ALPHA HELIX: ISTRAKTURA AT KAHALAGAHAN NG PAGGANAP - BIOLOGY - 2026

Ang alpha helix ay ang pinakasimpleng pangalawang istraktura na ang isang protina ay maaaring magpatibay sa espasyo ayon sa mahigpit at kalayaan ng pag-ikot ng mga bono sa pagitan ng mga natitirang amino acid.

Ito ay nailalarawan sa pamamagitan ng hugis ng spiral kung saan ang mga amino acid ay nakaayos, na tila isinaayos sa paligid ng isang haka-haka na paayon na axis kasama ang mga grupo ng R na nakaharap sa labas nito.

Diagram ng istraktura ng alpha helix (Alejandro Porto, sa pamamagitan ng Wikimedia Commons)

Ang mga helice ng Alpha ay unang inilarawan noong 1951 ni Pauling et al., Na gumagamit ng magagamit na data sa mga interatomic na distansya, mga anggulo ng bono, at iba pang mga istruktura ng mga peptides at amino acid upang mahulaan ang malamang na mga pagsasaayos na maaaring ipalagay ng mga tanikala. polypeptides.

Ang paglalarawan ng alpha helix ay lumitaw mula sa paghahanap para sa lahat ng posibleng mga istruktura sa isang peptide chain na pinatatag ng mga bono ng hydrogen, kung saan ang mga nalalabi ay stoichiometrically katumbas at ang pagsasaayos ng bawat isa ay planar, tulad ng ipinahiwatig ng data mula sa resonance ng mga peptide bond na magagamit hanggang sa kasalukuyan.

Ang pangalawang istrukturang ito ay ang pinaka-karaniwan sa mga protina, at ito ay pinagtibay ng parehong natutunaw na mga protina at integral na mga protina ng lamad. Higit sa 60% ng mga protina ay pinaniniwalaan na umiiral sa anyo ng isang alpha helix o beta sheet.

Istraktura

Sa pangkalahatan, ang bawat pagliko ng isang alpha helix ay may average na 3.6 residue ng amino acid, na humigit-kumulang na 5.4 Å ang haba. Gayunpaman, ang mga anggulo at mga haba ay nag-iiba mula sa protina hanggang protina na may mahigpit na pag-asa sa pagkakasunud-sunod ng amino acid ng pangunahing istraktura.

Karamihan sa mga alpha helice ay may isang kaliwang kamay, ngunit ngayon ay kilala na ang mga protina na may mga alpha helice na may kaliwang kamay ay maaaring magkaroon. Ang kondisyon para sa isa o iba pang mangyari ay ang lahat ng mga amino acid ay nasa parehong pagsasaayos (L o D), dahil sila ang may pananagutan sa direksyon ng paikutin.

Ang pagpapanatag ng mga mahahalagang istrukturang motif para sa mundo ng protina ay ibinibigay ng mga bono ng hydrogen. Ang mga bono na ito ay nangyayari sa pagitan ng hydrogen atom na nakakabit sa electronegative nitrogen ng isang peptide bond at ang electronegative carboxylic oxygen atom ng amino acid na apat na posisyon, sa rehiyon ng N-terminal na may paggalang sa sarili nito.

Ang bawat pagliko ng helix, naman, ay sumali sa susunod sa pamamagitan ng mga bono ng hydrogen, na mahalaga upang makamit ang pangkalahatang katatagan ng molekula.

Hindi lahat ng mga peptides ay maaaring bumuo ng matatag na alpha helice. Ito ay ibinibigay ng intrinsikong kapasidad ng bawat amino acid sa kadena upang makabuo ng mga helise, na direktang nauugnay sa kemikal at pisikal na likas na katangian ng mga pangkat na R.

Halimbawa, sa isang tiyak na pH, maraming mga polar residue ang maaaring makakuha ng parehong singil, kaya hindi nila mailalagay nang magkakasunod sa isang helix dahil ang pagtanggi sa pagitan nila ay magpahiwatig ng isang malaking pagbaluktot sa loob nito.

