PANGALAWANG ISTRAKTURA NG MGA PROTINA: MGA KATANGIAN - BIOLOGY - 2024

Ang pangalawang istraktura ng mga protina ay ang pangalan kung saan ang lokal na nakatiklop na pagbuo ng ilang bahagi ng polypeptide chain ay tinukoy. Ang istraktura na ito ay binubuo ng ilang mga pattern na paulit-ulit sa isang regular na batayan.

Maraming mga paraan kung saan tiklop ang mga chain ng protina. Gayunpaman, kakaunti lamang sa mga form na ito ay matatag. Sa likas na katangian, ang pinakakaraniwang mga form na kinukuha ng mga protina ay ang α helix pati na rin ang β sheet. Ang mga istrukturang ito ay maaaring inilarawan ng mga anggulo ng bond ψ (psi), at φ (phi) ng mga residue ng amino acid.

Diagram at modelo ng mga bola at baras ng alpha helix ng mga protina (pangalawang istraktura). Kinuha at na-edit mula sa: Alejandro Porto.

Ang mga pakikipag-ugnay na naitatag sa pagitan ng mga gilid na kadena ng mga residue ng amino acid ay makakatulong na magpapatatag o, sa kabilang banda, mapapagana ang pangalawang istruktura ng mga protina. Ang pangalawang istraktura ay maaaring sundin sa konstitusyon ng maraming fibrous protein.

Kasaysayan

Noong 30s ng huling siglo, si William Atsbury, na nagtatrabaho sa X-ray, natagpuan na ang protina ng buhok, pati na rin ang mga quoy ng porcupine, ay may mga segment sa kanilang istraktura na regular na inuulit.

Batay sa mga resulta na ito, at sa kaalaman ng kahalagahan na ang mga hydrogen bond ay kumakatawan sa oryentasyon ng mga polar group ng peptide bond, William Pauling at mga nagtatrabaho, kung gayon, tinutukoy ng hypothetically ang posibleng regular na pagkakasunud-sunod na maaaring makuha ng mga protina.

Si Pauling at ang kanyang mga nakikipagtulungan, sa dekada ng 50s, ay nagtatag ng ilang mga postulate na kailangang tuparin sa mga bono ng mga kadena ng polypeptide, sa gitna nila, at sa unang lugar, na ang dalawang mga atomo ay hindi makalapit sa bawat isa sa layo na mas mababa kaysa sa kanilang kani-kanilang mga radio ng Van der Waals.

Ipinahiwatig din nila na ang mga non-covalent bond ay kinakailangan upang patatagin ang natitiklop na mga kadena.

Batay sa mga postulate at nakaraang kaalaman, at paggamit ng mga molekular na modelo, nagawa nilang ilarawan ang ilang mga regular na pagsasaayos ng mga protina, kasama na ang mga kalaunan ay ipinakita na pinaka madalas sa kalikasan, tulad ng α helix at β sheet. .

Α helix

Ito ang pinakasimpleng pangalawang istraktura, kung saan ang chain ng polypeptide ay nakaayos sa isang pinagsama at compact form sa paligid ng isang haka-haka axis. Bukod dito, ang mga kadena ng panig ng bawat amino acid protrude mula sa helical backbone na ito.

Ang mga amino acid, sa kasong ito, ay nakaayos upang magkaroon sila ng mga anggulo ng bono ψ ng -45 ° hanggang -50 °, at φ ng -60 °. Ang mga anggulo ay tumutukoy sa bono sa pagitan ng α-carbon at ang oxygen ng carbonyl at ang bono sa pagitan ng nitrogen at ang α-carbon ng bawat amino acid, ayon sa pagkakabanggit.

Bilang karagdagan, natukoy ng mga siyentipiko na para sa bawat pagliko ng α helix 3.6 na mga residue ng amino acid ay naroroon at na ang pagliko na ito ay palaging dextrorotatory sa mga protina. Bilang karagdagan sa pagiging pinakasimpleng istraktura, ang α-helix ay ang pangunahing form sa α-keratins, at tungkol sa 25% ng mga amino acid sa globular protein na nagpatibay sa istrukturang ito.

Ang α helix ay nagpapatatag dahil sa maraming mga bono ng hydrogen. Kaya, sa bawat pagliko ng helix, tatlo o apat na mga link ng ganitong uri ay itinatag.

Sa mga bono ng hydrogen, ang nitrogen ng isang peptide bond at ang oxygen na atom ng carbonyl na grupo ng kasunod na pang-apat na amino acid ay nakikipag-ugnay, sa direksyon ng amino-terminal na bahagi ng chain na iyon.

Ipinakita ng mga siyentipiko na ang isang α-helix ay maaaring mabuo gamit ang mga polypeptide chain na binubuo ng L- o D-amino acid, sa kondisyon na ang lahat ng mga amino acid ay may parehong pagsasaayos ng stereoisomeric. Bilang karagdagan, ang mga likas na L-amino acid ay maaaring mabuo ang α-helice na umiikot pareho sa kanan at sa kaliwa.

