LIPASE: MGA KATANGIAN, ISTRAKTURA, URI, PAG-ANDAR - BIOLOGY - 2026

Ang mga lipases ay bumubuo ng isang malaking pamilya ng mga enzyme na may kakayahang catalyzing ang hydrolysis ng mga bono ng ester na naroroon sa mga substrate tulad ng triglycerides, phospholipids, cholesterol esters at ilang mga bitamina.

Naroroon sila sa halos lahat ng mga kaharian ng buhay, kapwa sa mga microorganism tulad ng bakterya at lebadura, pati na rin sa mga halaman at hayop; sa bawat uri ng organismo ang mga enzymes na ito ay may mga espesyal na katangian at katangian na naiiba ang mga ito mula sa bawat isa.

Ang graphic na representasyon ng molekular na istraktura ng isang Lipase (Pinagmulan: Jawahar Swaminathan at kawani ng MSD sa European Bioinformatics Institute sa pamamagitan ng Wikimedia Commons)

Nakasalalay sa uri ng pag-uuri, ang isang pagkakaiba ay maaaring gawin sa pagitan ng "totoo" na mga lipases, na kilala rin bilang triacylglycerol lipases, at iba pang mga enzyme na may katulad na aktibidad ng lipolytic tulad ng mga phospholipases, sterol esterases, at retinyl-palmitate esterases.

Ang unang nai-publish na ulat sa pagkakasunud-sunod ng isang lipase enzyme ay ang De Caro et al. Noong 1981, na nag-aral ng pancreatic triacylglycerol lipase mula sa mga baboy. Ang mga paglaon sa pag-aaral ay nagpakita ng pagkakaroon ng maraming iba pang mga systemic lipases sa mga nabubuhay na organismo.

Ang pinakamahalagang lipases sa mga hayop ay ang mga digestive lipases na ginawa ng pancreas at atay, na nakikilahok sa metabolismo ng mga taba na natupok sa diyeta nang regular, at samakatuwid ay may mahalagang mga implikasyon ng physiological mula sa iba't ibang mga punto ng view.

Sa kasalukuyan, ang mga enzymes na ito ay hindi lamang pinag-aralan para sa mga klinikal at / o mga layunin ng metabolohiko, ngunit ginawa din ng industriya para sa komersyal na mga layunin para sa pagproseso ng pagkain at iba pang mga produkto, at maaaring makuha mula sa paglilinang ng mga espesyal na microorganism.

katangian

Ang mga lipases ay mga protina na natutunaw sa tubig at catalyze hydrolytic reaksyon sa hindi matutunaw na mga substrate. Ang mga ito ay matatagpuan sa kalikasan sa isang balanse sa pagitan ng kanilang aktibong porma at ang kanilang hindi aktibo na form at ang pag-aktibo o hindi aktibo ay nakasalalay sa iba't ibang mga panloob na kadahilanan ng cellular.

Nabibilang sila sa superfamily ng mga hydrolases enzymes na may α / β folds, kung saan ang mga esterases, thioesterases, ilang mga protease at peroxidases, dehalogenases at iba pang intracellular hydrolases ay naiuri din.

Ang mga lipases ay naka-encode ng mga gen na kabilang sa isang pamilya na kasama ang mga gen na naka-encode ng pancreatic lipase, lipase ng atay, lipoprotein lipase, endothelial lipase, at phosphatidylserine phospholipase A1.

Ang mekanismo ng katalitiko

Iminungkahi ng ilang mga may-akda na ang anyo ng catalysis na mayroon ang mga enzim na ito ay katulad ng sa serine na mga protease, na nauugnay sa pagkakaroon ng tatlong espesyal na residue ng amino acid sa aktibong site.

Ang mekanismo ng hydrolysis ay nagsasangkot sa pagbuo ng isang komplikadong enzyme-substrate (lipase: triglyceride), pagkatapos ay ang pagbuo ng isang hemiacetal intermediate, at pagkatapos ay ang paglabas ng isang diacylglyceride at isang fatty acid.

Ang huling hakbang sa hydrolysis, ang pagpapakawala ng fatty acid mula sa aktibong site, ay nangyayari sa pamamagitan ng isang pattern na kilala bilang "catapult" na modelo, na nagpapahiwatig na pagkatapos ng pag-cleavage o pagbagsak ng bond ng ester, ang mataba acid ay mabilis na nailipat mula sa site. catalytic.

Kahulugan ng estruktura

Ang mga lipases ay maaaring maging tiyak at magkakaiba sa pagitan ng mga substrate tulad ng triglycerides, diacylglycerides, monoglycerides, at phospholipids. Ang ilan ay tiyak sa mga tuntunin ng mga fatty acid, iyon ay, tungkol sa kanilang haba, ang kanilang antas ng saturation, atbp.

Maaari rin silang maging pumipili sa mga tuntunin ng rehiyon kung saan sila nagpapagal ng hydrolysis, nangangahulugan ito na maaari silang magkaroon ng positional pagtutukoy tungkol sa site kung saan ang mga molekulang fatty acid ay nagbubuklod sa glycerol backbone (sa alinman sa tatlong mga carbons).

