ISOLEUCINE: MGA KATANGIAN, PAG-ANDAR, BIOSYNTHESIS, PAGKAIN - BIOLOGY - 2025

Ang isoleucine (Ile, I) ay isa sa 22 natural na nagaganap na mga amino acid bilang bahagi ng mga protina. Dahil ang katawan ng tao, tulad ng iba pang mga mammal, ay hindi maaaring synthesize ito, ang isoleucine ay kabilang sa 9 mahahalagang amino acid na dapat makuha mula sa diyeta.

Ang amino acid na ito ay pinaghiwalay sa kauna-unahang pagkakataon noong 1903 ng siyentipiko na si F. Ehrlich mula sa mga nitrogenous constituents ng beet o beetroot molasses. Nang maglaon, ang parehong may-akda ay naghiwalay ng isoleucine mula sa mga agnas na produkto ng fibrin at iba pang mga protina.

Ang istraktura ng kemikal ng amino acid na Isoleucine (Pinagmulan: Clavecin sa pamamagitan ng Wikimedia Commons)

Ito ay isang non-polar amino acid na naroroon sa isang malaking bahagi ng mga cellular protein ng mga nabubuhay na organismo, bilang karagdagan, ito ay bahagi ng pangkat ng branched chain amino acid BCAAs (mula sa English B ranched C hain A mino A cids), kasama ang leucine at valine.

Mayroon itong mga function sa pagtatatag ng tersiyaryong istraktura ng maraming mga protina at, bilang karagdagan, nakikilahok ito sa pagbuo ng iba't ibang mga metabolic precursors na nauugnay sa metabolismo ng enerhiya ng cellular.

katangian

Ang Isoleucine ay inuri sa loob ng pangkat ng mga nonpolar amino acid na may mga grupo R o mga kadena ng isang aliphatic na kalikasan, iyon ay, kasama ang mga kadena ng hydrophobic hydrocarbon.

Dahil sa katangian na ito, ang mga amino acid ng pangkat na ito tulad ng alanine, valine at leucine, ay may posibilidad na manatiling malapit sa bawat isa, na nag-aambag sa pagpapanatag ng mga protina kung saan sila ay isang bahagi sa pamamagitan ng mga pakikipag-ugnay sa hydrophobic.

Ang non-polar amino acid na ito ay may timbang na humigit-kumulang na 131 g / mol at naroroon sa mga protina sa isang proporsyon na malapit sa 6%, madalas na "inilibing" sa gitna ng mga ito (salamat sa mga katangian ng hydrophobic).

Istraktura

Ang Isoleucine ay isang asido na amino-amino na, tulad ng iba pang mga amino acid, ay mayroong gitnang carbon atom na tinatawag na α carbon (na chiral), kung saan nakakabit ang apat na magkakaibang grupo: isang hydrogen atom, isang amino group (-NH2), isang pangkat ng carboxyl (-COOH) at isang side chain o R group.

Ang pangkat ng R ng isoleucine ay binubuo ng isang solong branched hydrocarbon ng 4 na carbon atoms (-CH3-CH2-CH (CH3)) kung saan ang chain ay mayroon ding isang chiral carbon atom.

Dahil sa katangian na ito, ang isoleucine ay may apat na posibleng anyo: dalawa sa kanila ay ang mga optical isomer na kilala bilang L-isoleucine at D-isoleucine at ang iba pang dalawa ay diastereoisomers ng L-isoleucine. Ang namamayani na form sa mga protina ay L-isoleucine.

Ang molekular na formula ng isoleucine ay C6H13NO2 at ang kemikal na pangalan nito ay α-amino-β-methyl-β-ethylpropionic acid o 2-amino-3-methyl pentatonic acid.

Mga Tampok

Ang Isoleucine ay may maraming mga function sa physiological sa mga hayop kabilang ang

- Malusog na pagpapagaling

- Nitrogen detoxification ng basura

- Stimulation ng immune function at

- Promosyon ng pagtatago ng iba't ibang mga hormone.

Ito ay itinuturing na isang glucogen amino acid, dahil nagsisilbi itong isang precursor molekula para sa synthesis ng mga tagapamagitan ng citric acid cycle (Krebs cycle) na kalaunan ay nag-aambag sa pagbuo ng glucose sa atay.

Para sa kadahilanang ito, ang isoleucine ay pinaniniwalaan na lumahok sa regulasyon ng mga antas ng glucose sa plasma, na may mahalagang implikasyon mula sa punto ng enerhiya ng katawan.

Nag-ambag ang Isoleucine sa mga ruta ng synt synthes ng glutamine at alanine, na nagtatrabaho sa pabor ng balanse sa pagitan ng branched chain amino acid.

