HISTIDINE: MGA KATANGIAN, ISTRAKTURA, PAG-ANDAR, PAGKAIN - BIOLOGY - 2026

Ang histidine (His, H) ay isang amino acid na ginagamit para sa synt synthesis. Ito ay isang molekula ng hydrophilic, kaya sa pangkalahatan ay nakatuon ito sa labas ng mga istruktura ng protina kapag nasa isang likidong daluyan.

Ito ay itinuturing na isang mahalagang amino acid para sa lumalaking mga bata dahil hindi nila ito ginawa. Sa mga may sapat na gulang ay may isang maliit na paggawa ng histidine, ngunit hindi sapat upang maibigay ang pang-araw-araw na mga kinakailangan, kung bakit ito ay itinuturing na isang semi mahahalagang amino acid.

Ang istraktura ng kemikal ng amino acid Histidine (Pinagmulan: Borb, sa pamamagitan ng Wikimedia Commons)

Para sa mga hayop at tao, ang histidine ay isang mahalagang o hindi bababa sa semi-mahahalagang amino acid, gayunpaman, ang mga halaman, fungi at microorganism ay mahusay na gumawa ng histidine na kailangan nila at bahagi ng mga mapagkukunan ng dietidine, bilang karagdagan sa mga protina. hayop.

Tinutupad ng histidine ang napakahalagang pag-andar ng physiological sa mga tao tulad ng: pagiging bahagi ng mga aktibong sentro ng maraming mga enzim, na lumahok sa paglaki, sa immune system at sa pagbuo ng myelin sa mga fibre ng nerve, bukod sa iba pa.

Ang histidine biosynthesis ay isang kumplikadong proseso na nagaganap sa atay at nangangailangan ng 9 hanggang 11 na mga hakbang sa enzymatic. Ang pagkasira nito ay nangyayari sa atay at balat at dumadaan sa pagbuo ng glutamate, pagkatapos ay sumusunod sa iba't ibang mga ruta.

Maraming mga pagkain ang mayaman sa histidine, tulad ng mga protina ng hayop tulad ng mga produktong karne at pagawaan ng gatas, pati na rin ang mga protina ng halaman. Nagbibigay ang mga ito ng isang malaking bahagi ng pang-araw-araw na mga kinakailangan sa histidine na kailangang gumana nang maayos ang ating katawan.

Kakulangan sa histidine o labis na dulot ng namamana na mga problema sa metabolic o transportasyon, o pagkabigo sa pagdiyeta sa paggamit, ay nauugnay sa ilang mahahalagang problema na nakakaapekto sa kalusugan sa parehong mga bata at matatanda. Ang sapat na paggamit ng histidine ay nagbibigay-daan sa iyo upang mapanatili ang isang malusog at malusog na buhay sa karamihan ng mga kaso.

katangian

Ang isang kamangha-manghang tampok ng histidine ay maaaring ma-convert ito sa histamine, isang sangkap na aktibong kasangkot sa maraming mga reaksiyong alerdyi at nagpapaalab.

Sa mga isda na nakalantad sa kapaligiran nang walang sapat na pagpapalamig, ang mga bakterya ay maaaring mag-convert ng histidine sa histamine at sa gayon, kung pag-inglis, nagiging sanhi sila ng pagkalason sa pagkain.

Ang isa pang katangian ng amino acid na ito ay ang isa sa ilang, kabilang sa 22 umiiral na, na ang ionizing sa hanay ng physiological pH (sa paligid ng 7.4) at, samakatuwid, ay maaaring aktibong lumahok sa catalytic site ng maraming mga enzim.

Sa molekulang hemoglobin, ang proximal histidine ay isa sa mga ligand ng pangkat ng heme. Sa madaling salita, ang asidong amino na ito ay nakikilahok sa function ng transportasyon ng oxygen ng hemoglobin at mahalaga para sa synthesis ng protina na ito, pati na rin para sa myoglobin, na kilala rin bilang "kalamnan hemoglobin".