Ang laki, hugis, at posisyon ng mga amino acid ay mahalaga din na mga determiner ng helical na katatagan. Nang walang pagpunta sa anumang karagdagang, ang mga nalalabi tulad ng Asn, Ser, Thr, at Cys na nakaposisyon nang malapit sa loob ng pagkakasunud-sunod ay maaari ring magkaroon ng negatibong epekto sa pagsasaayos ng alpha helix.

Sa parehong paraan, ang hydrophobicity at hydrophilicity ng alpha helical na mga segment sa isang naibigay na peptide ay nakasalalay lamang sa pagkakakilanlan ng mga R R ng mga amino acid.

Sa integral na mga protina ng lamad na alpha helice ay may maraming residue ng malakas na karakter na hydrophobic, mahigpit na kinakailangan para sa pagpasok at pagsasaayos ng mga segment sa pagitan ng mga apolar na buntot ng mga bumubuo ng mga phospholipid.

Ang mga natutunaw na protina, sa kabilang banda, ay nagtataglay ng mga alpha helice na mayaman sa mga natitirang polar, na ginagawang posible ang isang mas mahusay na pakikipag-ugnay sa may tubig medium na nasa cytoplasm o sa mga interstitial space.

Mahalaga sa pag-andar

Ang mga motif ng alpabetong helix ay may malawak na hanay ng mga biological function. Ang mga tiyak na pattern ng pakikipag-ugnay sa pagitan ng mga helice ay gumaganap ng isang kritikal na papel sa pag-andar, pagpupulong, at oligomerization ng parehong mga protina ng lamad at natutunaw na mga protina.

Ang mga domain na ito ay naroroon sa maraming mga kadahilanan ng transkripsyon, mahalaga mula sa punto ng view ng regulasyon ng expression ng gene. Naroroon din sila sa mga protina na may kaugnayan sa istruktura at sa mga protina ng lamad na may transportasyon at / o mga function ng paghahatid ng signal ng iba't ibang uri.

Narito ang ilang mga klasikong halimbawa ng mga protina na may alpha helice:

Myosin

Ang Myosin ay isang aktibong ATPase na aktibo sa actin na responsable para sa pag-urong ng kalamnan at iba't ibang mga form ng kadaliang kumilos ng cell. Ang parehong mga muscular at non-muscular myosins ay binubuo ng dalawang globular na rehiyon o "ulo" na naka-link sa pamamagitan ng isang mahabang alpha helical "buntot."

Collagen

Ang isang third ng kabuuang nilalaman ng protina ng katawan ng tao ay kinakatawan ng collagen. Ito ang pinaka-masaganang protina sa extracellular space at ang natatanging tampok nito ay isang istruktura na motif na binubuo ng tatlong kahanay na mga strand na may kaliwang helical na pagsasaayos, na sumali upang makabuo ng isang dextrorotatory na kahulugan ng triple helix.

Keratin

Ang Keratins ay isang pangkat ng mga protina na bumubuo ng filament na ginawa ng ilang mga epithelial cells sa mga vertebrates. Sila ang pangunahing sangkap ng mga kuko, buhok, claws, ang shell ng mga pagong, sungay at balahibo. Ang bahagi ng istrukturang fibrillar nito ay binubuo ng mga segment ng alpha helix.

Ang istruktura ng Keratin (Mlpatton, mula sa Wikimedia Commons)

Hemoglobin

Ang oxygen sa dugo ay dinala ng hemoglobin. Ang bahagi ng globin ng protina ng tetrameric na ito ay binubuo ng dalawang magkaparehong alpha helice na 141 na nalalabi bawat isa, at dalawang beta chain ng 146 residues bawat isa.

'Zinc daliri' type protina

Ang mga eukaryotic na organismo ay nagtataglay ng isang mahusay na kayamanan ng mga protina na tulad ng daliri, na gumana para sa iba't ibang mga layunin: Pagkilala sa DNA, RNA packaging, transcriptional activation, regulasyon ng apoptosis, protina na natitiklop, atbp. Maraming mga protina ng zink daliri ang may alpha helice bilang pangunahing sangkap ng kanilang istraktura at kung saan ay mahalaga para sa kanilang pag-andar.

