MGA PORINS: KATANGIAN, PAG-ANDAR AT PAGPUPULONG - BIOLOGY - 2024

Ang mga porins ay isang uri ng integral na mga protina ng lamad na nagpapahintulot sa pagsasabog ng iba't ibang uri ng mga medium - sized na molekula. Ang mga ito ay matatagpuan sa mga panlabas na lamad ng mga gramo na negatibong bakterya (tulad ng sa E. coli) at ng mitochondria at chloroplast. Ang mga protembrane na protina na ito ay ganap na tumagos sa mga lamad at ang kanilang istraktura ay binubuo ng β sheet.

Hindi tulad ng mga protina ng transporter, ang mga porins ay mga protina ng channel, iyon ay, bumubuo sila ng mga bukas na channel o pores na tumatawid sa lamad kung saan matatagpuan ito, na pinapayagan ang libreng pagsasabog ng mga molekula na may naaangkop na laki at singil.

Pinagmulan: en: Gumagamit: Zephyris

katangian

Ang mga porins ay mga protina na lumilikha ng mga channel ng transmembrane at, hindi katulad ng karamihan sa mga protina na tumatawid ng isang lamad, ang bahagi na tumatawid ng lamad ay binubuo ng mga β sheet sa halip na α helice.

Ang mga integral na protina ng lamad na ito ay maaaring kakulangan sa pagpili na may paggalang sa mga molekula na dadaan sa kanila, o maaari silang magpakita ng ilang mga antas ng laki at pagsingil ng singil. Maaari rin nilang payagan ang pagpasa ng mga molekula na mas maliit kaysa sa isang tiyak na sukat.

Ang polar na rehiyon ng chain chain ay matatagpuan sa loob na sumasaklaw sa aqueous channel, habang ang mga apolar na bahagi ng proyekto sa labas ng bariles, nakikipag-ugnay sa hydrophobic na rehiyon ng lipid bilayer ng lamad.

Ang pagkakalat sa mga channel na nabuo ng mga protina na ito ay dahil sa isang gradient na konsentrasyon ng molekula o sangkap na tumatawid sa lamad at isang passive pagsasabog, iyon ay, hindi ito nangangailangan ng metabolic energy para sa paggalaw ng sangkap.

Ang pagsasabog na ito ay kinokontrol ng mga tiyak na mekanismo na maaaring buksan o isara ang channel at maaaring mapigilan ng iba't ibang mga compound.

Istraktura

Sa pagtatapos ng 1980s, sa pamamagitan ng X-ray crystallography, ang istraktura ng atom ng isang porin ay tinukoy sa unang pagkakataon, na naaayon sa cell lamad ng Rhodobacter capsulatus, na isang photosynthetic bacterium.

Ang nasabing porin ay binubuo ng isang trimer, kung saan ang bawat monomer ay bumubuo ng isang β bariles na may 16 β sheet na magkasama, na bumubuo ng isang cylindrical na istraktura na may kakayahang dumaan sa lamad at naglalaman ng isang butas na puno ng tubig sa loob.

Ang iba't ibang mga uri ng mga porins ay mula nang inilarawan, kapwa mula sa prokaryotic at eukaryotic cells. Ang lahat ng mga ito ay binubuo ng mga sumali na mga sheet na bumubuo ng isang istraktura na tulad ng isang bariles at isang kanal na puno ng tubig na maaaring masukat sa pagitan ng 0.6 at 3nm sa diameter.

Sa mitochondria, ang mga porins ay binubuo ng 19 β sheet na kapag nakatiklop na magkasama ay bumubuo ng β bariles.

Sa maraming bakterya, ang mga porins ay binubuo ng 16 hanggang 18 na mga anti-paralelong sheets-sheet na bumubuo ng isang barrel-bariles, na nagpapakita ng mga bono ng hydrogen sa pagitan ng kalapit na mga molekula kasama ang chain.

Pag-andar

Ang mga porins ng bakterya at mga lamad ng mitochondria at chloroplast ay magkatulad na gumagana, na gumagana sa isang katulad na paraan, dahil sa kanilang pagkakapareho sa mga tuntunin ng mga sukat ng pore, atomic na istraktura, at mga passive diffusion properties.

Ang lapad ng channel ng porin ay tinukoy ng pag-align ng mga polypeptides sa panloob na dingding ng istraktura, na nagpapahintulot sa laki ng mga molekula na dumaan sa kanila upang higpitan.

Ang pagkakapareho ng mga istrukturang ito ay nagpapatibay sa teorya ng endosymbiotic, ayon sa kung saan ang mitochondria ng eukaryotic cells ay nagmula sa isang prokaryotic organism na phagocytosed ng isang eukaryotic cell precursor.

Sa mga eukaryotes

Sa mga eukaryotic cells, ang mga porins ay matatagpuan sa mga panlabas na lamad ng mitochondria at plastid. Ang mga porins na natagpuan sa mga plastik ay napakaliit na pinag-aralan.