Istraktura

Ang Histidine ay isang pangunahing polar hydrophilic amino acid , na naiuri sa loob ng mga mahahalagang amino acid, dahil hindi ito ma-synthesize ng mga hayop. Gayunpaman, at tulad ng nabanggit dati, ito ay synthesized ng bakterya, fungi at halaman.

Sa lumalaking mga bata, ang histidine ay ganap na kinakailangan; maaari itong synthesize ng may sapat na gulang, ngunit hindi malinaw kung natutugunan nito ang pang-araw-araw na pangangailangan ng histidine, kaya dapat itong ingested sa diyeta.

Tulad ng lahat ng mga amino acid, ang histidine ay may isang α-carbon kung saan nakalakip ang isang pangkat ng amino, isang pangkat ng carboxyl, isang hydrogen atom, at isang kadena sa gilid.

Ang panig na kadena ng amino acid na ito ay nabuo ng isang singsing na imidazole na, sa pisyolohikal na pH, nagpo-protonate at nakakakuha ng isang positibong singil at tinawag na "imidazolium" pinaikling bilang ImH +.

Kasama ng lysine at arginine, ang histidine ay bumubuo sa pangkat ng mga pangunahing amino acid. Sa tatlo, ang histidine ay ang hindi bababa sa pangunahing at ang imidazole ring nito ay maaaring maglaraw sa mga pH na malapit sa 6.

Dahil sa physiological pH histidine ay maaaring makipagpalitan ng mga proton, may posibilidad na lumahok sa enzymatic catalysis na kasangkot sa paglipat ng mga proton. Gayundin, dahil ito ay isang polar amino acid, karaniwang matatagpuan ito sa panlabas na ibabaw ng mga protina, kung saan maaari itong mag-hydrate sa isang may tubig na daluyan.

Mga Tampok

Bilang bahagi ng aktibong site ng mga enzymes

Ang histidine ay kinakailangan para sa synthesis ng maraming mga protina, lalo na ang mga enzymes na ang mga aktibong sentro ay mayroong amino acid sa kanilang istraktura. Ito ay bahagi ng aktibong sentro ng aldolases sa mga mammal, kung saan gumaganap ito bilang isang donor na proton.

Ito ay matatagpuan sa aktibong sentro ng carboxypeptidase A, isang pancreatic enzyme na may isang aktibong site na binubuo ng Zn at histidine. Sa glycolytic enzyme phosphoglycerate mutase, mayroong dalawang residid ng histidine sa aktibong sentro nito na kumikilos bilang mga tumatanggap o donor ng mga pangkat na phosphoryl.

Natagpuan din ito sa aktibong site ng mga enzyme tulad ng glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, lactate dehydrogenase, papain, chymotrypsin, RNase A, at histidine ammonia lyase (histidase). Bukod dito, ito ay isang allosteric inhibitor ng enzyme glutamine synthetase.

Iba pang mga pag-andar

Ang amino acid na ito ay may kahalagahan para sa katawan, dahil ang decarboxylation sa pamamagitan ng histidine decarboxylase ay gumagawa ng histamine, isang potent na vasodilator na nauugnay sa nagpapaalab at mga reaksiyong alerdyi, na naroroon sa bituka at mga butil ng mga cell ng mononuclear phagocytic system.

Ang histidine ay ginawa ng mga neuron ng gitnang sistema ng nerbiyos na may mga pag-andar ng neuromodulatory.

Ito ay kinakailangan para sa pagbuo ng myelin sheaths ng mga fibers ng nerve, kaya gumaganap ito ng isang mahalagang papel sa paghahatid ng mga de-koryenteng impulses sa kanila.

Kasabay ng paglaki ng hormone at iba pang mga amino acid, ang histidine ay nag-aambag sa mga mekanismo ng pagkumpuni ng tisyu, pangunahin sa cardiovascular system.

