Ang fibronectin ay isang uri ng glycoprotein na kabilang sa extracellular matrix. Ang ganitong uri ng protina, sa pangkalahatan, ay may pananagutan sa pagsali o pagbubuklod ng lamad ng cell sa mga hibla ng collagen na matatagpuan sa labas.
Ang pangalang "fibronectin" ay nagmula sa isang salitang binubuo ng dalawang salitang Latin, ang una ay "hibla" na nangangahulugang hibla o filament at ang pangalawa ay "necter" na nangangahulugang kumonekta, mag-link, magdikit o magbigkis.
Fibronectin molekular na istraktura (Pinagmulan: Jawahar Swaminathan at kawani ng MSD sa European Bioinformatics Institute sa pamamagitan ng Wikimedia Commons)
Ang Fibronectin ay unang nailarawan noong 1948 bilang isang kontaminasyon ng fibrinogen na inihanda ng malamig na proseso ng pagbubuklod ng etanol ni Cohn. Ito ay nakilala bilang isang natatanging plasma glycoprotein na nagtataglay ng mga katangian ng isang malamig na hindi matutunaw na globulin.
Ang protina na ito ay may mataas na timbang ng molekula at nauugnay sa isang malawak na iba't ibang mga pag-andar sa loob ng mga tisyu. Kasama dito ang pagdirikit sa pagitan ng cell at cell, samahan ng cytoskeleton, pagbabagong-anyo ng oncogen, bukod sa iba pa.
Ang Fibronectin ay ipinamamahagi sa maraming mga lugar sa katawan sa pamamagitan ng natutunaw na form sa plasma ng dugo, cerebrospinal fluid, synovial fluid, amniotic fluid, seminal fluid, laway, at nagpapaalab na exudates.
Iniulat ng mga mananaliksik na tumaas ang mga konsentrasyon ng fibronectin ng plasma kapag nagdurusa ang mga buntis na kababaihan. Kaya, ang pagtaas sa konsentrasyon ng fibronectin ay isinama ng mga espesyalista upang masuri ang kondisyong ito.
Istraktura
Ang mga Fibronectins ay malalaking glycoproteins, na may timbang na molekula ng humigit-kumulang na 440 kDa. Ang mga ito ay binubuo ng tungkol sa 2,300 amino acid, na kumakatawan sa 95% ng protina, dahil ang iba pang 5% ay mga karbohidrat.
Ang iba't ibang mga pagsusuri na isinagawa sa pagkakasunud-sunod ng genomic at transcriptomic (messenger RNA) ng protina ay nagpahiwatig na binubuo ito ng tatlong mga bloke ng paulit-ulit na pagkakasunud-sunod ng homologous, na may haba na 45, 60 at 90 na amino acid bawat isa.
Ang tatlong uri ng mga pagkakasunud-sunod ay binubuo ng higit sa 90% ng kabuuang istraktura ng fibronectins. Ang Uri ng I at II na homologous na mga pagkakasunud-sunod ay mga mga loop na naka-link sa bawat isa sa pamamagitan ng disulfide tulay. Ang mga loop na ito ay naglalaman ng 45 at 60 na mga residue ng amino acid bawat isa, ayon sa pagkakabanggit.
Ang mga pagkakasunud-sunod na uri ng homologous III ay tumutugma sa 90 na mga amino acid na nakaayos sa isang guhit na paraan at walang mga disulfide na tulay sa loob. Gayunpaman, ang ilan sa mga panloob na amino acid ng homologous type III na pagkakasunud-sunod ay walang libreng mga grupo ng sulfhydric (RSH).
Ang tatlong pagkakasunud-sunod ng homologous fold at ayusin sa isang higit pa o mas kaunting linear matrix upang mabuo ang dalawang "dimeric arm" ng halos magkaparehong mga subunit ng protina. Ang mga pagkakaiba sa pagitan ng dalawang mga subunits ay nagmula sa mga kaganapan sa pagkahinog sa post-transcriptional.
Ang Fibronectins ay karaniwang makikita sa dalawang paraan. Isang bukas na form na sinusunod kapag sila ay idineposito sa ibabaw ng lamad at handa silang magbigkis sa ilang iba pang bahagi ng panlabas na cell. Ang hugis na ito ay nakikita lamang ng mikroskopya ng elektron.
Ang iba pang form ay makikita sa mga solusyon sa physiological. Ang mga dulo ng bawat braso o extension ay nakatiklop patungo sa gitna ng protina, na sumasama sa mga dulo ng carboxyl ng mga site na nagbubuklod ng collagen. Sa form na ito ang protina ay may globular na hitsura.
Mga "domain at multi-adhesion" na mga domain
Ang mga katangian ng multi-adhesion ng fibronectin ay nagmula dahil sa pagkakaroon ng iba't ibang mga domain na may mataas na halaga ng pagkakaugnay para sa iba't ibang mga substrates at protina.
Ang "dimeric arm" ay maaaring nahahati sa 7 iba't ibang mga functional domain. Ang mga ito ay naiuri ayon sa substrate o domain na kinagapos ng bawat isa. Halimbawa: Ang Domain 1 at Domain 8 ay mga fibrin na nagbubuklod na mga domain.