Sa klinikal na setting, itinuturo ng ilang mga may-akda na ang pagtaas ng mga konsentrasyon ng isoleucine, leucine, tyrosine at valine ay maaaring katangian ng mga marker ng mga cell na apektado ng mga bukol, na sinusundan ng pagtaas ng mga antas ng glutamine.

Iba pang mga pag-andar

Ang iba't ibang mga pagsisiyasat sa agham ay nagpakita na ang isoleucine ay kinakailangan para sa synthesis ng hemoglobin, ang protina na responsable para sa transportasyon ng oxygen sa dugo ng maraming mga hayop.

Bilang karagdagan, ang amino acid na ito ang nagpapa-aktibo sa pagpasok ng mga nutrients sa mga cell; Ang ilang mga pag-aaral ay nagpapakita na sa panahon ng matagal na pag-aayuno ay magagawang palitan ang glucose bilang isang mapagkukunan ng enerhiya at, bilang karagdagan, ito ay isang ketogen amino acid.

Ang mga ketogen amino acid ay ang mga na ang mga kalansay ng carbon ay maaaring maiimbak bilang mga fatty acid o karbohidrat, kung kaya't gumagana ito sa reserbang ng enerhiya.

Ang Isoleucine at iba pang branched-chain amino acid (bilang karagdagan sa mga kadahilanan ng paglago at mga kondisyon ng kapaligiran) ay gumana sa pag-activate ng landas ng pag-sign sa target ng Rapamycin, mTOR (m echanistic T arget ng R apamycin).

Ang landas na ito ay isang mahalagang landas ng senyas sa mga eukaryotes na may kakayahang kontrolin ang paglaki ng cell at metabolismo, pati na rin ang synthesis ng protina at mga kaganapan sa autophagy. Bilang karagdagan, kinokontrol nito ang pag-unlad ng pag-iipon at ilang mga pathologies tulad ng cancer o diabetes.

Biosynthesis

Ang mga tao at iba pang mga hayop ay hindi magagawang synthesize ang isoleucine, ngunit ito ay bahagi ng mga cellular protein salamat sa pagkuha nito mula sa pagkain na kinakain natin araw-araw.

Ang mga halaman, fungi at karamihan sa mga microorganism ay may kakayahang synthesizing ito amino acid mula sa medyo kumplikadong mga ruta na, sa pangkalahatan, ay magkakaugnay sa iba pang mga amino acid na itinuturing din na mahalaga para sa tao.

Mayroong, halimbawa, mga landas para sa paggawa ng isoleucine, lysine, methionine, at threonine mula sa aspartate.

Sa bakterya, partikular, ang isoleucine ay ginawa mula sa amino acid threonine, sa pamamagitan ng pyruvate, sa pamamagitan ng isang landas na nagsasangkot ng paghataw ng 2 ng mga karbohidrat na pyruvate na may isang molekula ng α-ketobutyrate na nagmula sa threonine.

Ang reaksyon ay nagsisimula sa pagkilos ng enzyme threonine dehydratase, na catalyzes ang dehydration ng threonine upang makagawa ng α-ketobutyrate at ammonium (NH3). Kasunod nito, ang parehong mga enzymes na lumahok sa biosynthesis ng valine ay nag-aambag sa mga hakbang ng

- Transamination

- Oxidative decarboxylation ng kaukulang ketoacids at

- Dehydrogenation.

Sa ganitong uri ng mga microorganism, ang synthesis ng mga amino acid tulad ng lysine, methionine, threonine at isoleucine ay lubos na nakakaugnay at kinokontrol, lalo na sa negatibong feedback, kung saan ang mga produkto ng mga reaksyon ay pumipigil sa aktibidad ng mga enzim na kasangkot.

Sa kabila ng katotohanan na ang isoleucine, tulad ng leucine at valine, ay mga mahahalagang amino acid para sa tao, ang mga aminotransferase na mga enzyme na naroroon sa mga tisyu ng katawan ay maaaring baligtarin ang magkakaugnay sa mga ito sa kanilang katumbas na mga asido na α-keto, na sa kalaunan ay maaaring palitan ito ang diyeta.

Pagkasira

Tulad ng marami sa mga amino acid na kilala sa likas na katangian, ang isoleucine ay maaaring mapagpahiya upang mabuo ang mga tagapamagitan ng iba't ibang mga metabolic pathway, na kung saan nakatayo ang siklo ng Krebs (na nagbibigay ng pinakamalaking halaga ng mga coenzyme na gumagana para sa paggawa ng enerhiya o para sa biosynthesis ng iba pang mga compound).

