KERATIN: MGA URI, ISTRAKTURA, LOKASYON AT PAG-ANDAR - BIOLOGY - 2025

Ang Keratin ay isang hindi malulutas na fibrous na protina na bumubuo sa istruktura na bahagi ng mga cell at ang mga integumento ng maraming mga organismo, lalo na ang mga vertebrates. Ito ay may iba-ibang anyo at hindi masyadong reaktibo, nagsasalita ng kemikal.

Ang istraktura nito ay unang inilarawan ng mga siyentipiko na si Linus Pauling at Robert Corey noong 1951, habang sinusuri ang istraktura ng buhok ng hayop. Nagbigay din ang mga mananaliksik ng mga pananaw sa istraktura ng myosin sa kalamnan tissue.

Ang iskema ng organisasyon ng Alpha-keratin (Pinagmulan: Mlpatton sa pamamagitan ng Wikimedia Commons)

Matapos ang collagen, ito ay isa sa pinakamahalagang protina sa mga hayop at account para sa karamihan ng tuyong bigat ng buhok, lana, kuko, kuko at hooves, balahibo, sungay at isang malaking bahagi ng panlabas na layer ng balat.

Ang mga elemento o "keratinized" na bahagi ng mga hayop ay maaaring magkaroon ng ibang iba't ibang mga morpolohiya na nakasalalay, sa isang malaking lawak, sa pagpapaandar na kanilang ginagawa sa bawat partikular na organismo.

Ang Keratin ay isang protina na may mga katangian na nagbibigay ito ng mahusay na kahusayan sa makina sa mga tuntunin ng pag-igting at compression. Ginagawa ito ng isang espesyal na uri ng cell na tinatawag na "keratinocytes," na karaniwang namamatay pagkatapos na ito ay magawa.

Ang ilang mga may-akda ay nagpapatunay na ang mga keratins ay ipinahayag sa isang tisyu at tiyak na yugto. Sa mga tao ay may higit sa 30 mga gene na sumaklaw sa mga protina na ito at kabilang sila sa isang pamilya na umusbong sa maraming pag-ikot ng genetic duplication.

Mga uri ng keratins at ang kanilang istraktura

Mayroong mahalagang dalawang uri ng keratins: α at β. Ang mga ito ay nakikilala sa pamamagitan ng pagkakaroon ng isang pangunahing istraktura na binubuo pangunahin ng mga polypeptide chain na maaaring sugat bilang alpha helices (α-keratins) o sumali sa kahanay bilang ang mga β-folded sheet (β-keratins).

α-Keratins

Ang ganitong uri ng keratin ang pinaka-pinag-aralan at kilala na ang mga mammal ay may hindi bababa sa 30 iba't ibang mga variant ng ganitong uri ng keratin. Sa mga hayop na ito, ang α-keratins ay bahagi ng mga kuko, buhok, sungay, hooves, quills at epidermis.

Tulad ng collagen, ang mga protina na ito ay naglalaman ng kanilang istraktura ng isang malaking proporsyon ng maliit na amino acid tulad ng glycine at alanine, na kung saan posible ang pagtatatag ng mga alpha helice. Ang molekular na istruktura ng isang α-keratin ay binubuo ng tatlong magkakaibang mga rehiyon: (1) ang mga crystalline fibrils o helice, (2) ang mga terminal domain ng mga filament, at (3) ang matrix.

Ang mga helice ay dalawa at bumubuo ng isang dimer na kahawig ng isang coular spiral na gaganapin magkasama salamat sa pagkakaroon ng mga bono o disulfide bridges (SS). Ang bawat isa sa mga helice ay may humigit-kumulang na 3.6 na mga residue ng amino acid sa bawat pagliko na ginagawa nito at binubuo ng halos 310 amino acid.

Ang mga coiled coils na ito ay maaaring maiugnay upang makabuo ng isang istraktura na kilala bilang isang protofilament o protofibril, na may kakayahang magtipon sa iba ng parehong uri.

Ang mga protofilament ay nagtataglay ng non-helical N- at C-termini na mayaman sa mga residue ng cysteine ​​at kung saan ay nakadikit sa rehiyon ng core o matrix. Ang mga molekulang ito ay polimerize upang makabuo ng mga intermediate filament na may diameter na malapit sa 7nm.

Dalawang uri ng mga pansamantalang filament na binubuo ng keratin ay nakikilala: acidic intermediate filament (type I) at basic (type II). Ang mga ito ay naka-embed sa isang protina matrix at ang paraan kung saan ang mga filamentong ito ay nakaayos nang direkta ay nakakaimpluwensya sa mga mekanikal na katangian ng istraktura na kanilang binubuo.

