- Mga pagkakaiba sa pagitan ng mga fibers ng kalamnan
- Pangkalahatang katangian
- Pagbubuo ng myofibrils o "myofibrillogenesis"
- Istraktura at komposisyon
- - Manipis na myofilamentaryo
- - Makapal myofilamentaryo
- - Mga nauugnay na protina
- Iba pang mga protina
- Mga Tampok
- Mga Sanggunian
Ang myofibrils ay ang mga yunit ng istruktura ng mga cell ng kalamnan, na kilala rin bilang mga muscular fibers. Sobrang sagana sila, inayos silang kahanay at na-embed ng cytosol ng mga cell na ito.
Ang mga striated na selula ng kalamnan o fibers ay napakatagal na mga cell, na may sukat na hanggang 15 cm ang haba at 10 hanggang 100 μm ang diameter. Ang lamad ng plasma nito ay kilala bilang sarcolemma at ang cytosol nito bilang sarcoplasm.
Diagram ng muscular na istraktura ng isang tao (Pinagmulan: Deglr6328 ~ commonswiki, sa pamamagitan ng Wikimedia Commons)
Sa loob ng mga cell na ito ay, bilang karagdagan sa myofibrils, maraming mga nuclei at mitochondria na kilala bilang mga sarcosome, pati na rin ang isang kilalang endoplasmic reticulum na kilala bilang ang sarcoplasmic reticulum.
Ang mga myofibrils ay kinikilala bilang "mga elemento ng contrile" ng mga kalamnan sa mga hayop ng vertebrate. Ang mga ito ay binubuo ng ilang mga uri ng mga protina na kung ano ang nagbibigay sa kanila ng nababanat at maaaring iurong mga katangian. Bilang karagdagan, nasakop nila ang isang mahalagang bahagi ng sarcoplasm ng mga fibers ng kalamnan.
Mga pagkakaiba sa pagitan ng mga fibers ng kalamnan
Mayroong dalawang uri ng mga fibers ng kalamnan: striated at makinis na mga hibla, bawat isa ay may isang anatomical na pamamahagi at isang tiyak na pag-andar. Ang mga myofibrils ay lalong mahalaga at maliwanag sa striated na mga fibers ng kalamnan na bumubuo ng kalamnan ng kalansay.
Ang mga striated fibers ay nagpapakita ng isang paulit-ulit na pattern ng mga transverse band kung tiningnan sa ilalim ng mikroskopyo at nauugnay sa mga kalamnan ng kalansay at bahagi ng mga kalamnan ng puso.
Ang mga makinis na mga hibla, sa kabilang banda, ay hindi nagpapakita ng parehong pattern sa ilalim ng mikroskopyo at matatagpuan sa mga katangian ng kalamnan ng vasculature at digestive system (at lahat ng viscera).
Pangkalahatang katangian
Ang mga myofibrils ay binubuo ng dalawang uri ng mga filament ng contrile (na kilala rin bilang myofilament), na kung saan ay binubuo ng mga filamentous protein myosin at actin, na ilalarawan sa ibang pagkakataon.
Mga graphic na representasyon ng myofibrils sa kalamnan ng balangkas (Pinagmulan: Binago mula sa BruceBlaus sa pamamagitan ng Wikimedia Commons)
Ang iba't ibang mga mananaliksik ay nagpasiya na ang kalahating buhay ng mga contrile protein ng myofibrils ay saklaw mula 5 araw hanggang 2 linggo, kaya't ang kalamnan ay isang lubos na dinamikong tisyu, hindi lamang mula sa contrile point of view, kundi pati na rin mula sa synthesis at renewal point of view ng mga elemento ng istruktura nito.
Ang functional unit ng bawat myofibril sa mga selula ng kalamnan o fibers ay tinatawag na sarcomere at tinatanggal ng isang rehiyon na kilala bilang "Z band o linya", mula sa kung saan ang actin myofilament ay umaabot sa kahanay na pagkakasunud-sunod.
Dahil sinakop ng myofibrils ang isang malaking bahagi ng sarcoplasm, ang mga fibrous na istrukturang ito ay naghihigpitan sa lokasyon ng nuclei ng mga cell na kung saan nabibilang sila sa periphery ng mga cell, malapit sa sarcolemma.
Ang ilang mga pathologies ng tao ay nauugnay sa paglilipat ng nuclei patungo sa loob ng mga bundle ng myofibrillar, at ang mga ito ay kilala bilang ang centro-nuclear myopathies.
Pagbubuo ng myofibrils o "myofibrillogenesis"
Ang unang myofibrils ay tipunin sa panahon ng pag-unlad ng kalamnan ng kalansay ng embryon.
Ang mga protina na bumubuo sa mga sarcomeres (ang mga functional unit ng myofibrils) ay una na nakahanay mula sa mga dulo at panig ng ilang "premiofibrils" na binubuo ng mga aktor na filament at maliit na bahagi ng non-muscular myosin II at mga tiyak na α-actin ng kalamnan.