Ang domain 2 ay may mga pag-aari ng collagen na nagbubuklod, ang domain 6 ay isang rehiyon ng pagdidikit ng cell, iyon ay, pinapayagan nitong maiangkla ang sarili sa halos anumang lamad o panlabas na ibabaw ng mga cell. Ang mga pag-andar ng mga domain 3 at 5 ay hindi pa rin alam ngayon.
Sa domain 9, matatagpuan ang dulo ng carboxyl o C-terminal end ng protina. Ang mga cell adhesion na rehiyon ng domain 6 ay nagtataglay ng tripeptide na binubuo ng pagkakasunud-sunod ng amino acid na Arginine-Glycine-Asparagine (Arg-Gly-Asp).
Ang tripeptide na ito ay ibinahagi ng maraming mga protina tulad ng collagen at integrins. Ito ang pinakamababang istraktura na kinakailangan para sa pagkilala sa lamad ng plasma sa pamamagitan ng fibronectins at integrins.
Ang Fibronectin, kapag sa globular form nito, ay kumakatawan sa isang natutunaw at libreng form sa dugo. Gayunpaman, sa mga ibabaw ng cell at sa extracellular matrix ay matatagpuan ito sa isang "bukas", matibay at hindi matutunaw na form.
Mga Tampok
Ang ilan sa mga proseso kung saan ang pakikilahok ng fibronectins ay ang pagkakadikit ng cell-to-cell, pagdikit ng cell, koneksyon o pagsunod sa plasma o basal membranes, pag-stabilize ng mga clots ng dugo at pagpapagaling ng sugat.
Sumusunod ang mga cell sa isang tukoy na site sa fibronectin sa pamamagitan ng isang receptor protein na kilala bilang "integrin." Ang protina na ito ay tumatawid sa lamad ng plasma sa interior ng cell.
Mga bahagi ng extracellular matrix ng cartilage tissue (Pinagmulan: Kassidy Veasaw sa pamamagitan ng Wikimedia Commons)
Ang extracellular domain ng integrins ay nagbubuklod sa fibronectin, habang ang intracellular domain ng integrins ay nakakabit sa mga filament ng actin. Pinapayagan ito ng ganitong uri ng anchorage na maipadala ang pag-igting na nabuo sa extracellular matrix sa cytoskeleton ng mga cell.
Ang mga Fibronectins ay nakikilahok sa proseso ng pagpapagaling ng sugat. Ang mga ito, sa kanilang natutunaw na form, ay idineposito sa mga hibla ng collagen na katabi ng sugat, na tumutulong sa paglipat ng mga phagocytes, fibroblast at paglaganap ng cell sa bukas na sugat.
Ang aktwal na proseso ng pagpapagaling ay nagsisimula kapag ang "fibroblast" na paikutin "ang fibronectin network. Ang network na ito ay kumikilos bilang isang uri ng scaffold o suporta para sa pagdeposito ng mga bagong collagen fibers, heparan sulfate, proteoglycan, chondrotin sultafo at iba pang mga sangkap ng extracellular matrix na kinakailangan upang ayusin ang tissue.
Ang Fibronectin ay kasangkot din sa paggalaw ng mga cell ng epidermal, tulad ng sa pamamagitan ng butil na butil ay nakakatulong upang muling ayusin ang basement lamad na namamalagi sa ilalim ng epidermis sa mga tisyu, na tumutulong sa mangyari na keratinization.
Ang lahat ng mga fibronectins ay may mga mahahalagang pag-andar para sa lahat ng mga cell; nakikilahok sila sa mga proseso na magkakaibang bilang paglilipat ng cell at pagkita ng kaibahan, homeostasis, pagpapagaling ng sugat, phagocytosis, bukod sa iba pa.
Mga Sanggunian
- Conde-Agudelo, A., Romero, R., & Roberts, JM (2015). Mga pagsubok upang hulaan ang preeclampsia. Sa mga sakit na hypertensive ni Chesley sa pagbubuntis (pp. 221-251). Akademikong Press.
- Farfán, J. Á. L., Tovar, HBS, de Anda, MDRG, & Guevara, CG (2011). Ang pangsanggol fibronectin at cervical haba bilang maagang mga prediktor ng paghahatid ng preterm. Gynecology and Obstetrics ng Mexico, 79 (06), 337-343.
- Feist, E., & Hiepe, F. (2014). Fibronectin autoantibodies. Sa Mga Autoantibodies (pp. 327-331). Elsevier.
- Letourneau, P. (2009). Axonal pathfinding: papel ng Extracellular matrix. Encyclopedia ng neuroscience, 1, 1139-1145.
- Pankov, R., & Yamada, KM (2002). Fibronectin nang isang sulyap. Journal ng cell science, 115 (20), 3861-3863.
- Proctor, RA (1987). Fibronectin: isang maikling pangkalahatang-ideya ng istraktura, pag-andar, at pisyolohiya na ito. Mga pagsusuri sa mga nakakahawang sakit, 9 (Supplement_4), S317-S321.