Ang ilang mga karagdagang tampok ay kinabibilangan ng:

- Nag-aambag sa detoxification ng ilang mga mabibigat na metal dahil ito ay kumikilos bilang isang chelator.

- Pinoprotektahan laban sa pinsala sa radiation.

- Nakikilahok sa pagbuo ng pula at puting mga selula ng dugo.

- Ito ay kinakailangan para sa pagbuo ng hemoglobin.

- Tumutulong sa paglaban sa ilang mga negatibong epekto ng rheumatoid arthritis tulad ng pamamaga at kawalan ng kadaliang kumilos.

- Ito ay isang mahalagang amino acid para sa pagbabagong-buhay ng buhok, paglaki at pagpapaandar sa sekswal.

Ang carnosine, anserine, at homocarnosine ay mga dipeptides na nabuo mula sa histidine. Ang unang dalawa ay matatagpuan sa mga kalamnan at may mahahalagang pag-andar bilang buffers at bilang mga aktibista ng myosin ATPase.

Ang homocarnosine ay ginawa sa utak sa halagang 100 beses na mas malaki kaysa sa carnosine sa kalamnan ng kalansay.

Biosynthesis

Nakukuha ng Histidine ang balangkas ng carbon nito mula sa ribose 5-phosphate. Sa bakterya ng E. Coli, ang amino acid na ito ay ginawa mula sa tambalang ito sa pamamagitan ng 11 na mga hakbang sa enzymatic:

1. Ang unang hakbang ng synthesis ay binubuo ng paglipat ng isang phosphoribosyl mula sa ATP sa carbon 1 ng ribose 5-phosphate, na bumubuo ng 5-phosphoribosyl-1-pyrophosphate (PRPP). Ang enzyme phosphoribosyl-pyrophosphate synthetase (PRPP synthetase) catalyzes reaksyon na ito.
2. Pagkatapos ang paglipat ng pangkat na pyrophosphate mula sa carbon 1 hanggang sa N-1 ng ATP ay nangyayari, at ang N1- (5'-phosphoribosyl) -ATP ay ginawa. Ang enzyme na catalyzes reaksyon na ito ay ATP phosphoribosyltransferase.
3. Sa pamamagitan ng pagkilos ng phosphoribosyl-ATP-pyrophosphate hydroxylase, nabuo ang α, β-pyrophosphate bond ng ATP at hydrolyzed at N1- (5'-phosphoribosyl) -AMP ay nabuo.
4. Ang enzyme phosphoribosyl-AMP cyclo hydroxylase ay nagbubukas ng purine singsing sa pagitan ng N-1 at C-6 at ang ribonucleotide N1- (5'-phosphoribosyl formimino) -5-aminoimidazole-4-carboxamide-1-ribonucleotide ay nabuo.
5. Pagkatapos, ang singsing ng ribofuranose na nagmula sa PRPP ay nagbubukas at isomerized sa isang ketose, na bumubuo ng N1- (5'-phosphoribosyl formimino) -5-aminoimidazole-4-carboxamide-1-ribonucleotide sa pamamagitan ng epekto ng isang isomerase enzyme.
6. Ang enzyme aminotransferase ay naglilipat sa pangkat ng amido mula sa glutamine, na na-convert sa glutamate, at sinisira ang formimino bond, at sa gayon ay naglalabas ng 5-aminoimidazole-carboxamide-1-ribonucleotide at bumubuo ng imidazole glycerol phosphate.
7. Ang isang molekula ng tubig ay tinanggal mula sa imidazole glycerol phosphate sa pamamagitan ng imidazole glycerol phosphate dehydratase at imidazole acetol phosphate ay nabuo.
8. Upang imidazole acetol phosphate isang amino group ay inilipat sa pamamagitan ng histidinol phosphate transaminase at ang histidinol phosphate ay nabuo.
9. Ang pangkat na phosphoric ester ng histidinol phosphate ay hydrolyzed upang mabuo ang histidinol. Ang histidinol pospeyt pospeyt catalyzes reaksyon na ito.
10. Nang maglaon, ang histidinol ay na-oxidized ng histidinol dehydrogenase at nabuo ng histidinally.
11. Ang histidinol dehydrogenase mismo ay nag-oxidize ng histidinal at nagko-convert ito sa histidine.

