MGA IMMUNOGLOBULIN: ISTRAKTURA, URI AT PAG-ANDAR - ANATOMY AT PHYSIOLOGY - 2025

Ang mga immunoglobulin ay mga molekula na nagagawa ng mga cell na B at mga cell ng plasma na tumutulong sa pagtatanggol ng organismo. Ang mga ito ay binubuo ng isang glycoprotein biomolecule na kabilang sa immune system. Ang mga ito ay isa sa mga pinaka-masaganang protina sa suwero ng dugo, pagkatapos ng albumin.

Ang Antibody ay isa pang pangalan para sa mga immunoglobulin, at sila ay itinuturing na mga globulins dahil sa kanilang pag-uugali sa electrophoresis ng suwero ng dugo na naglalaman ng mga ito. Ang molekula ng immunoglobulin ay maaaring maging simple o kumplikado, depende sa kung ito ay ipinakita bilang isang monomer o polymerized.

Ang karaniwang istraktura ng mga immunoglobulin ay katulad ng titik na "Y". Mayroong limang uri ng mga immunoglobulin na nagpapakita ng mga pagkakaiba-iba ng morphological, pag-andar at lokasyon sa katawan. Ang mga pagkakaiba-iba ng istruktura ng mga antibodies ay hindi hugis, ngunit sa komposisyon; ang bawat uri ay may isang tiyak na layunin.

Ang immune response na isinusulong ng mga immunoglobulin ay lubos na tiyak at isang napaka kumplikadong mekanismo. Ang pampasigla para sa pagtatago ng mga cell ay isinaaktibo sa pagkakaroon ng mga dayuhang ahente sa katawan, tulad ng bakterya. Ang papel ng immunoglobulin ay upang magbigkis sa dayuhang elemento at maalis ito.

Ang mga immunoglobulins o antibodies ay maaaring naroroon kapwa sa dugo at sa lamad na ibabaw ng mga organo. Ang mga biomolecules na ito ay kumakatawan sa mga mahahalagang elemento sa loob ng sistema ng pagtatanggol ng katawan ng tao.

Istraktura

Ang istraktura ng mga antibodies ay naglalaman ng mga amino acid at karbohidrat, ang oligosaccharides. Ang pangunahing nakararami ng mga amino acid, ang kanilang dami at pamamahagi ay kung ano ang tumutukoy sa istraktura ng immunoglobulin.

Tulad ng lahat ng mga protina, ang mga immunoglobulin ay may pangunahin, pangalawa, tersiyaryo at quaternary na mga istruktura, na tinutukoy ang kanilang pangkaraniwang hitsura.

Tungkol sa bilang ng mga amino acid na kanilang naroroon, ang mga immunoglobulin ay may dalawang uri ng chain: mabibigat na chain at light chain. Gayundin, ayon sa pagkakasunud-sunod ng amino acid sa istraktura nito, ang bawat isa sa mga chain ay may variable na rehiyon at isang pare-pareho na rehiyon.

Malakas na kadena

Ang mabibigat na kadena ng mga immunoglobulin ay tumutugma sa mga yunit ng polypeptide na binubuo ng mga pagkakasunud-sunod ng 440 amino acid.

Ang bawat immunoglobulin ay may 2 mabibigat na kadena, at ang bawat isa ay mayroon ding isang variable na rehiyon at isang palaging rehiyon. Ang palagiang rehiyon ay may 330 amino acid at ang variable na 110 sunud-sunod na mga amino acid.

Ang istraktura ng mabibigat na kadena ay magkakaiba para sa bawat immunoglobulin. Mayroong isang kabuuang 5 uri ng mabibigat na kadena na tumutukoy sa mga uri ng immunoglobulin.

Ang mga uri ng mabibigat na kadena ay kinilala ng mga letrang Greek Greek, γ, α, ε, δ para sa mga immunoglobulin IgG, IgM, IgA, IgE, at IgD, ayon sa pagkakabanggit.

Ang palagiang rehiyon ng mabibigat na kadena ε at μ ay nabuo ng apat na mga domain, habang ang mga naaayon sa α, γ, δ ay may tatlo. Kaya ang bawat pare-pareho na rehiyon ay magkakaiba para sa bawat uri ng immunoglobulin, ngunit karaniwan sa mga immunoglobulin ng parehong uri.

