MYOGLOBIN: ISTRAKTURA, PAG-ANDAR, NORMAL NA HALAGA - BIOLOGY - 2024

Ang myoglobin ay isang globular protein intracellular na matatagpuan sa cytosol ng mga cell ng skeletal at cardiac muscle. Ang pangunahing tungkulin nito ay ang bumubuo ng isang oxygen reserba at upang maitaguyod ang intracellular transportasyon ng oxygen.

John Kendrew at Max Perutz natanggap ang Nobel Prize in Chemistry noong 1962 para sa kanilang pag-aaral sa globular protein. Ang mga may-akdang ito ay nagpalabas ng three-dimensional na istraktura ng myoglobin at hemoglobin, ayon sa pagkakabanggit. Sa kasaysayan, ang myoglobin ay isa sa mga unang protina kung saan tinukoy ang three-dimensional na istraktura.

Ang graphic na representasyon ng molekular na istraktura ng tatlong oxygenated protein: leghemoglobin, hemoglobin, at myoglobin (Pinagmulan: Veronica Stafford / CC BY-SA (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/4.0) sa pamamagitan ng Wikimedia Commons)

Ang mga globular protein ay mga compact molecules na may isang spherical na hugis; ang mga ito ay natutunaw sa cytosol o sa lipid na bahagi ng mga lamad ng cell. Sila ang may pananagutan sa pangunahing biological aksyon, kaibahan sa mga fibrous protein, na ang mga pangunahing pag-andar ay istruktura.

Nagbibigay ang Myoglobin ng sariwang karne ng pulang kulay nito. Nangyayari ito kapag ang myoglobin ay na-oxygen bilang oxygenmyoglobin at ang bakal na bumubuo nito ay nasa anyo ng ferrous iron: Mb-Fe2 + O2.

Kapag ang karne ay nakalantad sa kapaligiran, hindi matatag na ferrous iron na nag-oxidize at nagiging ferric at sa ilalim ng mga kondisyong ito ay nagbabago ang kulay sa mga brown na tono dahil sa pagbuo ng methamyoglobin (Mb-Fe3 + + O2-).

Karaniwan ang mga antas ng myoglobin ng dugo ay napakaliit, ang mga ito ay nasa pagkakasunud-sunod ng mga micrograms bawat litro (μg / L). Ang mga antas na ito ay nadagdagan kapag ang pagkasira ng kalamnan ay nangyayari tulad ng sa kalansay ng kalamnan rhabdomyolysis o sa cardiac infarction na may pagkasira ng tisyu at sa ilang mga myopathies.

Ang pagkakaroon nito sa ihi ay sinusunod sa ilang mga kondisyon kung saan napakahalaga ng pagkasira ng tisyu. Ang maagang diagnostic na halaga nito para sa pag-atake sa puso ay hindi na natatalo.

Istraktura ng myoglobin

Ang Myoglobin ay may bigat na molekular na halos 18 kDa kabilang ang pangkat ng heme. Binubuo ito ng apat na helical na mga segment na sinamahan ng "matalim na liko". Ang mga my hell na myoglobin na ito ay mahigpit na naka-pack at pinapanatili ang kanilang integridad sa istruktura kahit na ang grupo ng heme ay tinanggal.

Ang istraktura ng globular protein, pati na rin ang lahat ng mga cellular protein, ay hierarchical kaya ang istraktura ng myoglobin ay hierarchical din. Ang unang antas ay ang pangunahing istraktura na nabuo ng linear na pagkakasunud-sunod ng mga amino acid at myoglobin ay binubuo ng isang kadena ng 153 amino acid.

Ang graphic na scheme ng helical at globular na istraktura ng myoglobin (Pinagmulan: Dcrjsr / CC BY (https://creativecommons.org/licenses/by/3.0) sa pamamagitan ng Wikimedia Commons)

Ang pangalawang istraktura ng myoglobin ay binubuo ng pagsasaayos ng mga alpha helice. Ang Myoglobin ay naglalaman ng 8 alpha helice na nabuo sa pamamagitan ng pag-uulit ng mga bahagi ng polypeptide na sumali sa pamamagitan ng mga maikling bahagi ng pag-aayos ng aperiodic.

Ang istruktura ng tersiyaryo ay binubuo ng three-dimensional conform na may biological na aktibidad. Ang pinakamahalagang katangian ng istraktura na ito ay ang mga fold. Ang istraktura ng quaternary ay tumutukoy sa pagpupulong ng dalawa o higit pang mga chain ng polypeptide na pinaghiwalay at sumali sa pamamagitan ng mga di-kovalent na mga bono o pakikipag-ugnay.

Myoglobin at ang herme prosthetic group (Pinagmulan: Thomas Splettstoesser / CC BY-SA (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/3.0) sa pamamagitan ng Wikimedia Commons)

Ang Myoglobin ay may isang napaka compact na istraktura, na may mga residu ng hydrophobic na nakadirekta papasok at mga residue ng hydrophilic o polar na nakadirekta palabas. Ang mga panloob na labi ng apolar ay binubuo ng leucine, valine, methionine, at phenylalanine. Ang tanging panloob na mga labi ng polar ay dalawang histidines na may mga function sa aktibong site.

Ang grupo ng prosthetic heme ay matatagpuan sa isang cleft sa apolar na panloob na bahagi ng polypeptide chain ng myoglobin. Ang pangkat na ito ay naglalaman ng bakal sa anyo ng ferrous iron, na nagbubuklod na may oxygen upang mabuo ang oxymyoglobin.