Ang unang enzyme ng histidine biosynthetic pathway ay hinarang ng produkto ng pathway, iyon ay, ang histidine ay nakikilahok sa allosteric na pagsugpo ng ATP phosphoribosyltransferase, na kumakatawan sa pangunahing mekanismo ng regulasyon ng pathway.

Pagkasira

Ang histidine, proline, glutamate, arginine at glutamine ay mga amino acid na, kapag napapahamak, nagtatapos na bumubuo ng α-ketoglutarate. Apat sa mga ito ang unang na-convert sa glutamate, na sa pamamagitan ng transamination ay nagbibigay ng pagtaas sa α-ketoglutarate.

Ang histidine, sa pamamagitan ng histidinase, ay nawawala ang pangkat na α-amino upang maging urocanate. Pagkatapos, ang urocanase hydrates posisyon 1 at 4 ng urocanate, na bumubuo ng 4-imidazolone-5-propionate. Kasunod nito, ang hydrolysis ng pangkat ng imino ng 4-imidazolone-5-propionate ay nangyayari, na bumubuo ng N-formiminoglutamate.

Ang huli na reaksyon ay nagsasangkot ng paglipat ng formyl mula sa N-formiminoglutamate sa tetrahydrofolate, na gumagana sa enzyme glutamate formimino transferase. Ang mga produkto ng pagtatapos ng reaksyon na ito ay glutamate at N5-formimino tetrahydrofolate.

Ang Α-ketoglutarate ay nabuo sa pamamagitan ng pagsusuri ng glutamate. Ang Ket-Ketoglutarate ay isang intermediate sa Krebs cycle at maaari ring ipasok ang gluconeogenic pathway para sa pagbuo ng glucose.

Ang pangkat ng amino na glutamate ay pumapasok sa siklo ng produksyon ng urea upang maalis sa ihi. Ang lahat ng mga reaksyon na ito ay nangyayari sa atay at ang ilan sa mga ito sa balat.

Ang mga pagkaing mayaman sa histidine

Ang pang-araw-araw na pangangailangan ng histidine ay humigit-kumulang na 10 hanggang 11 mg bawat kg ng timbang ng katawan, bawat araw. Sa lumalaking mga bata, ang histidine ay isang mahalagang amino acid na dapat ibigay sa pamamagitan ng diyeta.

Sa ibang mga hayop, ang histidine ay isang mahalagang amino acid at ang mga nakataas sa kuwadra ay dapat tumanggap ng histidine upang mapanatili ang kanilang normal na antas ng hemoglobin.

Ang mga pagkaing mayaman sa histidine ay kasama ang:

- Beef, kordero, baboy, manok at pabo. Natagpuan din ito sa mga isda tulad ng tuna (kahit na de-latang), salmon, trout, snapper, at bass ng dagat, pati na rin ang ilang mga shellfish.

- Ang gatas at mga derivatives nito, lalo na sa mga matured cheeses tulad ng Parmesan, Gruyère, Swiss cheese, at gouda, bukod sa iba pa. Sa mga cream, whey, yogurt at sour cream.

- Mga soybe at pinatuyong prutas tulad ng mga walnut at buto. Sa mirasol, kalabasa, pakwan, linga, almond, pistachio, peanut butter at chia seeds.

- Mga itlog at beans o puting beans.

- Buong butil tulad ng quinoa, trigo, brown rice, atbp.

Mga pakinabang ng paggamit nito

Mayroong isang bilang ng mga kondisyon ng pathological na kung saan ang histidine ay maaaring maging kapaki-pakinabang bilang isang adjunct sa paggamot.