Ang variable na rehiyon ng mabibigat na kadena ay binubuo ng isang solong domain ng immunoglobulin. Ang rehiyon na ito ay may pagkakasunud-sunod ng 110 amino acid, at magkakaiba depende sa pagiging tiyak ng antibody para sa isang antigen.

Sa istraktura ng mabibigat na kadena, maaaring makita ang isang pag-igting o baluktot - tinatawag na isang bisagra - na kumakatawan sa nababaluktot na lugar ng kadena.

Mga light chain

Ang mga immunoglobulin light chain ay polypeptides na binubuo ng halos 220 na amino acid. Mayroong dalawang uri ng light chain sa mga tao: kappa (κ) at lambda (λ), ang huli na may apat na mga subtyp. Ang pare-pareho at variable na mga domain ay may mga pagkakasunud-sunod ng 110 amino acid bawat isa.

Ang isang antibody ay maaaring magkaroon ng dalawang light (κκ) light chain o isang pares ng λ (λλ) chain ngunit hindi posible na magkaroon ito ng isa sa bawat uri nang sabay.

Mga segment ng Fc at Fab

Tulad ng bawat immunoglobulin ay may hugis na katulad ng isang "Y" maaari itong nahahati sa dalawang mga segment. Ang "mas mababang" segment, ang base, ay tinatawag na crystallizable fraction o Fc; habang ang mga bisig ng «Y» ay bumubuo ng Tela, o bahagi na nagbubuklod sa antigen. Ang bawat isa sa mga seksyon na ito ng istruktura ng immunoglobulin ay gumaganap ng ibang pag-andar.

Segment Fc

Ang segment na Fc ay nagtataglay ng dalawa o tatlong palagiang mga domain ng mabibigat na kadena ng immunoglobulin.

Ang Fc ay maaaring magbigkis sa mga protina o isang tiyak na receptor sa basophils, eosinophils, o mga selula ng palo, sa ganyang pagpapakilala sa tiyak na tugon ng immune na aalisin ang antigen. Ang Fc ay tumutugma sa carboxyl terminus ng immunoglobulin.

Segment ng tela

Ang bahagi ng Fab o segment ng isang antibody ay naglalaman ng mga variable na domain sa mga dulo nito, bilang karagdagan sa palaging mga domain ng mabibigat at magaan na kadena.

Ang patuloy na domain ng mabibigat na chain ay ipinagpapatuloy sa mga domain ng Fc segment na bumubuo ng bisagra. Naaayon sa amino-terminal na pagtatapos ng immunoglobulin.

Ang kahalagahan ng segment ng Fab ay pinapayagan ang pagbubuklod sa mga antigens, dayuhan at potensyal na nakakapinsalang sangkap.

Ang variable na mga domain ng bawat immunoglobulin ginagarantiyahan ang pagiging tiyak nito para sa isang naibigay na antigen; ang katangian na ito ay pinapayagan ang paggamit nito sa pagsusuri ng mga nagpapasiklab at nakakahawang sakit.

Mga Uri

Ni Alejandro Porto, sa pamamagitan ng Wikimedia Commons

Ang mga immunoglobulin na kilala hanggang ngayon ay may isang tukoy na mabibigat na kadena na palaging para sa bawat isa at naiiba sa iba.

Mayroong limang mga uri ng mabibigat na kadena na tumutukoy sa limang uri ng mga immunoglobulin, na ang mga pag-andar ay naiiba.

Immunoglobulin G (IgG)

Ang immunoglobulin G ay ang pinaka-iba't-ibang. Mayroon itong mabibigat na kadena ng gamma at nangyayari sa unimolecular o monomeric form.

Ang IgG ay ang pinaka-sagana kapwa sa dugo suwero at sa puwang ng tisyu. Minimal na pagbabago sa pagkakasunud-sunod ng amino acid ng mabibigat na kadena na matukoy ang paghahati nito sa mga subtypes: 1, 2, 3 at 4.

Ang Immunoglobulin G ay may pagkakasunud-sunod ng 330 amino acid sa segment na Fc nito at isang molekular na bigat ng 150,000, kung saan ang 105,000 ay tumutugma sa mabibigat na kadena nito.

Immunoglobulin M (IgM)

Ang Immunoglobulin M ay isang pentamer na ang mabibigat na kadena ay μ. Mataas ang timbang ng molekular nito, humigit-kumulang 900,000.

