TRYPTOPHAN: MGA KATANGIAN, ISTRAKTURA, PAG-ANDAR, BENEPISYO - BIOLOGY - 2026

Ang tryptophan (Trp, W) ay isang amino acid na naiuri sa loob ng grupo ng mga mahahalagang amino acid sapagkat ang katawan ng tao ay hindi makaka-synthesize at dapat makuha ito sa pamamagitan ng diyeta.

Ang ilang mga pagkain tulad ng gatas at derivatives, karne, itlog at ilang butil tulad ng quinoa at toyo ay naglalaman ng mahahalagang amino acid at, samakatuwid, ay isang mahalagang mapagkukunan ng tryptophan.

Ang istraktura ng kemikal ng amino acid na Tryptophan (Pinagmulan: Clavecin sa pamamagitan ng Wikimedia Commons)

Mahigit sa 300 iba't ibang mga amino acid ang kilala sa likas na katangian at sa mga ito lamang 22 ang bumubuo ng mga monomeric unit ng mga cellular protein. Kabilang sa huli, 9 ang mga mahahalagang amino acid, kabilang ang tryptophan, gayunpaman, ang kahalagahan ng bawat isa ay naiiba mula sa isang species sa iba.

Ang Tryptophan ay may iba't ibang mga pag-andar, kabilang ang pakikilahok nito sa synt synthesis, sa synthesis ng serotonin, na kung saan ay isang malakas na vasoconstrictor at neurotransmitter, ng melatonin at sa synthesis ng cofactor NAD.

Sa kaharian ng halaman, ang tryptophan ay isang pangunahing hudyat ng auxin ng halaman ng halaman (indole-3-acetic acid). Maaari itong synthesized ng ilang mga bakterya tulad ng E. coli mula sa chorismate, na ginawa mula sa ilang mga glycolytic derivatives tulad ng phosphoenolpyruvate at erythrose-4-phosphate.

Ang pagkasira nito sa mga mammal ay nangyayari sa atay, kung saan ginagamit ito para sa synthesis ng acetyl coenzyme A (acetyl-CoA), at sa kadahilanang ito ay inilarawan bilang isang amino acid na tinatawag na glucogenic, dahil maaari itong makapasok sa siklo ng pagbuo ng glucose.

Maraming mga pag-aaral ang naiulat na may kontrobersyal na mga resulta na may kaugnayan sa paggamit ng tryptophan bilang suplemento sa pagdidiyeta para sa paggamot ng ilang mga pathologies tulad ng depression at ilang mga sakit sa pagtulog sa iba.

Mayroong ilang mga sakit na nauugnay sa mga depekto sa kapanganakan sa metabolismo ng amino acid. Sa kaso ng tryptophan, ang sakit na Hartnup ay maaaring mapangalanan, dahil sa isang kakulangan ng tryptophan-2,3-mtooxygenase, isang pabalik-balik na namamana na sakit na nailalarawan sa mental retardation at pellagra-tulad ng mga sakit sa balat.

katangian

Kasabay ng phenylalanine at tyrosine, ang tryptophan ay nasa pangkat ng mga aromatic at hydrophobic amino acid.

Gayunpaman, ang tryptophan ay nailalarawan sa pamamagitan ng pagiging isang bahagyang hydrophobic amino acid dahil ang aromatic side chain nito, ang pagkakaroon ng mga polar group, ay nagpapagana sa hydrophobicity na ito.

Dahil mayroon silang mga singsing na pinagsama, mayroon silang isang malakas na pagsipsip ng ilaw sa rehiyon ng spectrum na malapit sa ultraviolet at ang katangian na ito ay madalas na ginagamit para sa istrukturang pagsusuri ng mga protina.

Sinisipsip nito ang ultraviolet light (sa pagitan ng 250 at 290 nm) at, bagaman ang amino acid na ito ay hindi masyadong sagana sa istraktura ng karamihan sa mga protina sa katawan ng tao, ang pagkakaroon nito ay kumakatawan sa isang mahalagang kontribusyon sa kapasidad ng pagsipsip ng ilaw sa 280 nm rehiyon ng karamihan sa mga protina.

