MGA HYDROLASES: ISTRAKTURA, PAG-ANDAR, HALIMBAWA - BIOLOGY - 2026

Ang mga hydrolases ay mga enzyme na responsable para sa hydrolyzing iba't ibang uri ng mga bono ng kemikal sa maraming iba't ibang mga compound. Kabilang sa mga pangunahing bono na hydrolyze ay ester, glycosidic, at peptide bond.

Sa loob ng pangkat ng mga hydrolases, higit sa 200 iba't ibang mga enzim ang naiuri, na nakapangkat sa hindi bababa sa 13 mga indibidwal na hanay; ang kanilang pag-uuri ay mahalagang batay sa uri ng kemikal na tambalan na nagsisilbing kanilang substrate.

Mga graphic na modeling na may mga tool na bioinformatics ng istraktura ng isang hydrolase (Pinagmulan: Jawahar Swaminathan at kawani ng MSD sa European Bioinformatics Institute Via Wikimedia Commons)

Ang mga hydrolases ay mahalaga para sa pagtunaw ng pagkain sa mga bituka ng mga hayop, dahil sila ang may pananagutan sa pagpapabagal sa isang malaking bahagi ng mga bono na bumubuo sa mga istrukturang carbonate ng pagkain na kanilang kinakain.

Ang mga enzymes na ito ay gumagana sa may tubig media, dahil kailangan nila ang mga molekula ng tubig sa paligid nila upang magdagdag sa mga compound kapag ang mga molekula ay nabura. Sa mga simpleng salita, ang mga hydrolases ay nagsasagawa ng isang hydrolytic catalysis ng mga compound kung saan sila kumikilos.

Halimbawa, kapag ang isang hydrolase ay sumira sa isang CC covalent bond, ang resulta ay karaniwang isang pangkat ng C-OH at isang pangkat ng CH.

Istraktura

Tulad ng maraming mga enzyme, ang mga hydrolases ay mga globular protein na naayos sa mga kumplikadong istruktura na nag-aayos ng kanilang sarili sa pamamagitan ng mga interramolecular na pakikipag-ugnay.

Ang mga hydrolases, tulad ng lahat ng mga enzim, ay nagbubuklod sa isa o higit pang mga molekula ng substrate sa isang rehiyon ng kanilang istraktura na kilala bilang "aktibong site." Ang site na ito ay isang bulsa o cleft na napapalibutan ng maraming mga residue ng amino acid na nagpapadali sa pagkakahawak o pagkakabit ng substrate.

Ang bawat uri ng hydrolase ay tiyak para sa isang naibigay na substrate, na natutukoy ng istruktura ng tersiyaryo nito at sa pamamagitan ng pagsasaayos ng mga amino acid na bumubuo sa aktibong site nito. Ang pagtutukoy na ito ay pinalaki sa isang pamamaraan ng didactic ni Emil Fischer bilang isang uri ng "lock at key".

Ito ay kilala ngayon na ang substrate, sa pangkalahatan, ay nagpapahiwatig ng mga pagbabago o pagbaluktot sa pagsasaayos ng mga enzyme at na ang mga enzymes, sa turn, papangitin ang istraktura ng substrate upang gawin itong "magkasya" sa aktibong site nito.

Mga Tampok

Ang lahat ng mga hydrolases ay may pangunahing pag-andar ng pagsira sa mga bono ng kemikal sa pagitan ng dalawang compound o sa loob ng istraktura ng parehong molekula.

Mayroong mga hydrolases upang masira ang halos anumang uri ng bono: ang ilan ay nagpapabagal sa mga bono ng ester sa pagitan ng mga karbohidrat, ang iba ay ang mga peptide bond sa pagitan ng mga amino acid ng mga protina, ang iba ay ang mga carboxylic bond, atbp.

Ang layunin ng hydrolysis ng mga bono ng kemikal na nabalisa ng isang hydrolase enzyme ay nag-iiba nang malaki. Halimbawa, ang Lysozyme, ay responsable para sa hydrolysis ng mga bono ng kemikal na may layunin na protektahan ang organismo na synthesize ito.

Ang enzyme na ito ay binabali ang mga bono na magkakasamang magkakasama ng mga compound sa pader ng cell ng bakterya, upang maprotektahan ang katawan ng tao mula sa paglaganap ng bakterya at posibleng impeksyon.

Ang mga nukleases ay mga "phosphatase" enzymes na may kakayahang magpababa sa mga nucleic acid, na maaari ding kumatawan sa isang mekanismo ng pagtatanggol ng cell laban sa mga virus ng DNA o RNA.

Ang iba pang mga hydrolases, tulad ng mga uri ng "serine proteases", ay nagpapabagal sa mga bono ng peptide ng mga protina sa digestive tract upang makagawa ng mga asidong asimula sa gastrointestinal epithelium.

Ang mga hydrolases ay kasangkot din sa iba't ibang mga kaganapan sa paggawa ng enerhiya sa metabolismo ng cell, dahil ang mga pospatase ay nagpapatawad sa pagpapalabas ng mga molecule ng pospeyt mula sa mga substrate na may mataas na enerhiya tulad ng pyruvate, sa glycolysis.