Ang Isoleucine, tryptophan, lysine, phenylalanine, tyrosine, threonine, at leucine ay maaaring magamit upang makagawa ng acetyl-CoA, isang pangunahing metabolic intermediate para sa maraming mga reaksyon ng cellular.

Hindi tulad ng iba pang mga amino acid, ang branched chain amino acid (leucine, isoleucine, at valine) ay hindi pinapawi sa atay, ngunit ang na-oxidized bilang fuels sa kalamnan, utak, bato, at adipose tissue.

Ang mga organo at tisyu na ito ay maaaring gumamit ng mga amino acid na ito salamat sa pagkakaroon ng isang aminotransferase enzyme na may kakayahang kumilos sa lahat ng tatlong at paggawa ng kanilang katumbas na mga amino acid na ketong.

Kapag ang mga na-oxidized amino acid derivatives na ito ay ginawa, ang α-keto acid dehydrogenase enzyme complex ay nagpapahalaga sa kanilang oxidative decarboxylation, kung saan naglalabas ito ng isang molekula ng carbon dioxide (CO2) at gumagawa ng isang acyl-CoA na nagmula sa mga amino acid na pinag-uusapan.

Ang mga pathology na nauugnay sa metabolismo ng isoleucine

Ang mga depekto sa metabolismo ng isoleucine at iba pang mga amino acid ay maaaring maging sanhi ng iba't ibang kakaiba at kumplikadong mga pathology, tulad ng, halimbawa, ang sakit na "Maple Syrup Urine" (ihi na may amoy ng maple syrup) o branched chain ketoaciduria.

Tulad ng ipinahihiwatig ng pangalan nito, ang sakit na ito ay nailalarawan sa natatanging aroma ng ihi ng mga pasyente na nagdurusa dito, pati na rin ang pagsusuka, mga seizure, pag-iisip ng retardasyon at napaaga na pagkamatay.

Kailangang gawin ito, partikular, na may mga pagkakamali sa komplikadong enzyme α-ketoacid dehydrogenase, kung saan ang branched chain amino acid tulad ng isoleucine at ang mga oxidized derivatives ay excreted sa ihi.

Sama-sama, ang mga pathologies na nauugnay sa catabolism ng branched chain amino acid tulad ng isoleucine ay kilala bilang organikong acidurias, bagaman ang mga direktang nauugnay sa amino acid na ito ay medyo bihirang.

Mga pagkaing mayaman sa isoleucine

Ang asidong amino na ito ay sagana sa kalamnan na mga tisyu ng mga hayop, na ang dahilan kung bakit ang mga karne ng pinagmulan ng hayop tulad ng karne ng baka, baboy, isda at iba pang katulad na katulad ng tupa, manok, pabo, karne, at iba pa , ay mayaman dito.

Natagpuan din ito sa mga produkto ng pagawaan ng gatas at ang kanilang mga derivatives tulad ng keso. Ito ay nasa mga itlog at din sa iba't ibang uri ng mga buto at mani, bilang isang mahalagang bahagi ng mga protina na bumubuo sa kanila.

Ito ay sagana sa mga soybeans at gisantes, pati na rin sa mga extract ng lebadura na ginagamit para sa iba't ibang mga layunin ng pagkain.

Ang mga antas ng plasma ng isoleucine para sa isang may sapat na gulang na tao ay nasa pagitan ng 30 at 108 μmol / l, para sa mga bata at kabataan sa pagitan ng 2 at 18 taong gulang na ito ay nasa pagitan ng 22 at 107 mmol / l at para sa mga sanggol sa pagitan ng 0 hanggang 2 taong gulang sila ay humigit-kumulang sa pagitan ng 26 at 86 μmol / l.

Ang mga datos na ito ay iminumungkahi na ang pagkonsumo ng mga pagkaing mayaman sa ito at iba pang mga nauugnay na amino acid ay kinakailangan para sa pagpapanatili ng marami sa mga pag-andar ng physiological ng organismo, dahil ang mga tao ay hindi magagawang synthesize ito de novo.

Mga pakinabang ng paggamit nito

Ang mga suplemento sa nutrisyon ng Isoleucine ay karaniwang naglalaman ng iba pang mahahalagang branched chain amino acid tulad ng valine o leucine o iba pa.

Kabilang sa mga pinakakaraniwang halimbawa ng pagkonsumo ng isoleucine ay ang mga suplemento sa nutrisyon na ginagamit ng mga atleta upang madagdagan ang porsyento ng mass ng kalamnan o synthesis ng protina. Gayunpaman, ang mga pang-agham na batayan kung saan sinusuportahan ang mga kasanayang ito ay patuloy na pinagtatalunan, at ang kanilang mga resulta ay hindi ganap na ginagarantiyahan.