Ang pang-araw-araw na mga kinakailangan sa tryptophan ay naiiba sa edad. Sa mga sanggol sa pagitan ng 4 at 6 na buwan ang average na kinakailangan ay tungkol sa 17 mg bawat kilo ng timbang bawat araw; sa mga bata mula 10 hanggang 12 taon ito ay 3.3 mg bawat kilo ng timbang bawat araw at sa mga matatanda ito ay 3.5 mg bawat kilo ng timbang bawat araw.

Ang Tryptophan ay nasisipsip sa pamamagitan ng gat at ito ay isang ketogenic at glucogen amino acid nang sabay.

Dahil ito ay isang hudyat ng serotonin, isang mahalagang neurotransmitter, dapat maabot ng tryptophan ang gitnang sistema ng nerbiyos (CNS) at para dito dapat itong tumawid sa hadlang ng dugo-utak, kung saan mayroong isang tiyak na aktibong mekanismo ng transportasyon.

Istraktura

Ang Tryptophan ay may isang molekular na formula C11H12N2O2 at ang mahalagang amino acid na ito ay may aromatic side chain.

Tulad ng lahat ng mga amino acid, ang tryptophan ay may isang atom na carbon carbon na nakakabit sa isang pangkat na amino (NH2), isang hydrogen atom (H), isang carboxyl group (COOH) at isang side chain (R) na nabuo ng isang heterocyclic na istraktura. ang indole group.

Ang pangalang kemikal nito ay 2-amino-3-indolyl propionic acid, mayroon itong isang molekular na masa na 204.23 g / mol. Ang solubility nito sa 20 ° C ay 1.06 g sa 100 g ng tubig at mayroon itong density ng 1.34 g / cm3.

Mga Tampok

Sa mga tao, ang tryptophan ay ginagamit para sa synthesis ng protina at mahalaga para sa pagbuo ng serotonin (5-hydroxytryptamine), isang malakas na vasoconstrictor, stimulant ng makinis na pag-urong ng kalamnan (lalo na sa maliit na bituka) at isang neurotransmitter na may kakayahang makabuo ng psychic stimulation, labanan ang depression at umayos ang pagkabalisa.

Ang Tryptophan ay isang hudyat sa synthesis ng melatonin at samakatuwid ay may mga implikasyon para sa mga pagtulog sa pagtulog.

Ang sinabi ng amino acid ay ginagamit bilang isang prekursor sa isa sa tatlong mga landas para sa pagbuo ng cofactor NAD, isang napakahalagang cofactor na nakikilahok sa isang mahusay na iba't ibang mga reaksyon ng enzymatic na may kaugnayan sa mga kaganapan sa pagbabawas ng oksihenasyon.

Ang Tryptophan at ilan sa mga nauna nito ay ginagamit para sa pagbuo ng isang halaman ng halaman na tinatawag na auxin (indole-3-acetic acid). Ang mga auxin ay mga hormone ng halaman na kinokontrol ang paglago, pag-unlad, at maraming iba pang mga pag-andar ng physiological ng mga halaman.

Biosynthesis

Sa mga organismo na may kakayahang synthesizing ito, ang carbon skeleton ng tryptophan ay nagmula sa phosphoenolpyruvate at erythrose-4-phosphate. Ang mga ito, naman, ay nabuo mula sa isang intermediate ng Krebs cycle: oxaloacetate.

Ang Phosphoenolpyruvate at erythrose-4-phosphate ay ginagamit para sa synthesis ng chorismate sa isang pitong hakbang na enzymatic pathway. Ang Phosphoenolpyruvate (PEP) ay isang produkto ng glycolysis at erythrose-4-phosphate ng landas ng pentose phosphate.

Ano ang katulad ng ruta ng synthesis ng chorismate?

Ang unang hakbang sa chorismate synthesis ay ang pagbubuklod ng PEP na may erythrose-4-phosphate upang mabuo ang 2-keto-3-deoxy-D-arabino-heptulosonate-7-phosphate (DAHP).

Ang reaksyon na ito ay catalyzed ng enzyme 2-keto-3-deoxy-D-arabino-heptulosonate-7-phosphate synthase (DAHP synthase), na pinipigilan ng chorismate.