Gayunpaman, hindi lahat ng polypeptides ay maaaring mabuo ang matatag na mga hel-α, dahil ang kanilang pangunahing istraktura ay nakakaapekto sa katatagan nito. Ang mga kadena ng R ng ilang mga amino acid ay maaaring makapagpapagalaw sa istraktura, na pumipigil sa pagsasama ng mga helice ng α.

Β sheet

Sa β sheet, o β nakatiklop na sheet, ang bawat isa sa mga residue ng amino acid ay may pag-ikot ng 180 ° na may paggalang sa nauna nang nalalabi na amino acid. Sa ganitong paraan, ang resulta ay ang balangkas ng chain ng polypeptide ay nananatiling pinalawig at sa isang zigzag o hugis ng akurdyon.

Ang mga kadena na nakatiklop na polypeptide chain ay maaaring mailagay sa tabi ng bawat isa at makagawa ng mga guhit na hydrogen bond sa pagitan ng parehong mga chain.

Ang dalawang katabing polypeptide chain ay maaaring isagawa nang kahanay, samakatuwid nga, ang parehong maaaring nakatuon sa direksyon ng amino-carboxyl, na bumubuo ng paralelong β-sheet; o maaari silang matatagpuan sa kabaligtaran ng mga direksyon, ang antiparallel β sheet pagkatapos ay nabuo.

Ang mga gilid ng mga kadena ng katabing amino acid ay nalalabi protrude mula sa chain ng gulugod sa kabaligtaran ng mga direksyon, na nagreresulta sa isang alternatibong pattern. Ang ilang mga istraktura ng protina ay nililimitahan ang mga uri ng amino acid ng mga istruktura ng β.

Halimbawa, sa makapal na nakaimpake na mga protina, ang mga maikling R chain amino acid, tulad ng glycine at alanine, ay mas madalas sa kanilang mga contact sa ibabaw.

Ang β sheet ng pangalawang istruktura ng mga protina. Kinuha at na-edit mula sa: Preston Manor School + JFL.

Iba pang mga conformations ng pangalawang istraktura

Propeller 3

Ang istraktura na ito ay nailalarawan sa pamamagitan ng paglalahad ng 3 amino acid residues bawat pagliko, sa halip na 3.6 na ipinakita ng α helix at isang hydrogen bonding loop na binubuo ng 10 mga elemento. Ang istraktura na ito ay na-obserbahan sa ilang mga protina, ngunit hindi ito pangkaraniwan sa kalikasan.

Π helix

Ang istraktura na ito, sa kabilang banda, ay nagtatanghal ng 4.4 na mga residue ng amino acid sa bawat pagliko ng spiral at isang 16-lamad na loop ng mga bono ng hydrogen. Bagaman posible ang pagsasaayos na ito, hindi pa ito napansin sa kalikasan.

Ang posibleng sanhi nito ay maaaring ang guwang na sentro nito, na napakalaki upang payagan ang mga puwersa ng Van der Waals na kumilos, na makakatulong na patatagin ang istraktura, at kung saan, gayunpaman, ay napakaliit upang payagan ang pagpasa ng mga molekula ng tubig.

Super pangalawang istraktura

Ang mga istrukturang supersecondary ay mga kumbinasyon ng mga pangalawang istruktura ng α-helice at β-folded sheet. Ang mga istrukturang ito ay maaaring mangyari sa maraming globular protein. Mayroong iba't ibang mga posibleng kumbinasyon, ang bawat isa ay may sariling mga katangian.

Ang ilang mga halimbawa ng mga supersecondary na istruktura ay: ang yunit ng βαβ, kung saan ang dalawang magkakatulad na mga sheet ay sinamahan ng isang segment na α-helix; ang yunit ng αα, na nailalarawan sa pamamagitan ng dalawang sunud-sunod na mga Hel-helice ngunit pinaghiwalay ng isang non-helical segment, na nauugnay sa pagiging tugma ng kanilang mga kadena sa gilid.

Maraming β sheet ang maaaring nakatiklop sa sarili nitong nagbibigay ng isang configuration bariles na pagsasaayos, habang ang isang antiparallel β sheet na nakatiklop sa sarili nito ay bumubuo ng isang super-pangalawang istraktura na tinatawag na isang Greek key.

Mga Sanggunian

1. CK Mathews, KE van Holde & KG Ahern (2002). Biochemestry. 3rd edition. Benjamin / Cummings Publishing Company, Inc.
2. R. Murray, P. Mayes, DC Granner & VW Rodwell (1996). Biochemestry ng Harper. Appleton at Lange.
3. JM Berg, JL Tymoczko & L. Stryer (2002). Biochemestry. Ika-5 edisyon. WH Freeman at Company.
4. J.Koolman & K.-H. Roehm (2005). Kulay ng Atlas ng Biochemistry. 2nd edition. Thieme.
5. A. Lehninger (1978). Biochemistry. Ediciones Omega, SA
6. T. McKee & JR McKee (2003). Biochemistry: Ang molekular na batayan ng buhay. 3 ^rd edition. Ang McGraw-HiII Company, Inc.