Sa uri ng filament ko, ang mga helice ay konektado sa bawat isa sa pamamagitan ng tatlong "helical connectors" na kilala bilang L1, L12 at L2 at naisip na magbigay ng kakayahang umangkop sa helical domain. Sa uri II filament, mayroon ding dalawang subdomain na namamalagi sa pagitan ng mga helical domain.

Halimbawa ng isang istraktura na may α-keratins: buhok

Kung ang istraktura ng isang pangkaraniwang buhok ay nasuri, humigit-kumulang na 20 microns ang lapad at binubuo ng mga patay na selula na naglalaman ng mga naka-pack na macrofibril na naka-orient nang magkatulad (magkatabi).

Ang buhok ng mga mammal, tulad ng baka na ito, ay gawa sa keratin (Pinagmulan: Frank Winkler sa pamamagitan ng pixabay.com)

Ang mga macrofibrils ay binubuo ng mga microfibrils, na kung saan ay mas maliit sa diameter at naka-link sa bawat isa sa pamamagitan ng isang amorphous na sangkap na protina na may mataas na nilalaman ng asupre.

Ang mga microfibril na ito ay mga grupo ng mas maliit na mga protofibril na may pattern na 9 + 2 na samahan, na nangangahulugang siyam na mga protofibril ang pumapaligid sa dalawang gitnang protofibrils; lahat ng mga istrukturang ito ay mahalagang binubuo ng α-keratin.

Malambot na keratins at matigas na keratins

Depende sa kanilang nilalaman ng asupre, ang α-keratins ay maaaring maiuri bilang malambot na keratins o hard keratins. Ito ay may kinalaman sa puwersa ng resistensya ng mekanikal na ipinataw ng disulfide bond sa istraktura ng protina.

Kasama sa pangkat ng mga hard keratins ang mga bahagi ng buhok, sungay at kuko, habang ang mga malambot na keratins ay kinakatawan ng mga filament na matatagpuan sa balat at mais.

Ang mga bono ng disulfide ay maaaring alisin sa pamamagitan ng pag-aaplay ng isang pagbabawas ng ahente, upang ang mga istraktura na binubuo ng keratin ay hindi madaling natutunaw ng mga hayop, maliban kung mayroon silang mga bituka na mayaman sa mga mercaptans, tulad ng kaso sa ilang mga insekto.

β-Keratins

Ang mga ker-keratins ay mas malakas kaysa sa α-keratins at matatagpuan sa mga reptilya at ibon bilang bahagi ng mga claws, scales, feather, at beaks. Sa mga geckos, ang microvilli na matatagpuan sa kanilang mga binti (kabute) ay binubuo din ng protina na ito.

Ang molekular na istraktura nito ay binubuo ng mga β-folded sheet na nabuo ng mga antiparallel polypeptide chain na pinagsama sa pamamagitan ng mga bono o hydrogen bond. Ang mga kadena na ito, sa tabi ng isa pa, ay bumubuo ng maliit na matibay at patag na ibabaw, bahagyang nakatiklop.

Nasaan ito at ano ang mga function nito?

Ang mga pag-andar ng keratin ay nauugnay, higit sa lahat, sa uri ng istraktura na itinatayo nito at kung saan matatagpuan ito sa katawan ng hayop.

Tulad ng iba pang mga fibrous protein, nagbibigay ito ng katatagan at istruktura ng istruktura sa mga cell, dahil kabilang ito sa malaking pamilya ng mga protina na kilala bilang pamilya ng mga intermediate filament, na mga protina ng cytoskeleton.

Sa proteksyon at saklaw

Ang itaas na layer ng balat ng mas mataas na hayop ay may isang malaking network ng mga intermediate filament na nabuo ng keratin. Ang layer na ito ay tinatawag na epidermis at nasa pagitan ng 30 microns at 1 nm makapal sa mga tao.

Ang epidermis ay gumaganap bilang isang proteksiyon na hadlang laban sa iba't ibang mga uri ng stress sa mekanikal at kemikal at ay synthesized ng isang espesyal na uri ng mga cell na tinatawag na "keratinocytes."

Bilang karagdagan sa epidermis, mayroong isang mas panlabas na layer na patuloy na pagpapadanak at kilala bilang ang stratum corneum, na gumaganap ng magkatulad na pag-andar.

Ang mga tinik at quills ay ginagamit din ng iba't ibang mga hayop para sa kanilang sariling proteksyon laban sa mga mandaragit at iba pang mga nagsasalakay.

Ang "armadura" ng mga Pangolins, maliit na mga mamamatay-tao na mamamatay-tao na naninirahan sa Asya at Africa, ay binubuo rin ng mga keratin na "kaliskis" na nagpoprotekta sa kanila.