Ang pagkakasunud-sunod ng amino acid ng mabibigat na kadena ay 440 sa Fc fraction nito. Ito ay matatagpuan higit sa lahat sa dugo suwero, na kumakatawan sa 10 hanggang 12% ng mga immunoglobulins. Ang IgM ay may isang subtype lamang.

Immunoglobulin A (IgA)

Ito ay tumutugma sa mabibigat na uri ng chain, at kumakatawan sa 15% ng kabuuang immunoglobulins. Ang IgA ay matatagpuan sa parehong dugo at mga pagtatago, kahit na sa gatas ng suso, sa anyo ng isang monomer o dimer. Ang molekular na bigat ng immunoglobulin na ito ay 320,000 at mayroon itong dalawang mga subtyp: IgA1 at IgA2.

Immunoglobulin E (IgE)

Ang immunoglobulin E ay binubuo ng ε-type na mabibigat na kadena at napaka-mahirap sa serum, sa paligid ng 0.002%.

Ang IgE ay may bigat ng molekular na 200,000 at naroroon bilang monomer pangunahin sa suwero, ilong ng ilong, at laway. Karaniwan din ang paghahanap ng immunoglobulin na ito sa loob ng mga basophils at mast cells.

Immunoglobulin D (IgD)

Ang mabibigat na iba't ibang kadena δ ay tumutugma sa immunoglobulin D, na kumakatawan sa 0.2% ng kabuuang immunoglobulin. Ang IgD ay may isang molekular na bigat ng 180,000 at nakabalangkas bilang isang monomer.

Ito ay nauugnay sa B lymphocytes, naka-attach sa kanilang ibabaw. Gayunpaman, ang papel ng IgD ay hindi maliwanag.

Pagbabago ng uri

Ang mga immunoglobulin ay maaaring sumailalim sa isang pagbabago sa uri ng istruktura, dahil sa pangangailangan na ipagtanggol laban sa isang antigen.

Ang pagbabagong ito ay dahil sa papel ng mga l lymphocyte ng B sa paggawa ng mga antibodies sa pamamagitan ng pag-aari ng resistensya. Ang pagbabago sa istruktura ay nasa pare-pareho na rehiyon ng mabibigat na kadena, nang hindi binabago ang variable na rehiyon.

Ang isang uri o pagbabago ng klase ay maaaring magdulot ng isang IgM na magbago sa IgG o IgE, at nangyayari ito bilang tugon na hinihikayat ng interferon gamma o interleukins IL-4 at IL-5.

Mga Tampok

Ang papel na ginagampanan ng mga immunoglobulin sa immune system ay napakahalaga para sa pagtatanggol ng katawan.

Ang mga immunoglobulin ay bahagi ng humoral immune system; iyon ay, sila ay mga sangkap na itinago ng mga cell para sa proteksyon laban sa mga pathogen o nakakapinsalang mga ahente.

Nagbibigay ang mga ito ng isang epektibong paraan ng pagtatanggol, epektibo, tiyak at naayos, na may malaking halaga bilang bahagi ng immune system. Mayroon silang pangkalahatan at tiyak na mga pag-andar sa loob ng kaligtasan sa sakit:

Pangkalahatang pag-andar

Natutupad ng mga antibiotics o immunoglobulin ang parehong mga independyenteng pag-andar at pag-activate ng cell-mediated effector at mga pagtatago ng pagtugon.

Nagbubuklod ng antigen-antibody

Ang mga immunoglobulin ay may function ng pagbubuklod ng mga ahente ng antigenic partikular at selektif.

Ang pagbuo ng antigen-antibody complex ay ang pangunahing pag-andar ng isang immunoglobulin at, samakatuwid, ito ay ang tugon ng immune na maaaring ihinto ang pagkilos ng antigen. Ang bawat antibody ay maaaring magbigkis ng dalawa o higit pang mga antigen sa parehong oras.

Pag-andar ng tagabuo

Karamihan sa mga oras, ang antigen-antibody complex ay nagsisilbing nagsisimula upang maisaaktibo ang mga tiyak na tugon ng cellular o upang simulan ang isang pagkakasunud-sunod ng mga kaganapan na matukoy ang pag-aalis ng antigen. Ang dalawang pinaka-karaniwang mga tugon ng effector ay ang pag-iisa ng cell at pag-activate ng pag-activate.

Ang pagbubuklod ng cell ay nakasalalay sa pagkakaroon ng mga tukoy na receptor para sa Fc segment ng immunoglobulin, sa sandaling ito ay nakatali sa antigen.

