LEUCINE: MGA KATANGIAN, ISTRAKTURA, PAG-ANDAR, BIOSYNTHESIS - BIOLOGY - 2025

Ang leucine ay isa sa 22 amino acid na bumubuo ng mga protina sa mga nabubuhay na organismo. Ito ay kabilang sa isa sa 9 mahahalagang amino acid na hindi synthesized ng katawan at dapat na natupok ng pagkain na naiinit sa diyeta.

Una nang inilarawan si Leucine noong 1818 ng French chemist at pharmacist na si JL Proust, na tinawag itong "caseous oxide." Nang maglaon, inihanda ito nina Erlenmeyer at Kunlin mula sa α-benzoylamido-β-isopropylacrylic acid, na ang formula ng molekular ay C6H13NO2.

Ang istruktura ng kemikal ng amino acid na Leucine (Pinagmulan: Clavecin sa pamamagitan ng Wikimedia Commons)

Ang Leucine ay susi sa panahon ng pagtuklas ng direksyon ng pagsasalin ng mga protina, dahil ang istrukturang hydrophobic nito ay pinahihintulutan ng biochemist na si Howard Dintzis na radioactively markahan ang hydrogen ng carbon 3 at sundin ang direksyon kung saan ang mga amino acid ay isinama sa peptide synthesis ng hemoglobin.

Ang mga protina na kilala bilang leucine "zippers" o "pagsasara" ay, kasama ang "mga daliri ng zinc", ang pinakamahalagang mga salik sa transkripsyon sa mga eukaryotic organismo. Ang mga zuc na Leucine ay nailalarawan sa pamamagitan ng kanilang mga pakikipag-ugnay sa hydrophobic sa DNA.

Kadalasan, ang mga protina na mayaman sa leucine o binubuo ng branched chain amino acid ay hindi nasimulan sa atay, sa halip, dumiretso sila sa mga kalamnan kung saan mabilis silang ginagamit para sa protina synthesis at paggawa ng enerhiya.

Ang Leucine ay isang branched chain amino acid na kinakailangan para sa biosynthesis ng mga protina at amino acid sa gatas, na synthesize sa mga mammary glandula. Ang malalaking halaga ng amino acid na ito ay matatagpuan sa libreng porma sa gatas ng suso.

Kabilang sa lahat ng mga amino acid na bumubuo ng mga protina, leucine at arginine ay ang pinaka-sagana at pareho ay napansin sa mga protina ng lahat ng mga kaharian na bumubuo sa puno ng buhay.

katangian

Ang Leucine ay kilala bilang mahalagang branched chain amino acid, ibinahagi nito ang karaniwang istraktura sa iba pang mga amino acid. Gayunpaman, nakikilala ito dahil ang panig na kadena o pangkat ng R ay may dalawang magkakasamang nakagapos na mga karbohid, at ang huli sa mga ito ay nakabubuklod sa isang hydrogen atom at sa dalawang grupo ng methyl.

Ito ay kabilang sa grupo ng mga walang naid na polar amino acid, ang mga substituents o R na mga pangkat ng mga amino acid ay hydrophobic at non-polar. Ang mga amino acid ay pangunahing responsable para sa interra- at inter-protein hydrophobic na pakikipag-ugnayan at may posibilidad na patatagin ang istraktura ng mga protina.

Ang lahat ng mga amino acid, na mayroong isang gitnang carbon na chiral (α-carbon), iyon ay, mayroon itong apat na magkakaibang mga kahalili na nakakabit, ay matatagpuan sa dalawang magkakaibang mga porma sa likas na katangian; sa gayon, mayroong D- at L-leucine, ang huli na tipikal sa mga istruktura ng protina.

Ang parehong mga porma ng bawat amino acid ay may iba't ibang mga pag-aari, lumahok sa iba't ibang mga metabolic pathway at maaari ring baguhin ang mga katangian ng mga istruktura na kung saan sila ay bahagi.

Halimbawa, ang leucine sa form na L-leucine ay may bahagyang mapait na lasa, habang sa form na D-leucine ito ay napaka-sweet.

Ang L-form ng anumang amino acid ay mas madali para sa mammalian na katawan na mag-metabolize. Ang L-leucine ay madaling nanghina at ginagamit para sa pagtatayo at proteksyon ng mga protina.

Istraktura

Ang Leucine ay binubuo ng 6 na carbon atoms. Ang gitnang carbon, na karaniwan sa lahat ng mga amino acid, ay naka-attach sa isang carboxyl group (COOH), isang amino group (NH2), isang hydrogen atom (H) at isang side chain o R group na binubuo ng 4 na carbon atoms.