Ang Isoleucine, gayunpaman, ay ginagamit upang pigilan ang metabolic effects ng kakulangan sa bitamina (pellagra) na katangian ng mga pasyente na mayaman sa sorghum at mais, na mga pagkaing mataas sa leucine, na maaaring makaapekto sa metabolismo ng tryptophan at ng nikotinic acid sa mga tao.

Ang mga epekto ng pellagra sa mga pang-eksperimentong daga, halimbawa, ay nagsasangkot ng mga pagkaantala ng paglago, na kung saan ay nadadaig na may suplemento ng isoleucine.

- Sa industriya ng paggawa ng hayop

Sa lugar ng paggawa ng hayop, ang mga amino acid tulad ng lysine, threonine, methionine at isoleucine ay ginamit sa mga pagsubok sa pilot para sa pagpapakain ng mga baboy na lumalaki sa ilalim ng mga kinokontrol na kondisyon.

Ang Isoleucine, sa partikular, ay lilitaw na may mga epekto sa asimilasyon ng nitrogen, bagaman hindi ito nag-aambag sa pagtaas ng timbang sa mga hayop na sakahan.

- Sa ilang mga kondisyon sa klinikal

Ang ilang mga pahayagan ay nagmumungkahi na ang isoleucine ay may kakayahang pagbaba ng mga antas ng glucose sa plasma, kaya inirerekomenda ang paggamit nito sa mga pasyente na nagdurusa mula sa mga karamdaman tulad ng diabetes o mababang rate ng paggawa ng insulin.

Mga impeksyon sa virus

Ang suplemento ng Isoleucine ay napatunayan na kapaki-pakinabang sa mga pasyente na nahawahan ng rotavirus na nagdudulot ng mga sakit tulad ng gastroenteritis at pagtatae sa mga bata at iba pang mga batang hayop.

Napagpasyahan ng mga kamakailang pag-aaral na ang pagkonsumo ng amino acid ng mga eksperimentong hayop na may nabanggit na mga katangian (nahawaan ng rotavirus) ay nakakatulong sa paglaki at pagganap ng likas na immune system salamat sa pag-aktibo ng mga pathway ng signal ng PRR o mga receptor na may pagkilala sa mga pattern.

Mga karamdaman sa kakulangan

Ang kakulangan sa Isoleucine ay maaaring humantong sa mga problema sa paningin, balat (tulad ng dermatitis) at mga bituka (maliwanag bilang pagtatae at iba pang mga pagpapakita ng gastrointestinal).

Dahil ito ay isang mahalagang amino acid para sa pagbuo at synthesis ng hemoglobin, pati na rin para sa pagbabagong-buhay ng mga erythrocytes (mga selula ng dugo), ang malubhang kakulangan ng isoleucine ay maaaring magkaroon ng malubhang mga kahihinatnan sa physiological, lalo na nauugnay sa anemia at iba pang mga hematological na sakit. .

Naipakita ito ng eksperimento sa "normal" na mga rodents na binigyan ng mga diyeta na mahirap sa isoleucine na ito, na nagtatapos sa pagbuo ng mga makabuluhang kondisyon ng anemiko.

Gayunpaman, ang isoleucine ay nakikilahok sa pagbuo ng hemoglobin lamang sa mga sanggol, dahil ang protina ng taong may sapat na gulang ay hindi nagtataglay ng mga makabuluhang halaga ng naturang amino acid; nangangahulugan ito na ang kakulangan sa isoleucine ay pinaka-maliwanag sa mga unang yugto ng pag-unlad.

