MALTASA: MGA KATANGIAN, SYNTHESIS AT PAG-ANDAR - BIOLOGY - 2026

Ang maltase , na kilala rin bilang α-glucosidase, maltase acid, glucose invertase, glucosidosucrasa, α-glucosidase lysosomal o maltase-glucoamylase ay ang enzyme na responsable para sa hydrolysis ng maltose sa mga cell ng bituka epithelium sa panghuling hakbang ng panunaw ng almirol.

Ito ay kabilang sa klase ng mga hydrolases, partikular sa subclass ng glycosidases, na may kakayahang basagin ang mga bono ng α-glucosidic sa pagitan ng mga nalalabi ng glucose (EC. 3.2.1.20). Ang pangkat na ito ay nag-grupo ng ilang mga enzymes na ang pagtutukoy ay nakadirekta sa exo-hydrolysis ng mga terminal glycosides na naka-link sa pamamagitan ng α-1,4 na mga bono.

Maltase catalyzed reaksyon. Sa kaliwa isang molekula ng maltose at sa kanan ang dalawang molekulang glucose na nagreresulta mula sa hydrolysis (Pinagmulan: Dapantazis .jpg sa pamamagitan ng Wikimedia Commons)

Ang ilang mga maltases ay may kakayahang hydrolyzing polysaccharides, ngunit sa mas mabagal na rate. Sa pangkalahatan, pagkatapos ng pagkilos ng maltase, ang mga residue ng α-D-glucose ay pinakawalan, gayunpaman, ang mga enzyme ng parehong subclass ay maaaring mag-hydrolyze ng mga β-glucans, kaya pinakawalan ang mga nalalabi sa β-D-glucose.

Ang pagkakaroon ng mga maltase enzymes ay una na ipinakita noong taong 1880 at ngayon ay kilala na ito ay hindi lamang naroroon sa mga mammal, kundi pati na rin sa mga microorganism tulad ng lebadura at bakterya, pati na rin sa maraming mas mataas na halaman at butil.

Ang isang halimbawa ng kahalagahan ng aktibidad ng mga enzymes na ito ay nauugnay sa Saccharomyces cerevisiae, ang microorganism na responsable para sa paggawa ng beer at tinapay, na may kakayahang magpanghina ng maltose at maltotriose salamat sa katotohanan na mayroon itong maltose enzymes, na ang mga produkto ay sinukat sa mga produkto. katangian fermentatives ng organismo na ito.

katangian

Sa mga mammal

Ang Maltase ay isang protina ng amphipathic na nauugnay sa lamad ng mga selula ng brush ng bituka. Ang isang isozyme na kilala bilang acid maltase ay kilala rin, na matatagpuan sa lysosome at may kakayahang hydrolyzing iba't ibang uri ng glycosidic bond sa iba't ibang mga substrate, hindi lamang maltose at α-1,4 na mga bono. Ang parehong mga enzyme ay nagbabahagi ng maraming mga katangian ng istruktura.

Ang lysosomal enzyme ay humigit-kumulang na 952 amino acid ang haba at post-translationally na pinoproseso ng glycosylation at pagtanggal ng mga peptides sa N- at C-termini.

Ang mga pag-aaral na isinagawa gamit ang enzyme mula sa bituka ng mga daga at baboy na itinatag na sa mga hayop na ito ang binubuo ng enzyme ng dalawang mga subunits na naiiba sa bawat isa sa mga tuntunin ng ilang mga pisikal na katangian. Ang dalawang subunits na ito ay nagmula mula sa parehong polypeptide precursor na pino-clear ang proteolytically.

Hindi tulad ng mga baboy at daga, ang enzyme sa mga tao ay walang dalawang mga subunits, ngunit ito ay isang solong, mataas na timbang ng molekular at lubos na glycosylated (ni N- at O-glycosylation).

Sa mga lebadura

Ang lebadura na maltase, na naka-encode ng gen ng MAL62, ay may timbang na 68 kDa at isang protina ng cytoplasmic na umiiral bilang isang monomer at hydrolyzes isang malawak na spectrum ng α-glucosides.

Sa lebadura mayroong limang mga isoenzyme na naka-encode sa telomeric zone ng limang magkakaibang mga kromosoma. Ang bawat coding locus ng MAL gene ay binubuo rin ng isang kumplikadong gene ng lahat ng mga gene na kasangkot sa metabolismo ng maltose, kabilang ang permease at regulasyon na mga protina, na parang isang operon.

Sa mga halaman

Ang enzyme na naroroon sa mga halaman ay ipinakita na maging sensitibo sa mga temperatura sa itaas ng 50 ° C at ang maltase ay nangyayari sa malalaking dami sa mga usbong at hindi nabubulok na mga butil.

Bukod dito, sa panahon ng pagkasira ng starch, ang enzyme na ito ay tiyak para sa maltose, dahil hindi ito kumikilos sa iba pang mga oligosaccharides, ngunit laging natatapos ito sa pagbuo ng glucose.

Sintesis

Sa mga mammal

Ang maltase ng bituka ng tao ay synthesized bilang isang solong chain ng polypeptide. Ang mga karbohidrat na mayaman sa mga nalalabi sa mannose ay magkakasabay na idinagdag sa pamamagitan ng glycosylation, na tila pinoprotektahan ang pagkakasunud-sunod mula sa pagkasira ng proteolytic.

