PEROXIDASES: ISTRAKTURA, PAG-ANDAR AT URI - BIOLOGY - 2026

Ang mga peroxidases ay kadalasang hemoproteins na may aktibidad na enzymatic na catalyzing ang oksihenasyon ng iba't ibang mga organikong at hindi organikong mga substrate na ginagamit para sa hydrogen peroxide o iba pang mga walang kaugnayan na sangkap.

Sa pinakamalawak nitong kahulugan, ang salitang "peroxidase" ay may kasamang mga enzyme tulad ng NAD- at NADP-peroxidases, fatty acid-peroxidases, cytochrome-peroxidases, glutathione-peroxidases, at maraming iba pang mga hindi tiyak na mga enzyme.

Diagram ng isang protina peroxidase na umaasa sa heme (Pinagmulan: Jawahar Swaminathan at kawani ng MSD sa European Bioinformatics Institute sa pamamagitan ng Wikimedia Commons)

Gayunpaman, mas madalas na ginagamit ito upang mag-refer sa mga nonspecific na mga enzyme mula sa iba't ibang mga mapagkukunan na mayroong aktibidad na oxidoreductase at gumamit ng hydrogen peroxide at iba pang mga substrate upang maparalisa ang kanilang mga reaksyon na pagbabawas ng oksihenasyon.

Ang mga Heme peroxidases ay sobrang karaniwan sa kalikasan. Ang mga ito ay matatagpuan sa mga hayop, mas mataas na halaman, lebadura, fungi, at bakterya.

Sa mga mammal, ang mga ito ay ginawa ng mga puting selula ng dugo, matris, pali at atay, mga glandula ng salivary, dingding ng tiyan, baga, mga glandula ng teroydeo, at iba pang mga tisyu.

Sa mga halaman, ang mga species ng halaman na pinakamayaman sa peroxidases ay malunggay at puno ng igos. Ang lunsay na puro mula sa malunggay ay malawak na pinag-aralan at ginamit para sa iba't ibang mga layunin sa eksperimentong biology at biochemistry.

Sa mga eukaryotic cells, ang mga mahahalagang enzymes na ito ay karaniwang matatagpuan sa loob ng dalubhasang mga organelles na kilala bilang "peroxisomes," na napapaligiran ng isang lamad at kasangkot sa maraming mga cellular metabolic na proseso.

Istraktura

Sa kabila ng maliit na homology na umiiral sa pagitan ng iba't ibang mga klase ng peroxidases, napagpasyahan na ang kanilang pangalawang istraktura at ang paraan ng pag-aayos nito ay medyo pinangalagaan sa iba't ibang mga species.

Mayroong ilang mga pagbubukod, ngunit ang karamihan sa mga peroxidases ay glycoproteins at ang mga karbohidrat ay pinaniniwalaan na mag-ambag sa kanilang katatagan ng mataas na temperatura.

Ang mga protina na ito ay may mga timbang na molekula mula 35 hanggang 150 kDa, na katumbas ng humigit-kumulang na 250 at 730 na residu ng amino acid.

Maliban sa myeloperoxidase, ang lahat ng mga molekula ng ganitong uri ay naglalaman sa kanilang istraktura ng isang pangkat na heme na, sa estado ng pamamahinga, ay mayroong isang iron na atom sa estado ng oksihenasyon ng Fe + 3. Ang mga halaman ay nagtataglay ng isang pangkat ng prostetikong kilala bilang ferroporphyrin XI.

Ang mga peroxidases ay may dalawang mga istruktura na domain na "balot" sa pangkat ng heme at bawat isa sa mga domain na ito ay produkto ng pagpapahayag ng isang gene na sumailalim sa isang kaganapan sa pagdoble. Ang mga istrukturang ito ay binubuo ng higit sa 10 alpha helice na naka-link sa pamamagitan ng mga polypeptide loops at pagliko.

Ang tamang pagtitiklop ng molekula ay tila nakasalalay sa pagkakaroon ng natipid na labi ng glycine at proline, pati na rin ang isang aspartic acid residue at isang arginine residue na bumubuo ng isang tulay ng asin sa pagitan ng mga ito na nag-uugnay sa parehong mga istruktura na domain.

Mga Tampok

Ang pangunahing pag-andar ng peroxidase enzymes ay ang pag-alis ng hydrogen peroxide mula sa cellular environment, na maaaring magawa ng iba't ibang mga mekanismo at na maaaring kumakatawan sa mga seryosong banta sa katatagan ng intracellular.

Gayunpaman, sa prosesong ito ng pag-alis ng reaktibo na species ng oxygen na ito (kung saan ang oxygen ay may isang intermediate na estado ng oksihenasyon), ang mga peroxidase ay gumagamit ng oxidizing kapasidad ng sangkap na ito upang matupad ang iba pang mahahalagang pag-andar para sa metabolismo.

Sa mga halaman, ang mga protina na ito ay isang mahalagang bahagi ng mga proseso ng lignification at mga mekanismo ng pagtatanggol sa mga tisyu na nahawaan ng mga pathogens o na nakaranas ng pisikal na pinsala.

Sa konteksyong pang-agham, ang mga bagong aplikasyon ay lumitaw para sa mga peroxidases at kasama rito ang paggamot ng wastewater na naglalaman ng mga phenoliko na compound, ang synthesis ng mga aromatic compound at ang pag-alis ng peroxide mula sa mga pagkain o basura.

