LACTOFERRIN: ISTRAKTURA AT PAG-ANDAR - BIOLOGY - 2026

Ang lactoferrin , na kilala rin bilang apolactoferrina o lactotransferrin, ay isang glycoprotein na ginawa ng maraming mga species ng mammalian na may kakayahang magbigkis at maglipat ng mga iron na ion (Fe3 +). Ito ay matatagpuan sa karamihan ng mga likido sa katawan at nauugnay sa protina na nakagapos ng plasma na kilala bilang "transferrin."

Nahiwalay ito noong 1939 nina Sorensen at Sorensen mula sa gatas ng bovine, at halos 30 taon na ang lumipas, noong 1960, tinukoy ni Johannson ang pagkakaroon nito sa gatas ng tao (ang pangalan nito ay nagmula sa pag-uuri nito bilang pinaka-masaganang protina na nagbubuklod na bakal sa buong mundo). gatas).

Lactoferrin istraktura (Pinagmulan: Lijealso sa pamamagitan ng Wikimedia Commons)

Ang kasunod na pananaliksik ay nagpakilala sa lactoferrin sa iba pang mga secretion ng glandula ng exocrine tulad ng apdo, pancreatic juice at mga pagtatago ng maliit na bituka, pati na rin sa pangalawang granules ng neutrophils, mga cells sa plasma na kabilang sa immune system.

Ang protina na ito ay matatagpuan din sa luha, laway, tamod, puki ng likido, braso ng bronchial at ilong, at ihi, bagaman lalo na ito ay masagana sa gatas (ito ang pangalawang pinakamataas na pinakamataas na protina ng konsentrasyon pagkatapos ng kasein) at colostrum.

Bagaman sa una, ito ay itinuturing na lamang bilang isang protina na may bacteriostatic na aktibidad sa gatas, ito ay isang protina na may malawak na iba't ibang mga biological function, bagaman hindi lahat ng ito ay may kinalaman sa kakayahang maglipat ng mga ions na bakal.

Istraktura ng lactoferrin

Ang Lactoferrin, tulad ng nabanggit, ay isang glycoprotein na may bigat na molekular na halos 80 kDa, na binubuo ng 703 na mga residu ng amino acid na ang pagkakasunod-sunod ay may mahusay na homology sa pagitan ng iba't ibang mga species. Ito ay isang pangunahing protina, positibong sisingilin at may isang isoelectric point sa pagitan ng 8 at 8.5.

N lobe at C lobe

Ito ay binubuo ng isang solong chain ng polypeptide na nakatiklop upang mabuo ang dalawang lobmetriko lobes na tinatawag na N lobe (residue 1-332) at ang C lobe (nalalabi 344-703) na nagbabahagi ng 33-41% homology sa bawat isa.

Parehong ang N lobe at ang C lobe ay binubuo ng mga naka-tiklop na sheet at alpha helice, na bumubuo ng dalawang domain bawat lobe, domain I at domain II (C1, C2, N1 at N2).

Ang parehong mga lobes ay konektado sa pamamagitan ng isang "hinge" na rehiyon na binubuo ng isang alpha helix sa pagitan ng mga nalalabi 333 at 343, na nagbibigay ng protina na higit na kakayahang umangkop sa molekular.

Ang pagsusuri ng pagkakasunud-sunod ng amino acid ng protina na ito ay nagpapakita ng isang malaking bilang ng mga potensyal na site para sa glycosylation. Ang antas ng glycosylation ay lubos na variable at tinutukoy ang paglaban sa aktibidad ng protease o malaki ang mababang pH. Ang pinaka-karaniwang saccharide sa bahagi ng karbohidrat na ito ay ang mannose, na may halos 3% hexose sugars at 1% hexosamines.

Ang bawat lobe ng lactoferrin ay may kakayahang baligtarin na umiikot sa dalawang ions metal, alinman sa bakal (Fe2 +, Fe3 +), tanso (Cu2 +), zinc (Zn2 +), kobalt (Co3 +) o mangganeso (Mn2 +), sa synergy na may isang bicarbonate ion.

Iba pang mga molekula

Maaari rin itong magbigkis, bagaman may mas mababang pagkakaugnay, sa iba pang mga molekula tulad ng lipopolysaccharides, glycosaminoglycans, DNA, at heparin.

Kapag ang protina ay nakasalalay sa dalawang mga iron iron ay kilala ito bilang hololactoferrin, habang kapag nasa "free" form ito ay tinatawag itong apolactoferrin at kapag ito ay nakatali lamang sa isang iron atom ay kilala ito bilang monoferric lactoferrin.

Ang Apolactoferrin ay may isang bukas na pagbabagong-anyo, habang ang hololactoferrin ay may isang saradong pagsasaayos, na ginagawa itong mas lumalaban sa proteolysis.

Iba pang mga anyo ng lactoferrin

Ang ilang mga may-akda ay naglalarawan ng pagkakaroon ng tatlong isoforms ng lactoferrin: α, β at γ. Ang form na lactoferrin-α ay tinukoy bilang na may kapasidad na nakagapos ng bakal at walang aktibidad na ribonuclease. Ang lactoferrin-β at lactoferrin-γ ay may aktibidad na ribonuclease, ngunit hindi may kakayahang magbubuklod sa mga metal na ion.

Mga Tampok

Ang Lactoferrin ay isang glycoprotein na may mas mataas na kaakibat para sa pagbubuklod ng bakal kaysa sa transferrin, isang protina na bakal na transporter sa plasma ng dugo, na binibigyan nito ng kakayahang magbigkis ng mga ions na bakal sa isang malawak na hanay ng pH.

