MYOFILAMENTARYO: MGA URI, ISTRAKTURA AT ORGANISASYON - BIOLOGY - 2026

Ang myofilament ay mga kontaminado na protina ng myofibrils, na kung saan ay mga yunit ng istruktura ng mga selula ng kalamnan, ang mga cell ay pinahahalagahan na mga fibers ng kalamnan.

Ang mga fibers ng kalamnan at ang kanilang mga sangkap ay may mga partikular na pangalan. Halimbawa, ang lamad, cytoplasm, mitochondria, at endoplasmic reticulum ay kilala bilang sarcolemma, sarcoplasm, sarcosome, at sarcoplasmic reticulum, ayon sa pagkakabanggit.

Istraktura ng myofilament (Pinagmulan: Mikael Häggström, ginamit nang may pahintulot. Via Wikimedia Commons)

Sa parehong paraan, ang mga elemento ng contrile sa loob ay magkasamang tinatawag na myofibrils; at ang mga contrile protein na bumubuo ng myofibrils ay tinatawag na myofilament.

Mayroong dalawang uri ng myofilamentaryo: manipis at makapal. Ang mga manipis na filament ay pangunahing binubuo ng tatlong mga protina: F-actin, tropomyosin, at troponin. Ang makapal na mga filament, para sa kanilang bahagi, ay binubuo lamang ng isa pang protina na kilala bilang myosin II.

Bilang karagdagan sa mga ito, mayroong iba pang mga protina na nauugnay sa parehong makapal at manipis na mga filament, ngunit ang mga ito ay walang mga pag-andar ng kontraktwal, ngunit sa halip na mga istruktura, bukod dito, upang pangalanan ang iilan, titin at nebulin.

Mga uri ng mga fibers ng kalamnan

Ang partikular na pag-aayos ng myofilament na bumubuo sa myofibrils ay nagbibigay ng dalawang uri ng mga fibers ng kalamnan: striated na mga fibers ng kalamnan at makinis na mga fibers ng kalamnan.

Ang mga striated na fibers ng kalamnan, kung sinuri sa ilalim ng isang optical mikroskopyo, ay nagpapakita ng isang pattern ng striations o transverse band na paulit-ulit sa buong kanilang buong ibabaw at nagbibigay ng pangalan, sa kalamnan na naglalaman ng mga ito, ng nakagambalang kalamnan. Mayroong dalawang uri ng striated na fibers ng kalamnan, balangkas at cardiac.

Ang mga fibers ng kalamnan na hindi nagpapakita ng pattern na ito ng mga transverse band ay tinatawag na makinis na mga hibla. Sila ang mga bumubuo sa mga kalamnan ng mga vascular wall at viscera.

Istraktura

Manipis na myofilamentaryo

Ang mga myofilament ay binubuo ng F actin at dalawang nauugnay na mga protina: tropomyosin at troponin, na may mga pag-andar ng regulasyon.

Ang F actin, o filamentous actin, ay isang polimer ng isa pang mas maliit na globular protein na tinatawag na G actin o globular actin, na may isang molekular na bigat sa paligid ng 42 kDa. Mayroon itong isang nagbubuklod na site para sa myosin, at isinaayos sa dalawang chain na inayos bilang isang double helix na binubuo ng humigit-kumulang 13 monomer bawat pagliko.

Ang mga filament ng F-actin ay nailalarawan sa pamamagitan ng pagkakaroon ng dalawang mga poste: ang isa ay positibo, na nakadirekta sa Z disk, at ang iba pang negatibo, na itinapon patungo sa gitna ng sarcomere.

Ang Tropomyosin ay binubuo din ng isang double-helix polypeptide double chain. Ito ay isang 64 kDa protein na bumubuo ng mga filament na matatagpuan sa mga grooves na naiwan ng dobleng helix chain ng manipis na F-actin filament, na parang "pinupuno" ang mga walang laman na puwang sa helix.

