilala dito.

Ang Phenylalanine, o β-phenyl-α-amino propionic acid, ay unang nakilala noong 1879 ng mga siyentipiko na si JH Schulze at M. Barbieri mula sa isang halaman ng pamilyang Fabaceae na kilala bilang Lupinus luteus o "dilaw na lupine."

Ang istruktura ng kemikal ng amino acid na Phenylalanine (Pinagmulan: Clavecin sa pamamagitan ng Wikimedia Commons)

Ang L-phenylalanine-L-aspartyl dipeptide ay kilala bilang aspartame o "NutraSweet" na kung saan ay isang synthetically na gawa ng sweetener na malawakang ginagamit sa mga restawran at mga cafe, kadalasan ay nagpapatamis ng mga inuming tulad ng kape, tsaa, lemonada at iba pa. inumin.

Sa mga prutas na may mga katangian ng climacteric, ang pag-convert ng L-phenylalanine sa mga phenolic esters tulad ng eugenol at ang mga methyl derivatives ay kung ano ang nagbibigay ng pagtaas sa matamis na bulaklak o pulot-tulad ng amoy na tipikal na saging at plantain fruit kapag hinog.

Depende sa form, ang phenylalanine ay maaaring magkaroon ng iba't ibang mga lasa. Halimbawa, ang form na L-phenylalanine ay may matamis na aroma at panlasa, habang ang D-phenylalanine ay medyo mapait at karaniwang walang amoy.

Dahil mayroon itong isang malakas na karakter na hydrophobic, ang phenylalanine ay isa sa pangunahing mga nasasakupan ng marami sa mga resins sa kalikasan, tulad ng polisterin. Ang mga resins na ito, kapag nakikipag-ugnay sa mga molekula ng tubig, ay bumubuo ng isang proteksiyon o takip na istraktura na kilala bilang "clathrate".

Ang mga gene na code para sa landas ng phenylalanine biosynthesis ay ginagamit ng mga botanist bilang mga ebolusyonaryong orasan, dahil natagpuan silang nauugnay sa morpolohikal na pag-iba ng mga halaman sa lupa.

Mga Tampok at

Ang pagbabahagi ng Phenylalanine sa lahat ng mga amino acid ang grupo ng carboxyl (-COOH), ang grupong amino (-NH2), at ang hydrogen atom (-H) na nakakabit sa isang gitnang carbon atom na kilala bilang α-carbon. Bilang karagdagan, siyempre, nagtataglay ito ng isang katangian na R group o side chain.

Ang Phenylalanine ay isa sa tatlong mga amino acid na mayroong mga aromatic o benzene ring bilang kahalili sa mga kadena sa gilid. Ang mga compound na ito ay nonpolar at sa gayon lubos na hydrophobic.

Ang amino acid na pinag-uusapan ay lalo na hydrophobic, dahil, hindi tulad ng tyrosine at tryptophan (ang dalawang dalawang amino acid na may mga aromatic ring) wala itong mga grupo ng amino o hydroxyl na nakakabit sa benzene ring nito.

Ang mabango, benzoic o arene na grupo ng phenylalanine ay may pangkaraniwang istraktura ng benzene: ang siklik na singsing ay nakabalangkas ng 6 na mga carbon atoms na may taginting sa bawat isa dahil sa pagkakaroon ng tatlong dobleng bono at tatlong solong bono sa loob.

Hindi tulad ng tyrosine at tryptophan, na sa pangunahing mga pH ay maaaring makakuha ng isang positibo at negatibong singil, ayon sa pagkakabanggit, ang phenylalanine ay nagpapanatili ng neutral na singil nito, dahil ang singsing ng benzene ay hindi nag-i-ionize at ang mga singil sa mga carboxyl at amino groups ay neutralisahin ang bawat isa.

Pag-uuri

Ang mga amino acid ay inuri sa iba't ibang mga grupo ayon sa mga katangian na mayroon ang kanilang mga kadena sa panig o R group, dahil ang mga ito ay maaaring magkakaiba sa laki, istraktura, mga functional na grupo at kahit na sa singil ng elektrikal.

Tulad ng nabanggit, ang phenylalanine ay inuri sa loob ng pangkat ng mga aromatic amino acid, kasama ang tyrosine at tryptophan. Ang lahat ng mga compound na ito ay may mga aromatikong singsing sa kanilang istraktura, gayunpaman, ang tyrosine at tryptophan ay may mga ionizable na grupo sa mga substituents ng kanilang mga R group.

Ang mga katangian ng pagsipsip ng ilaw ng mga protina sa isang haba ng haba ng 280 nm ay dahil sa pagkakaroon ng mga amino acid na inuri sa loob ng pangkat na phenylalanine, dahil madali nilang sinipsip ang ultraviolet light sa pamamagitan ng kanilang mga aromatic na singsing.