Ang mga cell tulad ng mga selula ng palo, eosinophil, basophil, lymphocytes, at phagocytes ay nagtataglay ng mga receptor na ito at nagbibigay ng mga mekanismo para sa pag-aalis ng antigen.

Ang activation ng complement cascade ay isang kumplikadong mekanismo na nagsasangkot sa simula ng isang pagkakasunud-sunod, kaya ang pagtatapos ay ang pagtatago ng mga nakakalason na sangkap na nag-aalis ng mga antigens.

Tiyak na pag-andar

Una, ang bawat uri ng immunoglobulin ay bubuo ng isang tiyak na pagpapaandar ng pagtatanggol:

Immunoglobulin G

- Nagbibigay ang Immunoglobulin G ng karamihan ng mga panlaban laban sa mga ahente ng antigenic, kabilang ang mga bakterya at mga virus.

- Pinapagana ng IgG ang mga mekanismo tulad ng pandagdag at phagocytosis.

- Ang konstitusyon ng IgG na tiyak para sa isang antigen ay matibay.

- Ang tanging antibody na maaaring ilipat ng ina sa kanyang mga anak sa panahon ng pagbubuntis ay ang IgG.

Immunoglobulin M

- Ang IgM ay ang antibody na may isang mabilis na pagtugon sa mga nakakapinsalang at nakakahawang ahente, dahil nagbibigay ito ng agarang pagkilos hanggang mapalitan ito ng IgG.

- Ang antibody na ito ang nagpapa-aktibo ng mga tugon ng cellular na isinama sa lymphocyte membrane at humoral na mga tugon tulad ng pandagdag.

- Ito ang unang immunoglobulin na synthesized ng mga tao.

Immunoglobulin A

- Ito ay kumikilos bilang isang hadlang sa pagtatanggol laban sa mga pathogens, sa pamamagitan ng pagiging matatagpuan sa mga ibabaw ng mauhog lamad.

- Ito ay naroroon sa respiratory mucosa, digestive system, urinary tract at din sa mga pagtatago tulad ng laway, ilong mucus at luha.

- Bagaman mababa ang pagpapaandar nito, maaari itong maiugnay sa mga lysozymes na pumatay ng bakterya.

- Ang pagkakaroon ng immunoglobulin D sa parehong gatas ng suso at colostrum ay nagbibigay-daan sa isang bagong panganak na makuha ito sa panahon ng pagpapasuso.

Immunoglobulin E

- Nagbibigay ang Immunoglobulin E ng isang malakas na mekanismo ng pagtatanggol laban sa mga antigens na gumagawa ng allergy.

- Ang pakikipag-ugnay sa pagitan ng IgE at isang allergen ay magiging sanhi ng mga nagpapaalab na sangkap na lumilitaw na responsable para sa mga sintomas ng mga alerdyi, tulad ng pagbahing, pag-ubo, pantal, pagtaas ng luha at ilong ng ilong.

- Maaari ring ilakip ng IgE ang sarili sa ibabaw ng mga parasito sa pamamagitan ng segment na Fc nito, na gumagawa ng isang reaksyon na nagiging sanhi ng kanilang pagkamatay.

Immunoglobulin D

- Ang monomeric na istraktura ng IgD ay naka-link sa B lymphocytes na hindi nakikipag-ugnay sa mga antigens, kaya ginagampanan nila ang papel ng mga receptor.

- Ang papel ng IgD ay hindi maliwanag.

Mga Sanggunian

1. (sf) Medikal na kahulugan ng immunoglobulin. Nabawi mula sa medicinenet.com
2. Wikipedia (nd). Antibody. Nabawi mula sa en.wikipedia.org
3. Grattendick, K., Pross, S. (2007). Mga immunoglobulin. Nabawi mula sa sciencedirect.com
4. Iáñez, E. (sf). Ang mga immunoglobulin at iba pang mga molekula ng B cell. Kurso sa pangkalahatang immunology. Nabawi mula sa mga ugr.es
5. (sf) Panimula sa Immunoglobulin. Nabawi mula sa thermofisher.com
6. Buddiga, P. (2013). Ang immune system anatomy. Nabawi mula sa emedicine.medscape.com
7. Biochemistryquestions (2009). Mga immunoglobulin: istraktura at pag-andar. Nabawi mula sa biochemistryquestions.wordpress.com
8. (sf) Immunoglobulin - istraktura at pag-andar. Nabawi mula sa microbiologybook.org