Ang mga pag-aaral sa biogenesis ng enzyme na ito ay nagtatag na ito ay tipunin bilang isang mataas na molekulang timbang ng molekula sa isang "membrane-bound" na estado ng endoplasmic reticulum, at pagkatapos ay naproseso ito ng pancreatic enzymes at "muling glycosylated" sa Golgi complex.

Sa mga lebadura

Sa lebadura mayroong limang mga isoenzyme na naka-encode sa telomeric zone ng limang magkakaibang mga kromosoma. Ang bawat MAL gene coding locus ay binubuo rin ng isang kumplikadong gene ng lahat ng mga gen na kasangkot sa maltose metabolismo, kabilang ang permease at regulasyon na mga protina.

Sa bakterya

Ang sistema ng metabolismo ng maltose sa bakterya, tulad ng E. coli, ay halos kapareho sa lactose system, lalo na sa genetic na samahan ng operon na responsable para sa synthesis ng regulasyon, transporter, at mga protina na aktibo ng enzyme sa substrate (maltases ).

Mga Tampok

Sa karamihan ng mga organismo kung saan ang pagkakaroon ng mga enzyme tulad ng maltase ay napansin, ang enzyme na ito ay gumaganap ng parehong papel: ang pagkasira ng mga disaccharides tulad ng maltose upang makakuha ng natutunaw na mga produktong karbohidrat na mas madaling masunog.

Sa bituka ng mga mammal, ang maltase ay gumaganap ng isang pangunahing papel sa pangwakas na mga hakbang ng pagkabulok ng starch. Ang mga kakulangan sa enzyme na ito ay karaniwang nakikita sa mga kondisyon tulad ng uri II glycogenosis, na nauugnay sa pag-iimbak ng glycogen.

Sa mga bakterya at lebadura, ang mga reaksyon na na-catalyzed ng mga enzymes ng ganitong uri ay kumakatawan sa isang mahalagang mapagkukunan ng enerhiya sa anyo ng glucose na pumapasok sa glycolytic pathway, para sa mga layunin ng pagbuburo o hindi.

Sa mga halaman, ang maltase, kasama ang mga amylase, ay nakikilahok sa pagkasira ng endosperm sa mga buto na "natutulog", at kung saan ay naisaaktibo ng mga gibberellins, paglago ng halaman na kumokontrol sa mga hormone, bilang isang kinakailangan para sa pagtubo.

Bilang karagdagan, maraming mga lumilipas na mga halaman na gumagawa ng almirol sa araw ay may mga tiyak na maltases na nag-aambag sa pagkabulok ng mga tagapamagitan sa kanilang metabolismo sa gabi, at ang mga chloroplast ay natagpuan na pangunahing pangunahing mga site ng imbakan ng maltose sa mga organismo na ito.

Mga Sanggunian

1. Auricchio, F., Bruni, CB, & Sica, V. (1968). Karagdagang Purification at Characterization ng Acid a-Glucosidase. Biochemical Journal, 108, 161-167.
2. Danielsen, EM, Sjostrom, H., & Noren, O. (1983). Biosynthesis ng bitamina microvillar protina. Biochemical Journal, 210, 389–393.
3. Davis, WA (1916). III. Ang pamamahagi ng maltase sa mga halaman. Ang pag-andar ng maltase sa pagkadura ng starch at ang impluwensya nito sa aktibidad ng amyloclastic ng mga materyales sa halaman. Biochemical Journal, 10 (1), 31–48.
4. ExPASy. Bioinformatics Resource Portal. (nd). Nakuha mula sa enzyme.expasy.org
5. Lu, Y., Gehan, JP, & Sharkey, TD (2005). Araw ng Araw at Circadian sa Starch Degradation at Maltose Metabolism. Plant Physiology, 138, 2280–2291.
6. Naims, HY, Sterchi, EE, & Lentze, MJ (1988). Istraktura, Biosynthesis, at Glycosylation ng Human Small Intestinal. Ang Journal of Biological Chemistry, 263 (36), 19709-19717.
7. Kailangan ng tao, R. (1991). Kontrol ng maltase synthesis sa lebadura. Molekular Mikrobiology, 5 (9), 2079–2084.
8. Nomenclature Committee ng International Union of Biochemistry and Molecular Biology (NC-IUBMB). (2019). Nakuha mula sa qmul.ac.uk.
9. Reuser, A., Kroos, M., Hermans, M., Bijvoet, A., Verbeet, M., Van Diggelen, O., … Ploeg, V. der. (labing siyam na siyamnapu't lima). Glycogenosis type II (Kakulangan ng Acid Maltase). Kalamnan at Nerbiyos, 3, 61–69.
10. Simpson, G., & Naylor, J. (1962). Ang mga pag-aaral ng pagiging malungkot sa binhi ng Avena fatua. Canadian Journal of Botany, 40 (13), 1659–1673.
11. Sorensen, S., Norén, O., Stostrom, H., & Danielsen, M. (1982). Amphiphilic Pig Intestinal Microvillus Maltase / Glucoamylase Istraktura at Pagtukoy. European Journal of Biochemistry, 126, 559-568.