Sa nangyayari ito, ang mga gene na nag-encode ng cardiac at skeletal isoforms ng α-actin ay ipinahayag sa iba't ibang mga sukat sa mga fibers ng kalamnan. Una ang halaga ng isoform ng cardiac na ipinahayag ay mas malaki at pagkatapos ay magbabago ito patungo sa isang kalansay.
Matapos mabuo ang mga premiofibrils, ang nascent myofibrils ay nagtitipon sa likod ng zone ng premiofibril formation at sa mga form na myosin II na kalamnan ay napansin.
Sa puntong ito, ang mga filament ng myosin ay nakahanay at kumplikado sa iba pang mga tiyak na mga protina na nagbubuklod ng myosin, na kung saan ay din ang kaso sa mga filament ng actin.
Istraktura at komposisyon
Tulad ng nabanggit sandali, ang myofibrils ay binubuo ng mga contrile myofilament protina: actin at myosin, na kilala rin bilang manipis at makapal na myofilament, ayon sa pagkakabanggit. Ang mga ito ay makikita sa ilalim ng ilaw na mikroskopyo.
- Manipis na myofilamentaryo
Ang manipis na mga filament ng myofibrils ay binubuo ng protina na actin sa filamentous form (actin F), na isang polimer ng globular form (actin G), na mas maliit sa laki.
Ang filamentous strands ng G-actin (F-actin) ay bumubuo ng isang double strand na coils sa isang helix. Ang bawat isa sa mga monomer ay may timbang na higit pa o mas mababa sa 40 kDa at may kakayahang magbubuklod ng myosin sa mga partikular na site.
Ang mga filamentong ito ay humigit-kumulang na 7 nm ang lapad at tumatakbo sa pagitan ng dalawang lugar na kilala bilang bandang I at ang bandang A. Sa bandang A, ang mga filamentong ito ay matatagpuan sa paligid ng makapal na mga filament sa pangalawang hexagonal na pag-aayos.
Partikular, ang bawat manipis na filament ay symmetrically na nakahiwalay sa tatlong makapal na filament, at ang bawat makapal na filament ay napapalibutan ng anim na manipis na filament.
Ang manipis at makapal na mga filament ay nakikipag-ugnay sa bawat isa sa pamamagitan ng mga "mga tulay na cross" na lumilihis mula sa makapal na mga filament at lumilitaw sa myofibril istraktura sa regular na agwat ng mga distansya na malapit sa 14 nm.
Ang representasyon ng eskematiko ng myofilament na bumubuo sa myofibrils at kanilang mga cross section (Pinagmulan: Kamran Maqsood 93 sa pamamagitan ng Wikimedia Commons)
Ang mga filament ng actin at iba pang nauugnay na mga protina ay umaabot sa kabila ng "mga gilid" ng mga linya ng Z at nag-overlay ang mga filament ng myosin patungo sa gitna ng bawat sarcomere.
- Makapal myofilamentaryo
Ang makapal na mga filament ay polimer ng protina ng myosin II (510 kDa bawat isa) at tinatanggal ng mga rehiyon na kilala bilang "A banda".
Ang Myosin myofilament ay humigit-kumulang 16 nm ang haba at nakaayos sa mga hexagonal na pag-aayos (kung ang isang seksyon ng cross ng isang myofibril ay sinusunod).
Ang bawat myosin II filament ay binubuo ng maraming nakaimpake na molekula ng myosin, ang bawat isa ay binubuo ng dalawang chain ng polypeptide na mayroong rehiyon na may hugis ng club o "ulo" at nakaayos sa "mga bundle" upang mabuo ang mga filament.
Ang parehong mga bundle ay gaganapin sa kanilang mga dulo sa gitna ng bawat sarcomere, upang ang "mga ulo" ng bawat myosin ay nakadirekta sa linya ng Z, kung saan nakakabit ang mga manipis na filament.
Ang mga ulo ng myosin ay nagtutupad ng napakahalagang pag-andar, dahil mayroon silang mga nagbubuklod na mga site para sa mga molekulang ATP at, bilang karagdagan, sa panahon ng pag-urong ng kalamnan, may kakayahan silang bumubuo ng mga cross-bridges upang makipag-ugnay sa manipis na mga filament ng actin.
- Mga nauugnay na protina
Ang mga filament ng actin ay "naka-angkla" o "naayos" sa lamad ng plasma ng mga fibers ng kalamnan (sarcolemma) salamat sa kanilang pakikisalamuha sa isa pang protina na kilala bilang dystrophin.
Bilang karagdagan, mayroong dalawang mahahalagang protina na nagbubuklod na actin na kilala bilang troponin at tropomyosin na, kasama ang mga filament ng actin, ay bumubuo ng isang kumplikadong protina. Ang parehong mga protina ay mahalaga para sa regulasyon ng mga pakikipag-ugnay na nagaganap sa pagitan ng manipis at makapal na mga filament.
Ang Tropomyosin ay isa ring dalawang-stranded na filamentous molekula na nakikipag-ugnay sa mga helin ng actin na partikular sa rehiyon ng mga grooves na nangyayari sa pagitan ng dalawang strands. Ang Troponin ay isang tripartite globular protein complex na nakaayos sa pagitan ng mga filament ng actin.
