- Kahalagahan ng mga phosphoproteins
- Protein phosphorylation proseso sa regulasyon ng cell
- Casein at pula
- Mga Sanggunian
Ang phosphoproteins ay mga protina na sumali sa pamamagitan ng isang covalent bond sa isang pangkat na pospeyt. Ang unyon na ito ay nangyayari sa pamamagitan ng mga pagbabago na nagaganap pagkatapos ng pagsasalin ng DNA.
Mayroong mga phosphoproteins na ang pakikipag-ugnay sa mga grupo ng pospeyt ay karaniwan, tulad ng kaso ng casein at valetine.
3D na istraktura ng casein, isang phosphoprotein
Gayunpaman, maraming iba pang mga protina na sa panahon ng mga proseso ng cellular ay pansamantalang phosphorylated ng mga mekanismo ng regulasyon at nagiging mga phosphoproteins.
Ang mga Phosphoproteins ay karaniwang naka-attach sa mga grupo ng pospeyt sa mga tiyak na amino acid sa kanilang mga pagkakasunud-sunod. Ang mga amino acid na karaniwang nauugnay sa mga grupo ng pospeyt ay serine, threonine, tyrosine, histidine, at aspartic acid.
Ang mga Phosphoproteins ay kasangkot sa mahahalagang aktibidad ng proseso ng cellular. Kabilang sa mga ito ay: ang proteksyon ng mga istruktura ng mga cell at organismo, ang regulasyon ng mga proseso ng cellular, pag-sign at pagbagay sa mga bagong kondisyon sa kapaligiran.
Kahalagahan ng mga phosphoproteins
Ang mga proseso ng agpang sa iba't ibang mga organismo, lalo na ang bakterya, ay malapit na nauugnay sa mga phosphoproteins.
Sa maraming mga kaso, ang mga mekanismo ng cellular na nagpapahintulot sa isang cell na umangkop sa mga kondisyon ng kapaligiran ay kinokontrol ng henerasyon ng mga phosphoproteins.
Ang pagdaragdag ng mga grupo ng pospeyt sa mga protina na bumubuo ng mga phosphoproteins ay maaaring mapigilan ang pagbubuklod ng mga ligand at mga receptor. Sa ganitong paraan, ang mga phosphoproteins ay gumaganap ng isang mahalagang papel sa regulasyon ng aktibidad sa cellular.
Ang mga phosphoproteins ay ginamit sa industriya ng klinikal bilang mahalagang mga biomarker upang makilala ang ilang mga uri ng kanser, lalo na ang kanser sa suso.
Bukod dito, ang casein, isang mahusay na pinag-aralan na phosphoprotein, ay mahalaga sa industriya ng pagawaan ng gatas.
Protein phosphorylation proseso sa regulasyon ng cell
Sa mga proseso ng regulasyon ng aktibidad ng cell, ang phosphorylation ay pangunahing nangyayari sa pamamagitan ng pagkilos ng 2 uri ng mga sangkap na enzymatic.
Ang isa ay ang mga histidine protein kinases, na kilala bilang HPK, at ang iba pa ay ang mga regulators ng pagtugon, na kung saan ang mga protina na maiayos sa pamamagitan ng posporusasyon.
Sa panahon ng regulasyon at din sa ilang mga kaso ng pagbibigay ng senyas ng cell, mayroong isang paglipat ng mga grupo ng pospeyt mula sa isang molekula ng ATP (adenosine triphosphate) sa mga residu ng histidine ng HPK.
Ang grupong pospeyt na ito pagkatapos ay pumasa sa isang aspartic acid nalalabi sa mga regulators ng tugon at sa wakas ay pinakawalan sa tubig.
Casein at pula
Bagaman maraming mga protina ang maaaring pansamantalang phosphorylated ng sistema ng regulasyon ng cell, na lumilikha ng isang malaking bilang ng mga phosphoproteins, ang casein at vitellin ay mga tiyak na kaso ng mga phosphoproteins na palaging nakadikit sa mga pangkat na pospeyt.
Ang Casein ay isang protina na matatagpuan higit sa lahat sa mga produkto tulad ng gatas. Ang pospoprotein na ito ay kilala bilang ang hindi matutunaw na protina sa gatas.
Mayroong maraming mga species ng casein na ang mga partikularidad at katangian ay maaaring magbigay ng iba't ibang mga katangian sa mga produkto ng pagawaan ng gatas.
Ang Vitellin ay ang pangunahing protina sa pula ng itlog. Ang protina na ito ay naghihiwalay sa puti mula sa pula ng itlog at pinoprotektahan ito mula sa posibleng pagkasira.
Ang phosphoprotein na ito ay may malapit na kaugnayan sa lipoproteins sa egg yolk. Ang mga lipoprotein na ito ay lipovitelenin at lipovitellin.
Mga Sanggunian
- Bumalik JF et al. Ang mga protina ng panlabas na layer ng vitelline lamad ng mga itlog ng hen. Biochimica et biophysica acta. 1982; 705 (1): 12-19
- Blom N. Gammeltoft S. Brunak S. Pagkakasunud-sunod at paghula na batay sa istraktura ng mga site ng eukaryotic protein phosphorylation. Journal ng Molecular Biology. 1999; 294 (5): 1351-1362
- Si Ptacek J. Mah AS Ang pagsusuri ng global ng protina na phosphorylation sa lebadura. Kalikasan. 2005; 438 (7068): 679-684
- Stock J. Nymph A. Stock A. Ang phosphorylation ng protina at regulasyon ng mga agpang tumutugon sa bakterya. Mga pagsusuri sa mikrobiolohiya at molekular na biology. 1989; 53 (4): 450-490
- Weller M. (1979). Protein phosphorilation. Pion Ltd. London, Uk
- Zittle C. Custer J. Purification at ilang mga katangian ng α s -Casein at κ -Casein. Journal ng Dairy Science. 1963; 46 (11): 1183-1188.