Ang tropomyosin ay isa sa tatlong mga protina na bahagi ng manipis na mga filament sa myofibrils ng mga cell ng kalamnan ng striated skeletal muscle ng vertebrates at ilang mga invertebrates na mga cell ng kalamnan.
Ito ay higit sa lahat na nauugnay sa mga filament ng actin sa myofibrils ng kalamnan, ngunit may mga ulat na nagpapahiwatig na, bagaman sa isang mas mababang sukat, maaari rin itong maiugnay sa mga filament ng actin sa non-muscle cell cytoskeleton.
Ang modelo ng Atomic ng Tropomyocin (Pinagmulan: Spid ~ commonswiki ipinapalagay (batay sa mga paghahabol sa copyright). Via Wikimedia Commons)
Ito ay ihiwalay at crystallized sa kauna-unahang pagkakataon sa pagitan ng 1946 at 1948, gamit ang mga protocol na katulad ng mga ginamit na taon bago makakuha ng actin at myosin, ang dalawang pinaka-masaganang protina sa myofilament.
Sa mga selula ng kalamnan ng kalansay, ang tropomyosin ay bumubuo, kasama ang troponin, isang regulasyon ng protina na duo na nagsisilbing isang "sensor" ng calcium, dahil ang pagkakaugnay nito sa pakikipag-ugnay sa mga fibin ng actin ay nababalik pagkatapos na magbubuklod sa mga ion ng calcium na Pinasok nila ang cell bilang tugon sa stimuli ng nerve na direktang pag-urong.
katangian
Sa mga selula ng vertebrate, ang tropomyosin ay walang tigil na natagpuan bilang bahagi ng manipis na mga filament sa myofibrils ng kalamnan, kapwa sa kalamnan ng kalansay at sa makinis na kalamnan, kung saan ipinapamahagi ang mga pag-andar ng regulasyon.
Inilarawan ng mga siyentipiko ang tropomyosin bilang isang asymmetric protein, na medyo matatag laban sa init (thermostable), na ang polimerisasyon ay tila nakasalalay sa ionic na konsentrasyon ng daluyan kung saan matatagpuan ito.
Ito ay kabilang sa isang malaki at kumplikadong pamilya ng fibrous at helical protein na malawak na ipinamamahagi sa mga eukaryotes. Sa mga vertebrates, ang mga tropomyosins ay inuri sa dalawang malalaking pangkat:
- Yaong may mataas na bigat ng molekular (sa pagitan ng 284-281 amino acid).
- Ang mga may mababang timbang na molekular (sa pagitan ng 245-251 amino acid).
Ang lahat ng mga isoform, kapag sinuri nang hiwalay, ay may isang bilang ng mga residue ng amino acid na may maramihang 40. Mayroong mga hypotheses na ang bawat isa sa mga "kumpol" na mga amino acid ay nakikipag-ugnay sa isang G-actin monomer kapag ang parehong mga protina ay kumplikado. sa manipis na filament.
Ang mga mamalya ay naglalaman ng hindi bababa sa 20 iba't ibang mga isoform ng tropomyosin, na naka-encode ng apat na mga genes na ipinahayag sa pamamagitan ng mga alternatibong promotor at kung saan ang mga produkto (mRNA) ay pinoproseso ng alternatibong pag-splice ("splicing").
Ang ilan sa mga isoform na ito ay may expression expression. Marami ang mga tisyu at tukoy sa entablado, dahil ang ilan ay matatagpuan sa mga tukoy na tisyu ng kalamnan at maaaring mangyari na ang mga ito ay ipinahayag lamang sa isang tiyak na oras sa pag-unlad.
Istraktura
Ang Tropomyosin ay isang dimeric na protina, na binubuo ng dalawang pinahiran na alpha polypeptide helice, na higit pa o mas mababa sa 284 amino acid residues bawat isa, na may isang molekular na timbang na malapit sa 70 kDa at isang haba ng higit sa 400 nm.
Dahil maaaring magkaroon ng maraming isoform, ang kanilang istraktura ay maaaring binubuo ng dalawang magkatulad o dalawang magkakaibang mga molekula, kaya bumubuo ng isang homodimeric o heterodimeric protein, ayon sa pagkakabanggit. Ang mga ito ay magkakaiba sa "lakas" na pinagbibigkis nila sa mga filamentong actin.
Ang mga molekula ng Tropomyosin, na may filamentous na hugis, ay matatagpuan sa mga "groove" na rehiyon na umiiral sa pagitan ng mga G-actin polymer chain na bumubuo sa mga strands ng F-actin ng mga pinong filament. Ang ilang mga may-akda ay naglalarawan ng kanilang samahan bilang isang "pantulong na anyo" sa pagitan ng parehong mga protina.