Gayunpaman, ipinakita na ang phenylalanine ay sumisipsip ng mas kaunti kaysa sa tyrosine at tryptophan, kaya na sa pagsusuri ng ilang mga protina ay mahuhulaan ang pagsipsip nito.

Stereochemistry

Ang lahat ng mga amino acid ay may isang chiral central carbon, na may apat na magkakaibang mga atom o pangkat na nakalakip at, tulad ng nabanggit na, ang atom na ito ay nakilala bilang ang α-carbon. Batay sa carbon na ito, hindi bababa sa dalawang stereoisomer ng bawat amino acid ay matatagpuan.

Ang mga Stereoisomer ay mga molekula na salamin sa imahe, na may parehong formula ng molekular, ngunit hindi mababaw sa bawat isa, tulad ng mga kamay at paa. Ang mga compound na nag-eksperimentong paikutin ang eroplano ng ilaw na polarized na ilaw sa kanan ay ipinapahiwatig ng letrang D, at yaong umiikot sa kaliwa ng letrang L.

Mahalagang tandaan na ang pagkakaiba sa pagitan ng mga D-phenylalanine at L-phenylalanine form ay susi sa pag-unawa sa metabolismo ng amino acid na ito sa vertebrate body.

Ang form na L-phenylalanine ay na-metabolize at ginagamit para sa pagtatayo ng mga cellular protein, habang ang D-phenylalanine ay natagpuan sa agos ng dugo bilang isang proteksyon ahente laban sa reaktibo na species ng oxygen (ROS).

Mga Tampok

Noong 1990s naisip na ang phenylalanine ay matatagpuan lamang sa ilang mga species ng mga halaman. Gayunpaman, ngayon ito ay kilala na naroroon sa halos lahat ng mga hydrophobic na mga domain ng mga protina, sa katunayan, ang phenylalanine ay ang pangunahing sangkap ng aromatic chemical species ng mga protina.

Sa mga halaman, ang phenylalanine ay isang mahalagang sangkap ng lahat ng mga protina; Bukod dito, ito ay isa sa mga precursors ng pangalawang metabolite tulad ng phenylpropanoids (na bahagi ng mga pigment) ng mga nagtatanggol na molekula, ng flavonoid, ng mga biopolymer tulad ng lignin at suberin, bukod sa iba pa.

Ang phenylalanine ay ang pangunahing istraktura para sa pagbubuo ng marami sa mga molekula na nagpapanatili ng neuronal homeostasis, kabilang ang mga peptides tulad ng vasopressin, melanotropin, at enkephalin. Bukod dito, ang amino acid na ito ay direktang kasangkot sa synthesis ng adrenocorticotropic hormone (ACTH).

Tulad ng isang malaking bahagi ng mga protina amino acid, ang phenylalanine ay bahagi ng pangkat ng ketogenic at glucogen amino acid, dahil nagbibigay ito ng carbon skeleton ng mga tagapamagitan ng siklo ng Krebs, na kinakailangan para sa metabolismo ng enerhiya ng cellular at katawan.

Kapag ito ay labis, ang phenylalanine ay binago sa tyrosine at kalaunan ay fumarate, isang intermediate ng Krebs cycle.

Biosynthesis

Ang Phenylalanine ay isa sa ilang mga amino acid na hindi ma-synthesize ng karamihan sa mga organismo ng vertebrate. Sa kasalukuyan, ang mga biosynthetic na landas para sa amino acid na ito ay kilala lamang sa prokaryotic organismo, lebadura, halaman at ilang mga species ng fungi.

Ang mga genes na responsable para sa landas ng synthesis ay lubos na napagtipid sa pagitan ng mga halaman at microorganism, samakatuwid, ang biosynthesis ay may magkatulad na mga hakbang sa halos lahat ng mga species. Kahit na ang ilang mga enzyme ng landas ay naroroon sa ilang mga hayop, gayunpaman, hindi nila magagawang synthesize ito.

Phenylalanine biosynthesis sa mga halaman

Sa mga species ng halaman, ang phenylalanine ay synthesized sa pamamagitan ng isang panloob na metabolic pathway sa chloroplast na kilala bilang "prephenate pathway." Ang pathway na ito ay may kaugnayan sa "shikimate pathway", sa pamamagitan ng L-arogenate, isa sa mga metabolites na ginawa sa huli.

Ang enzyme arogenate dehydratase catalyzes isang tatlong hakbang na reaksyon, kung saan binago nito ang aromatic ring ng arogenate sa katangian na benzene ring ng phenylalanine.