Sa mga term na pang-analytical at diagnostic, ang malunggay peroxidase ay marahil ang pinakalawak na ginagamit na enzyme para sa paghahanda ng conjugated antibodies na ginagamit para sa mga pagsusuri sa immunological pagsipsip tulad ng ELISA (Enzyme-linked immunosorbent assay) at din para sa pagpapasiya ng iba't ibang uri ng mga compound.

Mekanismo ng pagkilos

Ang proseso ng catalytic ng peroxidases ay nangyayari sa pamamagitan ng sunud-sunod na mga hakbang na nagsisimula sa pakikipag-ugnayan sa pagitan ng aktibong site ng enzyme at hydrogen peroxide, na nag-oxidize ng iron atom sa pangkat ng heme at bumubuo ng isang hindi matatag na intermediate compound na kilala bilang compound I (CoI).

Ang oxidized protein (CoI) pagkatapos ay mayroong isang grupo ng heme na may iron atom na napunta mula sa estado ng oksihenasyon III hanggang estado IV at para sa prosesong ito ay hydrogen peroxide ay nabawasan sa tubig.

Compound I ay may kakayahang mag-oxidizing ng isang electron na nagbibigay ng substrate, na bumubuo ng isang substrate na radikal at naging isang bagong species ng kemikal na kilala bilang Compound II (CoII), na kasunod na nabawasan ng isang pangalawang molekula ng substrate, nagbabagong-buhay na bakal sa estado III at paggawa ng isa pang radikal.

Mga Uri

-Nag-uugnay sa katawan

Ang mga peroxidases ay pinagsama sa tatlong klase depende sa organismo kung saan matatagpuan ang mga ito:

- Klase I: intracellular prokaryotic peroxidases.

- Klase II: extracellular fungal peroxidases.

- Klase III: mga sikretong peroxidases ng gulay.

Taliwas sa mga protina ng klase I, ang mga klase ng II at III ay nagtapon ng mga tulay na itinayo sa pagitan ng mga nalalabi sa cysteine ​​sa kanilang mga istraktura, na nagbibigay sa kanila ng higit na mas mahigpit na tibay.

Ang mga protina ng Klase II at III ay naiiba din sa klase I sa pangkalahatan ay mayroon silang mga glycosylations sa kanilang ibabaw.

-Nag-uugnay sa aktibong site

Ang mekanismong nagsasalita, ang mga peroxidases ay maaari ring mai-kategorya ayon sa likas na katangian ng mga atomo na matatagpuan sa kanilang catalytic center. Sa ganitong paraan, ang mga hemoperoxidases (ang pinaka-karaniwang), vanadium-haloperoxidases at iba pa ay inilarawan.

Hemoperoxidases

Tulad ng nabanggit na, ang mga peroxidases na ito ay may isang grupo ng prosthetic sa kanilang catalytic center na kilala bilang pangkat ng heme. Ang iron iron sa lugar na ito ay naayos sa pamamagitan ng apat na mga bono na may mga atom atom.

Vanadium-Haloperoxidases

Sa halip na isang grupo ng heme, ang vanadium-haloperoxidases ay nagtataglay ng vanadate bilang isang grupo ng prosthetic. Ang mga enzymes na ito ay naihiwalay mula sa mga organismo ng dagat at ilang mga festestal na fungi.

Ang vanadium sa pangkat na ito ay coordinated ng tatlong non-protein oxygens, isang nitrogen mula sa isang residid ng histidine at isang nitrogen mula sa isang azide bond.

Iba pang mga peroxidases

Maraming mga haloperoxidases ng bakterya na may mga grupo ng prosthetic maliban sa heme o vanadium ay nakategorya sa pangkat na ito. Ang mga glutathione peroxidases ay nasa pangkat din na ito, na naglalaman ng isang seleno-cysteine ​​prosthetic group at ilang mga enzyme na may kakayahang mag-oxidizing lignin.

Mga Sanggunian

1. Alberts, B., Dennis, B., Hopkin, K., Johnson, A., Lewis, J., Raff, M., … Walter, P. (2004). Mahalagang Cell Biology. Abingdon: Garland Science, Taylor & Francis Group.
2. Banci, L. (1997). Ang mga istrukturang katangian ng peroxidases. Journal of Biotechnology, 53, 253-263.
3. Deurzen, MPJ Van, Rantwijk, F. Van, & Sheldon, RA (1997). Mga Selective Oxidations na na-catalyzed ng Peroxidases. Tetrahedron, 53 (39), 13183-13220.
4. Dunford, HB, & Stillman, JS (1976). Sa Pag-andar at Mekanismo ng pagkilos ng Peroxidases. Mga Review sa Coordination Chemistry, 19, 187–251.
5. Hamid, M., & Rehman, K. (2009). Mga potensyal na aplikasyon ng peroxidases. Pagkain ng Chemistry, 115 (4), 1177-1186.
6. Rawn, JD (1998). Biochemistry. Burlington, Massachusetts: Mga Publisher ng Neil Patterson.
7. Stansfield, WD, Colomé, JS, & Cano, RJ (2003). Molekular at Cell Biology. (KE Cullen, Ed.). Mga eBook ng McGraw-Hill.