Ang pagkakasunud-sunod ng protina na ito ay hinuhulaan bilang isang "string" ng paulit-ulit na heptapeptides (7 amino acid), na ang mga indibidwal na katangian at katangian ay nagtataguyod ng matatag na pakete ng dalawang mga helice na bumubuo sa istraktura nito, at sa pagitan ng kung saan nabuo ang mga nagbubuklod na site. para sa actin.
Ang unyon sa pagitan ng mga tropomyosin at actin fibers ay nangyayari sa pangunahin sa pamamagitan ng mga pakikipag-ugnay sa electrostatic.
Ang dulo ng N-terminal ng tropomyosins ay lubos na naipreserba sa iba't ibang mga isoform ng kalamnan. Sa gayon, ang walo sa unang siyam na nalalabi ay magkapareho mula sa tao hanggang sa Drosophila (ang fly ng prutas), at 18 ng unang 20 na N-terminal na nalalabi ay natipid sa lahat ng mga vertebrates.
Mga Tampok
Ang Tropomyosin at troponin, tulad ng naunang tinalakay, ay bumubuo ng regulasyon na duo ng pag-urong ng kalamnan ng mga kalansay at mga fibers ng puso sa mga vertebrates at ilang mga invertebrates.
Ang Troponin ay isang kumplikadong protina na binubuo ng tatlong mga subunits, ang isa na tumugon sa kaltsyum at nagbubuklod dito, isa pa na nagbubuklod sa tropomyosin, at isa pa na nagbubuklod sa mga filamentong actin F.
Ang bawat molekum tropomyosin ay nauugnay sa isang troponin complex na kinokontrol ang mga paggalaw ng dating.
Kapag ang kalamnan ay nakakarelaks, ang tropomyosin ay nasa isang espesyal na topology na hinaharangan ang mga site na nagbubuklod ng myosin sa actin, na pumipigil sa pag-urong.
Kapag ang kalamnan fibers ay sapat na stimulated, ang intracellular calcium konsentrasyon ay nagdaragdag, na nagiging sanhi ng isang pagbagay sa pagbabago sa troponin na nauugnay sa tropomyosin.
Ang pagbabagong-anyo sa troponin ay nagpapahiwatig din ng pagbabago sa pagbabago sa tropomyosin, na nagreresulta sa "paglabas" ng mga site na nagbubuklod na myosin at pinapayagan ang pag-urong ng mga myofibrils.
Sa mga non-muscle cells kung saan matatagpuan ito, ang tropomyosin ay tila nagagampanan ang mga pag-andar ng istruktura o sa regulasyon ng cell morphology at kadaliang kumilos.
Tropomyosin bilang isang alerdyi
Ang Tropomyosin ay nakilala bilang isa sa pinaka-sagana na mga protina ng allergenic na kalamnan sa mga kaso ng mga reaksiyong alerdyi na sanhi ng mga pagkaing pinagmulan ng hayop.
Ito ay naroroon sa mga selula ng kalamnan at hindi kalamnan, kapwa sa mga vertebrates at invertebrates. Inihayag ng iba't ibang mga pag-aaral na ang mga reaksiyong alerdyi na dulot ng mga crustacean tulad ng hipon, crab at lobsters ay ang resulta ng "pagtuklas" ng kanilang mga epitope sa pamamagitan ng mga immunoglobulins sa suwero ng mga pasyente ng hypersensitive na alerdyi.
Ang protina na ito ay naisip na kumilos bilang isang cross-reaktibo na allergen, dahil ang mga pasyente na alerdyi sa hipon, halimbawa, ay allergic din sa iba pang mga crustacean at mollusks na may isang protina na may magkakatulad na mga katangian.
Mga Sanggunian
- Ayuso, GRR, & Lehrer, SB (1999). Tropomyosin: Isang Invertebrate Pan-Allergen. International Journal of Allergy and Immunology, 119, 247-255.
- Dominguez, R. (2011). Tropomyosin: Ang Pagtanaw ng Gatekeeper ng Actin Filament na Inilahad. Biophysical Journal, 100 (4), 797-779.
- Farah, C., & Reinach, F. (1995). Ang troponin complex at regulasyon ng pag-urong ng kalamnan. FASEB, 9, 755-77.
- Phillips, GN, Punan, JP, & Cohen, C. (1986). Tropomyosin Crystal Structure at kalamnan Regulasyon. Journal of Molecular Biology, 192, 111–131.
- Ross, M., & Pawlina, W. (2006). Kasaysayan. Isang Teksto at Atlas na may correlated cell at molekular na biology (5th ed.). Lippincott Williams & Wilkins.