Sa pagtatanggol at iba pang mga pag-andar

Ang mga sungay ay sinusunod sa mga hayop ng pamilyang Bovidae, iyon ay, sa mga baka, tupa at mga kambing. Ang mga ito ay napakalakas at lumalaban sa mga istraktura at ang mga hayop na gumagamit nito ay ginagamit nila bilang mga organo ng pagtatanggol at panliligaw.

Ang mga sungay ay nabuo sa pamamagitan ng isang sentro ng bony na binubuo ng "spongy" na buto na sakop ng balat na mga proyekto mula sa posterior area ng bungo.

Ang mga kuko ay isa pang halimbawa ng mga bahagi ng katawan na binubuo ng keratin (Pinagmulan: Adobe Stock sa pamamagitan ng pixabay.com)

Ang mga claws at kuko, bilang karagdagan sa kanilang mga pagpapaandar sa pagpapakain at pagpigil, ay nagsisilbi din sa mga hayop bilang "sandata" ng pagtatanggol laban sa mga umaatake at mandaragit.

Ang mga beaks ng mga ibon ay nagsisilbi ng ilang mga layunin, bukod sa kung saan ay pagkain, pagtatanggol, panliligaw, pagpapalitan ng init, at pag-alaga, at iba pa. Maramihang mga lahi ng beaks ay matatagpuan sa likas na katangian sa mga ibon, lalo na sa mga tuntunin ng hugis, kulay, sukat at lakas ng nauugnay na mga panga.

Ang mga beaks ay binubuo, tulad ng mga sungay, ng isang sentro ng bony sa pag-projecting mula sa bungo at natatakpan ng malakas na mga sheet ng β-keratin.

Ang mga ngipin ng mga hayop na hindi ipinag-uutos (ang mga ninuno "vertebrates) ay binubuo ng keratin at, tulad ng mga ngipin ng" mas mataas na "vertebrates, ay may maraming mga pag-andar sa pagpapakain at pagtatanggol.

Gumagalaw na

Ang mga hooves ng maraming bulung-bulungan at pag-ungulate ng mga hayop (kabayo, asno, elk, atbp.) Ay gawa sa keratin, ay napaka-lumalaban at dinisenyo upang maprotektahan ang mga binti at tulong sa paggalaw.

Ang mga balahibo, na ginagamit din ng mga ibon upang lumipat, ay gawa sa β-keratin. Ang mga istrukturang ito ay may mga pag-andar din sa camouflage, panliligaw, thermal insulation at impermeability.

Ang mga balahibo at tuka ng mga ibon ay binubuo rin ng keratin (Pinagmulan: Couleur, sa pamamagitan ng pixabay.com)

Sa industriya

Ang industriya ng hinabi ay isa sa mga pangunahing nagsasamantala sa mga keratinized na istruktura, na nagsasalita ng antropocentrically. Ang lana at buhok ng maraming mga hayop ay mahalaga sa isang pang-industriya na antas, dahil kasama nila ang iba't ibang mga kasuotan ay ginawa na kapaki-pakinabang sa mga kalalakihan mula sa iba't ibang mga pananaw.

Mga Sanggunian

1. Koolman, J., & Roehm, K. (2005). Kulay Atlas ng Biochemistry (2nd ed.). New York, USA: Thieme.
2. Mathews, C., van Holde, K., & Ahern, K. (2000). Biochemistry (ika-3 ed.). San Francisco, California: Pearson.
3. Nelson, DL, & Cox, MM (2009). Mga Prinsipyo ng Lehninger ng Biochemistry. Mga Edisyon ng Omega (Ika-5 ed.).
4. Pauling, L., & Corey, R. (1951). Ang Istraktura ng Buhok, kalamnan, at Mga Kaugnay na Protina. Chemistry, 37, 261-271.
5. Phillips, D., Korge, B., & James, W. (1994). Keratin at keratinization. Journal ng American Academy of Dermatology, 30 (1), 85–102.
6. Rouse, JG, & Dyke, ME Van. (2010). Isang pagsusuri ng Keratin-based Biomaterial para sa Biomedical Application. Mga materyales, 3, 999-1014.
7. Smith, FJD (2003). Ang Molecular Genetics ng Keratin Disorder. Am J Clin Dermatol, 4 (5), 347–364.
8. Voet, D., & Voet, J. (2006). Biochemistry (ika-3 ed.). Editoryal na Médica Panamericana.
9. Wang, B., Yang, W., McKittrick, J., & Meyers, MA (2016). Keratin: Istraktura, mekanikal na pag-aari, paglitaw sa mga biological na organismo, at pagsisikap sa bioinspiration. Pag-unlad sa Science Science.