GLYCOPROTEINS: ISTRAKTURA, PAG-ANDAR, KLASE AT HALIMBAWA - BIOLOGY - 2025

Ang glycoproteins o glycoproteins ay mga protina ngembembrane na bahagi ng mahusay na pamilya ng lamad na glycoconjugates at naroroon sa mga hayop, halaman at microorganism tulad ng bakterya, lebadura , at Archaea.

Natukoy ang mga ito sa unang pagkakataon noong 1908 ng Protein Nomenclature Committee ng American Society of Biochemists at ang resulta ng glycosidic union ng isang protina na may isang bahagi ng karbohidrat na tinatawag na glucan.

Istraktura ng Lectin monomer ng isang legume (Pinagmulan: Gumagamit: Tomixdf sa pamamagitan ng Wikimedia Commons)

Ang mga ito ay mga protina na partikular na sagana sa ibabaw ng lamad ng plasma ng maraming mga cell at bumubuo ng isang mahalagang bahagi ng layer ng karbohidrat na sumasakop sa kanila, na sa maraming mga kaso ay tinatawag na glycocalyx.

Ang mga precursor protein ng glycoproteins ay covalently na nabago sa endoplasmic reticulum at Golgi complex ng maraming mga eukaryotes pagkatapos ng kanilang pagsasalin, kahit na mayroon ding mga kaso ng glycosylation sa cytosol, ngunit ang mga ito ay hindi gaanong pangkaraniwan at nangyayari na may isang uri lamang ng asukal .

Ang glycosylation ng protina ay madalas na may mahahalagang epekto sa aktibidad nito, dahil maaari itong lumahok sa natitiklop at, samakatuwid, sa pagtatatag ng istrukturang tersiyaryo.

Ang mga glycans ay may maraming mga function na biologically important para sa cell, dahil maaari silang magbigay ng pagtukoy sa mga cell at makilahok sa mga proseso ng intracellular at intercellular na senyal, dahil ang mga ito ay mga ligand para sa mga endogenous at exogenous receptor.

Ang mga glycoproteins, pati na rin ang natitirang glycoconjugates, ay napakahalaga na ang isang cell ay nag-alay ng hanggang sa 1% ng genome nito sa glycosylation machine at, sa mga tao, higit sa 70% ng mga protina ay binago ng glycosylation.

Istraktura

Ang istraktura ng glycoproteins ay pinag-aralan batay sa pagkakasunud-sunod ng amino acid, ang mga glycosylation site sa pagkakasunud-sunod, at ang mga istruktura ng mga glycan na bahagi na nagbubuklod sa mga site na ito.

Ang mga oligosaccharide chain na nauugnay sa glycosylation sa mga protina na ito ay karaniwang magkakaibang, ngunit ang mga ito ay maikli, dahil hindi sila lumampas sa 15 nalalabi sa asukal. Ang ilang mga protina ay may isang solong oligosaccharide chain, ngunit ang iba ay maaaring magkaroon ng higit sa isa at ang mga ito ay maaaring branched.

Ang unyon sa pagitan ng oligosaccharides at mga protina ay nangyayari sa pamamagitan ng anomalikong carbon ng karbohidrat at pangkat na hydroxyl (-OH) ng isang nalalabi na serine o threonine, sa kaso ng O-glycosylation, o sa pamamagitan ng amide nitrogen ng isang nalalabi na asparagine, sa kaso ng N-glycosylation.

Ang mga karbohidrat na nakatali ay maaaring kumatawan ng hanggang sa 70% ng molekular na timbang ng isang glycoprotein at ang mga katangian ng bahagi ng karbohidrat (laki at singil, halimbawa) ay maaaring maprotektahan ang ilang mga protina laban sa enzymatic proteolysis.

Ang parehong protina ay maaaring magkaroon, sa iba't ibang mga tisyu, iba't ibang mga pattern ng glycosylation na ginagawang isang iba't ibang mga glycoprotein, dahil ang kumpletong istraktura ay hindi lamang kasama ang mga residue ng amino acid at ang kanilang mga spatial na pag-aayos, kundi pati na rin ang mga oligosaccharides na nakakabit sa kanila.

Kabilang sa mga nalalabi na asukal na paulit-ulit na matatagpuan sa glycoproteins ay: D-galactose, D-mannose, D-glucose, L-fucose, D-xylose, L-arabinofuranose, N-acetyl-D-glucosamine, N-acetyl -D-galactosamine, ilang mga sialic acid at pagbabago ng lahat ng ito.

Mga Tampok

Istruktura

Mula sa isang istruktura na pananaw, ang mga glycoproteins ay nagbibigay ng mga kadena na may karbohidrat na lumahok sa proteksyon at pagpapadulas ng mga cell, dahil may kakayahang mag-hydrating at bumubuo ng isang malapot na sangkap na lumalaban sa mga pagsalakay sa mekanikal at kemikal.