Ang mga atom ng carbon sa loob ng mga amino acid ay maaaring makilala sa mga titik na Greek. Ang pagsunud-sunod ay nagsisimula mula sa carbon ng carboxylic acid (COOH), habang ang annotation na may alpabetong Greek ay nagsisimula mula sa gitnang carbon.

Ang Leucine ay bilang isang pangkat na grupo sa R ​​chain nito ay isang isobutyl o 2-methylpropyl group na ginawa ng pagkawala ng isang hydrogen atom, na may pagbuo ng isang alkyl na radikal; Ang mga pangkat na ito ay lumilitaw bilang mga sanga sa istraktura ng amino acid.

Mga Tampok

Ang Leucine ay isang amino acid na maaaring maglingkod bilang isang ketogenic precursor para sa iba pang mga compound na kasangkot sa citric acid cycle. Ang amino acid na ito ay kumakatawan sa isang mahalagang mapagkukunan para sa synthesis ng acetyl-CoA o acetoacetyl-CoA, na bahagi ng mga landas ng pagbuo ng mga ketone na katawan sa mga selula ng atay.

Ang Leucine ay kilala na mahalaga sa mga landas ng senyas ng insulin, upang lumahok sa pagsisimula ng synthesis ng protina, at upang maiwasan ang pagkawala ng protina sa pamamagitan ng marawal na kalagayan.

Karaniwan, ang panloob na mga istruktura ng mga protina ay binubuo ng hydrophobic amino acid tulad ng leucine, valine, isoleucine, at methionine. Ang mga nasabing istraktura ay karaniwang pinangangalagaan para sa mga enzymes na pangkaraniwan sa mga nabubuhay na organismo, tulad ng sa kaso ng Cytochrome C.

Maaaring maisaaktibo ng Leucine ang mga metabolic pathway sa mga cell ng mammary gland upang pasiglahin ang synthesis ng lactose, lipids at protina na nagsisilbing senyas ng mga molekula sa regulasyon ng enerhiya homeostasis ng mga bata sa mga mammal.

Ang mga domain na mayaman sa leucine ay isang mahalagang bahagi ng mga tiyak na mga protina na nagbubuklod sa DNA, na sa pangkalahatan ay mga istrukturang dimers sa pormang supercoiled at kilala bilang "mga protina ng leucine zipper."

Ang mga protina na ito ay bilang isang natatanging katangian ng isang regular na pattern ng paulit-ulit na mga leucine kasama ang iba pang mga hydrophobic amino acid na responsable sa pag-regulate ng pagbubuklod ng mga salik ng transkripsyon sa DNA at sa pagitan ng iba't ibang mga kadahilanan ng transkrip.

Ang mga protina ng zip ng Leucine ay maaaring mabuo ang mga hom-or heterodimer na nagpapahintulot sa kanila na magbigkis sa mga tiyak na rehiyon ng mga salik ng transkripsyon upang ayusin ang kanilang pagpapares at ang kanilang pakikipag-ugnay sa mga molekula ng DNA na kanilang kinokontrol.

Biosynthesis

Ang lahat ng branched chain amino acid, kabilang ang leucine, ay pangunahing synthesized sa mga halaman at bakterya. Sa mga namumulaklak na halaman mayroong isang makabuluhang pagtaas sa paggawa ng leucine, dahil ito ay isang mahalagang paunang hakbang para sa lahat ng mga compound na responsable para sa aroma ng mga bulaklak at prutas.

Ang isa sa mga kadahilanan kung saan ang labis na kasaganaan ng leucine sa iba't ibang mga peptides ng bakterya ay maiugnay ay ang 6 na magkakaibang mga codon ng genetic code code para sa leucine (UUA-UUG-CUU-CUC-CUA-CUG), pareho din ang totoo para sa arginine.

Ang Leucine ay synthesized sa bakterya sa pamamagitan ng isang limang hakbang na ruta na gumagamit ng keto acid na may kaugnayan sa valine bilang isang panimulang punto.

Ang prosesong ito ay regulado ng allosterically, kaya na kapag may labis na leucine sa loob ng cell, pinipigilan nito ang mga enzymes na lumahok sa daanan at humihinto sa synthesis.

Biosynthetic na landas

Ang leucine biosynthesis sa bakterya ay nagsisimula sa pag-convert ng isang ketoacid derivative ng valine, 3-methyl-2-oxobutanoate into (2S) -2-isopropylmalate, salamat sa pagkilos ng enzyme 2-isopropylmalto synthase, na gumagamit ng acetyl-Coa at tubig para sa hangaring ito.