Ang huling kumplikadong pag-andar bilang isang "switch" na nakasalalay sa kaltsyum na kinokontrol ang mga proseso ng pag-urong ng mga fibers ng kalamnan, na kung bakit ito ay lubos na kahalagahan.
Sa striated na kalamnan ng mga hayop ng vertebrate, mayroon ding dalawang iba pang mga protina na nakikipag-ugnay sa makapal at manipis na filament, na kilala bilang titin at nebulin, ayon sa pagkakabanggit.
Ang Nebulin ay may mahahalagang pag-andar sa pag-regulate ng haba ng mga filament ng actin, habang ang titin ay nakikilahok sa suporta at pag-angkla ng mga filament ng myosin sa isang rehiyon ng sarcomere na kilala bilang linya ng M.
Iba pang mga protina
Mayroong iba pang mga protina na nauugnay sa makapal na myofilamentong kilala bilang myosin-binding protein C at myomesin, na responsable para sa pag-aayos ng mga myosin filament sa linya ng M.
Mga Tampok
Ang mga myofibrils ay may pangunahing implikasyon para sa kapasidad ng paggalaw ng mga hayop ng vertebrate.
Dahil ang mga ito ay binubuo ng fibrous at contrile protein complex ng muscular apparatus, ito ay mahalaga upang maisagawa ang mga tugon sa nerbiyos na stimulus na humantong sa paggalaw at pag-aalis (sa mga kalansay na mga kalamnan ng kalansay).
Ang hindi mapag-aalinlanganan na mga katangian ng kalamnan ng kalansay, na binubuo ng higit sa 40% ng bigat ng katawan, ay ipinagkaloob ng myofibrils na, sa parehong oras, ay nagtataglay sa pagitan ng 50 at 70% ng mga protina sa katawan ng tao.
Ang myofibrils, bilang bahagi ng mga kalamnan na ito, ay nakikilahok sa lahat ng mga pag-andar nito:
- Mekanikal : upang mai-convert ang enerhiya ng kemikal sa enerhiya na makina upang makabuo ng lakas, mapanatili ang pustura, makagawa ng mga paggalaw, atbp.
- Metabolic : dahil ang kalamnan ay nakikilahok sa basal na metabolismo ng enerhiya at nagsisilbing isang site ng imbakan para sa mga pangunahing sangkap tulad ng mga amino acid at carbohydrates; nag-aambag din ito sa paggawa ng init at sa pagkonsumo ng enerhiya at oxygen na ginagamit sa mga pisikal na aktibidad o ehersisyo sa sports.
Dahil ang myofibrils ay pangunahing binubuo ng mga protina, kumakatawan sila sa isang imbakan at paglabas ng site para sa mga amino acid na nag-aambag sa pagpapanatili ng mga antas ng glucose sa dugo sa panahon ng pag-aayuno o gutom.
Gayundin, ang pagpapakawala ng mga amino acid mula sa mga muscular na istruktura na ito ay mahalaga mula sa punto ng view ng biosynthetic na pangangailangan ng iba pang mga tisyu tulad ng balat, utak, puso at iba pang mga organo.
Mga Sanggunian
- Despopoulos, A., & Silbernagl, S. (2003). Kulay Atlas ng Physiology (Ika-5 ed.). New York: Thieme.
- Friedman, AL, & Goldman, YE (1996). Mekanikal na pagkilala ng mga skeletal kalamnan myofibrils. Biophysical Journal, 71 (5), 2774–2785.
- Frontera, WR, & Ochala, J. (2014). Balangkas ng Balangkas: Isang Maikling Pagrerepaso sa Istraktura at Pag-andar. Calcif Tissue Int, 45 (2), 183–195.
- Goldspink, G. (1970). Ang paglaganap ng Myofibrils sa panahon ng paglago ng hibla ng kalamnan. J. Cell Sct. , 6, 593-603.
- Murray, R., Bender, D., Botham, K., Kennelly, P., Rodwell, V., & Weil, P. (2009). Isinalarawan na Biochemistry ng Harper (ika-28 ed.). McGraw-Hill Medikal.
- Rosen, JN, & Baylies, MK (2017). Inilalagay ng Myofibrils ang pisil sa nuclei. Biology ng Kalikasan ng Kalikasan, 19 (10).
- Sanger, J., Wangs, J., Fan, Y., White, J., Mi-Mi, L., Dube, D., … Pruyne, D. (2016). Assembly at Pagpapanatili ng Myofibrils sa Striated Muscle. Sa Handbook ng Experimental Pharmacology (p. 37). New York, USA: Springer International Publishing Switzerland.
- Sanger, JW, Wang, J., Fan, Y., White, J., & Sanger, JM (2010). Assembly at Dynamics ng Myofibrils. Journal of Biomedicine and Biotechnology, 2010, 8.
- Sobieszek, A., & Bremel, R. (1975). Paghahanda at Mga Katangian ng Vertebrate Smooth - kalamnan Myofibrils at Actomyosin. European Journal of Biochemistry, 55 (1), 49-60.
- Villee, C., Walker, W., & Smith, F. (1963). Pangkalahatang Zoology (ika-2 ng ed.). London: WB Saunders Company.