Ang ilang mga glycoproteins ay matatagpuan din sa bakterya at archaea, at ito ang mga mahahalagang sangkap ng S layer, na kung saan ay ang panlabas na layer ng sobre ng cell.

Bilang karagdagan, natagpuan din sila bilang mga nasasakupan ng mga protina ng flagellin, na bahagi ng mga filament ng flagellar na ginagamit bilang mga organo ng lokomotor.

Ang mga halaman ay nagtataglay din ng istruktura glycoproteins na nailalarawan sa pamamagitan ng kumplikadong mga pattern ng glycosylation at maaaring matagpuan bilang bahagi ng istraktura ng cell wall o sa extracellular matrix.

Pagkilala sa cell

Ang mga glycoproteins ay may mahahalagang pag-andar bilang mga site ng pagkilala sa inter-cell, dahil maraming mga receptor sa ibabaw ng cell ang may kakayahang kilalanin ang mga tiyak na pagkakasunud-sunod ng oligosaccharide.

Ang isang halimbawa ng mga intercellular na pagkilala na nangyayari sa pamamagitan ng mga chain ng oligosaccharide sa ibabaw ng cell ay ang kaso ng pagkilala sa pagitan ng ovule at sperm, na kinakailangan para sa hindi pangkaraniwang bagay ng pagpapabunga na maganap sa multicellular organismo na may sekswal na pagpaparami.

Ang mga pangkat ng dugo sa tao ay natutukoy ng pagkakakilanlan ng mga sugars na nakakabit sa mga glycoproteins na tumutukoy sa kanila. Ang mga antibiotics at maraming mga hormone ay glycoproteins at ang kanilang mga pagpapaandar ay mahalaga para sa pag-sign at pagtatanggol ng katawan.

Pagdirikit ng cell

Ang mga cell ng T ng mammalian immune system ay nagtataglay ng isang glycoprotein na may mga domain ng adhesion na kilala bilang CD2, na kung saan ay isang pangunahing sangkap para sa immune stimulation dahil pinapamagitan nito ang nagbubuklod sa pagitan ng mga lymphocyte at antigen-presenting cells sa pamamagitan ng receptor nito, CD58 glycoprotein.

Ang ilang mga virus na may mahalagang mga function na pathogen para sa maraming mga mammal, kabilang ang mga tao, ay nagtataglay ng mga glycoproteins ng ibabaw na gumagana sa mga proseso ng pagdidikit ng virus na butil sa mga cell na nabubulok.

Ganito ang kaso ng GP120 na protina ng Human Acquired Immunodeficiency Virus o HIV, na nakikipag-ugnay sa isang pang-ibabaw na protina ng mga cell ng tao na kilala bilang GP41 at kung saan nakikipagtulungan sa pagpasok ng virus sa cell.

Sa parehong paraan, maraming mga glycosylated protein ang nakikilahok sa mga mahahalagang proseso ng pagdirikit ng cell na nagaganap sa ordinaryong buhay ng mga cell na naroroon sa maraming mga tisyu ng mga multicellular organismo.

Glycoproteins bilang therapeutic target

Ang mga kumplikadong protina-karbohidrat na ito ay ang ginustong mga target para sa maraming mga pathogen tulad ng mga parasito at mga virus, at maraming mga glycoproteins na may mga aberrant glycosylation pattern na may kritikal na tungkulin sa mga sakit na autoimmune at cancer.

Para sa mga kadahilanang ito, ang iba't ibang mga mananaliksik ay nagsagawa sa gawain ng pagpapahiwatig ng mga protina na ito hangga't posibleng mga therapeutic target at para sa disenyo ng mga pamamaraan ng diagnostic, mga bagong henerasyon na therapy, at kahit na para sa disenyo ng mga bakuna.

Mga Aralin

Ang pag-uuri ng mga glycoproteins ay pangunahing batay sa likas na katangian ng glycosidic bond na nag-uugnay sa protina at karbohidrat na mga pagsingaw at sa mga katangian ng nakalakip na glycans.

Ayon sa mga natitirang asukal, ang mga glycoproteins na may monosaccharides, disaccharides, oligosaccharides, polysaccharides at derivatives ng mga ito ay maaaring. Ang ilang mga may-akda ay isaalang-alang ang isang pag-uuri ng glycoproteins sa:

- Ang mga Proteoglycans, na isang subclass sa loob ng pangkat ng mga glycoproteins na naglalaman, sa bahagi ng karbohidrat, polysaccharides na pangunahin ng mga amino sugars (glycosaminoglycans).