Pag-andar

Ang pag-andar ng myoglobin ay upang itali ang oxygen sa pangkat ng heme ng istraktura nito at upang bumuo ng isang oxygen reserve para sa kalamnan function. Tulad ng oxygen ay nakulong sa istraktura ng myoglobin sa cytoplasm ng selula ng kalamnan, ang intracellular pressure na ito, na tinutukoy ng libreng oxygen, ay nananatiling mababa.

Ang mababang intracellular oxygen pressure ay nagpapanatili ng gradient para sa pagpasok ng oxygen sa cell. Pinapaboran nito ang pagpasa ng oxygen mula sa agos ng dugo hanggang sa cell ng kalamnan. Kapag ang myoglobin ay puspos, tumataas ang intracellular oxygen, na unti-unting nababawasan ang gradient at sa gayon nababawasan ang paglipat.

Ang nagbubuklod na curve ng oxygen sa myoglobin ay hyperbolic. Sa paunang bahagi ng curve maliit na pagbabago sa bahagyang presyon ng oxygen ay gumagawa ng malalaking pagbabago sa saturation ng myoglobin na may oxygen.

Pagkatapos, habang ang bahagyang presyon ng pagtaas ng oxygen, ang saturation ay patuloy na tataas, ngunit mas mabagal, iyon ay, isang higit na higit na pagtaas sa bahagyang presyon ng oxygen ay kinakailangan upang madagdagan ang sogasyon ng myoglobin, at unti-unting curve flattens out.

Mayroong isang variable na sumusukat sa pagkakaugnay ng curve na tinatawag na P50, ito ay kumakatawan sa bahagyang presyon ng oxygen na kinakailangan upang mabuo ang myoglobin na nilalaman sa isang solusyon ng 50%. Kaya, kung tataas ang P50, sinasabing ang myoglobin ay may mas mababang pagkakaugnay at kung bumababa ang P50, sinasabing ang myoglobin ay may mas mataas na pagkakaugnay para sa oxygen.

Kapag ang mga curves ng nagbubuklod na oxygen para sa myoglobin at hemoglobin ay napagmasdan, napansin na para sa anumang bahagyang presyon ng oxygen na napagmasdan, ang myoglobin ay mas puspos kaysa sa hemoglobin, na nagpapahiwatig na ang myoglobin ay may mas mataas na kaakibat para sa oxygen kaysa hemoglobin.

Mga uri ng mga fibers ng kalamnan at myoglobin

Ang mga kalamnan ng kalansay ay may iba't ibang uri ng mga fibers ng kalamnan sa kanilang komposisyon, ang ilan ay tinatawag na mabagal na twitch at ang iba ay mabilis na pag-twit. Ang mga mabilis na hibla ng twitch ay istruktura at metabolically inangkop sa kontrata nang mabilis at masigla at anaerobically.

Ang mga mabagal na hibla ng hibla ay inangkop para sa mabagal na bilis, ngunit mas mahaba, ang mga pagkontrata na tipikal ng paglaban sa aerobic ehersisyo. Ang isa sa mga pagkakaiba-iba ng istruktura ng mga hibla na ito ay ang konsentrasyon ng myoglobin, na nagbibigay sa kanila ng pangalan ng mga puti at pulang mga hibla.

Ang mga pulang hibla ay may mataas na nilalaman ng myoglobin, na nagbibigay sa kanila ng pulang kulay, ngunit pinapayagan din silang mapanatili ang malaking halaga ng oxygen, na mahalaga para sa kanilang pag-andar.

Mga normal na halaga

Ang mga normal na halaga ng dugo para sa mga kalalakihan ay 19 hanggang 92 µg / l at para sa mga kababaihan 12 hanggang 76 µg / l, gayunpaman, may mga pagkakaiba-iba sa mga halaga sa iba't ibang mga laboratoryo.

Ang mga sinabi na halaga ay nadagdagan kapag nangyayari ang pagkasira ng kalamnan, tulad ng sa rhabdomyolysis ng kalamnan ng kalansay, sa malawak na pagkasunog, mga de-koryenteng shocks o sa malawak na nekrosis ng kalamnan dahil sa arterial occlusion, sa myocardial infarction at sa ilang myopathies.

Sa ilalim ng mga kondisyong ito ay lumilitaw ang myoglobin sa ihi at binibigyan ito ng isang kulay na katangian.

Mga Sanggunian

1. Fauci, AS, Kasper, DL, Hauser, SL, Jameson, JL, & Loscalzo, J. (2012). Ang mga prinsipyo ni Harrison ng panloob na gamot. DL Longo (Ed.). New York: Mcgraw-burol
2. Ganong WF: Central Regulation ng Visceral Function, sa Review ng Medical Physiology, ika-25 ed. New York, Edukasyon ng McGraw-Hill, 2016.
3. Guyton AC, Hall JE: Ang Mga Bahagi ng Fluid ng Katawan: Extracellular at intracellular fluid; Edema, sa Textbook of Medical Physiology, 13th ed, AC Guyton, JE Hall (eds). Philadelphia, Elsevier Inc., 2016.
4. McCance, KL, & Huether, SE (2018). Pathophysiology-Ebook: ang batayang biologic para sa sakit sa mga matatanda at bata. Elsevier Mga Agham sa Kalusugan.
5. Murray, RK, Granner, DK, Mayes, PA, & Rodwell, VW (2014). Isinalarawan ang biochemistry ni Harper. Mcgraw-burol.