Sa kaso ng mitochondria, sila ay kilala bilang mitochondrial porins o mga channel ng anion na may boltahe (VDAC). Ang mga ito ay malawak na mga channel na may tinatayang lapad ng 3nm na bumubuo sa pinakamalaking sangkap na protina sa panlabas na lamad. Kinakatawan nila ang tungkol sa 30% ng kabuuang protina sa lamad na ito.

Gumagawa sila ng pagkamatagusin sa mga hindi na naipon na molekula hanggang sa 5000 Da. Pinapayagan ng mga mitochondrial porins ang pagpasa sa intermembrane space ng maliit na molekula, ion, at metabolit.

Ang mga molekula at ion na tumatawid sa intermembrane space ay hindi dumadaan sa panloob na mitochondrial membrane, dahil mayroon itong mas malaking impermeability. Samakatuwid, ang puwang sa pagitan ng dalawang lamad ay puno ng maliliit na molekula at ions, na katulad ng cytoplasm.

Sa prokaryotes

Sa mga bacteria na negatibong bakterya, ang isang panlabas na lamad ay nagpapahintulot sa kanila na ihiwalay ang kanilang sarili mula sa kapaligiran bilang isang panukalang proteksyon. Ang lamad na ito ay naglalaman ng mga porins na natagpuan sa mga nutrients na kinakailangan ng bakterya.

Humigit-kumulang 100,000 porins ang matatagpuan sa lamad ng isang prokaryotic cell, na kumakatawan sa mga 70% ng kabuuang protina sa istraktura na iyon.

Sa bakterya ng bituka, ang panlabas na lamad ay kumakatawan sa proteksyon laban sa mga panlabas na nakakapinsalang ahente tulad ng antibiotics, bile salts at proteases.

Tinitiyak ng mga porins ang pag-aalsa at pag-aalis ng mga maliliit na molekulang hydrophilic, sa gayon pinapayagan ang cell na makakuha ng mga nutrisyon na kinakailangan para sa tamang paggana at upang malaya ang sarili ng mga produktong basura. Sa E. coli, pinapayagan ng mga porins ang pagpasa ng mga disaccharides, pospeyt, at iba pang maliliit na molekula.

Assembly ng mga porins sa eukaryotes at prokaryotes

Ang mga mitochondrial porins ay na-import sa mitochondria ng isang protein complex na tinatawag na TOM (translocase ng panlabas na mitochondrial membrane) at ipinasok ng SAM complex (pag-uuri ng protina at makinarya ng pagpupulong).

Maraming mga pag-aaral ang inilarawan kung paano ang ilang mga bakterya na panlabas na lamad na lamad ay na-import sa mitochondria ng eukaryotic cells sa pamamagitan ng isang mekanismo na pinamamahalaan ng mga TOM at SAM complex, na nagpapahiwatig na ang prosesong ito ng pagpasok ay na-conserve sa pagitan ng dalawang mga system.

Sa bakterya, ang mga porins ay ipinasok ng isang kumplikadong pag-aari ng makinarya ng pagpupulong ng barrel-bariles na tinatawag na BAM. Ang kumplikadong ito ay binubuo ng limang mga protina, apat sa mga ito ay lipoproteins.

Bagaman ang proseso ng pagpasok ng mga porins at ang kanilang mga istraktura ay magkatulad sa pagitan ng mga eukaryotic at prokaryotic cells, isang kapansin-pansin na pagkakaiba ay, sa prokaryotes, ang pagkakaroon ng mga lipoproteins ay kinakailangan para sa pagpasok ng mga istrukturang ito.

Sa kabilang banda, ang pagpupulong nito sa mitochondrial panlabas na lamad ay nakasalalay sa pagkakaroon ng dalawang protina ng accessory ng SAM complex: ang mga protina na Sam35 at Sam36.

Mga Sanggunian

1. Alberts, B., Bray, D., Watson, JD, Lewis, J., Roberts, K. & Raff, M. (2002). Molekular na Biology ng cell. Ika-apat na edisyon. Edukasyong Garland Ed.
2. Devlin, MT (1993). Texbook ng Biochemistry Sa Mga Chemical Correlations. Ed. John Wiley & Sons, Inc.
3. Lodish, H. (2005). Cellular at molekular na biyolohiya. Panamerican Medical Ed.
4. Schirmer, T., & Rosenbusch, JP (1991). Prokaryotic at eukaryotic porins. Kasalukuyang Opinyon sa Structural Biology, 1 (4), 539-545.
5. Schulz, GE (1993). Mga butas ng bakterya: istraktura at pag-andar. Kasalukuyang Opinyon sa Structural Biology, 5 (4), 701-707.
6. Voet, D., & Voet, JG (2006). Biochemistry. Panamerican Medical Ed.
7. Zeth, K., & Thein, M. (2010). Mga Porins sa prokaryotes at eukaryotes: karaniwang mga tema at pagkakaiba-iba. Biochemical Journal, 431 (1), 13-22.