Ang pangalawang reaksyon ay nagsasangkot sa pag-ikot ng DAHP sa pamamagitan ng dehydroquinate synthase, isang enzyme na nangangailangan ng cofactor NAD, na nabawasan sa reaksyon na ito; bilang isang resulta 5-dehydroquinate ay ginawa.

Ang pangatlong hakbang sa ruta na ito ay nagsasangkot ng pag-aalis ng isang molekula ng tubig mula sa 5-dehydroquinate, isang reaksyon na na-catalyzed ng enzyme dehydroquinate dehydratase, ang pangwakas na produkto na tumutugma sa 5-dehydro shikimate.

Ang pangkat ng keto ng molekula na ito ay nabawasan sa isang hydroxyl group at, bilang kinahinatnan, nabuo ang shikimate. Ang enzyme na catalyzes reaksyon na ito ay NADPH-umaasa sa shikimate dehydrogenase.

Ang ikalimang hakbang ng ruta ay nagsasangkot sa pagbuo ng shikimate 5-phosphate at ang pagkonsumo ng isang molekulang ATP sa pamamagitan ng pagkilos ng isang enzyme na kilala bilang shikimate kinase, na responsable para sa pospororyal ng shikimate sa posisyon 5.

Kasunod nito, mula sa shikimate 5-phosphate at sa pamamagitan ng pagkilos ng 3-enolpyruvyl shikimate-5-phosphate synthase, 3-enolpyruvyl shikimate 5-phosphate ay nabuo. Ang nabanggit na enzyme ay nagtataguyod ng paglilipat ng pangkat na phosphoryl ng isang pangalawang molekula ng PEP ng hydroxyl group ng carbon sa posisyon na 5 ng shikimate 5-phosphate.

Ang ikapitong at pangwakas na reaksyon ay na-catalyzed ng chorismate synthase, na nag-aalis ng pospeyt mula sa 3-enolpyruvyl shikimate 5-pospeyt at pinapalitan ito sa chorismate.

Sa fungus N. crassa, isang solong multifunctional enzyme complex ang nagpahalaga sa lima sa pitong reaksyon sa daang ito, at tatlong iba pang mga enzyme ang idinagdag sa komplikadong ito na nagtatapos sa pagbuo ng tryptophan.

Sintesis ng tryptophan sa bakterya

Sa E. coli, ang pagbabagong-anyo ng chorismate sa tryptophan ay nagsasangkot ng isang landas na may limang karagdagang mga hakbang sa enzymatic:

Una, ang enzyme anthranilate synthase ay nagko-convert ng chorismate sa anthranilate. Ang isang molekulang glutamine ay nakikilahok sa reaksyong ito, na nagbibigay ng pangkat na amino na nagbubuklod sa indole singsing ng tryptophan at na-convert sa glutamate.

Ang ikalawang hakbang ay na-catalyzed ng transfer ng anthranilate phosphoribosyl. Sa reaksyong ito, ang isang molekulang pyrophosphate ay lumipat mula sa 5-phosphoribosyl-1-pyrophosphate (PRPP), isang metabolite na mayaman sa enerhiya, at N- (5′-phosphoribosyl) -anthranilate ay nabuo.

Ang pangatlong reaksyon sa ruta ng synthesis ng tryptophan ay nagsasangkot ng pakikilahok ng enzyme phosphoribosyl-anthranilate isomerase. Narito ang furan singsing ng N- (5′-phosphoribosyl) -anthranilate ay bubukas at 1- (o-carboxyphenylamino) -1-deoxyribulose 5-phosphate ay nabuo ng tautomerization.

Nang maglaon, nabuo ang posporus na indole-3-glycerol, sa isang reaksyon na napalaki ng synthase ng indole-3-glycerol, kung saan ang isang CO2 at isang H2O na molekula ay pinakawalan at 1- (o-carboxyphenylamino) -1- ay na-cyclized. deoxyribulose 5-phosphate.

Ang huling reaksyon ng daang ito ay nagtatapos na bumubuo ng tryptophan kapag ang synthase ng tryptophan ay catalyzes ang reaksyon ng indole-3-glycerol phosphate na may isang molekula ng PLP (pyridoxal phosphate) at isa pang serine, na naglalabas ng glyceraldehyde 3-phosphate at bumubuo ng tryptophan.