Ang (2S) -2-isopropyl malate ay nawawala ang isang molekula ng tubig at binago sa 2-isopropylmaleate ng 3-isopropyl malate dehydratase. Kasunod nito, ang parehong enzyme ay nagdaragdag ng isa pang molekula ng tubig at binago ang 2-isopropylmaleate sa (2R-3S) -3-isopropylmalate.

Ang huling tambalang ito ay sumasailalim sa isang reaksyon ng oksihenasyon na nagkakahalaga ng pakikilahok ng isang molekula ng NAD +, na kung saan ang (2S) -2-isopropyl-3-oxosuccinate ay ginawa, na posible sa pakikilahok ng enzyme 3- isopropyl malate dehydrogenase.

Ang (2S) -2-isopropyl-3-oxosuccinate ay nawawala ang isang atom na carbon sa anyo ng CO2 na kusang bumubuo, na bumubuo ng 4-methyl-2-oxopentanoate na, sa pamamagitan ng pagkilos ng isang branched-chain amino acid transaminase (leucine transaminase, partikular) at sa magkakasabay na paglabas ng L-glutamate at 2-oxoglutarate, gumagawa ito ng L-leucine.

Pagkasira

Ang pangunahing papel ng leucine ay ang kumilos bilang isang senyas na nagsasabi sa cell na mayroong sapat na mga amino acid at enerhiya upang simulan ang synthesis ng mga protina ng kalamnan.

Ang pagkasira ng branched chain amino acid tulad ng leucine ay nagsisimula sa transamination. Ito at ang dalawang kasunod na mga hakbang sa enzymatic ay napapagsama ng parehong tatlong mga enzim sa kaso ng leucine, isoleucine, at valine.

Ang transaminasyon ng tatlong amino acid ay naglilikha ng α-keto acid derivatives ng mga ito, na napapailalim sa oxidative decarboxylation upang makagawa ng acyl-CoA thioesters na α, β-dehydrogenated upang magbunga ng α, β-unsaturated acyl-CoA thioesters.

Sa panahon ng catabolism ng leucine, ang kaukulang α, β-unsaturated acyl-CoA thioester ay ginagamit upang makabuo ng acetoacetate (acetoacetic acid) at acetyl-CoA sa pamamagitan ng isang landas na kinasasangkutan ng metabolite 3-hydroxy-3-methylglutaryl-CoA. (HMG-CoA), na kung saan ay isang intermediate sa biosynthesis ng kolesterol at iba pang isoprenoids.

Catabolic pathway ng leucine

Mula sa pagbuo ng α, β-unsaturated acyl-CoA thioester na nagmula sa leucine, ang mga landas ng catabolic para sa amino acid at para sa valine at isoleucine diverge malaki.

Ang α, β-unsaturated acyl-CoA thioester ng leucine ay pinoproseso sa ibaba ng agos ng tatlong magkakaibang mga enzyme na kilala bilang (1) 3-methylcrotonyl-CoA carboxylase, (2) 3-methylglutaconyl-CoA hydratase at (3) 3-hydroxy -3-methylglutaryl-CoA lyase.

Sa bakterya, ang mga enzymes na ito ay may pananagutan sa pag-convert ng 3-methylcrotonyl-CoA (nagmula sa leucine) hanggang sa 3-methylglutaconyl-CoA, 3-hydroxy-3-methylglutaryl-CoA, at acetoacetate at acetyl-CoA, ayon sa pagkakabanggit.

Ang leucine na magagamit sa dugo ay ginagamit para sa synthesis ng mga protina ng kalamnan / myofibrillar (MPS). Ito ay kumikilos bilang isang aktibong kadahilanan sa prosesong ito. Gayundin, nakikipag-ugnay ito nang direkta sa insulin, na nakakaimpluwensya sa supply ng insulin.

Mga pagkaing mayaman sa Leucine

Ang pagkonsumo ng mga protina na mayaman sa mga amino acid ay mahalaga para sa cellular physiology ng mga nabubuhay na organismo at leucine ay walang pagbubukod sa mga mahahalagang amino acid.

Ang mga protina na nakuha mula sa whey ay itinuturing na pinakamayaman sa mga residue ng L-leucine. Gayunpaman, ang lahat ng mga pagkaing may mataas na protina tulad ng isda, manok, itlog at pulang karne ay nagbibigay ng malaking halaga ng leucine sa katawan.