- Glycopeptides, na mga molekula na binubuo ng mga karbohidrat na nauugnay sa oligopeptides na nabuo ng mga amino acid sa kanilang mga L at / o D conformations.

- Glyco amino acid, na mga amino acid na naka-link sa isang saccharide sa pamamagitan ng anumang uri ng covalent bond.

- Glycosyl amino acid, na mga amino acid na nauugnay sa isang saccharide na bahagi sa pamamagitan ng O-, N-, o S-glycosidic bond.

Sa pangngalan ng mga protina na ito na nauugnay sa mga karbohidrat, ang mga prefix na O-, N- at S- ay ginagamit upang tukuyin kung aling mga bond ang nakakabit sa chain ng polypeptide.

Mga halimbawa

- Ang Glycophorin A ay isa sa mga pinakamahusay na pinag-aralan na glycoproteins: ito ay isang mahalagang protina ng lamad ng erythrocytes (mga cell o pulang selula ng dugo) at mayroong 15 oligosaccharide chain na covalently na naka-link sa mga amino acid residues sa rehiyon ng N-terminal a sa pamamagitan ng O-glycosidic bond at isang chain na naka-link sa pamamagitan ng isang N-glycosidic bond.

- Karamihan sa mga protina sa dugo ay glycoproteins at kasama sa pangkat na ito ang mga immunoglobulins at maraming mga hormone.

- Lactalbumin, isang protina na naroroon sa gatas ay glycosylated, pati na rin ang maraming mga protina ng pancreatic at lysosomal.

- Ang mga lectin ay mga protina na may karbohidrat at samakatuwid ay may maraming mga pag-andar sa pagkilala.

- Kinakailangan din upang i-highlight ang maraming mga hayop na hayop na glycoproteins; Kabilang sa mga ito, ang pagbanggit ay maaaring gawin ng lutropin (LH), follitropin (FSH) at thyrotropin (TSH), na synthesize sa anterior pituitary gland, at chorionic gonadotropin na ginawa sa inunan ng mga tao, primata at pantay-pantay.

Ang mga hormon na ito ay may mga pag-andar ng reproduktibo habang pinasisigla ng LH ang mga steroidogenesis sa mga ovary at testicular na mga selula ng Leydig.

- Ang Collagen, isang masaganang protina na naroroon lalo na sa nag-uugnay na mga tisyu ng mga hayop, ay kumakatawan sa isang malaking pamilya ng glycoproteins na binubuo ng higit sa 15 mga uri ng mga protina na, bagaman mayroon silang maraming mga katangian sa karaniwan, ay naiiba.

Ang mga protina na ito ay naglalaman ng mga "non-collagenic" na bahagi, na ang ilan ay binubuo ng mga karbohidrat.

- Ang mga extensin ay mga protina ng halaman na binubuo ng isang network ng hindi matutunaw na glycoproteins na mayaman sa mga hydroxyproline at residue ng serine. Ang mga ito ay matatagpuan sa dingding ng mga selula ng halaman at naisip na kumilos bilang isang pagtatanggol laban sa iba't ibang uri ng stress at mga pathogen.

- Ang mga halaman ay mayroon ding mga protina na tulad ng lectin at isang espesyal na halimbawa nito ay mga aralin sa patatas, na tila may kakayahang magpalubha ng mga selula ng dugo tulad ng mga erythrocytes.

- Huling, ngunit hindi bababa sa, ang mga mucins ay maaaring mapangalanan, na kung saan ay ang mga glycoproteins na nakatago sa mucosa at bahagi ng laway sa mga hayop, higit sa lahat na tinutupad ang pagpapadulas at pag-sign function.

Mga Sanggunian

1. Montreuil, J., Vliegenthart, J., & Schachter, H. (1995). Glycoproteins. (A. Neuberger & L. Deenen, Eds.). Elsevier.
2. Nelson, DL, & Cox, MM (2009). Mga Prinsipyo ng Lehninger ng Biochemistry. Mga Edisyon ng Omega (Ika-5 ed.). https://doi.org/10.1007/s13398-014-0173-7.2
3. Struwe, W., & Cosgrave, E. (2011). Functional at Structural Proteomics ng Glycoproteins. (R. Owens & J. Nettleship, Eds.). London: Springer.
4. Voet, D., & Voet, J. (2006). Biochemistry (ika-3 ed.). Editoryal na Médica Panamericana.
5. Wittman, V. (2007). Glycopeptides at Glycoproteins. Sintesis, Istraktura, at Application. (V. Balzani, J.-M. Lehn, A. de Meijere, S. Ley, K. Houk, S. Schreiber, J. Thiem, Eds.). Leipzig: Springer Science + Business Media, LLC.