Pagkasira

Sa mga mammal, ang tryptophan ay nasira sa acetyl-CoA sa atay sa isang landas na nagsasangkot ng labindalawang enzymatic na mga hakbang: walo upang maabot ang α-ketoadipate at 4 pa upang ma-convert ang α-ketoadipate sa acetyl coenzyme A.

Ang pagkakasunud-sunod ng pagkasira sa α-ketoadipate ay:

Tryptophan → N-formyl quinurenine → Quinurenine → 3-hydroxy quinurenine → 3-hydroxy-anthranilate → ε-semialdehyde 2-amino-3-carboxy muconic → ε-semialdehyde α-amino muconic → 2-amino muconate → α-ketoadipate.

Ang mga enzymes na nagpapaginhawa sa mga reaksyong ito ayon sa pagkakabanggit ay:

Subukan ang tryptophan 2-3-dioxygenase, kinurenine formamidase, NADPH-umaasa mjadixygenase, kinureninase, 3-hydroxy-anthranilate oxygenase, decarboxylase, NAD-dependant ε-semialdehyde α-aminonuconic dehydrogenase, at α-amino muconate reductase NADPH-umaasa.

Kapag nabuo ang α-ketoadipate, ang glutaryl-CoA ay nabuo ng oxidative decarboxylation. Ito, sa pamamagitan ng ß-oksihenasyon, ay bumubuo ng Glutaconyl-CoA na nawawala ang isang carbon atom sa anyo ng bicarbonate (HCO3-), nakakakuha ng isang molekula ng tubig at nagtatapos bilang crotonyl-CoA.

Ang Crotonyl-CoA, din sa pamamagitan ng ß-oksihenasyon, ay nagbubunga ng acetyl-CoA. Ang nasabing acetyl-CoA ay maaaring sundin ang maraming mga landas, lalo na ang gluconeogenesis, upang mabuo ang glucose, at ang cycle ng Krebs, upang mabuo ang ATP, kung kinakailangan.

Gayunpaman, ang molekulang ito ay maaari ring idirekta patungo sa pagbuo ng mga ketone na katawan, na sa wakas ay maaaring magamit bilang isang mapagkukunan ng enerhiya.

Mga pagkaing mayaman sa tryptophan

Ang pulang karne sa pangkalahatan, manok at isda (lalo na ang mga madulas na isda tulad ng salmon at tuna) ay lalong mayaman sa tryptophan. Ang gatas at mga derivatibo, itlog, lalo na ang pula, ay mga pagkain din na may masaganang nilalaman ng tryptophan.

Ang iba pang mga pagkaing nagsisilbing natural na mapagkukunan ng amino acid na ito ay:

- Mga pinatuyong prutas tulad ng mga walnut, mga almendras, mga pistachios at cashew, bukod sa iba pa.

- Mga butil ng Rice.

- Mga dry grains tulad ng beans, lentil, chickpeas, soybeans, quinoa, atbp.

- Ang lebadura at sariwang beans, bananas at plantain, pinya o pinya, abukado, plum, watercress, brokuli, spinach at tsokolate.

Mga pakinabang ng paggamit nito

Ang pagkonsumo ng tryptophan ay ganap na kinakailangan upang i-synthesize ang lahat ng mga protina na kasama dito sa istraktura at sa pamamagitan ng iba't ibang mga pag-andar nito ay nagbibigay-daan sa pag-regulate ng mood, pagtulog at gising na mga siklo at isang mahusay na iba't ibang mga proseso ng biochemical kung saan nakikilahok ang NAD. .

Bilang karagdagan sa mga kilalang epekto sa kalooban, ang serotonin (nagmula sa tryptophan) ay kasangkot sa maraming mga pag-andar ng cognitive na nauugnay sa pag-aaral at memorya, na kung saan ay may kaugnayan din sa tryptophan.

Mayroong mga data na nagpapakita ng ugnayan sa pagitan ng kalooban, serotonin, at axis ng gastrointestinal-utak bilang isang sistema ng mga impluwensyang bidirectional sa pagitan ng mga sentro ng emosyonal at cognitive center at ang peripheral function ng digestive tract.