Sa pamamahinga, sakop ng tropomyosin o "sumasaklaw" ng mga nagbubuklod na site ng actin para sa myosin, pinipigilan ang pakikipag-ugnayan ng parehong mga protina, na kung saan ay nagiging sanhi ng pag-urong ng kalamnan. Sa paligid ng bawat manipis na filament at mga 25-30m mula sa simula ng bawat tropomyosin ay isa pang protina na tinatawag na troponin.

Ang Troponin (Tn) ay isang kumplikadong protina na binubuo ng tatlong mga globular na mga subunit ng polypeptide na tinatawag na troponin T, C at I. Ang bawat molekum tropomyosin ay may kaugnay na tropiko na kumplikado na kumokontrol dito, at sama-sama silang responsable para sa regulasyon ng pagsisimula at pagtatapos. ng pag-urong ng kalamnan.

Makapal myofilamentaryo

Ang makapal na mga filament ay polimer ng myosin II, na tumitimbang ng 510 kDa at binubuo ng dalawang mabibigat na kadena na 222 kDa bawat isa at apat na magaan na kadena. Ang mga light chain ay may dalawang uri: 18 kDa mahahalagang light chain at 22 kDa regulasyon ng light chain.

Ang bawat myosin II mabibigat na kadena ay nasa hugis ng isang baras na may maliit na globular head sa dulo nito na ang mga proyekto ay halos 90⁰ at may dalawang mga nagbubuklod na site, ang isa para sa actin at isa para sa ATP. Ito ang dahilan kung bakit ang mga protina na ito ay kabilang sa pamilya ng ATPases.

Ang isang makapal na filament ay binubuo ng higit sa 200 mga molekula ng myosin II. Ang globular head ng bawat isa sa mga molekulang ito ay kumikilos tulad ng isang "sagwan" sa panahon ng pag-urong, itinutulak ang actin kung saan ito nakalakip upang ito ay dumulas sa gitna ng sarcomere.

Organisasyon

Sa isang skeletal striated muscle fiber, ang myofibrils ay sumasakop sa karamihan ng sarcoplasm, at nakaayos nang maayos, pahaba na mga kumpol sa buong cell.

Sa isang paayon na seksyon na nakikita na may isang optical mikroskopyo, ang mga light band ay sinusunod, na tinatawag na Bands I, at madilim na banda, na tinatawag na Mga Bands A. Ang mga banda na ito ay tumutugma sa inayos na pag-aayos ng mga myofibrils, at samakatuwid ay ang mga myofilament na bumubuo sa kanila.

Sa gitna ng Band I ay may isang madilim at manipis na linya na tinatawag na Line o Z Disk.Ang sentro ng bawat Band A ay may mas magaan na lugar na kilala bilang Band H, na kung saan ay nahahati sa gitna ng isang madidilim na linya na tinatawag na Line M .

Natanggal sa pagitan ng dalawang linya ng Z, ang isang istraktura na tinatawag na sarcomere ay inilarawan, na kung saan ay ang functional unit ng kalamnan ng kalansay. Ang isang sarcomere ay binubuo ng mga contrile myofilament na nakaayos sa isang maayos na fashion sa mga banda A, H, at isang hemi-band na ako sa bawat dulo.

Ang mga banda ko ay naglalaman lamang ng mga manipis na filament, ang bandang A ay naglalaman ng makapal na mga filament na magkakaugnay sa kanilang dalawang dulo na may pinong filament, at ang bandang H ay naglalaman lamang ng makapal na mga filament.

Paano naayos ang myofilament sa loob ng mga sarcomeres?

Ang parehong makapal at manipis na myofilament ay makikita sa pamamagitan ng pagsusuri sa isang balangkas na kalamnan ng kalamnan ng kalamnan sa ilalim ng isang mikroskopyo ng elektron. Sinasabi sa "interdigitate" o "intertwine" sa bawat isa sa isang sunud-sunod, inayos at pagkakatulad na pag-aayos.