Kabilang sa mga pathologies na ito ay maaari nating pangalanan ang rheumatoid arthritis, arterial hypertension (dahil ang isang hypotensive effect ng histidine ay inilarawan), sa mga impeksyon, frigidity at sexual impotence, mabibigat na pagkalason ng metal, nakakalason na synovitis, neuritis, pagsusuka ng pagbubuntis, sakit sa cardiovascular at ng pandinig, ulser at anemia.

Sa balat, ang pagkasira ng natupok na histidine ay gumagawa ng urocanic acid, na may kakayahang protektahan ang balat sa pamamagitan ng pagsipsip ng mga sinag ng ultraviolet.

Ang labis na pagkonsumo ng histidine ng mga malulusog na indibidwal ay hindi gumagawa ng mga pangunahing pagbabago, dahil mabilis itong pinanghihinalaan. Gayunpaman, ang paggamit ng mga suplemento sa dietidine ay dapat na limitahan sa mga pasyente na may matinding atay at / o mga problema sa bato.

Mga karamdaman sa kakulangan

Ang kakulangan ng histidine ay nauugnay sa mga pagbabago sa tugon ng immune dahil sa nabawasan na produksiyon ng histamine at puting mga selula ng dugo, akumulasyon ng mga libreng radikal, at mga malformations o dwarfism sa mga fetus.

Ang mga problema sa buto, pagkabingi at anemia na nauugnay sa kakulangan sa histidine ay naiulat din.

Ang sakit na Hartnup ay isang minana na kondisyon na nakakaapekto sa transportasyon ng histidine at tryptophan sa pamamagitan ng mucosa ng maliit na bituka at bato, na nagdudulot ng kakulangan ng parehong mga amino acid.

Ang pinaka-nauugnay na mga klinikal na manipestasyon ay ang hitsura ng scaly at pulang sugat sa balat pagkatapos ng pagkakalantad ng araw, iba't ibang mga antas ng kahinaan sa paggalaw at ilang mga sintomas ng mga sakit sa saykayatriko.

Ang Histidinemia ay isang sakit na agresibo ng autosomal na nailalarawan sa isang kakulangan ng enzyme histidase, na nagiging sanhi ng pagtaas ng antas ng histidine sa dugo at ihi.

Bilang isang kinahinatnan, ang mga pasyente na ito ay hindi maaaring magpanghina ng histidine sa urocanic acid sa atay at balat. Ang sakit na ito ay sinamahan ng katamtamang pag-retard sa pag-iisip, mga depekto sa memorya ng pagsasalita at pandinig na walang pagkabingi.

Ang paghihigpit ng paggamit ng histidine bilang isang paggamot ay hindi naging epektibo sa pagbuo ng klinikal na pagpapabuti at nagdadala ng panganib ng pagbuo ng mga karamdaman sa paglago sa mga bata na apektado ng sakit na ito.

Mga Sanggunian

1. Mathews, C., van Holde, K., & Ahern, K. (2000). Biochemistry (ika-3 ed.). San Francisco, California: Pearson.
2. Murray, R., Bender, D., Botham, K., Kennelly, P., Rodwell, V., & Weil, P. (2009). Isinalarawan na Biochemistry ng Harper (ika-28 ed.). McGraw-Hill Medikal.
3. Nelson, DL, & Cox, MM (2009). Mga Prinsipyo ng Lehninger ng Biochemistry. Mga Edisyon ng Omega (Ika-5 ed.). doi.org
4. Pencharz, P., Farri, L., & Papageorgiou, A. (1983). Ang mga epekto ng gatas ng tao at mga formula na may mababang protina sa mga rate ng kabuuang pagliko ng protina sa katawan at ihi ng 3-methylhistidine excretion ng mga sanggol na preterm. Klinikal na Agham, 64, 611-6616.
5. Awit, BC, Joo, N., Aldini, G., & Yeum, K. (2014). Mga biological na function ng histidine-dipeptides at metabolic syndrome. Pananaliksik at Pagsasanay sa Nutrisyon, 8 (1), 3–10.