Ang paggamit nito bilang isang pandagdag sa pandiyeta para sa paggamot ng ilang mga karamdaman, lalo na ang mga nauugnay sa gitnang sistema ng nerbiyos, ay naging kontrobersyal dahil ang mapagkumpitensyang transportasyon na may mas masaganang neutral na mga amino acid ay ginagawang mahirap makamit ang makabuluhan at matagal na pagtaas sa tryptophan pagkatapos ng oral administration.

Sa kabila ng mga kontrobersya, ang paggamit nito ay nai-post bilang isang adjuvant sa:

- Paggamot sa sakit

- Sakit sa pagtulog

- Paggamot ng depression

- Paggamot ng manias

- nabawasan ang gana sa pagkain

Mga karamdaman sa kakulangan

Ang pag-aalis o kakulangan sa gitnang tryptophan ay nauugnay sa pagkalumbay, pagkabigo sa atensyon, kapansanan sa memorya, mga kaguluhan sa pagtulog, at pagkabalisa.

Sa mga pasyente na nalulumbay at nagpakamatay, ang mga pagbabago ay natagpuan sa konsentrasyon ng tryptophan sa dugo at sa cerebrospinal fluid. Gayundin, ang ilang mga pasyente na may anorexia nervosa ay nagpapakita ng mababang antas ng serum ng tryptophan.

Ang ilang mga pasyente na polyuric, na nawawala ang bitamina B6 at sink, madalas na nagpapakita ng phobias at pagkabalisa at pagbutihin sa mga suplemento sa pagkain na mayaman sa tryptophan.

Ang carcinoid syndrome ay nailalarawan sa pagkakaroon ng mga maliliit na bukol sa bituka na nagdudulot ng pagtatae, mga sakit sa vascular at bronchoconstriction at nauugnay sa isang kakulangan ng niacin at tryptophan

Ang Pellagra ay isang pathological na kondisyon na sinamahan ng pagtatae, demensya, dermatitis at maaaring maging sanhi ng kamatayan, ito ay ginagamot din ng mga suplemento ng niacin at tryptophan.

Ang sakit sa Hartnup ay kailangang gawin, bukod sa ilang mga bagay, na may isang depekto sa metabolismo ng maraming mga amino acid, kabilang ang tryptophan.

Sa kaso ng isang kakulangan ng enzyme tryptophan-2,3-mtooxygenase, ito ay isang pabalik-balik na namamana sakit na nailalarawan sa mental retardation at tulad ng mga sakit sa balat.

Mga Sanggunian

1. Halvorsen, K., & Halvorsen, S. (1963). Sakit sa Hartnup. Pediatrics, 31 (1), 29-38.
2. Hood, SD, Bell, CJ, Argyropoulos, SV, at Nutt, DJ (2016). Huwag mag-panic. Isang gabay sa pag-ubos ng tryptophan na may kaguluhan sa tukoy na pagkabalisa. Journal of Psychopharmacology, 30 (11), 1137-1140.
3. Jenkins, TA, Nguyen, JC, Polglaze, KE, & Bertrand, PP (2016). Ang impluwensya ng tryptophan at serotonin sa kalooban at pag-unawa na may isang posibleng papel ng axis ng gat-utak. Mga nutrisyon, 8 (1), 56.
4. Kaye, WH, Barbarich, NC, Putnam, K., Gendall, KA, Fernstrom, J., Fernstrom, M., … & Kishore, A. (2003). Ang mga epekto ng anxiolytic ng talamak na pagkabulok ng tryptophan sa anorexia nervosa. Mga Internasyonal na Journal ng Mga Karamdaman sa Pagkain, 33 (3), 257-267.
5. Murray, RK, Granner, DK, Mayes, P., & Rodwell, V. (2009). Isinalarawan ang biochemistry ni Harper. 28 (p. 588). New York: McGraw-Hill.
6. Nelson, DL, Lehninger, AL, & Cox, MM (2008). Mga prinsipyo ng Lehninger ng biochemistry. Macmillan.