Istraktura

Tulad ng iba pang mga miyembro ng pamilya ng enzyme na kinabibilangan nila, ang mga lipases ay nailalarawan sa pamamagitan ng isang topology na binubuo ng α-helice at β-folded sheet. Ang catalytic site ng mga enzymes na ito ay karaniwang binubuo ng isang triad ng mga amino acid: serine, aspartic o glutamic acid, at histidine.

Karamihan sa mga lipases ay glycoproteins na, depende sa laki ng bahagi ng karbohidrat, ay may pagitan ng 50 at 70 kDa sa timbang ng molekular.

Human pancreatic lipase

Mayroon itong 449 residue ng amino acid at dalawang magkakahiwalay na domain: isang N-terminal, kung saan ang site ng catalytic at ang katangian ng fold ng hydrolases (α / β) ay matatagpuan, at isa pang C-terminal, mas maliit sa laki at itinuturing na "auxiliary", na may isang istraktura na tinatawag na "β-sandwich".

Ang bigat ng molekular nito ay nasa pagitan ng 45 at 53 kDa at ang aktibidad ng catalytic nito ay mas mataas sa mga temperatura na malapit sa 37 ° C at sa pH sa pagitan ng 6 at 10.

Mga Tampok

Depende sa organ kung saan matatagpuan ang mga ito sa mga mamalya, halimbawa, ang mga lipases ay may iba't ibang mga pag-andar ng physiological.

Tulad ng nabanggit, may mga tukoy na lipases sa pancreas, atay, ovaries at adrenal glandula (sa bato) at sa mga endothelial na tisyu.

Ang Hepatic lipases ay may pananagutan sa metabolismo ng mga particle ng lipoprotein, na kung saan ay mga komplikadong nabuo ng mga lipid at protina na pangunahing gumagana sa transportasyon ng triglycerides at kolesterol sa pagitan ng mga organo at tisyu.

Partikular, ang mga lipases ay nakikilahok sa hydrolysis o pagpapakawala ng mga fatty acid mula sa mga molekulang triglyceride na nilalaman sa lipoproteins. Ito ay kinakailangan upang kunin ang enerhiya mula sa mga molekulang ito o i-recycle ang mga ito, gamit ang mga ito bilang precursors sa synthesis ng iba pang mga compound.

Ang mga endothelial lipases ay naroroon sa atay, baga, teroydeo, at mga reproduktibong organo, at ang pagpapahayag ng kanilang mga gen ay kinokontrol ng iba't ibang mga cytokine. Ang mga enzymes na ito ay kasangkot din sa lipoprotein metabolismo.

Mga Pag-andar sa Pang-industriya

Sa industriya ng paggawa ng gatas ng gatas, ang paggamit ng mga lipases ay karaniwan upang i-hydrolyze ang mga taba na naroroon sa gatas, na may direktang epekto sa "pagpapahusay" ng lasa sa mga keso, mga krema at iba pang mga produkto ng pagawaan ng gatas.

Ginagamit din ang mga ito sa paggawa ng iba pang mga produktong pagkain, lalo na sa pagbuburo, upang mapagbuti ang lasa at "digestibility" ng ilang mga pagkaing inihanda sa industriya.

Malayo sa industriya ng pagkain, ang paggamit ng mga lipases ng pinagmulang microbial ay popular sa pagbuo ng mga detergents at pangkalahatang paglilinis ng mga sangkap, na binabawasan ang mga nakakapinsalang epekto sa kapaligiran na sanhi ng napakalawak na pagkarga ng kemikal na naroroon sa maginoo na mga produktong paglilinis.

Mga Sanggunian

1. Lowe, ME (2002). Ang triglyceride lipases ng pancreas. Journal ng Lipid Research, 43, 2007–2016.
2. Mead, JR, Irvine, SA, & Ramji, DP (2002). Lipoprotein lipase: istraktura, pag-andar, regulasyon, at papel sa sakit. J. Mol. Med., 80, 753-77.
3. Perret, B., Mabile, L., Martinez, L., Tercé, F., Barbaras, R., & Collet, X. (2002). Hepatic lipase: relasyon sa istraktura / function, synthesis, at regulasyon. Journal ng Lipid Research, 43, 1163-1169.
4. Santamarina-fojo, S., González-navarro, H., Freeman, L., Wagner, E., Santamarina-fojo, S., Gonza, H.,… Nong, Z. (2004). Hepatic Lipase, Lipoprotein Metabolismo, at Atherogenesis. Arteriosclerosis, Trombosis, at Vascular Biology, 24, 1750–1754.
5. Taylor, P., Kurtovic, I., Marshall, SN, Zhao, X., Simpson, BK, Kurtovic, I., … Zhao, XIN (2012). Mga labi mula sa Mammals at Fats. Mga pagsusuri sa Fisheries Science, 29, 37–41.