Ibinigay na mayroon itong net positibong singil at ipinamamahagi sa iba't ibang mga tisyu, ito ay isang multifunctional protein na kasangkot sa iba't ibang mga pagpapaandar ng physiological tulad ng:

- Regulasyon ng pagsipsip ng iron ng bituka

- Mga proseso ng pagtugon sa Immune

- Ang mga mekanismo ng antioxidant ng katawan

- Mga gawa bilang isang anticarcinogeniko at anti-namumula ahente

- Ito ay isang proteksyon ahente laban sa mga impeksyon sa microbial

- Gumagana bilang isang salik ng transkripsyon

- Ito ay kasangkot sa pagsugpo ng mga proteases

- Ito ay isang antiviral, antifungal at antiparasitic protein

- Gumagana din ito bilang isang procoagulant at may ribonuclease na aktibidad

- Ito ay isang kadahilanan ng paglaki ng buto.

Ang representasyon ng istruktura ng lactoferrin at isang E. coli siderophore (Pinagmulan: W. Henley sa pamamagitan ng Wikimedia Commons)

Tungkol sa paglaban sa mga impeksyon sa microbial, ang lactoferrin ay kumikilos sa dalawang paraan:

- Sequestering iron sa mga site ng impeksyon (na nagiging sanhi ng kakulangan sa nutrisyon sa mga nakakahawang microorganism, na kumikilos bilang isang bacteriostatic) o

- Nakikipag-ugnay nang direkta sa nakakahawang ahente, na maaaring maging sanhi ng cell lysis.

Mga gamit sa Pharmacological

Ang Lactoferrin ay maaaring makuha nang direkta sa pamamagitan ng pagiging purified mula sa gatas ng baka, ngunit ang iba pang mga modernong sistema ay batay sa produksiyon nito bilang isang muling pagsanggalang protina sa iba't ibang mga organismo na may madali, mabilis at paglago ng ekonomiya.

Bilang isang aktibong tambalan sa ilang mga gamot, ang protina na ito ay ginagamit para sa paggamot ng mga ulser sa tiyan at bituka, pati na rin ang pagtatae at hepatitis C.

Ginagamit ito laban sa mga impeksyong pinagmulan ng bakterya at, at bilang karagdagan, ginagamit ito bilang isang stimulant ng immune system para sa pag-iwas sa ilang mga pathologies tulad ng cancer.

Mga mapagkukunan ng lactoferrin sa katawan ng tao

Ang expression ng protina na ito ay maaaring napansin sa una sa dalawa at apat na yugto ng cell ng pag-unlad ng embryonic at pagkatapos ay sa blastocyst yugto, hanggang sa oras ng pagtatanim.

Mamaya ito ay napatunayan sa neutrophils at sa mga epithelial cells ng digestive at reproductive system sa pagbuo.

Ang synthesis ng protina na ito ay isinasagawa sa myeloid at secretory epithelia. Sa isang taong may sapat na gulang, ang pinakamataas na antas ng expression ng lactoferrin ay napansin sa gatas ng suso at colostrum.

Maaari rin itong matagpuan sa maraming mga mauhog na pagtatago tulad ng may isang ina, seminal, at mga likido sa vaginal, laway, apdo, pancreatic juice, maliit na mga pagtatago ng bituka, mga pagtatago ng ilong, at luha. Ang mga antas ng protina na ito ay natagpuan upang magbago sa panahon ng pagbubuntis at sa panahon ng panregla cycle sa mga kababaihan.

Sa taong 2000, ang paggawa ng lactoferrin sa mga bato ay tinutukoy, kung saan ito ay ipinahayag at tinago sa pamamagitan ng pagkolekta ng mga tubule at maaaring ma-reabsorbed sa malalayong bahagi ng pareho.

Karamihan sa mga plasma lactoferrin sa mga taong may sapat na gulang ay nagmula sa neutrophils, kung saan ito ay nakaimbak sa mga tiyak na pangalawang granules at sa mga tersiyaryong granule (bagaman sa mas mababang konsentrasyon).

Mga Sanggunian

1. Adlerova, L., Bartoskova, A., & Faldyna, M. (2008). Lactoferrin: isang pagsusuri. Veterinarni Medicina, 53 (9), 457-468.
2. Berlutti, F., Pantanella, F., Natalizi, T., Frioni, A., Paesano, R., Polimeni, A., & Valenti, P. (2011). Mga katangian ng antiviral ng lactoferrin-isang likas na molekula ng kaligtasan sa sakit. Mga Molekyul, 16 (8), 6992-7018.
3. Brock, J. (1995). Lactoferrin: isang multifunctional immunoregulatory protein? Immunology ngayon, 16 (9), 417-419.
4. Brock, JH (2002). Ang pisyolohiya ng lactoferrin. Biochemistry at Cell Biology, 80 (1), 1-6.
5. González-Chávez, SA, Arévalo-Gallegos, S., & Rascón-Cruz, Q. (2009). Lactoferrin: istraktura, pag-andar at aplikasyon. International journal ng antimicrobial agents, 33 (4), 301-e1.
6. Levay, PF, & Viljoen, M. (1995). Lactoferrin: isang pangkalahatang pagsusuri. Haematologica, 80 (3), 252-267.
7. Naot, D., Grey, A., Reid, IR, & Cornish, J. (2005). Lactoferrin - isang kadahilanan ng paglago ng buto ng nobela. Clinical Medicine & Research, 3 (2), 93-101.
8. Sanchez, L., Calvo, M., & Brock, JH (1992). Biological na papel ng lactoferrin. Mga archive ng sakit sa pagkabata, 67 (5), 657.