Mga Sanggunian

1. Aurora, R., Srinivasan, R., & Rose, GD (1994). Mga panuntunan para sa isang-alpha-Helix Pagwawakas sa pamamagitan ng Glycine. Science, 264 (5162), 1126-1130.
2. Blaber, M., Zhang, X., & Matthews, B. (1993). Ang istrukturang batayan ng proporsyon ng amino acid alpha helix. Agham, 260 (1), 1637-1640.
3. Brennan, RG, & Matthews, BW (1989). Ang helix-turn-helix DNA na nagbubuklod na motif. Journal of Biological Chemistry, 264 (4), 1903-1906.
4. Eisenberg, D. (2003). Ang pagtuklas ng mga tampok na istruktura ng mga protina na alpha-helix at beta-sheet, ang punong-guro. Pnas, 100 (20), 11207-11210. Huggins, ML (1957). Ang istraktura ng alpha keratin. Chemistry, 43, 204-209.
5. Klement, W., Willens, R., & Duwez, P. (1960). Istraktura ng myoglobin. Kalikasan, 185, 422-427.
6. Laity, JH, Lee, BM, & Wright, PE (2001). Mga protina ng daliri ng zinc: Bagong mga pananaw sa pagkakaiba-iba ng istruktura at pagganap. Kasalukuyang Opinyon sa Structural Biology, 11 (1), 39–46.
7. Lodish, H., Berk, A., Kaiser, CA, Krieger, M., Bretscher, A., Ploegh, H., … Martin, K. (2003). Molekular na Cell Biology (Ika-5 ed.). Freeman, WH & Company.
8. Luckey, M. (2008). Ang biology na istruktura ng lamad: na may mga pundasyong biochemical at biophysical. Pressridge University Press. Nakuha mula sa www.cambridge.org/9780521856553
9. McKay, MJ, Afrose, F., Koeppe, RE, & Greathouse, DV (2018). Ang pagbuo ng Helix at katatagan sa mga lamad. Biochimica et Biophysica Acta - Biomembranes, 1860 (10), 2108–2117.
10. Nelson, DL, & Cox, MM (2009). Mga Prinsipyo ng Lehninger ng Biochemistry. Mga Edisyon ng Omega (Ika-5 ed.).
11. Pauling, L., Corey, RB, & Branson, HR (1951). Ang istraktura ng mga protina: dalawang hydrogen-bonded helical na pagsasaayos ng polypeptide chain. Mga pamamaraan ng National Academy of Sciences ng Estados Unidos ng Amerika, 37, 205–211.
12. Perutz, MF (1978). Ang istruktura ng hemoglobin at transportasyon sa paghinga. Siyentipiko Amerikano, 239 (6), 92–125.
13. Scholtz, JM, & Baldwin, RL (1992). Ang Mekanismo ng pagbuo ng alpha-Helix sa pamamagitan ng Peptides. Taunang Pagrepaso ng Biophysics at Biomolecular Structure, 21 (1), 95–118.
14. Mga Bahu, MD, at mga Ulan, RT (2009). Istraktura at Katatagan ng Collagen. Taunang Pagrerepaso sa Biochemistry, 78 (1), 929-958.
15. Subramaniams, A., Jones, WK, Gulick, J., & Neumannli, J. (1991). Tissue-specific Regulation ng alpha-Myosin heavy chain gene promoter sa transgenic Mice. Ang Journal of Biological Chemistry, 266 (36), 24613–24620.
16. Wang, B., Yang, W., McKittrick, J., & Meyers, MA (2016). Keratin: Istraktura, mekanikal na pag-aari, paglitaw sa mga biological na organismo, at pagsisikap sa bioinspiration. Pag-unlad sa Science Science. Elsevier Ltd.
17. Warrick, HM, & Spudich, J. a. (1987). Ang istraktura ng Myosin at pag-andar sa pagkilos ng cell. Taunang Pagrepaso sa Cell Biology, 3, 379–421.
18. Zhang, SQ, Kulp, DW, Schramm, CA, Mravic, M., Samish, I., & Degrado, WF (2015). Ang lamad- at natutunaw-protina helix-helix ay magkakaugnay: Katulad na geometry sa pamamagitan ng iba't ibang mga pakikipag-ugnay. Istraktura, 23 (3), 527-541