Ang enzyme na ito ay nagpapahintulot sa transamination, dehydration at decarboxylation upang linisin ang aromatic ring ng arogenate at makakuha ng isang singsing na walang kahalili.

Ang prephenate, kasama ang phenylpyruvate na naipon sa loob (ang ilaw) ng chloroplast, ay maaaring ma-convert sa phenylalanine sa pamamagitan ng reaksyon na napalaki ng enzyme prophenate aminotransferase, na naglilipat ng isang pangkat ng amino sa phenylpyruvate upang makilala ito ng dehydratase ng arogenate at isinasama sa synthesis ng phenylalanine.

Sa ilang mga species ng Pseudomonas, ang mga kahaliling ruta sa prophenate ay inilarawan, na gumagamit ng iba't ibang mga enzymes ngunit na ang mga substrate para sa synthesis ng phenylalanine ay prephenate at hydrogenate din.

Pagkasira

Ang phenylalanine ay maaaring masulit sa maraming paraan mula sa pagkain. Gayunpaman, ang karamihan sa mga pag-aaral ay nakatuon sa kanilang kapalaran sa mga cell ng gitnang nerbiyos na tisyu at mga tisyu sa bato.

Ang atay ay ang pangunahing organo para sa pagkasira o catabolismo ng phenylalanine. Sa mga hepatocytes mayroong isang enzyme na kilala bilang phenylalanine hydroxylase, na may kakayahang baguhin ang phenylalanine sa tyrosine o ang tambalang L-3,4-dihydroxyphenylalanine (L-DOPA).

Ang tambalang L-DOPA ay isang hudyat ng norepinephrine, epinephrine, at iba pang mga hormone at peptides na may aktibidad sa nervous system.

Ang phenylalanine ay maaaring oxidized sa mga selula ng utak ng enzyme tyrosine hydroxylase, na responsable para sa pag-catalyzing ng conversion ng phenylalanine sa dopachrome sa pagkakaroon ng L-ascorbic acid.

Dati ay naisip na ang enzyme tyrosine hydroxylase hydroxylated lamang tyrosine, gayunpaman natagpuan na ang hydroxylates phenylalanine at tyrosine sa parehong ratio at na ang hydroxylation ng phenylalanine ay pumipigil sa hydroxylation ng tyrosine.

Ang mga mataas na antas ng tyrosine ay kilala ngayon upang pagbawalan ang aktibidad ng enzymatic ng tyrosine hydroxylase, ngunit ang parehong ay hindi totoo para sa phenylalanine.

Mga pagkaing mayaman sa phenylalanine

Ang lahat ng mga pagkaing mayaman sa protina ay may phenylalanine na nilalaman na nasa pagitan ng 400 at 700 mg bawat paghahatid ng pagkain na kinakain. Ang mga pagkain tulad ng langis ng bakalaw, sariwang tuna, lobsters, talaba at iba pang mga bivalves ay naglalaman ng higit sa 1,000 mg bawat paghahatid ng kinakain ng pagkain.

Ang karne ng baka at baboy ay mayroon ding mataas na antas ng phenylalanine. Gayunpaman, hindi sila kasing taas ng mga konsentrasyon na naroroon sa mga hayop sa dagat. Halimbawa, ang bacon, baka, atay, manok, at pagawaan ng gatas ay may 700-900 mg ng phenylalanine bawat paghahatid ng pagkain.

Ang mga mani tulad ng mga mani at walnuts ng iba't ibang uri ay iba pang mga pagkain na may magandang halaga ng phenylalanine. Ang mga grains tulad ng toyo, chickpeas, at iba pang mga legumes ay maaaring magbigay ng 500-700 mg ng phenylalanine bawat paghahatid.

Bilang isang alternatibong mapagkukunan, ang phenylalanine ay maaaring mai-metabolize mula sa aspartame sa mga soft drinks, chewing gum, gelatins at ilang mga Matamis o dessert kung saan ginagamit ang dipeptide na ito bilang isang pampatamis.

Mga pakinabang ng paggamit nito

Ang phenylalanine ay matatagpuan sa lahat ng mga pagkaing mayaman sa protina na kinakain natin. Ang minimum na pang-araw-araw na pagkonsumo para sa mga matatanda na may average na timbang at taas ay sa paligid ng 1000 mg, kinakailangan para sa synthesis ng mga protina, mga hormone tulad ng dopamine, iba't ibang mga neurotransmitters, atbp.

Ang pagkonsumo ng labis na acid ng amino na ito ay inireseta para sa mga taong may depresyon, sakit sa magkasanib na sakit at balat, dahil ang pagkonsumo nito ay nagdaragdag ng synthesis ng mga protina at transmitter biomolecules tulad ng epinephrine, norepinephrine at dopamine.