Ang manipis na mga filament ay nagmula sa mga Z disc at umaabot sa bawat panig sa kabaligtaran ng direksyon at patungo sa gitna ng bawat katabing sarcomere. Mula sa mga disc ng Z sa bawat dulo ng sarcomere, sa nakakarelaks na kalamnan, ang actin ay naglalakbay hanggang sa pagsisimula ng H band sa bawat panig.

Kaya, sa mga fibers ng kalamnan ng nakakarelaks na kalamnan ng balangkas ang makapal na myofilament ay nasasakop ang gitnang lugar na bumubuo ng mga madilim na banda o Isang band; at ang manipis na mga filament ay umaabot sa magkabilang panig ng sarcomere nang hindi nakarating sa gitna nito.

Sa isang seksyon ng krus sa rehiyon kung saan ang makapal at manipis na mga filament ay magkakapatong, ang isang hexagonal pattern ay maaaring sundin na kasama ang makapal na filament sa gitna at anim na manipis na mga filament na nakapaligid dito, at na matatagpuan sa bawat isa sa mga gilid ng heksagon .

Ang samahang ito ng myofilaments sa sarcomere ay pinangalagaan ng pagpapaandar ng isang serye ng mga protina na nauugnay sa myofilament at kung saan may mga function na istruktura, na kung saan ang titin, alpha actin, nebulin, myomesin at protina C ay maaaring mai-highlight. .

Mekanismo ng pag-urong

Kapag ang acetyl choline (isang neurotransmitter) ay pinakawalan sa plaka ng neuromuscular sa pamamagitan ng pagpapasigla ng isang motor neuron, ang kalamnan hibla ay nasasabik at ang mga channel ng calcium na may gagamit ng boltahe sa sarcoplasmic reticulum na bukas.

Ang kaltsyum ay nagbubuklod sa troponin C, na nagiging sanhi ng pagbabago ng pagbabago sa tropomyosin, na inilalantad ang mga aktibong site ng actin, kaya nagsisimula ang pag-urong. Kapag bumaba ang antas ng kaltsyum, bumalik ang tropomyosin sa paunang posisyon at ang pag-urong ay tumigil.

Ang paglantad ng mga site na nagbubuklod sa actin sa myosin ay nagbibigay-daan sa parehong mga protina na magbubuklod at ang myosin upang itulak ang actin patungo sa gitna ng sarcomere, na dumulas sa myosin.

Sa panahon ng pag-urong ng kalamnan, ang mga linya ng Z ng bawat sarcomere na diskarte patungo sa gitna, papalapit sa linya ng M, pinatataas ang interdigitation sa pagitan ng actin at myosin at pagbabawas ng laki ng mga bandang I at H. Ang antas ng pag-ikli ay depende sa pagbubuod ng paikliin ng bawat isa sa mga sarcomeres ng kinontratang kalamnan.

Mga Sanggunian

1. Berne, R., & Levy, M. (1990). Physiology. Mosby; International Edition.
2. Fox, SI (2006). Human Physiology (ika-9 ed.). New York, USA: McGraw-Hill Press.
3. Gartner, L., & Hiatt, J. (2002). Teksto ng Atlas ng Histology (ika-2 ed.). Mexico DF: Mga Editor ng McGraw-Hill Interamericana.
4. Murray, R., Bender, D., Botham, K., Kennelly, P., Rodwell, V., & Weil, P. (2009). Isinalarawan na Biochemistry ng Harper (ika-28 ed.). McGraw-Hill Medikal.
5. Rawn, JD (1998). Biochemistry. Burlington, Massachusetts: Mga Publisher ng Neil Patterson.
6. Ross, M., & Pawlina, W. (2006). Kasaysayan. Isang Teksto at Atlas na may correlated cell at molekular na biology (5th ed.). Lippincott Williams & Wilkins.
7. Kanluran, J. (1998). Mga Paksa ng Pisyolohikal na Kasanayan sa Medikal (ika-12 ed.). Mexico DF: Editoryal na Médica Panamericana.