Mga Sanggunian

1. Aders Plimmer, R. (1908). Ang Chemical Constitution ng The Proteins. Bahagi I. London, UK: Longmans, Green, at CO.
2. Aders Plimmer, R. (1908). Ang Chemical Constitution ng The Proteins. Bahagi II. London, UK: Longmans, Green, at CO.
3. Barret, G., & Elmore, D. (2004). Amino Acids at Peptides. Cambridge: Cambridge University Press.
4. Blau, N., Duran, M., Blaskovics, M., & Gibson, K. (1996). Patnubay ng Doktor sa Laboratory Diagnosis ng Metabolic Diseases (2nd ed.).
5. Bradford, H. (1931). Ang Kasaysayan ng Pagtuklas ng Amino Acids. II. Isang Pagsusuri ng Mga Amino Acids na Inilarawan Mula noong 1931 bilang Mga Bahagi ng Katutubong Protein. Pagsulong sa Chemistry ng Protina, 81–171.
6. Campos-Ferraz, PL, Bozza, T., Nicastro, H., & Lancha, AH (2013). Ang mga natatanging epekto ng leucine o isang halo ng branched-chain amino acid (leucine, isoleucine, at valine) na karagdagan sa paglaban sa pagkapagod, at pagkabulok ng kalamnan at atay-glycogen, sa mga sinanay na daga. Nutrisyon, 29 (11–12), 1388–1394.
7. Champe, P., & Harvey, R. (2003). Amino Acids Amino Acids. Sa Mga Larawan na Inilarawan ni Lippincott: Biochemistry (3rd ed., P. 1–12). Lippincott.
8. Chandran, K., & Damodaran, M. (1951). Mga Amino-acid at Proteins sa Hemoglobin Formation 2. Isoleucine. Biochemical Journal, 49, 393-398.
9. Chung, AS, & Beames, RM (1974). Lysine, Threonine, Methionine at Isoleucine Supplementation ng Peace River Barley para sa Lumalagong Baboy. Aso. J. Anim. Sci., 436, 429-436.
10. Dejong, C., Meijerink, W., van Berlo, C., Deutz, N., & Soeter, P. (1996). Nabawasan ang konsentrasyon ng isoleucine na plasma pagkatapos ng itaas na gastrointestinal haemorrhage sa mga tao. Gut, 39, 13-17.
11. Edsall, J. (1960). Amino Acids, Proteins at cancer Biochemistry (Tomo 241). London: Academic Press, Inc.
12. Encyclopaedia Britannica. (2012). Nakuha noong Agosto 30, 2019, mula sa https://www.britannica.com/science/isoleucine
13. Gelfand, R., Hendler, R., & Sherwin, R. (1979). Diyeta na Karbohidrat at Metabolismo ng Ingested Protein. Ang Lancet, 65-68.
14. Hudson, B. (1992). Biochemistry ng mga protina sa pagkain. Springer-Science + Business Media, BV
15. Knerr, I., Vockley, J., & Gibson, KM (2014). Mga Karamdaman ng Leucine, Isoleucine, at Valine Metabolism. Sa N. Blau (Ed.), Gabay ng Doktor sa Diagnosis, Paggamot, at Pag-follow-Up ng Mga Inherited Metabolic Diseases (pp. 103–141).
16. Korman, SH (2006). Mga inborn na error ng isoleucine marawal na kalagayan: Isang pagsusuri. Mga Molekulang Genetics at Metabolismo, 89 (4), 289–299.
17. Krishnaswamy, K., & Gopalan, C. (1971). Epekto ng Isoleucine sa Balat at Electroencephalogram sa Pellagra. Ang Lancet, 1167–1169.
18. Martin, RE, & Kirk, K. (2007). Ang transportasyon ng mahahalagang nutrient isoleucine sa mga erythrocytes ng tao na nahawaan ng malaria parasite Plasmodium falciparum. Dugo, 109 (5), 2217–2224.
19. National Center para sa Impormasyon sa Biotechnology. PubChem Database. l-Isoleucine, CID = 6306, https://pubchem.ncbi.nlm.nih.gov/compound/l-Isoleucine (na-access noong Agosto 31, 2019)
20. Nuttall, FQ, Schweim, K., & Gannon, MC (2008). Ang epekto ng oral na pinamamahalaan ay isoleucine na may at walang glucose sa insulin, glucagon at concentrations ng glucose sa mga paksa na di-diabetes. Ang European E-Journal ng Clinical Nutrisyon at Metabolismo, 3 (4), 152–158.
21. van Berlo, CLH, van de Bogaard, AEJM, van der Heijden, MAH, van Eijk, HMH, Janssen, MA, Bost, MCF, & Soeters, PB (1989). Ang pagtaas ba ng pagpapalaya sa ammonia pagkatapos ng pagdurugo sa digestive tract ay bunga ng kumpletong kawalan ng isoleucine sa hemoglobin? Isang pag-aaral sa mga baboy. Hepatology, 10 (3), 315–323.
22. Vickery, HB, & Schmidt, CLA (1931). Ang kasaysayan ng pagtuklas ng mga amino acid. Mga Review sa Chemical, 9 (2), 169-318.
23. Wolfe, RR (2017). Branched-chain amino acid at synthesis ng protina ng kalamnan sa tao: mitolohiya o katotohanan? Journal ng International Society of Sports Nutrisyon, 14 (1), 1–7.
24. Wu, G. (2009). Mga amino acid: Metabolismo, pag-andar, at nutrisyon. Amino Acids, 37 (1), 1–17.