Mga halimbawa ng mga hydrolases

Kabilang sa mahusay na pagkakaiba-iba ng mga hydrolases na nakilala ng mga siyentipiko, ang ilan ay pinag-aralan na may higit na diin kaysa sa iba, dahil kasangkot sila sa maraming mga proseso na mahalaga para sa buhay ng cell.

Kasama dito ang lysozyme, serine proteases, endonuclease-type phosphatases, at glucosidases o glycosylases.

Lysozyme

Ang mga enzyme ng ganitong uri ay binabasag ang mga layer ng peptidoglycan ng pader ng cell ng mga bacteria na positibo sa gramo. Karaniwan itong natatapos na nagiging sanhi ng isang kabuuang lysis ng bakterya.

Ipinagtatanggol ng Lysozymes ang katawan ng mga hayop mula sa impeksyon sa bakterya at sagana sa mga pagtatago ng katawan sa mga tisyu na nakikipag-ugnay sa kapaligiran, tulad ng luha, laway at uhog.

Ang lysozyme egg egg ay ang unang istraktura ng protina na mai-crystallized sa pamamagitan ng X-ray.Ang pagkikristal na ito ay isinagawa ni David Phillips, noong 1965, sa Royal Institute of London.

Ang aktibong site ng enzyme na ito ay binubuo ng peptide Asparagine-Alanine-Methionine-Asparagine-Alanine-Glycine-Asparagine-Alanine-Methionine (NAM-NAG-NAM).

Serine proteases

Ang mga enzyme sa pangkat na ito ay responsable para sa hydrolyzing ang peptide bond sa peptides at protina. Ang pinaka-karaniwang pinag-aralan ay ang trypsin at chymotrypsin; gayunpaman, maraming iba't ibang mga uri ng mga serine na mga protease, na nag-iiba na may paggalang sa pagtutukoy ng substrate at ang kanilang mekanismo ng katalisis.

Ang "serine proteases" ay nailalarawan sa pamamagitan ng pagkakaroon ng isang nucleophilic amino acid ng uri ng serine sa aktibong site na ito, na gumagana sa pagkasira ng peptide bond sa pagitan ng mga amino acid. Ang mga Serine na mga protease ay may kakayahang magbuwag ng iba't ibang mga bono ng ester.

Ang graphic na pamamaraan ng pagkilos ng isang serine na protease ay nagbabasag ng isang peptide bond sa amino acid histidine (Pinagmulan: Zephyris sa wikang Ingles na Wikipedia Via Wikimedia Commons)

Ang mga enzymes ay pinutol ang mga peptides at mga protina na walang katuturan. Gayunpaman, ang lahat ng mga peptides at protina na gupitin ay dapat na nakakabit sa N-terminus ng peptide bond sa aktibong site ng enzyme.

Ang bawat serine na protease ay tiyak na pinuputol ang amide bond na bumubuo sa pagitan ng C-terminal end ng amino acid sa dulo ng carboxyl at ang amino acid amine na patungo sa dulo ng N-terminal ng peptide.

Ang mga nukleyase-type na phosphatases

Ang mga enzymes na ito ay nagpapagana ng pag-iwas ng mga bono ng phosphodiester ng mga asukal at ang mga pospeyt ng mga nitrogenous na bumubuo sa mga nucleotides. Maraming iba't ibang mga uri ng mga enzymes na ito, dahil ang mga ito ay tiyak para sa uri ng nucleic acid at ang cleavage site.

Ang graphic na iskema ng aksyon ng isang endonuclease hydrolyzing isang phosphodiester bond (Pinagmulan: J3D3 Via Wikimedia Commons)

Ang mga endonucleases ay kailangang-kailangan sa larangan ng biotechnology, dahil pinapayagan nila ang mga siyentipiko na baguhin ang mga genome ng mga organismo sa pamamagitan ng pagputol at pagpapalit ng mga fragment ng genetic na impormasyon ng halos anumang cell.

Ang mga endonucleases ay pinutol ang mga base ng nitrogen sa tatlong mga hakbang. Ang una ay sa pamamagitan ng isang nucleophilic amino acid, kung gayon ang isang intermediate na istraktura na may negatibong singil ay nabuo na umaakit sa pangkat na pospeyt at sa wakas ay sinira ang bond sa pagitan ng parehong mga base.

Mga Sanggunian

1. Davies, G., & Henrissat, B. (1995). Mga istruktura at mekanismo ng glycosyl hydrolases. Istraktura, 3 (9), 853-859.
2. Lehninger, AL, Nelson, DL, Cox, MM, & Cox, MM (2005). Mga prinsipyo ng Lehninger ng biochemistry. Macmillan.
3. Mathews, AP (1936). Mga prinsipyo ng biochemistry. W. Kahoy.
4. Murray, RK, Granner, DK, Mayes, P., & Rodwell, V. (2009). Isinalarawan ang biochemistry ni Harper. 28 (p. 588). New York: McGraw-Hill.
5. Ollis, DL, Cheah, E., Cygler, M., Dijkstra, B., Frolow, F., Franken, SM, … & Sussman, JL (1992). Ang tiklop na α / β hydrolase. Ang Protein Engineering, Disenyo at Pinili, 5 (3), 197-211.