Ang mga kernel ng mais ay kakulangan sa mga amino acid lysine at tryptophan, may napakalakas na istruktura ng tersiyaryo para sa panunaw at walang kaunting halaga mula sa isang nutritional point of view, gayunpaman, mayroon silang mataas na antas ng leucine at isoleucine.

Ang mga bunga ng leguminous na halaman ay mayaman sa halos lahat ng mahahalagang amino acid: lysine, threonine, isoleucine, leucine, phenylalanine at valine, ngunit sila ay mababa sa methionine at cysteine.

Ang Leucine ay nakuha, purified at puro sa mga tablet bilang mga suplemento ng pagkain para sa mga atleta na may mataas na antas at ipinagbibili bilang isang gamot. Ang pangunahing mapagkukunan para sa paghihiwalay ng amino acid na ito ay tumutugma sa defatted toyo na harina.

Mayroong suplementong pandiyeta na ginagamit ng mga atleta para sa pagbabagong-buhay ng kalamnan na kilala bilang BCAA (Branched Chain Amino Acids). Nagbibigay ito ng mataas na konsentrasyon ng branched chain amino acid: leucine, valine at isoleucine.

Mga pakinabang ng paggamit nito

Ang mga pagkaing mayaman sa leucine ay nakakatulong upang makontrol ang labis na katabaan at iba pang mga sakit sa metaboliko. Maraming mga nutrisyunista ang nagtuturo na ang mga pagkaing mayaman sa leucine at mga pandagdag sa pandiyeta batay sa amino acid na ito ay nag-aambag sa regulasyon ng gana sa pagkain at pagkabalisa sa mga may sapat na gulang.

Ang lahat ng mga protina na mayaman sa leucine ay nagpapasigla sa synthesis ng protina ng kalamnan; Ipinakita na ang isang pagtaas sa proporsyon ng ingested na leucine na may paggalang sa iba pang mahahalagang amino acid ay maaaring baligtarin ang pagpapalambing ng protina synthesis sa musculature ng mga matatandang pasyente.

Kahit na ang mga taong may malubhang sakit sa macular na paralisado ay maaaring ihinto ang pagkawala ng mass ng kalamnan at lakas na may tamang oral supplementation ng leucine, bilang karagdagan sa pag-apply ng systemic na pagsasanay sa paglaban ng kalamnan.

Ang Leucine, valine at isoleucine ay mga mahahalagang sangkap ng masa na bumubuo sa kalamnan ng balangkas ng mga hayop ng vertebrate, kaya ang kanilang pagkakaroon ay mahalaga para sa synthesis ng mga bagong protina o para sa pag-aayos ng mga umiiral na.

Mga karamdaman sa kakulangan

Ang mga kakulangan o pagkukulang ng komplikadong enzyme ng α-ketoacid dehydrogenase enzyme, na responsable sa pagsukat ng leucine, valine, at isoleucine sa mga tao, ay maaaring maging sanhi ng matinding sakit sa isip.

Bukod dito, mayroong isang pathological kondisyon na may kaugnayan sa metabolismo ng mga branched chain amino acid na tinatawag na "Maple Syrup Urine Disease".

Sa ngayon, ang pagkakaroon ng masamang epekto sa labis na pagkonsumo ng leucine ay hindi ipinakita. Gayunpaman, ang isang maximum na dosis ng 550 mg / kg araw-araw ay inirerekomenda, dahil wala pang pang-matagalang pag-aaral na nauugnay sa labis na pagkakalantad ng mga tisyu sa amino acid na ito.

Mga Sanggunian

1. Álava, MDC, Camacho, ME, & Delgadillo, J. (2012). Ang pag-iwas sa kalusugan ng kalamnan at sarcopenia: ang epekto ng protina, leucine at ß-hydroxy-ß-methylbutyrate. Journal of Bone and Mineral Metabolism, 10 (2), 98-102.
2. Fennema, O (1993). Chemistry ng Pagkain (Hindi. 664: 543). Acribia.
3. Massey, LK, Sokatch, JR, & Conrad, RS (1976). Branched-chain amino acid catabolism sa bacteria. Mga pagsusuri sa bakterya, 40 (1), 42.
4. Mathews, CK, & Ahern, KG (2002). Biochemistry. Edukasyon sa Pearson.
5. Mero, A. (1999). Ang pagdaragdag ng Leucine at masinsinang pagsasanay. Sports Medicine, 27 (6), 347-358.
6. Munro, HN (Ed.). (2012). Mammalian metabolismo ng protina (Tomo 4). Elsevier
7. Nelson, DL, Lehninger, AL, & Cox, MM (2008). Mga prinsipyo ng Lehninger ng biochemistry. Macmillan.