Ang ilang mga pag-aaral ay nagmumungkahi na ang phenylalanine na natupok nang labis ay hindi nakakagawa ng mga makabuluhang pagpapabuti sa alinman sa mga karamdaman na ito, ngunit ang pagbabalik nito sa tyrosine, na ginagamit din para sa synthesis ng mga molekulang senyas, ay maaaring ipaliwanag ang mga positibong epekto sa cell signaling sa nervous system.

Ang mga gamot na nakabalangkas laban sa tibi ay naayos ng nuclei ng phenylalanine, tyrosine at tryptophan. Karaniwan ang mga gamot na ito ay naglalaman ng mga halo ng mga tatlong amino acid sa kanilang mga L- at D- form.

Mga karamdaman sa kakulangan

Ang mga antas ng phenylalanine sa dugo ay mahalaga upang mapanatili ang wastong pag-andar ng utak, dahil ang phenylalanine, tyrosine, at tryptophan ay mga substrate para sa pagpupulong ng iba't ibang mga neurotransmitter.

Sa halip, ang ilang mga karamdaman ay nauugnay sa mga kakulangan sa metabolismo ng amino acid na ito, na bumubuo ng labis nito, sa halip na isang kakulangan.

Ang Phenylketonuria, isang bihirang namamana na sakit sa mga kababaihan, ay nakakaapekto sa hepatic hydroxylation ng phenylalanine at nagiging sanhi ng labis na mga antas ng plasma ng amino acid na ito, na nakakaapekto sa neuronal apoptosis at nakakaapekto sa normal na pag-unlad ng utak.

Kung ang isang babaeng may phenylketonuria ay buntis, ang fetus ay maaaring bumuo ng kung ano ang kilala bilang "pangsanggol na panganganak na hyperphenylalaninemia syndrome."

Ito ay dahil sa ang katunayan na ang fetus ay may mataas na konsentrasyon ng phenylalanine sa dugo (halos doble ang mga pamantayan), na ang pinagmulan ay nauugnay sa kawalan ng hepatic phenylalanine hydroxylase sa pangsanggol, na hindi nabuo hanggang sa 26 na linggo ng pagbubuntis .

Ang pangsanggol na sindrom dahil sa hyperphenylalaninemia ng ina ay gumagawa ng pangsanggol na microcephaly, paulit-ulit na pagkakuha, sakit sa puso at kahit na mga malformations sa bato.

Mga Sanggunian

1. Biondi, R., Brancorsini, S., Poli, G., Egidi, MG, Capodicasa, E., Bottiglieri, L., … & Micu, R. (2018). Ang pagtuklas at pag-scaveng ng hydroxyl radical sa pamamagitan ng D-phenylalanine hydroxylation sa likido ng tao. Talanta, 181, 172-181
2. Cho, MH, Corea, O, Yang, H., Bedgar, DL, Laskar, DD, Anterola, AM, … & Kang, C. (2007). Phenylalanine biosynthesis sa Arabidopsis thaliana pagkakakilanlan at pagkilala sa Arogenate dehydratases. Journal of Biological Chemistry, 282 (42), 30827-30835.
3. Fernstrom, JD, & Fernstrom, MH (2007). Tyrosine, phenylalanine, at syntech catecholamine at pag-andar sa utak. Ang Journal of Nutrisyon, 137 (6), 1539S-1547S.
4. Hou, J., Vázquez-González, M., Fadeev, M., Liu, X., Lavi, R., & Willner, I. (2018). Catalyzed at Electrocatalyzed Oxidation ng l-Tyrosine at l-Phenylalanine hanggang Dopachrome ng Nanozymes. Mga titik na Nano, 18 (6), 4015-4022.
5. Nelson, DL, Lehninger, AL, & Cox, MM (2008). Mga Prinsipyo ng Lehninger ng Biochemistry. Macmillan.
6. Perkins, R., & Vaida, V. (2017). Ang phenylalanine ay nagdaragdag ng pagkamatagusin ng lamad. Journal ng American Chemical Society, 139 (41), 14388-14391.
7. Plimmer, RHA (1912). Ang Chemical Constitution ng mga Protina (Tomo 1). Longmans, Green.
8. Tinsley, G. (2018). HealthLine. Nakuha noong Setyembre 5, 2018, mula sa www.healthline.com/nutrisyon/phenylalanine
9. Tohge, T., Watanabe, M., Hoefgen, R., & Fernie, AR (2013). Shikimate at phenylalanine biosynthesis sa berdeng linya. Mga Frontier sa Science Science, 4, 62.